Laktoferin

From Wiki FKKT

(Difference between revisions)
Jump to: navigation, search
Current revision (09:41, 6 May 2013) (view source)
 
Line 4: Line 4:
Poleg železa, laktoferin veže tudi lipopolisaharide, glikoaminoglikane, DNA ter druge kovine kot so Al<sup>3+</sup>, Ga<sup>3+</sup>, Mn<sup>3+</sup>, Co<sup>3+</sup>, Cu<sup>2+</sup>, Zn<sup>2+</sup>.<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>
Poleg železa, laktoferin veže tudi lipopolisaharide, glikoaminoglikane, DNA ter druge kovine kot so Al<sup>3+</sup>, Ga<sup>3+</sup>, Mn<sup>3+</sup>, Co<sup>3+</sup>, Cu<sup>2+</sup>, Zn<sup>2+</sup>.<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>
-
Izoelektrična točka laktoferina je 8,7. V človeškem mleku sta dva poli-N-acetil-laktozaminska glikana, ki vsebujeta [[N-acetilnevraminsko kislino]], fukozo in [[galaktoza|galaktozo]]<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.
+
Izoelektrična točka laktoferina je 8,7. V človeškem mleku sta dva poli-N-acetil-laktozaminska glikana, ki vsebujeta [[N-acetilnevraminska kislino|N-acetilnevraminsko kislino]], fukozo in [[galaktoza|galaktozo]]<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.
-
Poznane so tri različne izooblike proteina: laktoferin-α, ki veže železove ione, ribonukleaza pa ni aktivna ter laktoferin-β in laktoferin- γ, ki pa ne vežeta železa, ribonukleaza pa je dejavna<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>.
+
Poznane so tri različne izooblike proteina: laktoferin-α, ki veže železove ione in nima [[ribonukleaze|RNazne]] aktivnosti ter laktoferin-β in laktoferin-γ, ki pa ne vežeta železa, sta pa ribonukleazno aktivni<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>.
-
Je izredno odporen pri proteolitične razgradnji z [[tripsin|tripsinom]] in tripsinskim tipom encimov<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.
+
Je izredno odporen proti proteolitični razgradnji s [[tripsin|tripsinom]] in tripsinskim tipom encimov<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.
-
Receptorje laktoferina najdemo v gastrointestinalnem traku, levkocitih, [[makrofagi]]h, trombocitih in bakterijah<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.
+
Receptorje laktoferina najdemo v gastrointestinalnem traktu, levkocitih, [[makrofagi]]h, trombocitih in bakterijah<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.
== Struktura ==
== Struktura ==
-
Je enojen polipeptid katerega veriga je sestavljena iz 703 aminokislin, zvitih v dve globularni strukturi. Ti strukturi sta povezani z α-vijačnico. Vsaka struktura sestoji iz dveh domen, ki ustvarita vezavno mesto za železov ion na vsaki posebej<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>[http://chemistry.csulb.edu/images/res-mcabee1.jpg (skica strukture)]
+
Je polipeptid, katerega veriga je sestavljena iz 703 aminokislin, zvitih v dve globularni strukturi. Ti strukturi sta povezani z α-vijačnico. Vsaka struktura sestoji iz dveh domen, ki ustvarita ezavno mesto za železov ion na vsaki posebej<sup>[[laktoferin#Viri|[1]]]</sup>[http://chemistry.csulb.edu/images/res-mcabee1.jpg (skica strukture)]
Laktoferin najdemo v dveh oblikah: kot hololaktoferin, ki je nasičen z Fe<sup>3+</sup> ioni, ter kot apolaktoferin, brez vezanih ionov. Molekulska masa prvega znaša okoli 80 kDa, slednjega pa približno 75 kDa<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.
Laktoferin najdemo v dveh oblikah: kot hololaktoferin, ki je nasičen z Fe<sup>3+</sup> ioni, ter kot apolaktoferin, brez vezanih ionov. Molekulska masa prvega znaša okoli 80 kDa, slednjega pa približno 75 kDa<sup>[[laktoferin#Viri|[2]]]</sup>.

Current revision

Laktoferin, znan tudi kot laktotransferin, je glikoprotein, del družine transferinov, torej proteinov sposobnih vezave in prenosa Fe3+[1]. Je del nespecifične imunosti sluznice[3].

Visoko vsebnost laktoferina najdemo v mleku in mlezivu oz. kolostrumu, poleg tega pa je prisoten tudi v izločkih sluznic kot so solze, slina, žolč, sok trebušne slinavke, izločkih tankega črevesja ter izločkih nosu[1].

Poleg železa, laktoferin veže tudi lipopolisaharide, glikoaminoglikane, DNA ter druge kovine kot so Al3+, Ga3+, Mn3+, Co3+, Cu2+, Zn2+.[1] Izoelektrična točka laktoferina je 8,7. V človeškem mleku sta dva poli-N-acetil-laktozaminska glikana, ki vsebujeta N-acetilnevraminsko kislino, fukozo in galaktozo[2].

Poznane so tri različne izooblike proteina: laktoferin-α, ki veže železove ione in nima RNazne aktivnosti ter laktoferin-β in laktoferin-γ, ki pa ne vežeta železa, sta pa ribonukleazno aktivni[1].

Je izredno odporen proti proteolitični razgradnji s tripsinom in tripsinskim tipom encimov[2].

Receptorje laktoferina najdemo v gastrointestinalnem traktu, levkocitih, makrofagih, trombocitih in bakterijah[2].

Contents

Struktura

Je polipeptid, katerega veriga je sestavljena iz 703 aminokislin, zvitih v dve globularni strukturi. Ti strukturi sta povezani z α-vijačnico. Vsaka struktura sestoji iz dveh domen, ki ustvarita ezavno mesto za železov ion na vsaki posebej[1](skica strukture)

Laktoferin najdemo v dveh oblikah: kot hololaktoferin, ki je nasičen z Fe3+ ioni, ter kot apolaktoferin, brez vezanih ionov. Molekulska masa prvega znaša okoli 80 kDa, slednjega pa približno 75 kDa[2].

Funkcije

Laktoferin ima baktericidni učinek, saj preko vgradnje v zunanjo membrano bakterij le-te. Preko proteolitične cepitve na N-terminalni regiji nastane derivat laktoferina (laktofericin B), ki uničuje širok spekter bakterij. Deluje tudi na določene vrste gliv (Candida albicans) in virusov. Domnevano je da sodeluje tudi pri presnov železa in deluje kot antikoagulant[2].

Na podlagi količine plazemskega laktoferina, ki ga določajo nevtrofilci lahko dokaj natančno diagnosticirajo kronično mieloično levkemijo, kronični pankreatitis, cistično fibrozo, septikemijo, kongenitalno aplazijo, shizofrenijo, vnetje sklepov (artritis) in degeneracijo hrustanca, psoriazo ter revmatoidni artritis[2].

Viri

  • [1] Adlerova L., Bartoskova A., Faldyna M.(2008). Lactoferrin: a review.Veterinarni Medicina 53 (9): 457-468

Zunanje povezave

Personal tools