Wiki FKKT - User contributions [en]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-22T16:41:18Z

LukaKrmpotić: /* Nehistonski proteini */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Nehistonski proteini==
Nehistonski kromosomski proteini (mednje spadajo Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) so fosforilirani in de-fosforilirani znotraj nespremenjenega jedra z dvema neodvisnima tipoma reakcij, to je z protein kinazno reakcijo ki premakne terminalno fosfatno skupino različnih nukleozid in deoksinukleozid trifosfat na serinske in treoninske ostanke nehistonskih proteinov, in fosfatazno reakcijo ki cepi te fosfoserinske in fosfotreoninske vezi in sprosti anorganski fosfat. Več eksperimentov potrjuje hipotezo da je fosforilacija in defosforilacija teh proteinov povezana z genskimi kontrolnimi mehanizmi, recimo fosforilirani nehistonski proteini so tkivno specifični, spremembe v njihovi fosforilaciji pa so povezane s spremembami v strukturi kromatina in aktivnostjo genov. Adicija fosforiliranih nehistonskih proteinov in vitro poveča sintezo RNA in fosforilirani nehistonski proteini se specifično vežejo na DNA.[7]

===Heterokromatin Protein 1===
(HP1) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah to naredijo med embrionalnim razvojem.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Lewis J. Kleinsmith, "Phosphorylation of Non-histone Proteins in the Regulation of Chromosome Structure and Function", Department of zooloqy, University of Michigan, Ann Arbor, Michigan.

[8] James, T.C. & S.C Elgin (1986). "Identification of a nonhistone chromosomal protein associated with heterochromatin in Drosophila melanogaster and its gene". Mol. Cell. Biol. 6 (11): 3862–3872.

[9] Shaw, A.S. and E.L. Filbert, Scaffold proteins and immune-cell signalling. Nat Rev Immunol, 2009. 9(1): p. 47–56.

[10] Portoso M, Cavalli G (2008). "The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming". In Morris KV. RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. Caister Academic Press. pp. 29–44.

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-22T16:41:06Z

LukaKrmpotić: /* Viri: */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Nehistonski proteini==
Nehistonski kromosomski proteini (mednje spadajo Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) so fosforilirani in de-fosforilirani znotraj nespremenjenega jedra z dvema neodvisnima tipoma reakcij, to je z protein kinazno reakcijo ki premakne terminalno fosfatno skupino različnih nukleozid in deoksinukleozid trifosfat na serinske in treoninske ostanke nehistonskih proteinov, in fosfatazno reakcijo ki cepi te fosfoserinske in fosfotreoninske vezi in sprosti anorganski fosfat. Več eksperimentov potrjuje hipotezo da je fosforilacija in defosforilacija teh proteinov povezana z genskimi kontrolnimi mehanizmi, recimo fosforilirani nehistonski proteini so tkivno specifični, spremembe v njihovi fosforilaciji pa so povezane s spremembami v strukturi kromatina in aktivnostjo genov. Adicija fosforiliranih nehistonskih proteinov in vitro poveča sintezo RNA in fosforilirani nehistonski proteini se specifično vežejo na DNA.[11]

===Heterokromatin Protein 1===
(HP1) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah to naredijo med embrionalnim razvojem.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Lewis J. Kleinsmith, "Phosphorylation of Non-histone Proteins in the Regulation of Chromosome Structure and Function", Department of zooloqy, University of Michigan, Ann Arbor, Michigan.

[8] James, T.C. & S.C Elgin (1986). "Identification of a nonhistone chromosomal protein associated with heterochromatin in Drosophila melanogaster and its gene". Mol. Cell. Biol. 6 (11): 3862–3872.

[9] Shaw, A.S. and E.L. Filbert, Scaffold proteins and immune-cell signalling. Nat Rev Immunol, 2009. 9(1): p. 47–56.

[10] Portoso M, Cavalli G (2008). "The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming". In Morris KV. RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. Caister Academic Press. pp. 29–44.

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-22T16:40:32Z

LukaKrmpotić: /* Centromer */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Nehistonski proteini==
Nehistonski kromosomski proteini (mednje spadajo Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) so fosforilirani in de-fosforilirani znotraj nespremenjenega jedra z dvema neodvisnima tipoma reakcij, to je z protein kinazno reakcijo ki premakne terminalno fosfatno skupino različnih nukleozid in deoksinukleozid trifosfat na serinske in treoninske ostanke nehistonskih proteinov, in fosfatazno reakcijo ki cepi te fosfoserinske in fosfotreoninske vezi in sprosti anorganski fosfat. Več eksperimentov potrjuje hipotezo da je fosforilacija in defosforilacija teh proteinov povezana z genskimi kontrolnimi mehanizmi, recimo fosforilirani nehistonski proteini so tkivno specifični, spremembe v njihovi fosforilaciji pa so povezane s spremembami v strukturi kromatina in aktivnostjo genov. Adicija fosforiliranih nehistonskih proteinov in vitro poveča sintezo RNA in fosforilirani nehistonski proteini se specifično vežejo na DNA.[11]

===Heterokromatin Protein 1===
(HP1) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah to naredijo med embrionalnim razvojem.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[8] James, T.C. & S.C Elgin (1986). "Identification of a nonhistone chromosomal protein associated with heterochromatin in Drosophila melanogaster and its gene". Mol. Cell. Biol. 6 (11): 3862–3872.

[9] Shaw, A.S. and E.L. Filbert, Scaffold proteins and immune-cell signalling. Nat Rev Immunol, 2009. 9(1): p. 47–56.

[10] Portoso M, Cavalli G (2008). "The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming". In Morris KV. RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. Caister Academic Press. pp. 29–44.

[11] Lewis J. Kleinsmith, "Phosphorylation of Non-histone Proteins in the Regulation of Chromosome Structure and Function", Department of zooloqy, University of Michigan, Ann Arbor, Michigan.

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-22T16:32:09Z

LukaKrmpotić: /* Viri: */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.[7]

==Nehistonski proteini==
Nehistonski kromosomski proteini (mednje spadajo Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) so fosforilirani in de-fosforilirani znotraj nespremenjenega jedra z dvema neodvisnima tipoma reakcij, to je z protein kinazno reakcijo ki premakne terminalno fosfatno skupino različnih nukleozid in deoksinukleozid trifosfat na serinske in treoninske ostanke nehistonskih proteinov, in fosfatazno reakcijo ki cepi te fosfoserinske in fosfotreoninske vezi in sprosti anorganski fosfat. Več eksperimentov potrjuje hipotezo da je fosforilacija in defosforilacija teh proteinov povezana z genskimi kontrolnimi mehanizmi, recimo fosforilirani nehistonski proteini so tkivno specifični, spremembe v njihovi fosforilaciji pa so povezane s spremembami v strukturi kromatina in aktivnostjo genov. Adicija fosforiliranih nehistonskih proteinov in vitro poveča sintezo RNA in fosforilirani nehistonski proteini se specifično vežejo na DNA.[11]

===Heterokromatin Protein 1===
(HP1) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah to naredijo med embrionalnim razvojem.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[8] James, T.C. & S.C Elgin (1986). "Identification of a nonhistone chromosomal protein associated with heterochromatin in Drosophila melanogaster and its gene". Mol. Cell. Biol. 6 (11): 3862–3872.

[9] Shaw, A.S. and E.L. Filbert, Scaffold proteins and immune-cell signalling. Nat Rev Immunol, 2009. 9(1): p. 47–56.

[10] Portoso M, Cavalli G (2008). "The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming". In Morris KV. RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. Caister Academic Press. pp. 29–44.

[11] Lewis J. Kleinsmith, "Phosphorylation of Non-histone Proteins in the Regulation of Chromosome Structure and Function", Department of zooloqy, University of Michigan, Ann Arbor, Michigan.

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-22T16:28:37Z

LukaKrmpotić: /* Nehistonski proteini */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.[7]

==Nehistonski proteini==
Nehistonski kromosomski proteini (mednje spadajo Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) so fosforilirani in de-fosforilirani znotraj nespremenjenega jedra z dvema neodvisnima tipoma reakcij, to je z protein kinazno reakcijo ki premakne terminalno fosfatno skupino različnih nukleozid in deoksinukleozid trifosfat na serinske in treoninske ostanke nehistonskih proteinov, in fosfatazno reakcijo ki cepi te fosfoserinske in fosfotreoninske vezi in sprosti anorganski fosfat. Več eksperimentov potrjuje hipotezo da je fosforilacija in defosforilacija teh proteinov povezana z genskimi kontrolnimi mehanizmi, recimo fosforilirani nehistonski proteini so tkivno specifični, spremembe v njihovi fosforilaciji pa so povezane s spremembami v strukturi kromatina in aktivnostjo genov. Adicija fosforiliranih nehistonskih proteinov in vitro poveča sintezo RNA in fosforilirani nehistonski proteini se specifično vežejo na DNA.[11]

===Heterokromatin Protein 1===
(HP1) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah to naredijo med embrionalnim razvojem.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[8] James, T.C. & S.C Elgin (1986). "Identification of a nonhistone chromosomal protein associated with heterochromatin in Drosophila melanogaster and its gene". Mol. Cell. Biol. 6 (11): 3862–3872.

[9] Shaw, A.S. and E.L. Filbert, Scaffold proteins and immune-cell signalling. Nat Rev Immunol, 2009. 9(1): p. 47–56.

[10] Portoso M, Cavalli G (2008). "The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming". In Morris KV. RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. Caister Academic Press. pp. 29–44.

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T21:40:10Z

LukaKrmpotić: /* Viri: */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.[7]

==Nehistonski proteini==
===Heterokromatin Protein 1===
HP1 so nehistonski proteini (mednje spadajo tudi Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah med embrionalnim razvojem utišajo določene gene z preoblikovanjem kromatina.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[8] James, T.C. & S.C Elgin (1986). "Identification of a nonhistone chromosomal protein associated with heterochromatin in Drosophila melanogaster and its gene". Mol. Cell. Biol. 6 (11): 3862–3872.

[9] Shaw, A.S. and E.L. Filbert, Scaffold proteins and immune-cell signalling. Nat Rev Immunol, 2009. 9(1): p. 47–56.

[10] Portoso M, Cavalli G (2008). "The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming". In Morris KV. RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. Caister Academic Press. pp. 29–44.

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T21:39:55Z

LukaKrmpotić: /* Viri: */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.[7]

==Nehistonski proteini==
===Heterokromatin Protein 1===
HP1 so nehistonski proteini (mednje spadajo tudi Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah med embrionalnim razvojem utišajo določene gene z preoblikovanjem kromatina.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[9] James, T.C. & S.C Elgin (1986). "Identification of a nonhistone chromosomal protein associated with heterochromatin in Drosophila melanogaster and its gene". Mol. Cell. Biol. 6 (11): 3862–3872.

[10] Shaw, A.S. and E.L. Filbert, Scaffold proteins and immune-cell signalling. Nat Rev Immunol, 2009. 9(1): p. 47–56.

[8] Portoso M, Cavalli G (2008). "The Role of RNAi and Noncoding RNAs in Polycomb Mediated Control of Gene Expression and Genomic Programming". In Morris KV. RNA and the Regulation of Gene Expression: A Hidden Layer of Complexity. Caister Academic Press. pp. 29–44.

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T21:37:11Z

LukaKrmpotić: /* Nehistonski proteini */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.[7]

==Nehistonski proteini==
===Heterokromatin Protein 1===
HP1 so nehistonski proteini (mednje spadajo tudi Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.[8]

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.[9]

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah med embrionalnim razvojem utišajo določene gene z preoblikovanjem kromatina.[10]

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T21:36:42Z

LukaKrmpotić: /* Centromer */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.[7]

==Nehistonski proteini==
===Heterokromatin Protein 1===
HP1 so nehistonski proteini (mednje spadajo tudi Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah med embrionalnim razvojem utišajo določene gene z preoblikovanjem kromatina.

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T21:36:25Z

LukaKrmpotić: /* Viri: */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.

==Nehistonski proteini==
===Heterokromatin Protein 1===
HP1 so nehistonski proteini (mednje spadajo tudi Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah med embrionalnim razvojem utišajo določene gene z preoblikovanjem kromatina.

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[7] Pollard, T.D, Cell Biology. Philadelphia: Saunders. pp. 200–203., 2007

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T21:33:48Z

LukaKrmpotić: /* Nehistonski proteini */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.

==Nehistonski proteini==
===Heterokromatin Protein 1===
HP1 so nehistonski proteini (mednje spadajo tudi Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah med embrionalnim razvojem utišajo določene gene z preoblikovanjem kromatina.

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T21:30:52Z

LukaKrmpotić: /* Nehistonski proteini */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Nehistonski proteini==
===Heterokromatin Protein 1===
HP1 so nehistonski proteini (mednje spadajo tudi Scaffold proteini, DNA polimeraze, Heterochromatin Protein 1, Polycomb in drugi) Družina heterokromatinskih proteinov je evolucijsko konzervativna, in ima pomembno funkcijo v celičnem jedru. Te funkcije vključujejo zaviranje izražanja genov z formacijo heterokromatina, transkripcijsko aktivacijo, regulacijo vezanja kohezijskih kompleksov na centromer, vzdrževanje heterokromatina, gensko represijo pri enem nukleosomu ter gensko represijo z heterokromatizacijo eukromatina. HP1 proteini so ključne enote heterokromatinskega pakiranja ki jih je veliko pri centromerih in telomerazah skoraj vseh evkariontskih kromosomov z izjemo kvasovk, kjer podobno vlogo igrajo drugi proteini (yeast-specific silencing complex of silent information regulation). HP1 je bil odkrit leta 1986.

===Scaffold proteini===
Scaffold proteini so regulatorji mnogih signalnih poti. Njihova funkcija ni točno določena, znano pa je da interagirajo z več členov signalne poti, in jih povezujejo v komplekse. V teh signalnih poteh regulirajo potovanje signala ter s povezovanjem v komplekse pomagajo pri lokalizaciji različnih komponent.

===Polycomb-group proteins===
so proteini ki preoblikujejo kromatin tako da nastopi epigenetsko utišanje nekaterih genov. Naprimer v vinskih mušicah med embrionalnim razvojem utišajo določene gene z preoblikovanjem kromatina.

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T20:58:37Z

LukaKrmpotić: /* Histoni H1 */

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T20:55:04Z

LukaKrmpotić: /* Aminski terminalni repki */

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T20:54:56Z

LukaKrmpotić: /* Centromer */

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T20:37:27Z

LukaKrmpotić: /* Centromer */

==Uvod==

Nukleoproteinski kompleks v jedru evkariontskih celic se imenuje kromatin. Osnovne biokemijske sestavine kromatina so molekule DNA in dve vrsti beljakovin. Ti vrsti sta histoni in nehistonski kromosomski proteini. Histone je leta 1884 odkril nemški biokemijski znanstvenik Albrecht Kossel. Histoni so družina malih proteinov, ki imajo razmeroma veliko število bazičnih aminokislinskih ostankov. Ta aminokislinska ostanka sta arginin in lizin.

==Histoni==

Histoni po velikosti proteinov spadajo med manjše proteine. Molekulska masa histonov je od 10 000 do 20 000 daltonov. Histoni so osnovni element pri zvijanju DNA in tvorbi nukleosomov.[1] Da bi razumeli kako je spakiran DNA, moramo preučiti histonske proteine. Poznamo pet glavnih razredov histonov: H1,H2A; H2B; H3 in H4. Vsi ti histoni so si podobni v tem, da imajo velik delež pozitivno nabitih aminokislinskih ostankov. Ti pozitivno nabiti aminoksilinski ostanki jim omogočajo povezavo z negativno nabitimi fosfatnimi skupinami na DNA preko elektrostatskih interakcij.
Histoni so se skozi evolucijo zelo dobro ohranili, tudi med različnimi vrstami. Če primerjamo histon pri kravi in histon pri grahu (to sta dve vrsti, ki sta se ločili že več kot 1 miljardo let nazaj) ugotovimo, da se histona razlikujeta le v dveh aminokislinskih ostankih. [2]

Histoni se posttranslacijsko modificirajo. Modifikacija histonov vključuje metiliranje, ADP-riboziliranje, fosforiliranje, glikoziliranje in acetiliranje, pri tem pa pride do spremembe naboja, oblike,..
Kljub histonski veliki evolucijski stabilnosti pa njihova stopnja modifikacije izjemno varira med različnimi vrstami, tkivi in odvisno od faze celičnega cikla. Modifikacija histonov je povezana s transkripcijsko aktivacijo. Modifikacije verjetno ustvarijo proteinska vezavna mesta na histonih ali na DNA s katero asocirajo.[3]

==Nukleosom==
Nukleosom je osnovna enota kromatina evkariontske celice. Sestavljen je iz histonov, točno iz histonskegaoktamera (H2A)2(H2B)2(H3)2(H4)2 v povezavi z 200bp DNA.
Kljub temu, da imajo le šibko sekvenčno podobnost, si vsi štirje tipi histonov delijo podobne ostanke v katerih je dolg centralni heliks obdan na vsaki strani z zanko in še krajšim heliksom. Pari različnih vrst histonov se povezujejo v nekakšno molekularno rokovanje in oblikujejo polmesečno oblikovane heterodimere H2A-H2B in H3-H4. Vsak od njih povezuje 2,5 obratov DNA, ki rotira okoli njih v kotu 140°. H3-H4 par interagira preko snopa štirih heliksov z dveh H3 histonov in oblikuje (H3-H4)2tetramer s katerim vsak H2A-H2B interagira preko podobnega snopa štirih heliksov med H2B in H4. Vsi skupaj oblikujejo histonskioktamer.

===Mikrokokska nukleaza===

Mikrokokska nukleaza sprva degradira kromatin na posamezne nukleosome v kompleksu s histonom H1. Kasnejša prebava obreže stran dodatno DNA in sprosti histon H1. To za seboj pusti del imenovan proteinsko jedro, ki ga sestavlja segment DNA iz 146 bp, povezan s histonskimoktamerom. Segment povezovalne DNA, DNA ki je odstranjena z nukleazo, združi sosednje nukleosome.
Rentgenska struktura proteinskega jedra razkrije dvojni simetrični kompleks v katerem je B-DNA ovita okoli zunanjosti histonskega oktamera v 1,65 ovojih. [3]

==Histoni H1==
Histoni H1 so ena izmed petih histonskih družin. Za razliko od ostalih družin, ki se tvorijo v nukleosom, je glavna funkcija histonov iz družine H1, da povezujejo. Njihova naloga je, da histonskioktamer ovit z DNA verigo drži na mestu, da se ta ne odpne iz oktamera. Histoni H1 torej stabilizirajo strukturo nukleosoma in vzpostavljajo red v kromatinu. Tako kot pri ostalih štirih družinah histonov so histoni družine H1 tudi zelo ohranjeni pa vendar pri različnih vrstah organizmov najdemo veliko variabilnost.
Nastopajo v veliko izooblikah, ena bolj znanih je H5, ki jo lahko zasledimo pri ptičih. Oblika H1 histonov je palčka z dvema mestoma, kamor se veže DNA. Prvi del verige DNA se veže na eno izmed vezavnih mest, nato veriga DNA ovije oktamerhistonov in se poveže še z drugim vezavnim mestom na H1 histonu. Vezavno mesto histona zajame približno 20 parov nukleotidnih zaporedij. Njegova druga funkcija pa je še, da zavira transkripcijo.
Družina H1 se deli še v dve poddružini to sta H1F in H1H1. V H1F spadajo H1F0, H1FNT,H1FOO in H1FX. V družino H1H1 pa HIST1H1A, HIST1H1B, HIST1H1C, HIST1H1D, HIST1H1E in HIST1H1T. Histoni H1 imajo tridelno strukturo. Dolžina tega proteina je od 190 pa do 350 aminokislinskih ostankov. Histoni H1 so bazični zaradi velikega deleža lizina in arginina. S to lastnostjo se lahko lažje vežejo na kislo naravnano verigo DNA.[4][5][6]

==Centromer==
Centromer je sekvenca DNA ki med delitvijo celic deluje kot pritrjevalna točka za proteine ki povežejo kromosom na mitotsko vreteno. Ta povezava je ključna za enakomerno in urejeno razporeditev kromosomskih setov na hčerinske celice. Centromeri Saccharomyces cerevisiae so bili izolirani in proučeni. Sekvence ključne za funkcijo centromerov so dolge približno 130bp ter zelo bogate z A=T pari. Centromerne sekvence višjih evkariontov so mnogo daljše in, za razliko od tistih pri kvasovkah, imajo večinoma enostavne sekvence DNA, ki vsebujejo tisoče zaporednih kopij ene ali več sekvenc od 5 do 10bp, v enaki orientaciji. Precizna vloga enostavnih zaporedij DNA v funkciji centromera še ni znana.

==Aminski terminalni repki==
Iz nukleosomskih jeder "štrlijo" aminski terminalni repki ki so neurejeni. Večina histonskih modifikacij se zgodi v teh repkih. Ti repki pa nato igrajo ključno vlogo pri nastanku povezav med nukleosomi in kromatinom.

==Viri:==
[1] “Concepts in Biochemistry: Rodney F. Boyer.” [Online]. Available: http://www.amazon.com/Concepts-Biochemistry-Rodney-F-Boyer/dp/0470003790. [Accessed: 20-Apr-2014].

[2] “03 DNA, geni in kromosomi.pdf.” [Online]. Available: http://www-f9.ijs.si/~krizan/sola/medfiz/slides/radiobiol/03 DNA, geni in kromosomi.pdf. [Accessed: 20-Apr-2014].

[3] “Wiley: Principles of Biochemistry, 4th Edition International Student Version - Donald Voet, Charlotte W. Pratt, Judith G. Voet.” [Online]. Available: http://eu.wiley.com/WileyCDA/WileyTitle/productCd-1118092449.html?filter=TEXTBOOK. [Accessed: 20-Apr-2014].

[4] R. Dootz, A. C. Toma, and T. Pfohl, “Structural and dynamic properties of linker histone H1 binding to DNA.,” Biomicrofluidics, vol. 5, no. 2, p. 24104, Jul. 2011.

[5] S. W. Harshman, N. L. Young, M. R. Parthun, and M. A. Freitas, “H1 histones: current perspectives and challenges.,” Nucleic Acids Res., vol. 41, no. 21, pp. 9593–609, Nov. 2013.

[6] “Histone H1 Plays a Role in Heterochromatin Formation and VSG Expression Sit...: DiKUL - Digitalna knjižnica Univerze v Ljubljani.” [Online]. Available: http://eds.a.ebscohost.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/eds/pdfviewer/pdfviewer?sid=b14ae6ba-fc97-453a-b9db-854a4b9ef5ae%40sessionmgr4005&vid=8&hid=4205. [Accessed: 20-Apr-2014].

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T20:10:01Z

LukaKrmpotić: /* Centromer */

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T19:56:36Z

LukaKrmpotić: /* Histoni H1 */

Značilnosti kromosomskih ogrodij

2014-04-20T19:27:52Z

LukaKrmpotić: /* Uvod */

Struktura kromatina

2014-03-26T10:21:58Z

LukaKrmpotić: /* Skupine */

Seminarji pri predmetu Molekularna biologija bodo v študijskem letu 2013/14 namenjeni obravnavi strukture kromosomov oziroma kromatina, od strukturnih do regulatornih tem. Čeprav osnovno strukturo kromosomov že poznate, je sodobna molekularna biologija ves čas na sledi novim spoznanjem, ki nam omogočajo bolj podroben vpogled v delovanje in fleksibilnost kromatina.

V nadaljevanju so navedena nekatera izhodišča oz. naslovi referatov, ki jih bomo izvedli predvidoma konec aprila in v začetku maja. Naslove lahko v okviru danih izhodišč prilagodite, ne smete pa se bistveno odmakniti od tega, kar je predlagano. Preverite, ali se morebitne spremembe, ki jih želite vnesti, ne dotikajo teme koga drugega. Prekrivanja med referati naj bo čim manj.

Vsako temo obdelata dva ali največ trije študenti. Predlagate lahko tudi dodatne teme ali spremembe naslovov, če se vam to zdi smiselno. Vsaka skupina pripravi povzetek seminarja z vsaj 1000 besedami in ga objavi na tem wikiju. Povzetek ne vsebuje slikovnega gradiva, lahko pa vključuje povezave do slik in videov na spletu. Navedite do 5 ključnih virov (ti ne štejejo v vsoto 1000 besed), ki ste jih uporabili. Osredotočite se na osnovno temo, ki ste si jo izbrali in vključite čim manj splošnega uvoda. Pripravite tudi predstavitev, dolgo pribl. 15 min. Razširjenega seminarja ni treba pripraviti v pisni obliki; napišete samo povzetek na wikiju in predstavite seminar v predavalnici.

Čeprav tema do neke mere sega na področje celične biologije, je predvsem molekularnobiološka. Zato izpostavite tiste elemente, ki so biokemijski, torej katere biološke molekule sodelujejo pri vzpostavljanju strukture kromatina, njegovi plastičnosti (kondenzacija, dekondenzacija) in dinamičnosti (aktivni/neaktivni kromatin) ter uravnavanju transkripcije. Če se srečate z zanimivimi molekularnobiološkimi tehnikami, jih poskusite na kratko razložiti, predvsem če so ključne za spoznanja, ki jih boste predstavili. Izhodišče, ki ga ni treba ponovno razlagati, je nukleosomska struktura evkariontskega kromatina ter osnovne stopnje kompaktiranja kromatina in razumevanje osnov dodatnega zvitja pri bakterijskem kromosomu.

Vse skupine morajo objaviti povzetek seminarja na wikiju najkasneje 17.4. opolnoči. Predstavitve seminarjev 1 - 4 bodo 23.4., 5 - 8 25.4., 9 - 12 7.5. in 13 - 16 9.5.2014. Vsaka skupina ima za predstavitev 14-18 minut časa, sledi pa razprava (~5 min.). Vsak član skupine mora predstaviti en del seminarja, pri čemer mora biti delo enakomerno razdeljeno med vse. V povzetku navedite, kdo je napisal kateri del (na wiki-strani uporabite zavihek 'discussion').

# Značilnosti bakterijskih kromosomov
# Medmolekulske interakcije znotraj nukleosomov
# Značilnosti kromosomskih ogrodij
# Kompaktiranje kromosomov
# Proteini, ki stabilizirajo kondenzirane kromosome
# Biokemijska struktura centromerov in njihove interakcije
# Biokemijska struktura telomerov
# Telomeraze
# Kromatin in replikacija genoma / nukleosomi med replikacijo
# Kromosomske domene in kontrolne regije lokusov (LCR)
# Posttranslacijske modifikacije histonov in njihov pomen
# Metilacijski vzorci na DNA: nastanek, dedovanje in pomen
# Sestava in značilnosti preurejevalnih strojčkov
# Ponavljajoča se zaporedja v genomu
# Organizacija genov v kromatinu
# Posebnosti kromosomov X in Y / bolezni, povezane s tema dvema kromosomoma

===Skupine===

Skupine za projektno nalogo - po 1 - 3 za vsako temo (skupine oblikujte do 31.3. opolnoči - imena in priimke vpišite v oklepaj za naslovom teme):

npr.: 1. Biokemijske značilnosti bakterijskih kromosomov (Janez Gorenc, Petra Novak)

# Značilnosti bakterijskih kromosomov (Matic Kovačič, Marjeta Horvat, Rok Ipšek)
# Medmolekulske interakcije znotraj nukleosomov (Boštjan Petrič, Vita Vidmar)
# Značilnosti kromosomskih ogrodij (Aneja Tahirovič, Aljaž Omahna, Luka Krmpotić)
# Kompaktiranje kromosomov (Tajda Buh, Maruša Prolič-Kalinšek)
# Proteini, ki stabilizirajo kondenzirane kromosome (Toni Nagode, Simon Bolta, Tjaša Bensa)
# Biokemijska struktura centromerov in njihove interakcije (Maja Zupančič, Alja Zgonc)
# Biokemijska struktura telomerov (Tim Božič, Ema Guštin, Luka Kavčič)
# Telomeraze (Urša Kapš, Mojca Kostanjevec, Katjuša Triplat)
# Kromatin in replikacija genoma / nukleosomi med replikacijo (Jure Fabjan, Vid Jazbec, Mojca Juteršek)
# Kromosomske domene in kontrolne regije lokusov (LCR) (Jakob Rupert, Jan Rozman, Domen Klofutar)
# Posttranslacijske modifikacije histonov in njihov pomen (Peter Prezelj, Filip Mihalič, Eva Oblak Zvonar)
# Metilacijski vzorci na DNA: nastanek, dedovanje in pomen (Rok Ferenc, Ana Cirnski, Vesna Radić)
# Sestava in značilnosti preurejevalnih strojčkov (Petra Tavčar, Helena Jakše, Nika Strašek)
# Ponavljajoča se zaporedja v genomu (Eva Vidak)
# Organizacija genov v kromatinu
# Posebnosti kromosomov X in Y / bolezni, povezane s tema dvema kromosomoma (Sara Košenina, Ana Krišelj, Sabina Štukelj)

Naslov teme povežite z novo wiki-stranjo, na katero napišite povzetek. Na koncu besedila (pod viri) v novo vrstico dodajte naslednji oznaki:

Kako so bili urejeni seminarji lani, si lahko ogledate na strani [[Reprogramiranje celic]].

BIO2 Seminar 2013

2013-11-29T22:01:04Z

LukaKrmpotić: /* Seznam seminarjev */

= Biokemijski seminar =
Seminarje vodi doc. dr. Gregor Gunčar in so na urniku vsak petek od 13:00 do 16:00.

Ocena seminarjev predstavlja 30% končne ocene in vsebuje vse točke, ki jih študent/ka lahko zbere pri seminarju in ostalih dejavnostih, ki niso del pisnega izpita.

== Seznam seminarjev ==
{| {{table}}
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Ime Priimek'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Tema*'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Naslov seminarja'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 1'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 2'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 3'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum oddaje'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum recenzije'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum predstavitve'''
|-
| Triplat Katjuša||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892410001212 Signalizacija s člani TGF – β pri žilni morfogenezi in boleznih]||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Krišelj Ana||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892411001772 Signalna pot sfingozin-1-fosfata in njegova vloga v boleznih] ||Tavčar Petra||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Zupančič Maja||12||[http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences//retrieve/pii/S0968000413000911?showall%3Dtrue&_returnURL=http%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS0968000413000911%3Fshowall%3Dtrue Menin: ogrodni protein, ki nadzoruje ekspresijo genov in celično signalizacijo]||Guštin Ema||Jakše Helena||Bolta Simon||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Božič Tim||12||[http://www.cell.com/cell-reports/fulltext/S2211-1247%2813%2900021-1 Motorični protein z regulacijo serotoninskega receptorja vpliva na razpoloženje]||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||Juteršek Mojca||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Vidmar Vita||14||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev_2013#Vita_Vidmar:_Vloga_pentozafosfatne_poti_v_metabolizmu_rakavih_celic Vloga pentozafosfatne poti v metabolizmu rakavih celic]||Rupert Jakob||Nagode Toni||Vidak Eva||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Radić Vesna||14||[http://www.nature.com/news/liver-hormone-offers-hope-for-diabetes-treatment-1.12878 Vloga betatrofina pri zdravljenju diabetesa]||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Guštin Ema||14||[http://www.nature.com/nrc/journal/v11/n5/full/nrc3038.html Warburgov efekt in možnosti za zdravljenje raka]||Krišelj Ana||Tavčar Petra||Zgonc Alja||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kapš Urša||15||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3721468/ Uravnavanje maščob: lipidi in človeške bolezni]||Zupančič Maja||Guštin Ema||Jakše Helena||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kavčič Luka||15||[http://www.cell.com/trends/endocrinology-metabolism//retrieve/pii/S1043276012001166?_returnURL=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1043276012001166?showall=true Vloga glikolitičnega regulatornega encima PKM2 v metabolizmu rakave celice]||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Mihalič Filip||15||[http://www.nature.com/nrm/journal/v13/n4/full/nrm3313.html Pomen microRNA molekul v metabolizmu in metabolnih nepravilnostih]||Vidmar Vita||Rupert Jakob||Nagode Toni||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Košenina Sara||16||[http://www.sciencedirect.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/science/article/pii/S0304383510001436? Zdravljenje hipoksije in z njo povezanega nastanka raka preko citratnega cikla]||Radić Vesna||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Bensa Tjaša||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0925443909001926 α-ketoglutarat dehidrogenazni kompleks in nevrodegenerativne bolezni]||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||Tavčar Petra||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Ferenc Rok||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1096717610000868 Medsebojne fizične povezave encimov TCA cikla v Bacillus subtilis]||Kapš Urša||Zupančič Maja||Guštin Ema||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Buh Tajda||16||[http://jnci.oxfordjournals.org/content/102/13/932.long Mutacije izocitrat dehidrogenaze 1 in 2 pri raku]||Kavčič Luka||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Jazbec Vid||17||[http://www.nature.com/nrc/journal/v13/n4/full/nrc3483.html Vpliv maščobnih kislin na rakave celice]||Mihalič Filip||Vidmar Vita||Rupert Jakob||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Tahirović Aneja||17||[http://www.nature.com/news/fish-oil-supplement-research-remains-murky-1.11484 Omega - 3 maščobne kisline in njihov vpliv na človeško telo]||Košenina Sara||Radić Vesna||Triplat Katjuša||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Klofutar Domen||17||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0163782710000524 Lipoliza - reguliran multiencimski kompleks, ki vpliva na katabolizem zalog maščobe]||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prolič - Kalinšek Maruša||17||[http://www.nature.com/cr/journal/v20/n2/abs/cr201013a.html Vloga PPAR pri razgradnji maščobnih kislin]||Ferenc Rok||Kapš Urša||Zupančič Maja||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Fabjan Jure||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0197018612003506 Oksidativni in nitrozativni stres v nevrotoksičnosti amoniaka]||Buh Tajda||Kavčič Luka||Božič Tim||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Rozman Jan||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1360138511001063 Proteini - Alternativni vir energije rastlin ob pomanjkanju ogljikovih hidratov]||Jazbec Vid||Mihalič Filip||Vidmar Vita||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prezelj Peter||18||[http://ajcn.nutrition.org/content/83/2/500S.abstract?sid=e4e3425c-566d-4249-a604-0cfc846f1972 Aminokisline in regulacija proteinske sinteze v skeletnem mišičnem tkivu]||Tahirović Aneja||Košenina Sara||Radić Vesna||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Omahna Aljaž||18||[http://www.nature.com/jid/journal/v127/n4/full/5700683a.html Sinteza melanina v celicah]||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Taškar Jan||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1357272511002135 Zgodnje napake pri oksidativni fosforilaciji v odpovedujočem človeškem srcu]||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||Kapš Urša||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kašnik Urška||19||Moj izbrani naslov||Fabjan Jure||Buh Tajda||Kavčič Luka||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kostanjevec Mojca||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S096800041000071X Mitohondrijske reaktivne kisikove spojine]||Rozman Jan||Jazbec Vid||Mihalič Filip||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Krmpotić Luka||19||[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3332087/ Vpliv Ca2+ na metabolično homeostazo]||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||Košenina Sara||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Petrič Boštjan||19||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3436951/ Regulacija in inhibicija citokrom c oksidaze]||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Bolta Simon||20||[http://www.plantcell.org/content/23/11/3879.abstract Fotosinteza C4]||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Juteršek Mojca||20||[http://www.nature.com/nrmicro/journal/v10/n2/full/nrmicro2677.html Regulacija sinteze peptidoglikanske celične stene]||Kašnik Urška||Fabjan Jure||Buh Tajda||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Vidak Eva||20||[http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1469-8137.2011.03781.x/abstract Fotosintetska plastičnost CAM fotosinteze: evolucijska novost za trajnostno proizvodnjo]||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||Jazbec Vid||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Štukelj Sabina||21||Moj izbrani naslov||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Zgonc Alja||21||Moj izbrani naslov||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Jakše Helena||21||Moj izbrani naslov||Bolta Simon||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Strašek Nika||22||[http://bloodjournal.hematologylibrary.org/content/120/23/4496.short Porfirija: napredek v diagnostiki in zdravljenju]||Juteršek Mojca||Kašnik Urška||Fabjan Jure||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Nagode Toni||22||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19489731 Fiksacija dušika]||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Ipšek Rok||22||Moj izbrani naslov||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Tavčar Petra||23||Moj izbrani naslov||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Horvat Marjeta||23||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S009286741000718X Uravnavanje metabolizma železa pri sesalcih] ||Jakše Helena||Bolta Simon||Taškar Jan||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Oblak Zvonar Eva||23||Moj izbrani naslov||Strašek Nika||Juteršek Mojca||Kovačič Matic||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Rupert Jakob||23||Moj izbrani naslov||Nagode Toni||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|}

*številka v okencu za temo pomeni poglavje v Lehningerju (peta izdaja), v katerega naj izbrana tema spada

== Gradivo za predavanja ==
Gradivo za predavanja in seminarje najdete na http://bio.ijs.si/~zajec/bio2/
username: bio2
password: samozame

==Naloga==
'''Vaša naloga za seminar je: '''
Samostojno pripraviti seminar o seminarski temi, ki vam je bila dodeljena. Za osnovo morate vzeti pregledni članek iz revije, ki ima faktor vpliva nad 5 (npr. [http://www.sciencedirect.com/science/journal/09680004/ TIBS]. Poiskati morate še vsaj tri znanstvene članke, ki se nanašajo na opisano temo in jih uporabiti kot podlago za seminarsko nalogo!

Za pripravo seminarja velja naslednje: 
* [[BIO2 Povzetki seminarjev 2013|Povzetek seminarja]] opišete na wikiju v približno 200 besedah - najkasneje do dne ko morate oddati seminar recenzentom.
* Povezavo do povzetka vnesete v tabelo seminarjev tekočega letnika.
* Seminar pripravite v obliki seminarske naloge na ~5-9 straneh A4 (pisava 12, enojni razmak, 2,5 cm robovi; važno je, da je obseg od 2700 do 3000 besed), vsebovati mora najmanj tri slike. Slika mora imeti legendo in v besedilu mora biti na ustreznem mestu sklic na sliko. 
* Seminar oddajte do datuma oddaje, ki je naveden v tabeli v elektronski obliki z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* vsi seminarji so v elektronski obliki dostopni [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/bioseminar/ tukaj].
* Recenzenti do dneva določenega v tabeli določijo popravke (v elektronski obliki) in podajo oceno pisnega dela. Popravljen seminar oddajte z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* Ustna predstavitev sledi na dan, ki je vpisan v tabeli. Za predstavitev je na voljo 25-30 minut. Recenzenti morajo biti na predstavitvi prisotni.
* Predstavitvi sledi razprava. Recenzenti podajo oceno predstavitve in postavijo najmanj dve vprašanji.
* Na dan predstavitve morate docentu še pred predstavitvijo oddati končno (popravljeno) in natisnjeno verzijo seminarja v enem izvodu.
* Seminarska naloga in povzetek morajo biti v slovenskem jeziku!

==Imena datotek==
Prosim vas, da vse datoteke, ki mi jih pošiljate poimenujete po naslednjem receptu:
* 312_BIO_Priimek_Ime.doc(x) za seminar, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor.docx
* 312_BIO_Priimek_ime_final.doc(x) za končno verzijo seminarja
* 312_BIO_Priimek_Ime_rec_Priimek2.doc(x) za recenzijo, kjer je Priimek2 priimek recenzenta, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor_rec_Scott.docx (če se pišete Scott in odajate recenzijo za seminar, ki ga je napisal Gunčar)
* 312_BIO_Priimek_Ime.ppt(x) za prezentacijo, npr 312_BIO_Guncar_Gregor.pptx

==Ocenjevanje seminarjev==
Recenzenti ocenijo seminar tako, da izpolnijo [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dHc2d2pCbDBWNzl5VHZaQUk1SG1HeVE6MA recenzentsko poročilo] na spletu. Recenzentsko poročilo morate oddati najkasneje do 21:00, en dan pred predstavitvijo seminarja.

== Mnenje o predstavitvi ==
Vsak posameznik '''mora''' oceniti seminar, tako da odda svoje [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dDZZOVVFNkwxb0JMeUFaMGltOVQ4aHc6MA mnenje] najkasneje v sedmih dneh po predstavitvi. Kdor na seminarju ni bil prisoten, mnenja '''ne sme''' oddati.

==Urejanje spletnih strani na wikiju==
Wiki so razvili zato, da lahko spletne vsebine ureja vsakdo. Ukazi so preprosti, dokler si ne zamislite česa prav posebnega. Vseeno pa je Word v primerjavi z wikijem pravo čudežno orodje... Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.''

==Citiranje virov==
Citiranje je možno po več shemah, važno je, da se v seminarju držite ene same.
Temeljno načelo je, da je treba vir navesti na tak način, da ga je mogoče nedvoumno poiskati.
Za citate v naravoslovju je najpogostejše citiranje po pravilniku ISO 690. [http://www.zveza-zotks.si/gzm/dokumenti/literatura.html Pravila], ki upoštevajo omenjeni standard, so pripravili pri ZTKS. Sicer pa ima vsaka revija lahko svoj način citiranja, ki ga je treba pri pisanju članka upoštevati. 
'''Citiranje knjig:''' 
Priimek, I. ''Naslov''. Kraj: Založba, letnica. 
Priimek, I. ''Naslov: podnaslov''. Izdaja. Kraj: Založba, letnica. Zbirka, številka. ISBN. 

Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005. 
Glick BR in Pasternak JJ. ''Molecular biotechnology: principles and applications of recombinant DNA''. 3. izdaja. Washington: ASM Press, 2003. ISBN 1-55581-269-4. 
Če so avtorji trije, je beseda in med drugim in tretjim avtorjem. Če so avtorji več kot trije, napišemo samo prvega in dopišemo ''et al''. (in drugi, po latinsko). Vse, kar je latinsko, pišemo poševno (npr. tudi imena rastlin in živali, pojme ''in vivo'', ''in vitro'' ipd.).

'''Citiranje člankov:''' 
Priimek, I. Naslov. ''Naslov revije'', letnica, letnik, številka, strani. 
Lartigue C. ''et al''. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 2007, letn. 317, str. 632-638.

Alternativni način citiranja (predvsem v družboslovju) je po pravilih APA, kjer članke citirajo takole: 
Priimek, I. (letnica, številka). Naslov. Naslov revije, strani. 
Lartigue C. ''et al.'' (2007, 317) Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 632-638.

Revija Science uporablja skrajšani zapis: 
C. Lartigue ''et al''. Science 317, 632 (2007) 

V diplomah na FKKT je treba navesti vire tako, da izpišete tudi naslov citiranega dela in strani od-do (ne samo začetne).

'''Citiranje spletnih virov:''' 
Priimek, I. ''Naslov dokumenta''. Izdaja. Kraj: Založnik, letnica. Datum zadnjega popravljanja. [Datum citiranja.] spletni naslov 
strangeguitars. ''On the brink of artificial life''. 6. 10. 2007. [citirano 13. 11. 2007] http://www.metafilter.com/65331/On-the-brink-of-artificial-life 
Navedemo čim več podatkov; pogosto vseh iz pravila ne boste našli.

BIO2 Povzetki seminarjev 2013

2013-11-29T22:00:22Z

LukaKrmpotić: /* Biokemija- Povzetki seminarjev 2013/2014 */

== Biokemija- Povzetki seminarjev 2013/2014 ==
Nazaj na osnovno [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Seminar_2013 stran]

===Mojca Kostanjevec: Mitohondrijske reaktivne kisikove spojine===

Mitohondrij je celični organel, v katerem potekajo poglavitni metabolični procesi v celici. Med celično oksidacijo molekul elektroni v elektronski prenašalni verigi omogočajo prenos protonov skozi proteinske komplekse, ta pa zagotavlja ATP sintezo in redukcijo molekularnega kisika v vodo. Med temi procesi pa nastajajo tudi stranski produkti – reaktivne kisikove spojine. To so visoko reaktivni prosti radikali, ki vsebujejo kisikove ione ali perokside. Te spojine so dolgo časa veljale le za škodljive in toksične, novejše raziskave pa dokazujejo, da so ob primerno visokih koncentracijah v celici lahko tudi pomembni intermediati in signalne molekule. Med okoljskim stresom ali preko zunanjih dejavnikov (npr. ionizirajoče sevanje) koncentracije teh spojin močno narastejo. To povzroči obsežne poškodbe celičnih struktur – tovrstno stanje imenujemo oksidativni stres, kar pa lahko vodi v celično smrt oziroma apoptozo. Toda reaktivne kisikove spojine kljub vsemu še vedno ostajajo nepogrešljiv del mnogih celičnih funkcij. V primeru hipoksije so npr. ravno te kisikove spojine tiste, ki v največji meri regulirajo primeren celični odziv. Reaktivne kisikove spojine inhibirajo aktivnost encima PHD2, kar omogoča stabilizacijo HIF-α podenot in ustrezno transkripcijsko aktivacijo. Te spojine obenem nadzorujejo tudi aktivnost AMPK. AMPK fosforilira enega izmed največjih porabnikov energije v celici – Na/K črpalko, to pa v vodi v endocitozo in deaktivacijo omenjenega proteinskega kompleksa. S tem se posledično zmanjša poraba energije v celici. Reaktivne kisikove spojine, ki nastajajo v mitohondrijih, tako na različne načine prispevajo k metabolizmu celic.

===Tajda Buh: Mutacije izocitrat dehidrogenaze 1 in 2 pri raku===

IDH sodeluje pri pomembnih presnovnih poteh. IDH je asimetričen homodimer, ki lahko prehaja iz neaktivne odprte v aktivno zaprto konformacijo. Poznamo tri vrste izocitrat dehidrogenaz. IDH3 se nahaja v mitohondriju in katalizira prehod izocitrata v α-ketoglutarat, hkrati poteče redukcija NAD+ v NADH. IDH2 se prav tako nahaja v mitohondriju, IDH1 pa najdemo v citosolu in peroksisomih. Obliki 1 in 2 reducirata NADP+ v NADPH. Mutacije se pojavljajo samo pri IDH1/2, ne pa tudi pri IDH3. Mutirana IDH lahko pridobi novo aktivnost, to je kataliziranje pretvorbe α-ketoglutarata v 2-hidroksiglutarat, aktivnost encima pa se lahko tudi močno zmanjša. Nova aktivnost povzroči prekomerno sintezo 2-hidroksiglutarata. Povečanje koncentracije slednjega pa vpliva na α-ketoglutaratno odvisne presnovne encime, kot sta prolil hidroksilaza in histonska demetilaza. Študije so do tega trenutka potrdile prisotnost mutirane IDH1 in IDH2 v nižjih stopnjah glioma, v sekundarnem glioblastomu in v akutni mieloični levkemiji.

===Vid Jazbec: Vpliv mašobnih kislin na rakave celice===

Celice ob tvorbi rakastega obolenja spremenijo svoje delovanje. Predvsem je to vidno v metabolizmu, ki je v rakastih celicah spremenjen. Novejše raziskave dokazujejo, da je odvisnost metabolima odvisna od maščobnih kislin v večji meri, kot je bilo domnevano do sedaj. Metabolizem maščobnih kislin, predvsem beta oksidacijo, rakave celice izkoristijo ob pomanjkanju ATP, kot je pokazano pri celicah z igubo stika t izvenceličnim matriksom. Proces beta oksidacije je prav tako pomemben tudi kot proces, ki vodi v nastanek NADPH, ki se potrebuje za soočanje celice z metabolnim stresom reaktivnih kisikovih zvrsti ter rast in razvoj. Za v uvodu naštete značilnosti rakavih celic pa so poleg samega procea beta oksidacije in produktov tega procesa pomembni tudi proteini, ki spremljajo ta proces. Ti so ob nastopu rakavega obolenja deregulirani in večinoma preprečujejo prehod obolele celice v apoptozo.
Raziskave pa so pokazale tudi problem dosedajšnje dogme, pri kateri sta beta oksidacija maščobnih kislin in njihova sinteza med seboj izključujoča procesa odvisna od ACC. To zavračajo raziskave rakavih celic, pri katerih se oba procesa vršita istočasno in sta enako pomemba za delovaje in ravoj celice.
Nove raziskave na področju rakavih obolenj pa so pomembne predvsem za zdravljenje bolezni.

===Rok Ferenc: Medsebojne fizične povezave encimov TCA cikla v Bacillus subtilis===

Večina proteinov živih celic deluje v kompleksih, ne posamično. Poleg stalnih proteinskih kompleksov znanstveniki po zaslugi naprednejših eksperimentalnih tehnik odkrivajo tudi medproteinske interakcije bolj prehodne narave, značilne predvsem za metabolične poti. V raziskavi se osredotočijo na formacijo metabolona (skupka proteinov) v citratnem ciklu Bacillus subtilis, ki je zelo pomemben modelni organizem in vir proizvodnje vitaminov in encimov za pralne praške. Ta bi pripomogel k organiziranosti metabolnih poti v sicer kaotični notranjosti prokariontskih celic brez organelov.
Dokazan je bil obstoj metabolona v ciklu trikarboksilnih kislin, v katerega se povezuje tudi nekaj encimov anabolizma, katerih substrati so intermediati TCA cikla (citratni cikel). V metabolonu obstaja jedro iz treh encimov: citrat sintetaze, malat dehidrogenaze in izocitrat dehidrogenaze. Interakcija med encimi glukoneogeneze, bolj natančno med malat dehidrogenazo in fosfoenol piruvat karboksikinazo je uravnavana s strani razlik v koncentracijah intermediatov glikolize in TCA cikla, torej za formacijo metabolona ni potreben noben zunanji signal, le povečana koncentracija ustreznih substratov.

===Sara Košenina: Zdravljenje hipoksije in z njo povezanega nastanka raka preko citratnega cikla===

Hipoksija je stanje, ko celice in tkiva ne dobijo dovolj kisika, zato pride do motenj v delovanju organa ali pa celo celotnega organizma. Ljudje smo za prilagoditev na hipoksijo razvili mehanizem, ki je reguliran preko heterodimernega proteinskega kompleksa HIF-1. Glavna podenota je HIF-1α, saj je občutljiva na kisik. Aktivnost HIF-1 je regulirana z različnimi mehanizmi, eni so odvisni od hipoksije, drugi pa so od nje neodvisni. Slednji so pomembni pri razvoju in napredovanju tomorjev. Eden od hipoksije neodvisnih regulatorjev je tudi piruvat, ki je začetni substrat cikla citronske kisline. V hipoksičnih pogojih pride do motenj v elektronskem transportu, zato je proizvodnja ROS (reaktivnega kisika) povečana. To je kompenzira z uravnavanjem piruvat dehidrogenaznega kompleksa (PDH) s piruvat dehidrogenazo kinazo (PDK1). Raziskave so pokazale, da etil piruvat poveča stabilnost HIF-1 s stimulacijo proizvodnje ROS v mitohondriju in blokira s pVHL regulirano razgradnjo HIF-1. Indukcija HIF-1 z etil piruvatom je povezana s pospeševanjem citratnega cikla. Etil piruvat pospeši tako citratni cikel kot tudi proizvodnjo ROS v mitohondriju. Rezultati raziskav podpirajo obstoj regulatornega mehanizma za prilagoditev na hipoksijo, pri katerem PDK1 deaktivira PDH kompleks in inhibira cikel citronske kisline in na ta način zmanjša proizvodnjo ROS. Vse te ugotovitve bi lahko pripomogle k zdravljenju hipoksije in z njo povezanega razvoja raka. Potrebnih bo še veliko raziskav, preden se bo lahko etil piruvat uporabljalo v klinične namene.

===Tjaša Bensa: α-ketoglutarat dehidrogenazni kompleks in nevrodegenerativne bolezni===

α-ketoglutarat dehidrogenazni kompleks (KGDHC) je en izmed encimov v Krebsovem ciklu. V procesu oksidativne dekarboksilacije katalizira reakcijo α-ketoglutarat + NAD+ + CoA-SH -> sukcinil-CoA + NADH + H+ + CO2.
Sestavljen je iz 3 podenot: α -ketoglutarat dehidrogenaze (E1), dihidrolipoil sukcinil transferaze (E2) in dihidrolipoil dehidrogenaze (E3). E3 podenota oksidira NADH v NAD+.
Reaktivne kisikove spojine oziroma reaktivne kisikove zvrsti (ROS) so zelo reaktivni prosti radikali, snovi ali molekule s kisikom. Najpogostejši ROS sta O2- (superoksid) in H2O2 (vodikov peroksid). ROS lahko reagirajo s sestavinami celice, zelo radi pa napadejo tudi KGDHC. Oksidativni stres se pojavi v našem telesu zaradi povečane koncentracije ROS. Povzroča različne bolezni, naprimer Alzheimerjevo bolezen, Parkinsonovo bolezen, diabetes, revmatoidni artritis in nevrodegeneracijo. Po drugi strani pa tudi sam KGDHC proizvaja kisikove spojine in tako se ustvari začarn krog. Ker je vse regulirano, že ob najmanjši spremembi v metabolizmu pride do proizvodnje ROS in povzročitve oksidativnega stresa.

===Filip Mihalič: Pomen MicroRNA molekul v metabolizmu in metabolnih nepravilnostih===

MicroRNA molekule, so vrsta nekodirajočih RNA molekul dolgih približno 22 nukleotidov, in imajo celo vrsto zelo pomembnih funkcij za razvoj organizma, ter za ohranjanje metabolne homeostaze v le tem. Primarno delujejo kot zaviralec transkripcije mRNA, s tem da se nanjo vežejo, in s tem ribosomu ne pustijo prepisovanja v proteine. Prve miRNA molekule so odkrili okoli leta 1990 v glisti Caenorhabditis elegans vendar njihove vloge kot enega pomembnejših metabolnih regulatorjev niso prepoznali do začetka dvajsetega stoletja. Najdemo jih v skoraj vseh bioloških procesih povezanih z ekspresijo mRNA, od metabolizma lipidov in holesterola do inzulinske signalizacije. Njihov vpliv je velikokrat povezan z transkripcijskimi faktorji, s katerimi sodelujejo v težnji po ravno pravšnji ekspresiji genov. So dokaj pred kratkim odkrita skupina molekul, zato še niso dobro raziskane, in mehanizmi njihovega delovanja še niso povsem pojasnjeni. Najbolje sta raziskana prav vpliva na lipidno in inzulinsko homeostazo, na kateri se bom osredotočil v seminarju. Do sedanje raziskave miRNA pa so predlagale njihovo veliko uporabnost v farmaciji ter kasneje medicini, saj njihovo nepravilno delovanje privede do bolezni kot so huda predebelost, inzulinska neodzivnost (diabetes tipa 2), zamaščena jetra itd.

===Vita Vidmar: Vloga pentozafosfatne poti v metabolizmu rakavih celic===

Pentozafosfatna pot v celicah zagotavlja NADPH, ki je potreben za ohranjanje redukcijskega okolja v celici in za redukcijske biosinteze, ter riboza 5-fosfat, ki je prekurzor za sintezo nukleotidov in se po potrebi lahko reciklira nazaj v glukoza 6-fosftat. Ta v celicah poteka v majhnem obsegu, saj je skrbno regulirana, predvsem z negativnimi regulatorji.
V rakavo spremenjenih celicah zaradi poslabšane regulacije pentozafosfatna pot poteka v povečanem obsegu, kar jim omogoča pomembne prednosti. Ker proizvedejo velike količine NADPH in riboza 5-fosfata, jim to omogoča preživetje in hitrejše razmnoževanje, vpliva pa tudi na širjenje metastaz in angiogenezo (rast novih krvnih žil proti tumorju).
Poznavanje vloge pentozafosfatne poti v metabolizmu rakavih celic lahko pripomore k odkritju učinkovitejšega načina zdravljenja rakavih obolenj.

===Gregor Gunčar: Do what you want, but post your abstract here!===

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipiscing elit. Suspendisse sed justo congue, faucibus metus in, sodales tellus. Nulla nec erat in mauris condimentum rutrum. Maecenas vel scelerisque velit, at tincidunt massa. Praesent molestie euismod diam quis iaculis. Etiam non diam malesuada, pellentesque massa id, feugiat nulla. Integer eget euismod purus. Sed dignissim lectus quis fermentum ultrices. Nunc quis scelerisque ligula, nec laoreet justo. Morbi vitae felis in nibh commodo iaculis quis ac turpis. Nam feugiat a dui a faucibus.

Cras et elementum urna. Proin vel tortor sit amet urna facilisis ultrices lobortis sit amet neque. Sed luctus convallis urna, pulvinar ullamcorper sem adipiscing sit amet. Nullam fringilla ante est. Praesent viverra tortor vel felis convallis, non placerat enim condimentum. Suspendisse rutrum fermentum odio, in molestie risus consectetur ac. Sed interdum neque ultricies, fermentum tortor quis, consequat est. Sed vel faucibus felis.

===Ema Guštin: Warburgov efekt in možnosti za zdravljenje raka===

Otto Heinrich Warburg je bil začetnik kvantitativnih raziskav metabolizma rakavih celic, ukvarjal pa se je tudi s fotosintezo in s celičnim dihanjem. Okoli leta 1920 je s sodelavci pokazal, da v aerobnih pogojih tumorska tkiva v mlečno kislino oz. laktat pretvorijo približno desetkrat več glukoze kot celice normalnega tkiva. Ta pojav danes imenujemo Warburgov efekt. Vendar pa je za to povečanje aerobne glikolize v rakavih celicah pogosto napačno mišljeno, da se zgodi namesto mitohondrijskega dihanja, in je bilo napačno interpretirano kot dokaz za poškodbe dihanja, čeprav gre v resnici za poškodbe v regulaciji glikolize. Pravzaprav mnoge vrste rakov kažejo Warburgov efekt in pri tem ohranijo mitohondrijsko dihanje. Warburgova opažanja v povezavi s sedanjimi koncepti metabolizma raka tesno povezujejo s spremembami na mitohondrijski DNK, onkogeni in zaviralci tumorjev, torej bi njegovo hipotezo lahko izkoristili za zdravljenje raka.

===Maja Zupančič: Menin: ogrodni protein, ki nadzoruje eksoresijo genov in celično signalizacijo===

Z razrešitvijo kristalne strukture proteina menina, sta Huang in Murai ugotovila, da spada v skupino ogrodnih proteinov. Nahaja se v jedru, v manjših koncentracijah pa ga lahko najdemo tudi v citoplami, izražen pa je v vseh tkivih. Kristalno strukturo jedrnega proteina menina lahko opišemo z obliko zavite leve roke, kjer N-domena predstavlja β-lasnično zanko, zgornja domena palec in osrednja domena predstavlja dlan. Ko menin reagira z peptidom MLL1 ali transkripcijskim faktorjem JunD, se povežeta v globoki žep, ki ga oblikuje struktura menina. Menin reagira s številnimi proteini (JunD, MLL1, TGFβ, SUMO, β-katenin,…) in tako vpliva na espresijo genov in celično signalizacijo. Menin sodeluje tudi pri številnih signalnih poteh,, kot so signalna pot transformirajočega rastnega faktorja β, kostnega morfogenetskega proteina, kanonične poti Wnt in signalizacija jedrnega receptorja. Pri ljudeh je protein menin kodiran z genom MEN1. Če pride do mutacije tega gena, se pojavi dedna bolezen multipla endokrina neoplazija ali Wermerjev sindrom, za katerim vsako leto zboli 1 na 30 000 ljudi. Pri multipli endokrini neoplaziji pride do tvorbe številnih tumorjev v različnih endokrinih organih. Bolezen ni ozdravljiva, lahko pa zdravimo tumorje, ki nastanejo. Z zgodnjim odkritjem bolezni in primernim ter efektivnim zdravljenjem, se prognoza lahko izboljša.

===Vesna Radić: Vloga betatrofina pri zdravljenju diabetesa===

Uveljavljen način zdravljenja sladkorne bolezni tipa 2 je dnevni vnos inzulina v telo z injekcijami in do nedavnega je prevladovalo mnenje, da alternative temu ni. Nova študija o delovanju beta celic trebušne slinavke pod vplivom hormona betatrofina namiguje, da so temu šteti dnevi.
Na Harvard Stem Cell Institute so z uporabo peptida, ki se veže na inzulinske receptorje spodbudili odpornost na inzulin in tako identificirali hormon betatrofin. Je peptidni hormon, najden v jetrih in maščevju miši, pri človeku pa le v jetrih. Pri ljudeh se ga da izslediti z metodo western blottinga. Posredno naj bi zvišal stopnjo razmnoževanja beta celic pankreasa v procesu celične delitve.
Za ugotovitev, ali betatrofin res vpliva na stopnjo razmnoževanja beta celic, so uporabili injekcijo v veno repa, da bi prenesli izražanje betatrofina v jetra – eno od običajnih mest njegovega delovanja - povišana stopnja pomnoževanja je bila tako drastična, da so lahko zlahka prepoznali otočke in beta celice pri majhni povečavi
Pomembna lastnost zdravljenja s tem hormonom je ta, da je betatrofin zelo specifičen; ne vpliva na druga tkiva in tako bi prišlo do manj zapletov, saj bi telo proizvajalo lasten inzulin. Poleg tega prednost tudi ta, da je ta študija podlaga za razvoj klinično uporabnih celic z reprogramiranjem odraslih beta celic trebušne slinavke brez uporabe izvornih celic.

===Luka Kavčič: Vloga glikolitičnega regulatornega encima PKM2 v metabolizmu rakave celice===

Piruvat kinaza (PK) je encim, ki katalizira zadnjo stopnjo glikolize, pretvorbo fosfoenolpiruvata (PEP) v piruvat in s tem fosforilacijo ADP v ATP. Izocimska oblika M2 je pomembna v metabolizmu rakavih celic, saj zaradi manjše aktivnosti v primerjavi z M1 obliko omogoča manjši pretok skozi glikolizo ob enaki absorpciji glukoze iz krvi, kar vodi do akumulacije glikoliznih intermediatov. Ti so tako bolj dostopni biosinteznim potem v celici, kar ji omogoča hitro celično delitev ter razvoj tumorja. Prav tako je pomemben pri odzivu na oksidativni stres, saj z svojo oksidacijo posredno omogoča aktivacijo pentoza-fosfate poti, v kateri nastaja NADPH, kar predstavlja zadosten redukcijski potencial za vzpostavitev homeostaze.
Pod določenimi pogoji se lahko PKM2 translocira v jedro, kjer deluje kot transkripcijski regulator s svojo protein kinazno aktivnostjo ter fosforilira transkripcijske faktorje, kot so Stat3, histon 1 in histon 3. Ugotovljeno je bilo, da lahko fosforilacijo proteinov izvaja le v dimerni obliki, katera je najbolj zastopana oligomerna oblika PKM2 v jedru. Zaradi svoje prisotnosti v skoraj vseh rakavih celicah, je PKM2 atraktivna tarča zdravljenja. Zadnje raziskave kažejo na testiranje različnih aktivatorjev, ki bi z povečano aktivnostjo encima preprečile kopičenje surovin za izgradnjo ter s tem zmanjšale rast tumorja.

===Ana Krišelj: Signalna pot sfingozin-1-fosfata in njegova vloga v boleznih===

Sfingozin-1-fosfat (S1P) je signalna molekula, ključna za regulacijo mnogih celičnih procesov, med katere spadajo tudi celična rast in diferenciacija, apoptoza, migracija celic in mitoza. Nastane s fosforilacijo sfingozina, proces pa je reguliran preko sfingozin kinaze (SK), ki v celicah nastopa v dveh izooblikah – SK1 in SK2.
S1P lahko deluje znotraj ali zunajcelično - lahko se veže na proteine v celicah (HDAC1/2, TRAF2..) ali na membranske receptorje S1PR1-5, ki spadajo v družino z G-proteini sklopljenih receptorjev. Zaradi kompleksne regulacije je S1P možen povzročitelj bolezni, ki se kot le-te izrazijo zaradi napak v mehanizmu delovanja same signalne poti, bodisi zaradi SK ali S1PR receptorjev. Napake se izrazijo kot vrsta kardiovaskularnih (ateroskleroza), vnetnih (astma, multipla skleroza), rakavih in nekaterih drugih obolenjih (diabetes, ishemija).
Vloga S1P in razumevanje molekularnega mehanizma teh bolezni torej ponuja nova področja in možnost raziskovanja v smeri odkrivanja potencialnih zdravil.

===Katjuša Triplat:Signalizacija s člani TGF –ß pri žilni morfogenezi in boleznih===
TGF-β je vrsta citokina, ki uravnava proliferacijo, celično diferenciacijo in druge funkcije v večini celic. Transformirajoči rastni faktor – ß (TGF–ß) naddružina je velika skupina beljakovin, ki jo sestavlja 33 različnih članov, ki vključujejo: TGFß – proteine, kostne morfogenetične proteine (BMP), rastne diferenciacijske faktorje (GDF), aktivine, inhibine, nodalne in »lefty« proteine ter Müllerjevo inhibitorno substanco (MIS). Člani družine transformirajočih rastnih faktorjev – ß (TGF–ß) igrajo pomembno vlogo pri razvoju zarodka, homeostazi odraslega in pri različnih boleznih. Ti citokini izzovejo svoje učinke na celice preko specifičnih serin/treonin kinaznih receptorjev tipa I in II ter intracelularnih transkripcijskih foktorjev Smad in s tem povzročijo signalno kaskado. Prenos signalov lahko poteka po Smad – odvisni ali Smad – neodvisni poti. TGF-ß signalna pot kontrolira celično proliferacijo, prepoznavanje, diferenciacijo, apoptozo in specifikacijo razvojne usode med embriogenezo in v zrelih tkivih. Inaktivacija te poti tako prispeva k tumorogenezi. Genetske študije na miših in ljudeh so pokazale pomembno vlogo TGF-β signalnih elementov v žilni morfogenezi in njeni disfunkciji. Izguba TGF-β signalnih elementov privede, zaradi nepravilnega nastanka kapilar ali okvarjene diferenciacije in pridobivanja gladko mišičnih celic, do nenormalnega nastanka primitivnega žilnega pleteža in zmanjšane integritete žilnih sten.

===Urša Kapš: Uravnavanje maščob: lipidi in človeške bolezni===

Za življenje je pomembno uravnavanje metabolične energije. V mnogih organizmih so celične lipidne kapljice in trigliceridi največji shranjevalci energije. Preobilica zalog ali pomanjkanje tvorjenja in obnavljanja maščob vodijo do številnih človeških bolezni, kot so lipodistrofija (genetske okvare v lipidnih zalogah), rakava kaheksija (kompleksen metabolični sindrom, povezan z nenadno izgubo zaloge lipidov), prekomerna debelost, steatoza jeter (bolezen zamaščenih jeter) in kardiovaskularne bolezni (bolezni srca in ožilja, najpogostejša je ateroskleroza = poapnenje žil). Nevaren je tudi nastanek penastih celic (makrofagi, ki imajo nakopičeno veliko količino holesterolnih estrov), ki zamašijo žilo. Maščoba je shranjena v lipidnih kapljicah, vendar je, kljub njihovi pomembnosti za celico in fiziologijo organizma, relativno malo znano o njihovih mnogih osnovnih procesih v različnih tkivih. Pomembni proteini, ki regulirajo zalogo lipidov in številni geni, ki kodirajo proteine lipidnih kapljic, ki so povezani z metaboličnimi boleznimi, so že identificirani. Na primer BSCL2 so geni, ki kodirajo transmembranski protein seipin, katerega funkcija je izražena v lipidni biosintetski poti. V zadnjem času se je zanimanje in število raziskav na področju zalog lipidov, raznih novih pristopov za zdravljenje bolezni, povezanih s premalo ali preveliko zalogo maščob, drastično povečalo, kar nas bo pripeljalo do novih dognanj in boljšega znanja na tem področju znanosti.

===Tim Božič: Motorični protein z regulacijo serotoninskega receptorja vpliva na razpoloženje ===

Hormon serotonin nastane iz triptofana s pomočjo triptofan hidroksilaze in aktivira serotoninske receptorje, ki se nahajajo v živčnih celicah. Aktivirani, regulirajo številne druge nevrotransmitorje in hormone, ki vplivajo na naše razpoloženje. Serotoninski receptorji pravilno funkcionirajo le, kadar so izraženi na površini živčnih celic. Površinsko izražanje teh je pogojeno z motoričnimi proteini, kinezini, ki so sestavljeni iz glave, pecljatega dela in repa. Ti najprej vežejo vezikel serotoninskih receptorjev na svojo FHA domeno, nato pa se s tristopenjskim procesom, pri katerem je potrebna energija (v obliki ATP), pomikajo po mikrotubulih do plazmaleme. V primeru okvare kinezinskih transporterjev se vezikli s serotoninskimi receptorji akumulirajo v citoplazmi. Posledica je abnormalno vedenje osebkov, ki kaže na simptome tesnobe. Simptome je mogoče zdraviti z antidepresivi SSRI, kot so Prozac, Celexa, Luvox, Zoloft, Paxil, Lexapro in drugi. Ti z vezanjem na serotoninski transporter povečajo raven serotonina izven celice. Kljub temu mehanizem delovanja SSRI antidepresivov v celoti še ni poznan.

===Domen Klofutar: Lipoliza - reguliran multiencimski kompleks, ki vpliva na katabolizem zalog maščobe===

Maščobne kisline, ki v našem telesu služijo kot zaloga energije, se s pomočjo različnih encimov in transporterjev prenesejo do maščobnega tkiva, kjer se shranijo v obliki maščobnih kapljic. Maščobne kapljice so strukture obdane z enojnim lipidnim slojem, v katerih so shranjeni trigliceridi. Ko telo prejme signal, da primanjkuje energije, se njihove zaloge začnejo sproščati iz maščobnih kapljic v kri, nato pa se s serumskim albuminom prenesejo do oksidativnih tkiv, kjer se z β-oksidacijo pretvorijo v acetil CoA. Proces razgradnje trigliceridov in njihovo skladiščenje je močno reguliran proces. Njihovo razgradnjo katalizirajo različni encimi. Najpomembnejši so maščobna triglicerid lipaza, od hormonov odvisna lipaza in monoglicerid lipaza. Maščobna triglicerid lipaza ATGL je regulirana z aktivatorjem CGI-58 in inhibitorjem G0S2, aktivnost od hormonov odvisne lipaze HSL pa se uravnava s fosforilacijo. Monoglicerid lipaza MGL ima vlogo v katabolizmu trigliceridov in tudi pri endokanabinoidni signalizaciji. Če v telesu nastopi kakršnakoli okvara tega regulatornega sistema lipaz, nastopijo različne bolezni. Te bolezni so posledica kopičenja trigliceridov v celicah oziroma pomanjkanja prostih maščobnih kislin, ki se lahko prenesejo v kri.

===Aneja Tahirovič: Omega-3 maščobne kisline in njihov vpliv na človeško telo===

Esencialne maščobne kisline so tiste, ki so za telo pomembne, vendar jih ni sposobno sintetizirati samo. Mednje spadajo tudi omega-3 maščobne kisline in omega-6 maščobne kisline.
Omega-3 maščobne kisline se nahajajo v morskih živalih, školjkah in nekaterih suho-zemnih rastlinah.
Omega-6 maščobne kisline pa najdemo v oljih in hrani živalskega izvora. Pomembno je uravnavanje ravnotežja, obeh maščobnih kislin, v telesu.
V primeru presežka omega-6 maščobnih kislin, pride do sinteze eikozanoidov, ki na telo delujejo provnetno. V tem primeru pride do večjega tveganja za razvoj bolezni, kot so rak, kardiovaskularne in avtoimunske bolezni.
Ob presežku omega-3 maščobnih kislin pa pride do sinteze eikozanoidov, ki na telo delujejo protivnetno in zavirajo bolezenske procese. Ugotovljeno je bilo, da omega-3 maščobne kisline dobro delujejo kot preventiva za nastanek srčno-žilnih bolezni, rakavih obolenj, za preprečitev razvoja Alzheimerjeve bolezni ter drugih nevrodegenerativnih bolezni, zmanjšajo možnost za razvoj depresije ter povečajo absorbcijo kalcija in s tem zmanjšajo možnosti za nastanek revmatoidnega artritisa in parodontitisa.
Kolikšna količina omega-3 maščobnih kislin je za telo zdrava, je odvisno od starosti. Novorojenčki in otroci do prvega leta starosti, maščobnih kislin omega-3 še ne smejo uživati, zato je pomembno, da jih toliko več, uživajo matere že med nosečnostjo.

===Jure Fabjan: Oksidativni in nitrozativni stres v nevrotoksičnosti amonijaka===

Hiperamoniemija je stanje povišane koncentracije amonijaka v krvi. Korelacija med koncentracijo amonijaka v krvi in stopnjo HA ni dobro raziskana, saj so simptomi pri obolelih z isto koncentracijo amonijaka različni. Zdravi se jo z različnimi zdravili, odvisno od njenega vzroka. Zdravljenje deluje na principu omejevanja vnosa amonijaka ter povečanja njegovega izločanja. HA lahko nato preide v možganski edem ali hepatično encefalopatijo. Hepatična encefalopatija se zdravi z antibiotiki, intermediati cikla uree in drugimi substancami, vendar so zdravila bodisi dokaj neučinkovita, ali pa imajo stranske učinke. Pri bolnikih, katerih hepatična encefalopatija je posledica akutne odpovedi jeter, je že v začetnih stopnjah potrebna presaditev jeter.
Kakšne so poti na molekulski ravni, ki vodijo do takih posledic, je še vedno v veliki meri misterij, vendar je sedaj vsaj znano, da povišana koncentracija amonijaka povzroči tvorbo reaktivnih kisikovih in dušikovih zvrsti, te pa v veliki meri povzročajo simptome, ki so enaki simptomom hepatične encefalopatije.

