Kolageni

From Wiki FKKT

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Line 1: Line 1:
-
Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.
+
Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je degradacija kolagena, katera vodi do nastanka kožnih gub.
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Line 6: Line 6:
=== Zgradba ===
=== Zgradba ===
-
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1] je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A7315&rendertype=def-item&id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].
+
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1] je zgrajen iz treh alfa verig, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A7315&rendertype=def-item&id=A7574 vodikovimi vezmi], katere potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
Line 15: Line 15:
=== Sinteza ===
=== Sinteza ===
-
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
+
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma](ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.   
          
          
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
Line 23: Line 23:
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
-
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6551 slika5]
+
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze, katere odstranijo N- in C- terminalne propeptide (ti so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6551 slika5]
----
----
Line 29: Line 29:
=== Tipi ===
=== Tipi ===
-
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.
+
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.
<table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0>
<table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0>

Revision as of 12:30, 28 November 2009

Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je degradacija kolagena, katera vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.


Contents

Zgradba

Kolagen slika1 je zgrajen iz treh alfa verig, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z vodikovimi vezmi, katere potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi. Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin slika2. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna slika3, ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.

Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.


Sinteza

Kolagen izločajo fibroblasti slika4 in epitelne celice. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega endoplazmatskega retikuluma(ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.

Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.

Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je le-tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.

Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.

Glikozilacija poteka v zrnatem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze, katere odstranijo N- in C- terminalne propeptide (ti so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. slika5


Tipi

Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.

TIP STRUKTURNE LASTNOSTI KJE SE NAHAJA POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU
I 300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi koža, tetive, kosti, stene arterij Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)
II 300nm dolge fibrile, v matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane hrustanec kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)
III 300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I koža, mišice, stene krvnih žil Ehlers-Danlosov sindrom
IV dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini slika6 bazalne lamine vseh celic Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom



Uporaba

  • Prehrana: za idelavo želatine video1 , prehranski dodatki
  • Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki
  • Kozmetika: izdelki proti staranju kože

Viri

  1. Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005
  2. http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
  3. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
Personal tools