https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&feedformat=atom&user=%C5%A0medic 2026-06-28T02:16:40Z User contributions MediaWiki 1.45.3 https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Encim,_ki_je_mogo%C4%8De_klju%C4%8Dnega_pomena_za_odmiranje_celic_pri_Alzheimerjevi_bolezni&diff=1413 2009-12-08T21:14:58Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>'''Protein fosfataza tipa 5''' (PP5) je fosfoserin/fosfotreonin [http://en.wikipedia.org/wiki/Phosphatase protein fosfataza]. Največ ga najdemo v možganih, kjer je prisoten v citoplazmi živčnih celic. Za delovanje nujno rabi aktivatorje, to so večinoma dolge verige nenasičenih maščobnih kislin. Na C-koncu ima katalitično domeno, na N-koncu pa regulatorno s [http://en.wikipedia.org/wiki/Tetratricopeptide TPR domeno]. Človek z Alzheimerjevo boleznijo ima 20% manj PP5 v neokorteksu možganov kot zdrav človek. <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alzheimer%27s_disease Alzheimerjeva bolezen] je bolezen pomanjkanja proteinov. Vzrok je v [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_amyloid amiloidnem proteinu beta] (Aβ). To so fragmenti amiloidnega prekurzorja, ki so zaradi napačnega zvijanja v postali toksični. Skozi leta so obstajale različne hipoteze, kako bi lahko Aβ vplival na bolezen. V nedavni raziskavi so ugotovili, da se Aβ veže na baker in železo, s tem vpliva na mitohondrijsko redoks aktivnost, kar povzroči izločanje [http://en.wikipedia.org/wiki/Reactive_oxygen_species reaktivnih kisikovih zvrsti]. Te odpirajo MAPK-poti, če ostanejo odprte predolgo, lahko pride do odmiranja celic. Vloga PP5 je, da z defosforizacijo inhibira [http://en.wikipedia.org/wiki/Mitogen-activated_protein_kinase MAPK] in s tem zmanjša nevrotoksičnost amiloidnega proteina beta. MAPK postane aktiven zaradi reaktivnih kisikovih zvrsti. Za nastanek Alzheimerjeve bolezni obstaja še [http://en.wikipedia.org/wiki/Biochemistry_of_Alzheimer%27s_disease tau hipoteza].<br /> <br /> PP5 preprečuje odmiranje celic tudi, ko je prisoten reaktiven kisik, ki ni produkt Aβ. Zato je uporaben tudi pri preprečevanju drugih bolezni kot sta kap in srčni napad .</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Leksikon_BMB&diff=1048 2009-11-29T17:22:40Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>==Biološke molekule==<br /> * [[Aminokisline in proteini]]<br /> ** Lastnosti aminokislin<br /> ** Peptidna vez in peptidi<br /> ** [[Ravni proteinske strukture]]<br /> *** [[Kolageni]]<br /> **[[Glikozilacija]]<br /> * Lipidi<br /> ** [[Maščobne kisline]]<br /> ** [[Membranski lipidi]]<br /> ** Lipidi kot zaloga energije<br /> ** [[Holesterol]]<br /> * Ogljikovi hidrati<br /> ** [[Monosaharidi]]<br /> ** [[Disaharidi in oligosaharidi]]<br /> ** Polisaharidi<br /> *** [[Škrob]]<br /> *** [[Glikogen]]<br /> * [[Nukleinske kisline]]<br /> ** [[Nukleozidi in nukleotidi]]<br /> ** Polimeri nukleinskih kislin<br /> ** Parjenje baz<br /> * [[Vitamini]]<br /> <br /> ==Metabolizem==<br /> * [[Pregled metabolizma]]<br /> **Metabolizem aminokislin<br /> **Metabolizem lipidov<br /> **Metabolizem ogljikovih hidratov<br /> **Metabolizem nukleotidov<br /> **Kofaktorji<br /> **[[Termogeneza]]<br /> <br /> ==Prenos signalov==<br /> * Receptorji<br /> * G-proteini<br /> * Načini prenosa signalov<br /> **[[Z encimom povezani receptorji]]<br /> **[[Z G-proteini povezani receptorji]]<br /> * Sekundarni prenašalci<br /> *[[Transport majhnih molekul skozi membrano]]<br /> <br /> ==Prenos genske informacije==<br /> * [[Podvojevanje DNA]]<br /> ** [[Semikonzervativno podvajanje]]<br /> ** DNA-polimeraze pri prokariontih in evkariontih<br /> ** Vodilna in zastajajoča veriga<br /> ** [[Telomeri]]<br /> * Prepisovanje DNA --&gt; RNA<br /> * [[Sinteza proteinov]]<br /> * Uravnavanje izražanja genov<br /> * Organizacija kromatina pri evkariontih<br /> * Značilnosti genomov<br /> * &quot;Sebični gen&quot;<br /> * Prenos genske informacije pri retrovirusih<br /> * [[Mutacije]]<br /> <br /> ==Molekularna biotehnologija==<br /> * Kloniranje genov<br /> * Hibridizacija<br /> * Izražanje genov<br /> * Določanje nukleotidnih zaporedij<br /> * Verižna reakcija s polimerazo (PCR)<br /> * [[Biočipi]]<br /> * [[Genetsko spremenjeni organizmi]]<br /> <br /> ==Celična in fiziološka biokemija==<br /> * [[Celični skelet]]<br /> **[[Bički in migetalke]]<br /> * Celične membrane<br /> ** Plazmalema<br /> ** Bakterijska celična membrana<br /> *** Zgradba celične ovojnice gramnegativnih bakterij<br /> *** Zgradba celične ovojnice grampozitivnih bakterij<br /> *** Zgradba peptidoglikanskega sloja<br /> ** Celična membrana arhej<br /> ** Celična stena rastlin<br /> ** Jedrna membrana in jedrna pora<br /> ** Mitohondrijska membrana<br /> ** Membrana kloroplastov <br /> * [[Motorni proteini]]<br /> * [[Celična smrt]]<br /> * Poškodbe s prostimi radikali<br /> * [[Medcelični stiki]]<br /> <br /> ==Biokemija bolezni==<br /> * [[Rak]]<br /> * [[Sladkorna bolezen tipa I in II]]<br /> * [[Parkinsonova bolezen]]<br /> * [[Zvijanje proteinov in prionske bolezni]]<br /> * [[Alzheimerjeva bolezen]]<br /> * [[Huntingtonova bolezen]]<br /> * Mišična distrofija<br /> * Sepsa<br /> * [[Levkemija]]<br /> * Želodčna razjeda<br /> * Debelost<br /> ** Leptin<br /> * Sindrom pridobljene imunske pomanjkljivosti (AIDS)<br /> <br /> ==Posebna poglavja==<br /> * [[Uvod v imunologijo]]<br /> ** Prirojeni odgovor<br /> *** Receptorji TLR<br /> ** Pridobljeni odgovor<br /> *** Predstavitev antigenov<br /> *** Aktivacija limfocitov B<br /> *** [[Aktivacija limfocitov T]]<br /> ** Splošna zgradba imunoglobulinov<br /> *** Imunoglobulinski tip zvitja<br /> *** Predstavitev imunoglobulinskih razredov<br /> * Biokemija čutil<br /> ** Zaznavanje vonjev<br /> ** Zaznavanje okusov<br /> ** Tip in bolečina<br /> ** Sluh<br /> * Proteinsko inženirstvo<br /> <br /> <br /> ----<br /> [[Biokemijski_seminar]] -- nazaj na Seminarje</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Ravni_proteinske_strukture&diff=1047 2009-11-29T17:21:44Z

