Ubikvitin: Difference between revisions
(New page: '''Ubikvitin''' je majhen regulativni protein, ki ima sposobnost kovalentne vezave (preko lizinskih ostankov na druge proteine) in je prisoten pri vseh evkariontih. Je zelo ohranjen prote...) |
No edit summary |
||
| (One intermediate revision by one other user not shown) | |||
| Line 1: | Line 1: | ||
'''Ubikvitin''' je majhen | '''Ubikvitin''' je majhen regulatorni protein, ki ima sposobnost kovalentne vezave preko lizinskih ostankov na druge proteine in je prisoten pri vseh evkariontih. Je zelo ohranjen protein, kar pomeni, da je podoben pri vseh evkariontskih organizmih. Tvori peptidno vez z <gr>e</gr>-aminsko skupino lizina pri proteinu, ki naj bi se razgradil. Vezava ubikvitina poteka ob vložku energije v obliki hidrolize [[ATP]]. Pomemben je predvsem kot označevalec citosolnih in jedrnih proteinov za razgradnjo v proteasomu, ki nadzorujejo pomembne celične procese, kot sta izražanje genov in celična delitev. | ||
Ubikvitin so | Ubikvitin so odkrili leta 1975 kot povsod prisotni protein z maso 8,5 kDa (76 aminokislinskih ostankov, izoelektirična točka 6,8). Osnovne vloge tega relativno majhnega proteina so odkrili trije znanstveniki: Aaron Ciechanover, Avram Hershko in Irwin Rose, ki so za svoja odkritja dobili Nobelovo nagrado za kemijo leta 2004. | ||
'''Ubikvitinacija''' (vezava ubikvitina) je pomembna modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Uravnava stabilnost, funkcijo in položaj velikega števila proteinov. V procesu ubikvitinacije sodeluje več encimov. | |||
'''SLIKOVNA POVEZAVA:''' | '''SLIKOVNA POVEZAVA:''' | ||
http:// | [http://www.bmrb.wisc.edu/featuredSys/ubiquitin/Ub_1g6j_rib_clip.png Zgradba ubikvitina] | ||
'''VIRI:''' | |||
http:// | * http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin | ||
* http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija | |||
* http://hr.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin | |||
[[Category:LEX]] | [[Category:LEX]] | ||
Latest revision as of 09:23, 19 February 2010
Ubikvitin je majhen regulatorni protein, ki ima sposobnost kovalentne vezave preko lizinskih ostankov na druge proteine in je prisoten pri vseh evkariontih. Je zelo ohranjen protein, kar pomeni, da je podoben pri vseh evkariontskih organizmih. Tvori peptidno vez z <gr>e</gr>-aminsko skupino lizina pri proteinu, ki naj bi se razgradil. Vezava ubikvitina poteka ob vložku energije v obliki hidrolize ATP. Pomemben je predvsem kot označevalec citosolnih in jedrnih proteinov za razgradnjo v proteasomu, ki nadzorujejo pomembne celične procese, kot sta izražanje genov in celična delitev. Ubikvitin so odkrili leta 1975 kot povsod prisotni protein z maso 8,5 kDa (76 aminokislinskih ostankov, izoelektirična točka 6,8). Osnovne vloge tega relativno majhnega proteina so odkrili trije znanstveniki: Aaron Ciechanover, Avram Hershko in Irwin Rose, ki so za svoja odkritja dobili Nobelovo nagrado za kemijo leta 2004.
Ubikvitinacija (vezava ubikvitina) je pomembna modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Uravnava stabilnost, funkcijo in položaj velikega števila proteinov. V procesu ubikvitinacije sodeluje več encimov.
SLIKOVNA POVEZAVA:
VIRI:
