Šaperoni

From Wiki FKKT

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
(Lastnosti:)
Current revision (21:09, 30 December 2010) (view source)
 
(28 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
-
'''Šaperoni''' so proteini, ki pomagajo pri zvijanju ali razvijanju drugih proteinov. Splošno mnenje, da šaperoni pomagajo le pri zvijanju je napačna. Prva beljakovina, ki se je tako imenovala je pomagala sestavljati nukleosome iz zloženih histonov in DNA.
+
'''Šaperoni''' so proteini, ki usmerjajo ter pospešujejo zvijanje in razvijanje drugih proteinov. Prva beljakovina, ki se je tako imenovala, je pomagala sestavljati nukleosome iz zloženih histonov in [http://en.wikipedia.org/wiki/DNA DNA] . Podrobnosti procesov v katere so vključeni šaperoni so bili določeni leta 1989, ko je bilo zvijanje proteinov dokazano in vitro. Delujejo tako, da se vežejo na razvito ali delno zvito polipeptidno verigo in preprečujejo tiste interakcije, ki ne vodijo do nastanka biološko aktivne strukture. Šaperoni stabilizirajo interakcije, ki bi bile sicer prešibke. Še posebej so potrebni zato, da prekrijejo izpostavljene nepolarne predele razvitih proteinov in tako preprečijo neprimerne oz. neproduktivne hidrofobne interakcije. Neugodne interakcije so namreč posledica začasno izpostavljenih hidrofobnih ostankov, ki vodijo do agregacije in obarjanja proteinov med njegovo sintezo. Na splošno torej velja, da šaperoni proteinom priskrbijo zatočišče, kjer se zadržijo toliko časa, da se zvijejo v nativno konformacijo, ki je biološko aktivna. Pri šaperonih je substratna specifičnost zelo majhna, kar pomeni, da v svojo zaščitno notranjost lahko sprejmejo številne različne razvite proteine.  
-
Vezava šaperona stabilizira nezguban polipeptid hkrati pa preprečuje nepravilno gubanje ali agregacijo in omogoča, da se polipeptidna veriga zguba v pravo konformacijo.
+
Šaperone so našli v vseh prokariontskih in evkariontskih celicah.
-
:''Molekulske šaperone delimo na:''
+
-
::*Heat shock proteins (Hsp 70): Njihova sinteza se močno poveča pri visokih temperaturah. Zavirajo denaturacijo in agregacijo, torej procese, ki se pospešijo pri višjih temperaturah. Prav tako stabilizirajo odvito polipetidno verigo pri transportu iz citosola v celične organele. Nahajajo se pri vseh organizmih v citosolu, endoplazemskmu retikulumu, mitihondrijih in kloroplastih.
+
-
::*Šaperonini: So veliki proteini z več podenotami, ki so komponenta bakterij mitohondrija in kloroplastov.
+
-
:''Nekaj vrst šaperoninov:''
+
-
::*Hsp 60 proteini: so sestavljeni iz 14 podenot. Oba skupaj obkrožata veliko centralno votlino, v kateri lahko ščitijo tudi zelo velik globularni protein.  
+
-
::*Hsp 10 proteini: so sestavljeni iz enojnega 6-členskega obroča.
+
-
::*Hsp 90 proteini: Zvije proteine, ki sodelujejo pri signalni transdukciji.
+
-
 
+
-
 
+
-
 
+
-
==== Lastnosti: ====
+
 +
==== Delitev ====
----
----
-
:::*Veliko šaperonov imanujemo ''beljakovine toplotnega šoka'', saj so beljakovine, ki se izražajo kot odziv na visoke temperature.
+
:''Molekulske šaperone delimo na:'' 
-
:::*Molekularni šaperoni medsebojno delujejo z nezvitimi ali delno zvitimi proteinskimi strukturami, pri tem razvijajoče verige nastajajo na ribosomih
+
:::*'''proteine toplotnega stresa''' ([http://en.wikipedia.org/wiki/Heat_shock_protein heat shock proteins]): so razred funkcionalno povezanih proteinov. Njihovo izražanje se poveča, če so celice izpostavljene povišani temperaturi ali drugim stresom. Zavirajo torej denaturacijo in agregacijo ter stabilizirajo razvito polipeptidno verigo. Razdeljeni so v številne družine in sicer na podlagi njihove molekulske mase: Hsps (small heat shock proteins), Hsp40 (velikost: približno 40 kDa), Hsp60, Hsp70, Hsp90, Hsp100,… Protein [http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin ubikvitin] je velik 8 kDa in ima prav tako značilnost proteina toplotnega stresa, saj označuje proteine za degradacijo.
-
:::*Se ne pojavljajo v strukturah v katerih delujejo, ko le-te opravljajo svojo običajno biološko funkcijo
+
-
:::*Stabilizirajo  neprvotne  oblike  in pospešijo/olajšajo pravilno zvijanje proteinov
+
-
:::*Nekateri se ne povezujejo s prvotnimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Protein proteini], ampak dajejo obliko nekaterim končnim zvitim strukturam
+
-
:::*Nekateri so nespecifični in medsebojno delujejo z veliko različnimi polipeptidnimi verigami, drugi omejijo specifični cilj delovanja
+
-
:::*Nekatere vrste šaperonov sodelujejo pri prehodu skozi membrane, na primer pri evkariontih v mitohondrijih in ER
+
-
==== Zanimivo: ====
+
[http://en.wikipedia.org/wiki/Hsp40 Hsp40] - vsebujejo zaporedja 70 aminokislinskih ostankov, znano kot domena J in igrajo pomembno vlogo pri uravnavanju ATP-azne aktivnosti Hsp70.
-
----
+
[http://en.wikipedia.org/wiki/HSP60 Hsp60] - poleg tega da delujejo pri zvijanju proteina so odgovorni tudi za prenos proteinov iz citoplazme v mitohondrijski matriks. Sestavljeni so iz 14 podenot, katere obkrožajo veliko centralno votlino, kjer lahko ščitijo zelo velike globularne proteine. Vsaka podenota pa ima tri domene: apikalno, ekvatorialno in intermediarno oz.vmesno.
 +
[http://en.wikipedia.org/wiki/Hsp70 Hsp70] - skrbijo za zvijanje proteinov in pomagajo varovati celice pred stresom. Ugotovljeno je bilo, da povečano izražanje Hsp70 proteinov v celici povzroči zmanjšano nagnjenost k apoptozi. Imajo 3 glavne funkcionalne domene: N in C-terminalno ATP-azno domeno ter substratno vezavno domeno.
-
Z nepravilni zvijanjem proteinov sta povezani bolezini Alzheimerjeva in Creutzfeldt-Jakobsonova bolezen.
+
[http://en.wikipedia.org/wiki/Hsp90 Hsp90] - so bistvenega pomena za aktiviranje številnih signalnih proteinov v celicah. Vsak Hsp90 ima ATP-vezavno domeno, srednjo domeno in dimerizacijsko domeno.
 +
:::*'''šaperonine''': so proteinski kompleksi, ki pomagajo pri zvijanju proteinov v nativno obliko, tako da porabljajo energijo v obliki ATP-ja. Njihova struktura spominja na sod, ki se ustvari, ko se 2 obroča zložita drug na drugega. Vsak obroč vsebuje 7,8 ali 9 podenot kar je odvisno od organizma v katerem se šaperonin nahaja. Prisotni so tako v bakterijah (v kloroplastih in mitohondriji- npr. kompleks GroEL / GroES [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a3/Chaperonin.PNG]) kot v evkariontih (v citosolu- npr. TRiC) in arhejah (npr. Mm CPN).
-
 
+
==== Zanimivosti ====
-
==== Glej tudi: ====
+
-
 
+
----
----
-
:http://euarch.blogspot.com/2007/09/stress-genes-proteins-molecular.html
 
-
:http://people.cryst.bbk.ac.uk/~ubcg16z/chaperone.html
 
 +
:::*napake v zvitju polipeptida vodijo do mnogih genskih nepravilnosti in bolezni (cistična fibroza , bolezni vezivnega tkiva, prionske bolezni kot je Alzheimerjeva bolezen,…)
 +
:::*HSF1 (heat shock factor 1)je transkripcijski faktor, ki regulira izražanje Hsp70 in je modifikator rakotvornosti
 +
:::*Hsp70 sodeluje pri vezavi antigenov in njihovi vključitvi v imunski sistem 
 +
:::*Hsps so koristni za povečanje učinkovitosti cepiva proti raku
-
==== Viri: ====
 
 +
==== Ostale povezave ====
----
----
 +
:1. [http://people.cryst.bbk.ac.uk/~ubcg16z/chaperone.html Molecular Chaperone Group]
-
:http://en.wikipedia.org/wiki/Chaperone_%28protein%29
+
==== Viri ====
-
:http://209.85.129.132/search?q=cache:JT_9rFHFeG8J:www.medenosrce.net/pogled.asp%3FID%3D140+%C5%A1aperoni&cd=4&hl=sl&ct=clnk&gl=si
+
-
:http://people.cryst.bbk.ac.uk/~ubcg16z/hsplec.html
+
-
:http://web.bf.uni-lj.si/bi/biokemija/studenti/Teze/Biologi/ProtZvij.pdf
+
-
 
+
----
-
[[Category:LEX]]
+
:1. [http://en.wikipedia.org/wiki/Chaperone_%28protein%29 Chaperone (protein) - angleška wikipedija]
 +
:2. [http://www.medenosrce.net/pogled.asp?ID=140 Medenosrce.net - Zvijanje in stabilnost proteinov]
 +
:3. [http://people.cryst.bbk.ac.uk/~ubcg16z/hsplec.html Molecular chaperones]
 +
:4. [http://web.bf.uni-lj.si/bi/biokemija/studenti/Teze/Biologi/ProtZvij.pdf Zvijanje proteinov, razgradnje in usmerjanje]
 +
:5. William H.Elliott in Daphne C.Elliott, Biochemistry and Molecular Biology (New York: Oxford University Press, 1997)