<p>Šmedic: /* Kvartarna struktura */</p> <hr /> <div>[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.<br /> <br /> == Primarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). <br /> <br /> <br /> Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. [http://nutrition.about.com/od/askyournutritionist/f/sidechains.htm Stranske verige R] so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.<br /> <br /> <br /> Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske [http://en.wikipedia.org/wiki/Entropy entropije]. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami. <br /> Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.<br /> <br /> <br /> Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.<br /> <br /> == Sekundarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Obstajata dve glavni vrsti:<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:<br /> <br /> - paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige<br /> <br /> - antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)<br /> <br /> <br /> Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Turn_(biochemistry) Zavoji] v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka.<br /> <br /> == Terciarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko ugodna, entalpija je zmanjšana. <br /> <br /> <br /> Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi [http://en.wikipedia.org/wiki/Disulfide_bond disulfidne vezi] (vezava oddaljenih [http://en.wikipedia.org/wiki/Cysteine cisteinskih] ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije. Med njimi je najstabilnejša nativna. <br /> <br /> <br /> Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation Denaturacija] je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.<br /> <br /> == Kvartarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).<br /> <br /> == Literatura in viri ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.<br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]<br /> <br /> [http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png]<br /> <br /> [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg]</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Ravni_proteinske_strukture&diff=1046 2009-11-29T17:19:53Z

<p>Šmedic: /* Primarna struktura */</p> <hr /> <div>[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.<br /> <br /> == Primarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). <br /> <br /> <br /> Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. [http://nutrition.about.com/od/askyournutritionist/f/sidechains.htm Stranske verige R] so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.<br /> <br /> <br /> Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske [http://en.wikipedia.org/wiki/Entropy entropije]. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami. <br /> Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.<br /> <br /> <br /> Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.<br /> <br /> == Sekundarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Obstajata dve glavni vrsti:<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:<br /> <br /> - paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige<br /> <br /> - antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)<br /> <br /> <br /> Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Turn_(biochemistry) Zavoji] v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka.<br /> <br /> == Terciarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko ugodna, entalpija je zmanjšana. <br /> <br /> <br /> Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi [http://en.wikipedia.org/wiki/Disulfide_bond disulfidne vezi] (vezava oddaljenih [http://en.wikipedia.org/wiki/Cysteine cisteinskih] ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije. Med njimi je najstabilnejša nativna. <br /> <br /> <br /> Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation Denaturacija] je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.<br /> <br /> == Kvartarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).<br /> <br /> <br /> == Literatura in viri ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.<br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]<br /> <br /> [http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png]<br /> <br /> [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg]</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Ravni_proteinske_strukture&diff=1044 2009-11-29T17:18:32Z

<p>Šmedic: /* Primarna struktura */</p> <hr /> <div>[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.<br /> <br /> == Primarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). <br /> <br /> <br /> Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. [http://nutrition.about.com/od/askyournutritionist/f/sidechains.htm Stranske verige R] so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.<br /> <br /> <br /> Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske [http://en.wikipedia.org/wiki/Enthalpy entropije]. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami. <br /> Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.<br /> <br /> <br /> Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.<br /> <br /> == Sekundarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Obstajata dve glavni vrsti:<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:<br /> <br /> - paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige<br /> <br /> - antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)<br /> <br /> <br /> Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Turn_(biochemistry) Zavoji] v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka.<br /> <br /> == Terciarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko ugodna, entalpija je zmanjšana. <br /> <br /> <br /> Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi [http://en.wikipedia.org/wiki/Disulfide_bond disulfidne vezi] (vezava oddaljenih [http://en.wikipedia.org/wiki/Cysteine cisteinskih] ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije. Med njimi je najstabilnejša nativna. <br /> <br /> <br /> Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation Denaturacija] je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.<br /> <br /> == Kvartarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).<br /> <br /> <br /> == Literatura in viri ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.<br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]<br /> <br /> [http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png]<br /> <br /> [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg]</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Ravni_proteinske_strukture&diff=1043 2009-11-29T17:15:58Z

<p>Šmedic: /* Sekundarna struktura */</p> <hr /> <div>[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.<br /> <br /> == Primarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). <br /> <br /> <br /> Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. Stranske verige R so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.<br /> <br /> <br /> Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske entropije. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami. <br /> Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.<br /> <br /> <br /> Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.<br /> <br /> <br /> == Sekundarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Obstajata dve glavni vrsti:<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:<br /> <br /> - paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige<br /> <br /> - antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)<br /> <br /> <br /> Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Turn_(biochemistry) Zavoji] v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka.<br /> <br /> == Terciarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko ugodna, entalpija je zmanjšana. <br /> <br /> <br /> Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi [http://en.wikipedia.org/wiki/Disulfide_bond disulfidne vezi] (vezava oddaljenih [http://en.wikipedia.org/wiki/Cysteine cisteinskih] ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije. Med njimi je najstabilnejša nativna. <br /> <br /> <br /> Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation Denaturacija] je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.<br /> <br /> == Kvartarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).<br /> <br /> <br /> == Literatura in viri ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.<br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]<br /> <br /> [http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png]<br /> <br /> [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg]</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Ravni_proteinske_strukture&diff=1042 2009-11-29T17:14:07Z

<p>Šmedic: /* Terciarna struktura */</p> <hr /> <div>[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.<br /> <br /> == Primarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). <br /> <br /> <br /> Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. Stranske verige R so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.<br /> <br /> <br /> Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske entropije. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami. <br /> Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.<br /> <br /> <br /> Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.<br /> <br /> <br /> == Sekundarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Obstajata dve glavni vrsti:<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:<br /> <br /> - paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige<br /> <br /> - antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)<br /> <br /> <br /> Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.<br /> <br /> <br /> Zavoji v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka. <br /> <br /> <br /> == Terciarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko ugodna, entalpija je zmanjšana. <br /> <br /> <br /> Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi [http://en.wikipedia.org/wiki/Disulfide_bond disulfidne vezi] (vezava oddaljenih [http://en.wikipedia.org/wiki/Cysteine cisteinskih] ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije. Med njimi je najstabilnejša nativna. <br /> <br /> <br /> Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation Denaturacija] je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.<br /> <br /> == Kvartarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).<br /> <br /> <br /> == Literatura in viri ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.<br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]<br /> <br /> [http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png]<br /> <br /> [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg]</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Ravni_proteinske_strukture&diff=1041 2009-11-29T17:11:12Z

<p>Šmedic: /* Literatura in viri */</p> <hr /> <div>[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.<br /> <br /> == Primarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). <br /> <br /> <br /> Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. Stranske verige R so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.<br /> <br /> <br /> Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske entropije. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami. <br /> Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.<br /> <br /> <br /> Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.<br /> <br /> <br /> == Sekundarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Obstajata dve glavni vrsti:<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:<br /> <br /> - paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige<br /> <br /> - antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)<br /> <br /> <br /> Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.<br /> <br /> <br /> Zavoji v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka. <br /> <br /> <br /> == Terciarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko ugodna, entalpija je zmanjšana. <br /> <br /> <br /> Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi disulfidne vezi (vezava oddaljenih cisteinskih ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije. Med njimi je najstabilnejša nativna. <br /> <br /> <br /> Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. <br /> <br /> <br /> Denaturacija je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.<br /> <br /> <br /> == Kvartarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).<br /> <br /> <br /> == Literatura in viri ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.<br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]<br /> <br /> [http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png]<br /> <br /> [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg]</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Ravni_proteinske_strukture&diff=1040 2009-11-29T17:10:23Z

<p>Šmedic: New page: [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so ...</p> <hr /> <div>[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.<br /> <br /> == Primarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). <br /> <br /> <br /> Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. Stranske verige R so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.<br /> <br /> <br /> Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske entropije. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami. <br /> Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.<br /> <br /> <br /> Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.<br /> <br /> <br /> == Sekundarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Obstajata dve glavni vrsti:<br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. <br /> <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:<br /> <br /> - paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige<br /> <br /> - antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)<br /> <br /> <br /> Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.<br /> <br /> <br /> Zavoji v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka. <br /> <br /> <br /> == Terciarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko ugodna, entalpija je zmanjšana. <br /> <br /> <br /> Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi disulfidne vezi (vezava oddaljenih cisteinskih ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije. Med njimi je najstabilnejša nativna. <br /> <br /> <br /> Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. <br /> <br /> <br /> Denaturacija je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.<br /> <br /> <br /> == Kvartarna struktura ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).<br /> <br /> <br /> == Literatura in viri ==<br /> <br /> ----<br /> <br /> Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.