Ubikvitin: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
No edit summary
No edit summary
 
Line 1: Line 1:
'''Ubikvitin''' je majhen regulativni protein, ki ima sposobnost kovalentne vezave (preko lizinskih ostankov na druge proteine) in je prisoten pri vseh evkariontih. Je zelo ohranjen protein, zato si je podoben v vseh evkariontskih organizmih. Tvori peptidno vez z e-amino skupino lizina pri proteinu, ki naj bi se razgradil ( odvisno od ATP).  Pomemben je predvsem kot označevalec citosolnih in jedrnih proteinov za razgradnjo v proteasomu, ki nadzorujejo pomembne celične procese, kot sta izražanje genov in celična delitev.  
'''Ubikvitin''' je majhen regulatorni protein, ki ima sposobnost kovalentne vezave preko lizinskih ostankov na druge proteine in je prisoten pri vseh evkariontih. Je zelo ohranjen protein, kar pomeni, da je podoben pri vseh evkariontskih organizmih. Tvori peptidno vez z <gr>e</gr>-aminsko skupino lizina pri proteinu, ki naj bi se razgradil. Vezava ubikvitina poteka ob vložku energije v obliki hidrolize [[ATP]].  Pomemben je predvsem kot označevalec citosolnih in jedrnih proteinov za razgradnjo v proteasomu, ki nadzorujejo pomembne celične procese, kot sta izražanje genov in celična delitev.  
Ubikvitin so prvič identificirali leta 1975, kot povsod prisotni protein z maso 8,5kDA. Osnovne vloge tega majhnega proteina so odkrili trije znanstveniki; Aaron Ciechanover, Avram Hershko in Irwin Rose, ki so za svoja odkritja, leta 2004, dobili Nobelovo nagrado za Kemijo.
Ubikvitin so odkrili leta 1975 kot povsod prisotni protein z maso 8,5 kDa (76 aminokislinskih ostankov, izoelektirična točka 6,8). Osnovne vloge tega relativno majhnega proteina so odkrili trije znanstveniki: Aaron Ciechanover, Avram Hershko in Irwin Rose, ki so za svoja odkritja dobili Nobelovo nagrado za kemijo leta 2004.
 
'''Ubikvitinacija''' (reverzibilna modifikacija ) je pomembna sekundarna modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Kontrolira stabilnost, funkcijo in položaj velikega števila proteinov. Proces ubikvitinacije prične encim E1.
Ubikvitinacijska sestava deluje pri različnih številnih celičnih procesih: degradacija proteinov, nastanek ribosoma, virusne okužbe,  prenos proteinov, regulacija celičnega cikla …
 
'''SLOVAR:'''
 
'''UBIKVITIN:'''  Majhen protein.
 
'''DELOVANJE:'''''' Deluje kot signalna molekula, nekakšen sprejemnik informacij.
 
'''SPOSOBNOST Ub:''' Sposobnost kovalentne vezave (vez dveh atomov, ki ima skupne elektrone).
 
'''SESTAVA Ub:'''  Iz 76 aminokislin.
 
'''VLOGA Ub:''''''  Označevalec proteinov, ki nadzoruje pomembne celične procese.
 
'''AKTIVACIJA Ub:''''''  Aktivira E1 ubikvitin-aktivirajoči encim u procesu, ki zahteva ATP kot izvor energije.
 
'''MOLEKULSKA MASA:''''''  8564.47 Da
 
'''IZOELEKTRIČNO POLJE''' : 6.79
 
'''IDENTIFICIRAN'''''': leta 1975


'''Ubikvitinacija''' (vezava ubikvitina) je pomembna modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Uravnava stabilnost, funkcijo in položaj velikega števila proteinov. V procesu ubikvitinacije sodeluje več encimov.




'''SLIKOVNA POVEZAVA:'''
'''SLIKOVNA POVEZAVA:'''


http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin
[http://www.bmrb.wisc.edu/featuredSys/ubiquitin/Ub_1g6j_rib_clip.png Zgradba ubikvitina]
 
http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija
 
http://hr.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin
 
VIRI:
 
http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin
 
http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija


http://hr.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin


http://www2.mf.uni-lj.si/~bikevams/metabolizemak.pdf
'''VIRI:'''


http://www.img.cas.cz/bl/60_4_275-292.htm
* http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin
* http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija
* http://hr.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin




[[Category:LEX]]
[[Category:LEX]]

Latest revision as of 09:23, 19 February 2010

Ubikvitin je majhen regulatorni protein, ki ima sposobnost kovalentne vezave preko lizinskih ostankov na druge proteine in je prisoten pri vseh evkariontih. Je zelo ohranjen protein, kar pomeni, da je podoben pri vseh evkariontskih organizmih. Tvori peptidno vez z <gr>e</gr>-aminsko skupino lizina pri proteinu, ki naj bi se razgradil. Vezava ubikvitina poteka ob vložku energije v obliki hidrolize ATP. Pomemben je predvsem kot označevalec citosolnih in jedrnih proteinov za razgradnjo v proteasomu, ki nadzorujejo pomembne celične procese, kot sta izražanje genov in celična delitev. Ubikvitin so odkrili leta 1975 kot povsod prisotni protein z maso 8,5 kDa (76 aminokislinskih ostankov, izoelektirična točka 6,8). Osnovne vloge tega relativno majhnega proteina so odkrili trije znanstveniki: Aaron Ciechanover, Avram Hershko in Irwin Rose, ki so za svoja odkritja dobili Nobelovo nagrado za kemijo leta 2004.

Ubikvitinacija (vezava ubikvitina) je pomembna modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Uravnava stabilnost, funkcijo in položaj velikega števila proteinov. V procesu ubikvitinacije sodeluje več encimov.


SLIKOVNA POVEZAVA:

Zgradba ubikvitina


VIRI: