Kolageni

From Wiki FKKT

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Line 15: Line 15:
=== Sinteza ===
=== Sinteza ===
-
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
+
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
          
          
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
Line 23: Line 23:
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice.  
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice.  
-
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6551 slika4]
+
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6551 slika5]
----
----
Line 57: Line 57:
</tr>
</tr>
<tr>
<tr>
-
<td>IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] </td>
+
<td>IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] </td>
<td>dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini</td>
<td>dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini</td>
<td>bazalne lamine vseh celic</td>
<td>bazalne lamine vseh celic</td>

Revision as of 18:28, 22 November 2009

Kolagen [slika1] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.


Contents

Zgradba

Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z vodikovimi vezmi, ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi. Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin slika2. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna slika3, ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.

Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.


Sinteza

Kolagen izločajo fibroblasti slika4 in epitelne celice. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.

Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.

Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.

Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico. Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. slika5


Tipi

Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.

TIP STRUKTURNE LASTNOSTI KJE SE NAHAJA POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU
I 300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi koža, tetive, kosti, stene arterij Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)
II 300nm dolge fibrile; v matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane hrustanec kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)
III 300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I koža, mišice, stene krvnih žil Ehlers-Danlosov sindrom
IV slika6 dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini bazalne lamine vseh celic Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom



Uporaba

  • Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki
  • Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki
  • Kozmetika: izdelki proti staranju kože

Viri

  1. Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005
  2. http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
  3. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
Personal tools