<br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]<br /> <br /> [http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png] Slika 1<br /> <br /> [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg] Slika 2</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SeznamNovic-B09&diff=654 2009-11-25T15:44:38Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>=Seznam novic po področjih=<br /> Novico, ki jo boste predstavili, uvrstite v kategorijo, kamor mislite, da najbolj sodi. Vpišite naslov seminarja v slovenščini, hkrati pa naj bo naslov povezava na novo stran, kjer boste pripravili opis. Dopišite svoje ime in datum predstavitve. (Če si ne predstavljate, kako naj bi to naredili, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Seznam_predstavljenih_novic_-_2008/9 lanski seznam]). <br /> <br /> <br /> ===Encimatika===<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> ===Biokemija bolezni===<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> ===Nevrobiokemija===<br /> [[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]] Špela Medic, 9.12.2009<br /> <br /> ===Genomika===<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> ===Nanobiotehnologija===<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> ===Celična biokemija===<br /> [[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]] Tjaša Lukan, 8.12.2009<br /> <br /> ===Hormonska regulacija===<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> ===Metabolizem===<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> ===Signalne poti v celicah===<br /> &lt;br&gt;<br /> <br /> ===Imunologija===<br /> &lt;br&gt;<br /> ===Genetika===<br /> [[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]] Špela Alič, 1.12.2009<br /> &lt;br&gt;</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Encim,_ki_je_mogo%C4%8De_klju%C4%8Dnega_pomena_za_odmiranje_celic_pri_Alzheimerjevi_bolezni&diff=653 2009-11-25T15:41:18Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>'''Protein fosfataza tipa 5''' (PP5) je fosfoserin/fosfotreonin [http://en.wikipedia.org/wiki/Phosphatase protein fosfataza]. Največ ga najdemo v možganih, kjer je prisoten v citoplazmi živčnih celic. Za delovanje nujno rabi aktivatorje, to so večinoma dolge verige maščobnih kislin. Na C terminalnem koncu ima katalitično domeno, na N koncu pa regulatorno s [http://en.wikipedia.org/wiki/Tetratricopeptide TPR domeno]. Človek z Alzheimerjevo boleznijo ima 20% manj PP5 v neokorteksu možganov kot zdrav človek. <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alzheimer%27s_disease Alzheimerjeva bolezen] je bolezen pomanjkanja proteinov. Vzrok je v [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_amyloid škrobnem beta proteinu] (Aβ), ki je zaradi napačnega zvijanja v terciarno strukturo postal toksičen. Skozi leta so obstajale različne hipoteze, kako bi lahko Aβ vplival na bolezen. V nedavni raziskavi so ugotovili, da Aβ aktivira [http://en.wikipedia.org/wiki/Reactive_oxygen_species reaktiven kisik], ta pa odpira stresne poti. Če te ostanejo odprte predolgo, lahko pride do odmiranja celic. Vloga PP5 je, da z defosforizacijo inhibira [http://en.wikipedia.org/wiki/Mitogen-activated_protein_kinase MAPK] in s tem zmanjša nevrotoksičnost škrobnega beta proteina. MAPK postane aktiven zaradi reaktivnega kisika. Slednji je običajen produkt celičnega metabolizma, vendar ima lahko v prevelikih koncentracijah, na primer med stresom, uničujoče posledice za celico. Za nastanek Alzheimerjeve bolezni obstaja še [http://en.wikipedia.org/wiki/Biochemistry_of_Alzheimer%27s_disease tau hipoteza].<br /> <br /> PP5 preprečuje odmiranje celic tudi, ko je prisoten reaktiven kisik, ki ni produkt Aβ. Zato je uporaben tudi pri preprečevanju drugih bolezni kot sta kap in srčni napad .</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Encim,_ki_je_mogo%C4%8De_klju%C4%8Dnega_pomena_za_odmiranje_celic_pri_Alzheimerjevi_bolezni&diff=652 2009-11-25T15:39:38Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>'''Protein fosfataza tipa 5''' (PP5) je fosfoserin/fosfotreonin [http://en.wikipedia.org/wiki/Phosphatase protein fosfataza]. Največ ga najdemo v možganih, kjer je prisoten v citoplazmi živčnih celic. Za delovanje nujno rabi aktivatorje, to so večinoma dolge verige maščobnih kislin. Na C terminalnem koncu ima katalitično domeno, na N koncu pa regulatorno s TPR domeno. Človek z Alzheimerjevo boleznijo ima 20% manj PP5 v neokorteksu možganov kot zdrav človek. <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alzheimer%27s_disease Alzheimerjeva bolezen] je bolezen pomanjkanja proteinov. Vzrok je v [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_amyloid škrobnem beta proteinu] (Aβ), ki je zaradi napačnega zvijanja v terciarno strukturo postal toksičen. Skozi leta so obstajale različne hipoteze, kako bi lahko Aβ vplival na bolezen. V nedavni raziskavi so ugotovili, da Aβ aktivira [http://en.wikipedia.org/wiki/Reactive_oxygen_species reaktiven kisik], ta pa odpira stresne poti. Če te ostanejo odprte predolgo, lahko pride do odmiranja celic. Vloga PP5 je, da z defosforizacijo inhibira [http://en.wikipedia.org/wiki/Mitogen-activated_protein_kinase MAPK] in s tem zmanjša nevrotoksičnost škrobnega beta proteina. MAPK postane aktiven zaradi reaktivnega kisika. Slednji je običajen produkt celičnega metabolizma, vendar ima lahko v prevelikih koncentracijah, na primer med stresom, uničujoče posledice za celico. Za nastanek Alzheimerjeve bolezni obstaja še [http://en.wikipedia.org/wiki/Biochemistry_of_Alzheimer%27s_disease tau hipoteza].<br /> <br /> PP5 preprečuje odmiranje celic tudi, ko je prisoten reaktiven kisik, ki ni produkt Aβ. Zato je uporaben tudi pri preprečevanju drugih bolezni kot sta kap in srčni napad .</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Encim,_ki_je_mogo%C4%8De_klju%C4%8Dnega_pomena_za_odmiranje_celic_pri_Alzheimerjevi_bolezni&diff=651 2009-11-25T15:36:12Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>'''Protein fosfataza tipa 5''' (PP5) je fosfoserin/fosfotreonin protein fosfataza. Največ ga najdemo v možganih, kjer je prisoten v citoplazmi živčnih celic. Za delovanje nujno rabi aktivatorje, to so večinoma dolge verige maščobnih kislin. Na C terminalnem koncu ima katalitično domeno, na N koncu pa regulatorno s TPR domeno. Človek z Alzheimerjevo boleznijo ima 20% manj PP5 v neokorteksu možganov kot zdrav človek. <br /> <br /> [http://en.wikipedia.org/wiki/Alzheimer%27s_disease Alzheimerjeva bolezen] je bolezen pomanjkanja proteinov. Vzrok je v [http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_amyloid škrobnem beta proteinu] (Aβ), ki je zaradi napačnega zvijanja v terciarno strukturo postal toksičen. Skozi leta so obstajale različne hipoteze, kako bi lahko Aβ vplival na bolezen. V nedavni raziskavi so ugotovili, da Aβ aktivira '''reaktiven kisik''', ta pa odpira stresne poti. Če te ostanejo odprte predolgo, lahko pride do odmiranja celic. Vloga PP5 je, da z defosforizacijo inhibira [http://en.wikipedia.org/wiki/Mitogen-activated_protein_kinase MAPK] in s tem zmanjša nevrotoksičnost škrobnega beta proteina. MAPK postane aktiven zaradi reaktivnega kisika. Slednji je običajen produkt celičnega metabolizma, vendar ima lahko v prevelikih koncentracijah, na primer med stresom, uničujoče posledice za celico. Za nastanek Alzheimerjeve bolezni obstaja še tau hipoteza.<br /> <br /> PP5 preprečuje odmiranje celic tudi, ko je prisoten reaktiven kisik, ki ni produkt Aβ. Zato je uporaben tudi pri preprečevanju drugih bolezni kot sta kap in srčni napad .</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Encim,_ki_je_mogo%C4%8De_klju%C4%8Dnega_pomena_za_odmiranje_celic_pri_Alzheimerjevi_bolezni&diff=642 2009-11-24T14:31:03Z

