Aktin: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
(New page: '''Aktinski filamenti''' so eni od treh tipov citoskeleta. Zgrajeni so iz dveh prepletajočih se verig in najdemo jih pod celično membrano. Polimerno obliko aktina imenujemo F-aktin (d = ...)
 
No edit summary
Line 34: Line 34:
- Didry D, Carlier MF, Pantaloni D: Synergy between actin depolymerizing factor/cofilin and profilin in increasing actin filament turnover. J Biol Chem. 1998; 273(40): 25602-11: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9748225?dopt=Abstract
- Didry D, Carlier MF, Pantaloni D: Synergy between actin depolymerizing factor/cofilin and profilin in increasing actin filament turnover. J Biol Chem. 1998; 273(40): 25602-11: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9748225?dopt=Abstract
- Karakozova M, Kozak M, Wong CC, Bailey AO, Yates JR 3rd, Mogilner A, Zebroski H, Kashina A: Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility. Science 2006; 313(5784): 192-6: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16794040?dopt=Abstract
- Karakozova M, Kozak M, Wong CC, Bailey AO, Yates JR 3rd, Mogilner A, Zebroski H, Kashina A: Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility. Science 2006; 313(5784): 192-6: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16794040?dopt=Abstract
[[Category:LEX]]

Revision as of 09:11, 5 January 2010

Aktinski filamenti so eni od treh tipov citoskeleta. Zgrajeni so iz dveh prepletajočih se verig in najdemo jih pod celično membrano. Polimerno obliko aktina imenujemo F-aktin (d = 7 mm), monomerno pa G-aktin.

Aktin v celici skrbi za: - mišično kontrakcijo - ameboidno gibanje - celično delitev - celično lokomocijo - vzdržuje obliko celice

Aktin je sestavljen iz 375 aminokislin in je najbolj zastopan protein v celici.

Poznamo 6 izomernih oblik: - 4-α-aktin: v celicah za krčenje - 1-β-aktin: v celicah za gibanje - 1-γ-aktin: v gladkih mišičnih celicah - Arp 1 (actin related protein): vključen je v transport, povezan z mikrotubuli - Arp 2/3: se povežeta v kompleks; sodelujeta pri nastajanju in razvejanju aktinskih filamentov

Nastanek aktinskih filamentov: Odvisen je od zadostne koncentracije G-aktina z vezanim ATP ter ustreznega ionskega razmerja. Aktinska molekula je globularni protein (G-aktin). V svoji zgradbi vsebuje posebno mesto za vezavo ATP ali ADP. Vezava je odvisna od koncentracije Mg2+ ionov. Po vezavi ATP ima G-aktin 10-krat večjo afiniteto do vezave z drugo molekulo G-aktina. Na ta način nastane iz monomera polimer (F-aktin). Koncu, kjer se molekule dodajajo, pravimo pozitivni konec. Na nasprotnem, negativnem koncu pa prihaja do hidrolize ATP v ADP. Molekule z vezanim ADP pa se hitreje odcepljajo. Prenos monomera s + konca na – konec na F-aktinu imenujemo 'treadmilling'. V primeru povišane koncentracije G-aktina (> 0,8 μM) poteka dodajanje na obeh koncih filamenta. Če pa je koncentracija manjša od 0,1 μM, se začne filament krajšati na obeh koncih.

Pri vzdrževanju razmerja med monomerno in polimerno obliko sodelujeta 2 proteina: TIMOZIN in PROFILIN, pri cepitvi pa KOFILIN in GELSOLIN. Proteine, ki stabilizirajo aktinske filamente, imenujemo pokrovni ali capping proteini. Najbolj znana sta: CAP Z in TROPOMODULIN.


Slike strukture aktina si lahko ogledate na na spletnem naslovu: - http://www.alsa.at/static/images/chemiereport/Aktin_Struktur.jpg - http://edoc.hu-berlin.de/dissertationen/daehmlow-steffen-2006-04-07/HTML/image002.jpg

Če želite natatančnejšo razlago si oglejte naslednjo stran: - http://de.wikipedia.org/wiki/Aktin

Viri: - Holmes KC, Popp D, Gebhard W, Kabsch W.: Atomic model of the actin filament. Nature 1990, 347, 21-2: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2395461?dopt=Abstract - Didry D, Carlier MF, Pantaloni D: Synergy between actin depolymerizing factor/cofilin and profilin in increasing actin filament turnover. J Biol Chem. 1998; 273(40): 25602-11: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/9748225?dopt=Abstract - Karakozova M, Kozak M, Wong CC, Bailey AO, Yates JR 3rd, Mogilner A, Zebroski H, Kashina A: Arginylation of beta-actin regulates actin cytoskeleton and cell motility. Science 2006; 313(5784): 192-6: www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16794040?dopt=Abstract