Current revision

Šaperoni so proteini, ki usmerjajo ter pospešujejo zvijanje in razvijanje drugih proteinov. Prva beljakovina, ki se je tako imenovala, je pomagala sestavljati nukleosome iz zloženih histonov in DNA . Podrobnosti procesov v katere so vključeni šaperoni so bili določeni leta 1989, ko je bilo zvijanje proteinov dokazano in vitro. Delujejo tako, da se vežejo na razvito ali delno zvito polipeptidno verigo in preprečujejo tiste interakcije, ki ne vodijo do nastanka biološko aktivne strukture. Šaperoni stabilizirajo interakcije, ki bi bile sicer prešibke. Še posebej so potrebni zato, da prekrijejo izpostavljene nepolarne predele razvitih proteinov in tako preprečijo neprimerne oz. neproduktivne hidrofobne interakcije. Neugodne interakcije so namreč posledica začasno izpostavljenih hidrofobnih ostankov, ki vodijo do agregacije in obarjanja proteinov med njegovo sintezo. Na splošno torej velja, da šaperoni proteinom priskrbijo zatočišče, kjer se zadržijo toliko časa, da se zvijejo v nativno konformacijo, ki je biološko aktivna. Pri šaperonih je substratna specifičnost zelo majhna, kar pomeni, da v svojo zaščitno notranjost lahko sprejmejo številne različne razvite proteine. Šaperone so našli v vseh prokariontskih in evkariontskih celicah.


Contents

Delitev


Molekulske šaperone delimo na:
  • proteine toplotnega stresa (heat shock proteins): so razred funkcionalno povezanih proteinov. Njihovo izražanje se poveča, če so celice izpostavljene povišani temperaturi ali drugim stresom. Zavirajo torej denaturacijo in agregacijo ter stabilizirajo razvito polipeptidno verigo. Razdeljeni so v številne družine in sicer na podlagi njihove molekulske mase: Hsps (small heat shock proteins), Hsp40 (velikost: približno 40 kDa), Hsp60, Hsp70, Hsp90, Hsp100,… Protein ubikvitin je velik 8 kDa in ima prav tako značilnost proteina toplotnega stresa, saj označuje proteine za degradacijo.

Hsp40 - vsebujejo zaporedja 70 aminokislinskih ostankov, znano kot domena J in igrajo pomembno vlogo pri uravnavanju ATP-azne aktivnosti Hsp70.

Hsp60 - poleg tega da delujejo pri zvijanju proteina so odgovorni tudi za prenos proteinov iz citoplazme v mitohondrijski matriks. Sestavljeni so iz 14 podenot, katere obkrožajo veliko centralno votlino, kjer lahko ščitijo zelo velike globularne proteine. Vsaka podenota pa ima tri domene: apikalno, ekvatorialno in intermediarno oz.vmesno.

Hsp70 - skrbijo za zvijanje proteinov in pomagajo varovati celice pred stresom. Ugotovljeno je bilo, da povečano izražanje Hsp70 proteinov v celici povzroči zmanjšano nagnjenost k apoptozi. Imajo 3 glavne funkcionalne domene: N in C-terminalno ATP-azno domeno ter substratno vezavno domeno.

Hsp90 - so bistvenega pomena za aktiviranje številnih signalnih proteinov v celicah. Vsak Hsp90 ima ATP-vezavno domeno, srednjo domeno in dimerizacijsko domeno.

  • šaperonine: so proteinski kompleksi, ki pomagajo pri zvijanju proteinov v nativno obliko, tako da porabljajo energijo v obliki ATP-ja. Njihova struktura spominja na sod, ki se ustvari, ko se 2 obroča zložita drug na drugega. Vsak obroč vsebuje 7,8 ali 9 podenot kar je odvisno od organizma v katerem se šaperonin nahaja. Prisotni so tako v bakterijah (v kloroplastih in mitohondriji- npr. kompleks GroEL / GroES [1]) kot v evkariontih (v citosolu- npr. TRiC) in arhejah (npr. Mm CPN).

Zanimivosti


  • napake v zvitju polipeptida vodijo do mnogih genskih nepravilnosti in bolezni (cistična fibroza , bolezni vezivnega tkiva, prionske bolezni kot je Alzheimerjeva bolezen,…)
  • HSF1 (heat shock factor 1)je transkripcijski faktor, ki regulira izražanje Hsp70 in je modifikator rakotvornosti
  • Hsp70 sodeluje pri vezavi antigenov in njihovi vključitvi v imunski sistem
  • Hsps so koristni za povečanje učinkovitosti cepiva proti raku


Ostale povezave


1. Molecular Chaperone Group

Viri


1. Chaperone (protein) - angleška wikipedija
2. Medenosrce.net - Zvijanje in stabilnost proteinov
3. Molecular chaperones
4. Zvijanje proteinov, razgradnje in usmerjanje
5. William H.Elliott in Daphne C.Elliott, Biochemistry and Molecular Biology (New York: Oxford University Press, 1997)
Personal tools