<p>Šmedic: New page: &#039;&#039;&#039;Protein fosfataza tipa 5&#039;&#039;&#039; (PP5) je fosfoserin/fosfotreonin protein fosfataza. Največ ga najdemo v možganih, kjer je prisoten v citoplazmi živčnih celic. Za delovanje nujno rabi ak...</p> <hr /> <div>'''Protein fosfataza tipa 5''' (PP5) je fosfoserin/fosfotreonin protein fosfataza. Največ ga najdemo v možganih, kjer je prisoten v citoplazmi živčnih celic. Za delovanje nujno rabi aktivatorje, to so večinoma dolge verige maščobnih kislin. Na C terminalnem koncu ima katalitično domeno, na N koncu pa regulatorno s TPR domeno. Človek z Alzheimerjevo boleznijo ima 20% manj PP5 v neokorteksu možganov kot zdrav človek. <br /> <br /> '''Alzheimerjeva bolezen''' je bolezen pomanjkanja proteinov. Vzrok je v '''škrobnem beta proteinu''' (Aβ), ki je zaradi napačnega zvijanja v terciarno strukturo postal toksičen. Skozi leta so obstajale različne hipoteze, kako bi lahko Aβ vplival na bolezen. V nedavni raziskavi so ugotovili, da Aβ aktivira '''reaktiven kisik''', ta pa odpira stresne poti. Če te ostanejo odprte predolgo, lahko pride do odmiranja celic. Vloga PP5 je, da z defosforizacijo inhibira '''MAPK''' in s tem zmanjša nevrotoksičnost škrobnega beta proteina. MAPK postane aktiven zaradi reaktivnega kisika. Slednji je običajen produkt celičnega metabolizma, vendar ima lahko v prevelikih koncentracijah, na primer med stresom, uničujoče posledice za celico. Za nastanek Alzheimerjeve bolezni obstaja še tau hipoteza.<br /> <br /> PP5 preprečuje odmiranje celic tudi, ko je prisoten reaktiven kisik, ki ni produkt Aβ. Zato je uporaben tudi pri preprečevanju drugih bolezni kot sta kap in srčni napad .</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&diff=641 2009-11-24T14:20:06Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>Temo za seminar pošljite na naslov docenta [mailto:marko.dolinar@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot 'rok za oddajo 1. verzije' in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.&lt;br&gt;&lt;br&gt; <br /> Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Skupine_za_seminar_-_B08 lansko verzijo].&lt;br&gt;<br /> Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09|seznam novic]] v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.'' Recenzente bom vpisal, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.&lt;br&gt;<br /> &lt;hr&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> == Seminarski roki: ==<br /> <br /> '''Predstavitev 1.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 17.11., recenzenti popravijo do 24.11.}&lt;br&gt;<br /> 1 Špela Alič - [[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]][http://www.eurekalert.org/pub_releases/2009-10/uoia-sdp102109.php]&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: Alexandra B., Primož B.&lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 2.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.11., recenzenti popravijo do 25.11.}&lt;br&gt;<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 8.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 24.11., recenzenti popravijo do 1.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Tjaša Lukan- [[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]][http://newswire.rockefeller.edu/?page=engine&amp;id=986]&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: Tine T., Alenka B.&lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 9.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 25.11., recenzenti popravijo do 2.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Aljaž Gaber&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Špela Baus - [[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa ]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/168877.php] &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Špela Medic- [[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091007103032.htm] &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 15.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 1.12., recenzenti popravijo do 8.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Janez Meden &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Tea Lenarčič&lt;br&gt; - [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]]<br /> <br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Ana Bajc&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 16.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 2.12., recenzenti popravijo do 9.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Maruša Rajh &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Tanja Guček - [[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029155956.htm]&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Primož Bembič[[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje poškodbe DNA]]&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 22.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.12., recenzenti popravijo do 15.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Alexandra Bogožalec&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Andraž Šmon &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Tine Tesovnik&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 23.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 9.12., recenzenti popravijo do 16.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Alenka Bombač &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Gregor Kurinčič &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Alenka Mikuž &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> '''Predstavitev 5.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 15.12., recenzenti popravijo do 22.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Vid Puž &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Daša Janeš&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Špela Petelin&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> '''Predstavitev 6.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 16.12., recenzenti popravijo do 23.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Alenka Buh &lt;br&gt; <br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 karmen kmet&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 jasna brčić&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 12.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 22.12., recenzenti popravijo do 5.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 Pia Pužar Dominkuš &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Sara Pintar &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Katja Pernek &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 13.