Kolageni

From Wiki FKKT

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (13:31, 22 October 2010) (view source)
(Viri)
 
(40 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
-
Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.
+
Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne stike in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je razgrajevanje kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Line 6: Line 6:
=== Zgradba ===
=== Zgradba ===
-
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina[[http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z vodikovimi vezmi ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.
+
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif (slika 1)] je zgrajen iz treh verig alfa, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicinskih ter 1/6 prolinskih in hidroksiprolinskih ostankov. Stranska veriga glicina (H-atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda navzven. Strukturo stabilizirajo  [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A7315&rendertype=def-item&id=A7574 vodikove vezi], ki potekajo med vodikom skupine N-H in kisikom skupine C=O v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].
-
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.
+
Vzorec aminokislinskih ostankov v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg (slika 2)]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.
-
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna, ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
+
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif (slika 3)], ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
-
 
+
 +
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.
----
----
=== Sinteza ===
=== Sinteza ===
-
Kolagen izločajo fibroblasti in epitelne celice. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
+
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg (slika 4)] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo polipeptidne verige alfa, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazemskega retikuluma](ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
          
          
-
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
+
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
-
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.
+
Hidroksilacija [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6548 lizina] in prolina je pod vplivom vitamina C. Če ga je premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomanjkanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].
-
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
+
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- končnimi deli propeptidov in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
-
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice.
+
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in Golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-končnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen-peptidaze, ki odstranijo N- in C- končne propeptide (ti so na koncu vsake pro-alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Končni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6551 (slika 5)].
-
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.
+
----
----
Line 30: Line 29:
=== Tipi ===
=== Tipi ===
-
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.
+
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige enake, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolageni I, II, III, IV.
<table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0>
<table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0>
Line 41: Line 40:
<tr>
<tr>
<td>I</td>
<td>I</td>
-
<td >300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi</td>
+
<td >300 nm dolgi fibrili, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi</td>
<td >koža, tetive, kosti, stene arterij</td>
<td >koža, tetive, kosti, stene arterij</td>
-
<td >Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)</td>
+
<td >[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)</td>
</tr>
</tr>
<tr>
<tr>
<td>II</td>
<td>II</td>
-
<td>300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane</td>
+
<td>300 nm dolgi fibrili, v medceličnem matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane</td>
<td>hrustanec</td>
<td>hrustanec</td>
<td>kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)</td>
<td>kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)</td>
Line 53: Line 52:
<tr>
<tr>
<td>III</td>
<td>III</td>
-
<td>300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I</td>
+
<td>300 nm dolgi fibrili, pogosto povezovanje s tipom I</td>
<td>koža, mišice, stene krvnih žil</td>
<td>koža, mišice, stene krvnih žil</td>
<td>Ehlers-Danlosov sindrom</td>
<td>Ehlers-Danlosov sindrom</td>
Line 59: Line 58:
<tr>
<tr>
<td>IV</td>
<td>IV</td>
-
<td>dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini</td>
+
<td>dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg (slika 6)] </td>
<td>bazalne lamine vseh celic</td>
<td>bazalne lamine vseh celic</td>
-
<td>Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom</td>
+
<td>Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]</td>
</tr>
</tr>
</table>
</table>
Line 70: Line 69:
=== Uporaba ===
=== Uporaba ===
-
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki
+
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&h=397&w=478&sz=23&hl=sl&start=39&tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&tbnh=107&tbnw=129&prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 (video 1)] , prehranski dodatki.
-
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji
+
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki.
-
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože
+
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože.
----
----
Line 78: Line 77:
=== Viri ===
=== Viri ===
-
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. ''Praktični pouk celične biologije.'' 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005
+
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. ''Praktični pouk celične biologije.'' 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, 2005
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
 +
 +
[[Category:LEX]] [[Category:BMB]]

Current revision

Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne stike in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je razgrajevanje kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.


Contents

Zgradba

Kolagen (slika 1) je zgrajen iz treh verig alfa, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicinskih ter 1/6 prolinskih in hidroksiprolinskih ostankov. Stranska veriga glicina (H-atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda navzven. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, ki potekajo med vodikom skupine N-H in kisikom skupine C=O v peptidni vezi. Vzorec aminokislinskih ostankov v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin (slika 2). Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna (slika 3), ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.

Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.


Sinteza

Kolagen izločajo fibroblasti (slika 4) in epitelne celice. V ribosomih nastanejo polipeptidne verige alfa, ki preidejo v lumen zrnatega endoplazemskega retikuluma(ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.

Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.

Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če ga je premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomanjkanja pa je bolezen skorbut.

Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- končnimi deli propeptidov in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.

Glikozilacija poteka v zrnatem ER in Golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-končnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen-peptidaze, ki odstranijo N- in C- končne propeptide (ti so na koncu vsake pro-alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Končni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice (slika 5).


Tipi

Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige enake, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolageni I, II, III, IV.

TIP STRUKTURNE LASTNOSTI KJE SE NAHAJA POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU
I 300 nm dolgi fibrili, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi koža, tetive, kosti, stene arterij Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)
II 300 nm dolgi fibrili, v medceličnem matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane hrustanec kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)
III 300 nm dolgi fibrili, pogosto povezovanje s tipom I koža, mišice, stene krvnih žil Ehlers-Danlosov sindrom
IV dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini (slika 6) bazalne lamine vseh celic Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom



Uporaba

  • Prehrana: za idelavo želatine (video 1) , prehranski dodatki.
  • Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki.
  • Kozmetika: izdelki proti staranju kože.

Viri

  1. Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, 2005
  2. http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
  3. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
Personal tools