Kolageni

From Wiki FKKT

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (13:31, 22 October 2010) (view source)
(Viri)
 
(37 intermediate revisions not shown.)
Line 1: Line 1:
-
Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.
+
Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne stike in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je razgrajevanje kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Line 6: Line 6:
=== Zgradba ===
=== Zgradba ===
-
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A7315&rendertype=def-item&id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.
+
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif (slika 1)] je zgrajen iz treh verig alfa, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicinskih ter 1/6 prolinskih in hidroksiprolinskih ostankov. Stranska veriga glicina (H-atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda navzven. Strukturo stabilizirajo  [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A7315&rendertype=def-item&id=A7574 vodikove vezi], ki potekajo med vodikom skupine N-H in kisikom skupine C=O v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].
-
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.
+
Vzorec aminokislinskih ostankov v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg (slika 2)]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.
-
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
+
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif (slika 3)], ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
-
 
+
 +
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.
----
----
=== Sinteza ===
=== Sinteza ===
-
Kolagen izločajo fibroblasti in epitelne celice. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
+
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg (slika 4)] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo polipeptidne verige alfa, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazemskega retikuluma](ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
          
          
-
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
+
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
-
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.
+
Hidroksilacija [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6548 lizina] in prolina je pod vplivom vitamina C. Če ga je premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomanjkanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].
-
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
+
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- končnimi deli propeptidov in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
-
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice.
+
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in Golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-končnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen-peptidaze, ki odstranijo N- in C- končne propeptide (ti so na koncu vsake pro-alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Končni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6551 (slika 5)].
-
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.
+
----
----
Line 30: Line 29:
=== Tipi ===
=== Tipi ===
-
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.
+
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige enake, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolageni I, II, III, IV.
<table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0>
<table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0>
Line 41: Line 40:
<tr>
<tr>
<td>I</td>
<td>I</td>
-
<td >300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi</td>
+
<td >300 nm dolgi fibrili, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi</td>
<td >koža, tetive, kosti, stene arterij</td>
<td >koža, tetive, kosti, stene arterij</td>
-
<td >Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)</td>
+
<td >[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)</td>
</tr>
</tr>
<tr>
<tr>
<td>II</td>
<td>II</td>
-
<td>300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane</td>
+
<td>300 nm dolgi fibrili, v medceličnem matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane</td>
<td>hrustanec</td>
<td>hrustanec</td>
<td>kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)</td>
<td>kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)</td>
Line 53: Line 52:
<tr>
<tr>
<td>III</td>
<td>III</td>
-
<td>300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I</td>
+
<td>300 nm dolgi fibrili, pogosto povezovanje s tipom I</td>
<td>koža, mišice, stene krvnih žil</td>
<td>koža, mišice, stene krvnih žil</td>
<td>Ehlers-Danlosov sindrom</td>
<td>Ehlers-Danlosov sindrom</td>
Line 59: Line 58:
<tr>
<tr>
<td>IV</td>
<td>IV</td>
-
<td>dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini</td>
+
<td>dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg (slika 6)] </td>
<td>bazalne lamine vseh celic</td>
<td>bazalne lamine vseh celic</td>
-
<td>Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom</td>
+
<td>Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]</td>
</tr>
</tr>
</table>
</table>
Line 70: Line 69:
=== Uporaba ===
=== Uporaba ===
-
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki
+
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&h=397&w=478&sz=23&hl=sl&start=39&tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&tbnh=107&tbnw=129&prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 (video 1)] , prehranski dodatki.
-
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji
+
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki.
-
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože
+
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože.
----
----
Line 78: Line 77:
=== Viri ===
=== Viri ===
-
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. ''Praktični pouk celične biologije.'' 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005
+
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. ''Praktični pouk celične biologije.'' 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, 2005
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
 +
 +
[[Category:LEX]] [[Category:BMB]]

Current revision

Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne stike in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je razgrajevanje kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.


Contents

Zgradba

Kolagen (slika 1) je zgrajen iz treh verig alfa, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicinskih ter 1/6 prolinskih in hidroksiprolinskih ostankov. Stranska veriga glicina (H-atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda navzven. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, ki potekajo med vodikom skupine N-H in kisikom skupine C=O v peptidni vezi. Vzorec aminokislinskih ostankov v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin (slika 2). Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna (slika 3), ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.

Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.


Sinteza

Kolagen izločajo fibroblasti (slika 4) in epitelne celice. V ribosomih nastanejo polipeptidne verige alfa, ki preidejo v lumen zrnatega endoplazemskega retikuluma(ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.

Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.

Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če ga je premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomanjkanja pa je bolezen skorbut.

Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- končnimi deli propeptidov in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.

Glikozilacija poteka v zrnatem ER in Golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-končnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen-peptidaze, ki odstranijo N- in C- končne propeptide (ti so na koncu vsake pro-alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Končni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice (slika 5).


Tipi

Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige enake, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolageni I, II, III, IV.

TIP STRUKTURNE LASTNOSTI KJE SE NAHAJA POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU
I 300 nm dolgi fibrili, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi koža, tetive, kosti, stene arterij Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)
II 300 nm dolgi fibrili, v medceličnem matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane hrustanec kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)
III 300 nm dolgi fibrili, pogosto povezovanje s tipom I koža, mišice, stene krvnih žil Ehlers-Danlosov sindrom
IV dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini (slika 6) bazalne lamine vseh celic Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom



Uporaba

  • Prehrana: za idelavo želatine (video 1) , prehranski dodatki.
  • Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki.
  • Kozmetika: izdelki proti staranju kože.

Viri

  1. Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, 2005
  2. http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
  3. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
Personal tools