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 23.12., recenzenti popravijo do 6.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 Blaž Svetic&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Matej Cibic&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Branislav Lukić&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 19.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 5.1., recenzenti popravijo do 12.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 Davor Škofič Maurer &lt;br&gt; <br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Urška Slapšak &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Saška Polanc&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 20.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 6.1., recenzenti popravijo do 13.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 Maja Kozlevčar &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Sabina Mavretič &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Zorica Latinović &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&diff=349 2009-10-31T15:09:41Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&lt;br&gt;<br /> Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) je 26. oktober 2009 do 12. ure.&lt;br&gt; <br /> Do 9. novembra je treba vpisati še naslov teme. Pred vpisom svoje teme preverite, da je ni izbral in vpisal že kdo drug - velja tudi za pretekla leta.&lt;br&gt;<br /> Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 1. december do 12. ure.&lt;br&gt;<br /> &lt;br&gt; <br /> <br /> === Skupina 1 ===<br /> <br /> Špela Baus<br /> <br /> === Skupina 2 ===<br /> Alenka Mikuž in Daša Janeš<br /> <br /> [[Biočipi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 3 ===<br /> Ana Bajc in Sara Pintar&lt;br&gt;<br /> [[Huntingtonova bolezen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 4 ===<br /> <br /> Alexandra Bogožalec in Aljaž Gaber<br /> <br /> [[Glikogen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 5 ===<br /> Alenka Bombač in Pia Pužar Dominkuš<br /> <br /> [[Kolageni]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 6 ===<br /> Matej Cibic in Saška Polanc<br /> <br /> [[Verižna reakcija s polimerazo]]<br /> <br /> === Skupina 7 ===<br /> Vid Puž in Blaž Svetic<br /> <br /> === Skupina 8 ===<br /> Špela Alič in Tanja Guček&lt;br&gt;<br /> [[Mutacije]]<br /> <br /> === Skupina 9 ===<br /> Gregor Kurinčič in Janez Meden&lt;br&gt;<br /> [[Jedrna membrana in jedrna pora]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 10 ===<br /> Andraž Šmon in Tine Tesovnik<br /> <br /> [[Mišična distrofija]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 11 ===<br /> Jasna Brčič, Karmen Kmet<br /> <br /> [[Leptin]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 12 ===<br /> Maruša Rajh, Špela Petelin<br /> <br /> Prepisovanje DNA --&gt; RNA<br /> <br /> === Skupina 13 ===<br /> Branislav Lukić in Primož Bembič&lt;br&gt;<br /> [[Plazmalema]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 14 ===<br /> Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&lt;br&gt;<br /> Aktivacija limfocitov T<br /> <br /> === Skupina 15 ===<br /> Špela Medic<br /> <br /> [[Ravni proteinske strukture]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 16 ===<br /> Tjaša Lukan<br /> <br /> Prenos majhnih molekul skozi membrano<br /> <br /> === Skupina 17 ===<br /> Alenka Buh in Katja Pernek<br /> <br /> === Skupina 18 ===<br /> Sabina Mavretič in Maja Kozlevčar<br /> <br /> === Skupina 19 ===<br /> Zorica Latinović in Tea Lenarčič</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&diff=347 2009-10-30T17:07:16Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&lt;br&gt;<br /> Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) je 26. oktober 2009 do 12. ure.&lt;br&gt; <br /> Do 9. novembra je treba vpisati še naslov teme. Pred vpisom svoje teme preverite, da je ni izbral in vpisal že kdo drug - velja tudi za pretekla leta.&lt;br&gt;<br /> Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 1. december do 12. ure.&lt;br&gt;<br /> &lt;br&gt; <br /> <br /> === Skupina 1 ===<br /> <br /> Špela Baus<br /> <br /> === Skupina 2 ===<br /> Alenka Mikuž in Daša Janeš<br /> <br /> [[Biočipi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 3 ===<br /> Ana Bajc in Sara Pintar&lt;br&gt;<br /> [[Huntingtonova bolezen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 4 ===<br /> <br /> Alexandra Bogožalec in Aljaž Gaber<br /> <br /> [[Glikogen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 5 ===<br /> Alenka Bombač in Pia Pužar Dominkuš<br /> <br /> [[Kolageni]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 6 ===<br /> Matej Cibic in Saška Polanc<br /> <br /> [[Verižna reakcija s polimerazo]]<br /> <br /> === Skupina 7 ===<br /> Vid Puž in Blaž Svetic<br /> <br /> === Skupina 8 ===<br /> Špela Alič in Tanja Guček&lt;br&gt;<br /> [[Mutacije]]<br /> <br /> === Skupina 9 ===<br /> Gregor Kurinčič in Janez Meden&lt;br&gt;<br /> [[Jedrna membrana in jedrna pora]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 10 ===<br /> Andraž Šmon in Tine Tesovnik<br /> <br /> [[Mišična distrofija]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 11 ===<br /> Jasna Brčič, Karmen Kmet<br /> <br /> [[Leptin]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 12 ===<br /> Maruša Rajh, Špela Petelin<br /> <br /> Prepisovanje DNA --&gt; RNA<br /> <br /> === Skupina 13 ===<br /> Branislav Lukić in Primož Bembič&lt;br&gt;<br /> [[Plazmalema]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 14 ===<br /> Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&lt;br&gt;<br /> Aktivacija limfocitov T<br /> <br /> === Skupina 15 ===<br /> Špela Medic<br /> [[Ravni proteinske strukture]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 16 ===<br /> Tjaša Lukan<br /> <br /> Prenos majhnih molekul skozi membrano<br /> <br /> === Skupina 17 ===<br /> Alenka Buh in Katja Pernek<br /> <br /> === Skupina 18 ===<br /> Sabina Mavretič in Maja Kozlevčar<br /> <br /> === Skupina 19 ===<br /> Zorica Latinović in Tea Lenarčič</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&diff=346 2009-10-30T12:37:01Z

