Subtilizin

From Wiki FKKT
Revision as of 16:16, 12 December 2010 by Tjaša (talk | contribs) (→‎Subtilizin)
(diff) ← Older revision | Latest revision (diff) | Newer revision → (diff)
Jump to navigationJump to search

Subtilizin

Subtilizin spada med bakterijske proteinaze, ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim aminokislinskim ostankom. Subtilizin tvorijo bacili iz rodu Bacillus subtilis. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa. Njegova struktura je bila določena s kristalografijo. 275 ostankov gradi globularni protein z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca2+, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. (kristalna struktura subtilizina)

Sekvenčna analiza je pokazala, da subtilizin vsebuje serin v aktivnem centru, vendar pa ni homologen s tripsinom in himotripsinom. Proteaza subtilizin skupaj z njenimi homologi predstavlja družino S8, znano tudi kot subtilizinsko družino. Je druga največja skupina serinskih proteaz.

Subtilaze se možično uporabljajo pri komercialnih produktih. Pomembna aplikacija subtilaz je v industriji detergentov, pralnih praškov in živilsko predelovalni industriji. Uporabljajo pa jih tudi v kozmetiki, mazilih za nego kože, za čiščenje kontaktnih leč, ter za raziskovalne namene v sintetični organski kemiji.

Bakterijsko proteinazo subtilizin navadno dodajajo pralnim praškom. Ta pomaga odstranjevati madeže z veliko proteini, npr. od trave, krvi, sluzi, iztrebkov, jajc in mesnih omak. Proteinski madeži niso topni v vodi in se držijo površine oblačil. Subtilizin katalizira razcep peptidnih vezi v beljakovinah, predvsem tistih, ki ležijo ob aminokislinam z velikimi aminokislinskimi ostanki brez električnega naboja. Tako se s pomočjo subtilizina, ki katalizira hidrolizo proteinov v madežih, le ti razgradijo v manjše in topne peptide. Vendar pa pri občutljivih osebah lahko pride do alergičnih reakcij ob uporabi takih pralnih sredstev.

Viri

  • Peter Karlson: Biokemija, stran 153
  • Rodney Boyer: Temelji biokemije, Študentska založba, stran 149

Zunanje povezave