<p>Šmedic: /* Skupina 15 */</p> <hr /> <div>Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&lt;br&gt;<br /> Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) je 26. oktober 2009 do 12. ure.&lt;br&gt; <br /> Do 9. novembra je treba vpisati še naslov teme. Pred vpisom svoje teme preverite, da je ni izbral in vpisal že kdo drug - velja tudi za pretekla leta.&lt;br&gt;<br /> Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 1. december do 12. ure.&lt;br&gt;<br /> &lt;br&gt; <br /> <br /> === Skupina 1 ===<br /> <br /> Špela Baus<br /> <br /> === Skupina 2 ===<br /> Alenka Mikuž in Daša Janeš<br /> <br /> [[Biočipi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 3 ===<br /> Ana Bajc in Sara Pintar&lt;br&gt;<br /> [[Huntingtonova bolezen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 4 ===<br /> <br /> Alexandra Bogožalec in Aljaž Gaber<br /> <br /> [[Glikogen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 5 ===<br /> Alenka Bombač in Pia Pužar Dominkuš<br /> <br /> [[Kolageni]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 6 ===<br /> Matej Cibic in Saška Polanc<br /> <br /> [[Verižna reakcija s polimerazo]]<br /> <br /> === Skupina 7 ===<br /> Vid Puž in Blaž Svetic<br /> <br /> === Skupina 8 ===<br /> Špela Alič in Tanja Guček&lt;br&gt;<br /> [[Mutacije]]<br /> <br /> === Skupina 9 ===<br /> Gregor Kurinčič in Janez Meden&lt;br&gt;<br /> [[Jedrna membrana in jedrna pora]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 10 ===<br /> Andraž Šmon in Tine Tesovnik<br /> <br /> [[Mišična distrofija]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 11 ===<br /> Jasna Brčič, Karmen Kmet<br /> <br /> [[Leptin]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 12 ===<br /> Maruša Rajh, Špela Petelin<br /> <br /> Prepisovanje DNA --&gt; RNA<br /> <br /> === Skupina 13 ===<br /> Branislav Lukić in Primož Bembič&lt;br&gt;<br /> [[Plazmalema]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 14 ===<br /> Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&lt;br&gt;<br /> Aktivacija limfocitov T<br /> <br /> === Skupina 15 ===<br /> Špela Medic<br /> <br /> === Skupina 16 ===<br /> Tjaša Lukan<br /> <br /> Prenos majhnih molekul skozi membrano<br /> <br /> === Skupina 17 ===<br /> Alenka Buh in Katja Pernek<br /> <br /> === Skupina 18 ===<br /> Sabina Mavretič in Maja Kozlevčar<br /> <br /> === Skupina 19 ===<br /> Zorica Latinović in Tea Lenarčič</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&diff=345 2009-10-30T12:03:42Z

<p>Šmedic: /* Skupina 15 */</p> <hr /> <div>Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&lt;br&gt;<br /> Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) je 26. oktober 2009 do 12. ure.&lt;br&gt; <br /> Do 9. novembra je treba vpisati še naslov teme. Pred vpisom svoje teme preverite, da je ni izbral in vpisal že kdo drug - velja tudi za pretekla leta.&lt;br&gt;<br /> Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 1. december do 12. ure.&lt;br&gt;<br /> &lt;br&gt; <br /> <br /> === Skupina 1 ===<br /> <br /> Špela Baus<br /> <br /> === Skupina 2 ===<br /> Alenka Mikuž in Daša Janeš<br /> <br /> [[Biočipi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 3 ===<br /> Ana Bajc in Sara Pintar&lt;br&gt;<br /> [[Huntingtonova bolezen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 4 ===<br /> <br /> Alexandra Bogožalec in Aljaž Gaber<br /> <br /> [[Glikogen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 5 ===<br /> Alenka Bombač in Pia Pužar Dominkuš<br /> <br /> [[Kolageni]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 6 ===<br /> Matej Cibic in Saška Polanc<br /> <br /> [[Verižna reakcija s polimerazo]]<br /> <br /> === Skupina 7 ===<br /> Vid Puž in Blaž Svetic<br /> <br /> === Skupina 8 ===<br /> Špela Alič in Tanja Guček&lt;br&gt;<br /> [[Mutacije]]<br /> <br /> === Skupina 9 ===<br /> Gregor Kurinčič in Janez Meden&lt;br&gt;<br /> [[Jedrna membrana in jedrna pora]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 10 ===<br /> Andraž Šmon in Tine Tesovnik<br /> <br /> [[Mišična distrofija]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 11 ===<br /> Jasna Brčič, Karmen Kmet<br /> <br /> [[Leptin]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 12 ===<br /> Maruša Rajh, Špela Petelin<br /> <br /> Prepisovanje DNA --&gt; RNA<br /> <br /> === Skupina 13 ===<br /> Branislav Lukić in Primož Bembič&lt;br&gt;<br /> [[Plazmalema]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 14 ===<br /> Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&lt;br&gt;<br /> Aktivacija limfocitov T<br /> <br /> === Skupina 15 ===<br /> Špela Medic<br /> <br /> [[Koencimi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 16 ===<br /> Tjaša Lukan<br /> <br /> Prenos majhnih molekul skozi membrano<br /> <br /> === Skupina 17 ===<br /> Alenka Buh in Katja Pernek<br /> <br /> === Skupina 18 ===<br /> Sabina Mavretič in Maja Kozlevčar<br /> <br /> === Skupina 19 ===<br /> Zorica Latinović in Tea Lenarčič</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&diff=344 2009-10-30T12:03:23Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&lt;br&gt;<br /> Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) je 26. oktober 2009 do 12. ure.&lt;br&gt; <br /> Do 9. novembra je treba vpisati še naslov teme. Pred vpisom svoje teme preverite, da je ni izbral in vpisal že kdo drug - velja tudi za pretekla leta.&lt;br&gt;<br /> Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 1. december do 12. ure.&lt;br&gt;<br /> &lt;br&gt; <br /> <br /> === Skupina 1 ===<br /> <br /> Špela Baus<br /> <br /> === Skupina 2 ===<br /> Alenka Mikuž in Daša Janeš<br /> <br /> [[Biočipi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 3 ===<br /> Ana Bajc in Sara Pintar&lt;br&gt;<br /> [[Huntingtonova bolezen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 4 ===<br /> <br /> Alexandra Bogožalec in Aljaž Gaber<br /> <br /> [[Glikogen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 5 ===<br /> Alenka Bombač in Pia Pužar Dominkuš<br /> <br /> [[Kolageni]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 6 ===<br /> Matej Cibic in Saška Polanc<br /> <br /> [[Verižna reakcija s polimerazo]]<br /> <br /> === Skupina 7 ===<br /> Vid Puž in Blaž Svetic<br /> <br /> === Skupina 8 ===<br /> Špela Alič in Tanja Guček&lt;br&gt;<br /> [[Mutacije]]<br /> <br /> === Skupina 9 ===<br /> Gregor Kurinčič in Janez Meden&lt;br&gt;<br /> [[Jedrna membrana in jedrna pora]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 10 ===<br /> Andraž Šmon in Tine Tesovnik<br /> <br /> [[Mišična distrofija]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 11 ===<br /> Jasna Brčič, Karmen Kmet<br /> <br /> [[Leptin]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 12 ===<br /> Maruša Rajh, Špela Petelin<br /> <br /> Prepisovanje DNA --&gt; RNA<br /> <br /> === Skupina 13 ===<br /> Branislav Lukić in Primož Bembič&lt;br&gt;<br /> [[Plazmalema]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 14 ===<br /> Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&lt;br&gt;<br /> Aktivacija limfocitov T<br /> <br /> === Skupina 15 ===<br /> Špela Medic<br /> [[Koencimi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 16 ===<br /> Tjaša Lukan<br /> <br /> Prenos majhnih molekul skozi membrano<br /> <br /> === Skupina 17 ===<br /> Alenka Buh in Katja Pernek<br /> <br /> === Skupina 18 ===<br /> Sabina Mavretič in Maja Kozlevčar<br /> <br /> === Skupina 19 ===<br /> Zorica Latinović in Tea Lenarčič</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&diff=290 2009-10-23T10:01:25Z

<p>Šmedic: /* Seminarski roki: */</p> <hr /> <div>Temo za seminar pošljite na naslov docenta [mailto:marko.dolinar@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot 'rok za oddajo 1. verzije' in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.&lt;br&gt;&lt;br&gt; <br /> Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Skupine_za_seminar_-_B08 lansko verzijo].&lt;br&gt;<br /> Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09|seznam novic]] v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša.&lt;br&gt;&lt;br&gt;<br /> Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.'' Recenzente bom vpisal, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.&lt;br&gt;<br /> &lt;hr&gt;&lt;br&gt;<br /> <br /> == Seminarski roki: ==<br /> <br /> '''Predstavitev 24.11.''' {rok za oddajo 1. verzije 10.11., recenzenti popravijo do 17.11.}&lt;br&gt;<br /> 1 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 25.11.''' {rok za oddajo 1. verzije 11.11., recenzenti popravijo do 18.11.}&lt;br&gt;<br /> 1 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 1.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 17.11., recenzenti popravijo do 24.11.}&lt;br&gt;<br /> 1 Špela Alič&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 2.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.11., recenzenti popravijo do 25.11.}&lt;br&gt;<br /> 1 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 8.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 24.11., recenzenti popravijo do 1.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Tjaša Lukan&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Blaž Svetic&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 9.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 25.11., recenzenti popravijo do 2.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Aljaž Gaber&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Alexandra Bogožalec&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Špela Medic&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 15.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 1.12., recenzenti popravijo do 8.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Janez Meden &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Andraž Šmon &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Ana Bajc&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 16.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 2.12., recenzenti popravijo do 9.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Maruša Rajh &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Tanja Guček &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Primož Bembič&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 22.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.12., recenzenti popravijo do 15.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Alexandra Bogožalec&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Aljaž Gaber&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Tine Tesovnik&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 23.12.''' {rok za oddajo 1. verzije 9.12., recenzenti popravijo do 16.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Alenka Bombač &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Gregor Kurinčič &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Alenka Mikuž &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> '''Predstavitev 5.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 15.12., recenzenti popravijo do 22.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 Vid Puž &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Daša Janeš&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> '''Predstavitev 6.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 16.12., recenzenti popravijo do 23.12.}&lt;br&gt;<br /> 1 &lt;br&gt; <br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 12.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 22.12., recenzenti popravijo do 5.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 Pia Pužar Dominkuš &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Sara Pintar &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Katja Pernek &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 13.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 23.12., recenzenti popravijo do 6.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 Blaž Svetic&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Matej Cibic&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Branislav Lukić&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 19.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 5.1., recenzenti popravijo do 12.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 Davor Škofič Maurer &lt;br&gt; <br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 Urška Slapšak &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 Saška Polanc&lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> <br /> <br /> <br /> '''Predstavitev 20.1.09''' {rok za oddajo 1. verzije 6.1., recenzenti popravijo do 13.1.}&lt;br&gt;<br /> 1 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 2 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''<br /> 3 &lt;br&gt;<br /> ''Recenzenta: &lt;br&gt;''</div>

Šmedic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&diff=289 2009-10-23T09:58:34Z

<p>Šmedic: </p> <hr /> <div>Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&lt;br&gt;<br /> Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) je 26. oktober 2009 do 12. ure.&lt;br&gt; <br /> Do 9. novembra je treba vpisati še naslov teme. Pred vpisom svoje teme preverite, da je ni izbral in vpisal že kdo drug - velja tudi za pretekla leta.&lt;br&gt;<br /> Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 1. december do 12. ure.&lt;br&gt;<br /> &lt;br&gt; <br /> <br /> === Skupina 1 ===<br /> <br /> === Skupina 2 ===<br /> Alenka Mikuž in Daša Janeš<br /> <br /> [[Biočipi]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 3 ===<br /> Ana Bajc in Sara Pintar&lt;br&gt;<br /> [[Huntingtonova bolezen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 4 ===<br /> <br /> Alexandra Bogožalec in Aljaž Gaber<br /> <br /> [[Glikogen]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 5 ===<br /> Alenka Bombač in Pia Pužar Dominkuš<br /> <br /> [[Kolageni]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 6 ===<br /> Matej Cibic in Saška Polanc<br /> <br /> Verižna reakcija s polimerazo<br /> <br /> === Skupina 7 ===<br /> Vid Puž in Blaž Svetic<br /> <br /> === Skupina 8 ===<br /> Špela Alič in Tanja Guček<br /> <br /> === Skupina 9 ===<br /> Gregor Kurinčič in Janez Meden&lt;br&gt;<br /> [[Jedrna membrana in jedrna pora]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 10 ===<br /> Andraž Šmon in Tine Tesovnik<br /> <br /> [[Mišična distrofija]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 11 ===<br /> Jasna Brčič, Karmen Kmet<br /> <br /> [[Leptin]]&lt;br&gt;<br /> <br /> === Skupina 12 ===<br /> Maruša Rajh, Špela Petelin<br /> <br /> Prepisovanje DNA --&gt; RNA<br /> <br /> === Skupina 13 ===<br /> Branislav Lukić in Primož Bembič<br /> <br /> === Skupina 14 ===<br /> Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer<br /> Aktivacija limfocitov T<br /> <br /> === Skupina 15 ===<br /> Špela Medic<br /> === Skupina 16 ===</div>

Šmedic