===Maruša Prolič-Kalinšek: Vloga PPAR pri razgradnji maščobnih kislin===

Receptorji aktivirani s proliferatorjem periksosomov ( PPARs ) so del družine z ligandom aktiviranimi transkripcijskimi faktorji. Prvotno so jih identifirali kot receptorje, ki inducirajo proliferacijo peroksisomov v celici, od tod tudi ime. PPARs imajo pomembno vlogo pri regulaciji celične diferenciacije, razvoja, metabolizma ( maščob, ogljikovih hidratov in proteinov ), karcinogeneze in vnetja. Njihovi naravno nastopajoi ligandi so maščobne kislini in razni derivati maščobnih kislin, obstaja pa tudi že več sintetičnih ligandov. Poznamo PPAR alfa, PPAR beta in PPAR gama in imajo enak osnoven mehanizem delovanja, so aktivirani z maščobnimi kislinami in njihovimi derivati ter si delijo veliko tarčnih genov. V jedru reagirajo tako, da tvorijo heterodimerje z drugimi jedrnimi receptorji RXR ( retinoid X receptor ) in se nato vežejo na regulatorne regije DNA v bližini genov, katerim potem spremenijo hitrost transkripicije ( povečajo ali zmanjšajo ). Podtipi PPARs se razlikujejo v in vivo funkcijah. PPAR gama je največ v adipocitnem tkivu in jetrih. Ima vlogo pri vklopitvi genov potrebnih za diferenciacijo adipocitov in genov za proteine, ki so potrebni pri sintezi in shrambi lipidov. PPAR alfa je izražen v jetrih, ledvicah, srcu, skeletni mišici in BAT. V jetrih PPAR vklopi gene za vnos in beta oksidacijo maščobnih kislin ter formacijo ketonskih telesc med stradanjem. PPAR beta se odziva na spremembe v prehranskih lipidih. PPAR beta je aktiven v jetrih in mišicah in stimulira veliko genov, ki kodirajo proteine za beta oksidacijo. Povzroči kurjenje maščob, izgubo teže in termogenezo.

===Jan Rozman: Proteini - alternativni vir energije rastlin ob pomanjkanju ogljikovih hidratov===

Ker je celica najmanjša gradbena enota, ki kaže znake življenja, morajo biti procesi znotraj nje kar najbolj optimizirani in dobro regulirani. Poleg tega, mora celica ves čas izvajati regulacijo procesov glede na stanje metabolitov v njej sami in glede na okolje, hranila, ki jih pridobiva iz njega. Za množico teh procesov skrbi TOR omrežje. Običajno je vir energije glukoza, ki jo rastlina proizvede s fotosintezo, a če nastopi obdobje, ko je ni, se mora celica zateči k alternativnim substratom. V tem seminarju sem se najbolj osredotočil na proteine, sicer pa so lahko nadomestek še lipidi in klorofil. Proteini se lahko razgradijo na dva načina, z avtofagijo ali v proteosomu. S tem celica pridobi aminokisline, ki jih lahko porabi za sintezo novih proteinov, ali pa jih razgradi v mitohondriju in na ta način pridobi elektrone za dihalno verigo in energijo v obliki ATP. V primerjavi z energijo, ki se jo lahko pridobi z razkrojem saharoze, je ta pri degradaciji proteinov pičla, a zadostuje, da celica in z njo rastlina preživi temno obdobje, ko primanjkuje ogljika v obliki CO2 iz zraka.

===Peter Prezelj: Aminokisline in regulacija proteinske sinteze v skeletnem mišičnem tkivu===

Proteinska sinteza v skeletni muskulaturi je reguliran kompleksen proces, katerega natančne signalne poti se še vedno raziskuje. Termin proteinska sinteza v mišičnem tkivu, oz. mišična proteinska Sinteza opredeljuje nastanek (novih) kontraktilnih proteinov v sarkomerah, najmanjših krčjivih enotah prečno progastega mišičevja. Na to sintezo vplivajo trije pomembni faktorji: mehanski stres (predvsem v smislu dela ali treninga z obremenitvijo), rastni faktorji oz. hormoni ter aminokisline. V seminarju sem se dodeljenemu poglavju ustrezno osredotočil na aminokisline kot tip primarnega sporočevalca, ki signalizira zagon mišične proteinske sinteze. Že zaradi samih človeških kapacitet sinteze aminokislin, je logično, da so pomembne predvsem esencialne aminokisline. Človeška prebavila ter jetra sta pr imetabolzimu beljakovin kot dva selektivna filtra, ki določata kakšna količinska sestava aminokislin bo prispela do mišičnega tkiva, in esencialne, posebej razvejane aminokisline, so tu dominantne. Študije so pokazale, da je za mišično proteinsko sintezo najpomembnejša aminokislina levcin, saj izven- ter znotrajcelična koncentracija le-te aminokisline pozitivno regulira sintezo novih kontraktilnih proteinov. Kar precej raziskav je odkrilo, da levcin stimulira proteinsko sintezo v skeletnem mišičevju prek celičnega kompleksa mTOR, h kateremu konvergirajo tudi drugi signali. Raziskave ne mTOR singalizacijski poti pa kažejo precej potenciala pri preprečevanju mišične atrofije pri starejših ter obolelih.

===Simon Bolta: C4 fotosinteza===

V splošnem poznamo 3 različne fotosintetske poti, ki potekajo v različnih rastlinah. To so C3, C4 in CAM fotosinteza. Najbolj razširjena je C3 fotosinteza. Pri tej se pojavi problem zaradi nespecifičnosti encima rubisko. Ta načeloma veže CO2 na ribulozo-1,5-bisfosfat. Zaradi svoje nespecifičnosti pa lahko namesto CO2 veže O2. Posledično ne pride do fiksacije ogljika, produkt 2-fosfoglikolat pa je škodljiv za celico, in je metabolni odpadek. Temu procesu pravimo fotorespiracija. Tako prihaja do velikih energetskih izgub, prav tako pa tudi do manjše učinkovitosti izrabe dušika ter vode. Zato se je razvila C4 fotosinteza. Pri tej je vzpostavljen mehanizem, preko katerega je CO2 zelo koncentriran ob rubisku. To učinkovito zavira fotorespiracijo, ter izboljšuje efektivnost rastlin pri fiksaciji dušika in porabi vode. Dandanes so je vse večja problematika glede prehrane svetovnega prebivalstva. Če bi nam uspelo inducirati C4 fotosintezo v C3 rastlinah, bi to povečalo hektarski donos, zato se v zadnjih letih precej dela na tovrstnem inženiringu. Poleg tega bi bila zadeva koristna za uporabo biogoriv. Zaenkrat znanstveniki še niso uspeli ugotoviti uspešne metode, preko katerih bi lahko potem ustvarili korist za širše množice ljudi.

===Aljaž Omahna: Sinteza melanina v celicah===

Melanin je vrsta polimernih spojin, ki da koži, lasem in očem barvo, najdemo pa ga tudi v možganih. Melanin se v tvori v posebnih celicah imenovanih melanociti. Poznamo več tipov melanina to so evmelanin, fevmelanin in nevromelanin. Evmelanin in fevmelanin nastajata v lizosomskih veziklih poimenovanih melanosomi. Med seboj se razlikujeta po strukturi. Evmelanin je izgrajen le iz aminokisline tirozin, fevmelanin pa je poleg tirozina izgrajen tudi iz cisteina. Tvorba spojin melanina pa je katalizirana preko encima tirozinaze, ki je ključna za nastanek teh pigmentov, tirozinazi sorodnem encimu (TRYP1) in dopakrom tavtomeraza (DCT). Melaninski pigmenti ščitijo celice bazalne plasti kože pred poškodbami in mutacijami. Melanom je kožna oblika raka, ki lahko nastaja v katerem koli melanocitu. Za to obliko raka umre največ ljudi, ki trpi za kožnim rakom. Albinizem je genska bolezen ali motnja, pri kateri gre za pomanjkanje pigmenta melanina. Največkrat je okvarjen genski zapis za encim tirozinazo, ki je glavni encim pri sintezi melanina.

===Taškar Jan: Zgodnje napake pri oksidativni fosforilaciji v odpovedujočem človeškem srcu===

V današnji dobi je odpoved srca eden najpogostejših vzrokov smrti. Do odpovedi pride ko srce ni več zmožno dovolj dobro črpati kri po telesu za zadostovanje metaboličnih potreb organizma. Srce za svoje nemoteno delovanje stalno potrebuje ogromne količine ATP-ja, ki služi kot vir energije v našem telesu. Delovanje srca lahko ovirajo kardiovaskularne bolezni, virusne okužbe ali zloraba drog in alkohola, saj onemogočijo srčnim celicam, da bi proizvajale dovolj velike količine ATP molekul, kar privede do oslabitve srčnih funkcij in sčasoma do njegovega zastoja. Raziskave v preteklosti so že pokazale kakšne so posledice na procese oksidativne fosforilacije v srcih, ki so že odpovedala. Nova raziskava pa želi spremljati stanja srčnih celih v različnih stopnjah srčnih bolezni, da bi odkrili in razumeli kje se začnejo napake pri oksidativni fosforilaciji in zakaj, ter s tem mogoče nudili nove opcije za zdravljenje ali lajšanje srčnih obolenj.

===Mojca Juteršek: Regulacija sinteze peptidoglikanske celične stene===

Peptidoglikanska celična stena bakterij, imenovana tudi mureinski sakulus, obdaja plazmalemo Gram negativnih in pozitivnih bakterij. Pri Gram negativnih bakterijah celično steno obdaja še zunanja membrana. Sinteza celične stene poteka v treh stopnjah, pri teh reakcijah sodelujejo PBP (penicillin binding proteins). Ker je celična stena toga struktura, a mora hkrati omogočati celično rast, delitev in specifično oblikovanost, mora biti sinteza časovno in prostorsko regulirana. Posledično se je pojavila hipoteza, da obstajajo multiencimski kompleksi, ki združujejo PBP z encimi, ki sintetizirajo lipid II, encimi, ki razgrajujejo celično steno in drugimi regulatorji. Znano je, da citoskeletna polimera proteinov FtsZ in MreB združujeta proteine v takšne komplekse s citoplazemske strani in tako regulirata lokalizacijo teh kompleksov v celici. V zadnjem času, pa so se pojavili dokazi, da regulacija v Gram negativnih bakterijah poteka tudi iz zunanje membrane preko dveh lipoproteinskih kofaktorjev LpoA in LpoB, ki regulirata PBP1A in PBP1B, ter s tem predstavljata nove potencialne tarče za antibiotike.

===Luka Krmpotić: Vpliv Ca2+ na metabolično homeostazo===
Celica vzdržuje konstantno koncentracijo ATP, ADP, Pi, kljub spremembam v porabi energije, kar imenujemo metabolična homeostaza. Ker je kalcijev ion signalna molekula pri mnogih energijsko (ATP) potrošnih procesih (e.g. skrčitev mišic, nevrosignalizacija) postane kanditat za regulatorja metabolične homeostaze. Saj bi lahko ob signalizaciji za proces ki porablja energijo, hkrati dal, predvidoma v mitohondriju, posredni signal za sintezo ATP-ja in tako prispeval k vzdrževanju metabolične homeostaze. To hipotezo podpira dejsto velikega Ca2+ gradienta na notranji mitohondrijski membrani, kar omogoča hitro signalizacijo potrebno za ohranitev ravnotežja; pozitivni vpliv Ca2+ na sposobnost PDC-ja (piruvat dehidrogenaznega kompleksa, encim katabolizma) da pretvori piruvat v acetil-CoA [pozitivno vpliva tudi na druge dehidrogenaze NAD-IDH (NAD vodena izocitrat dehidrogenaza), alpha-KDH (alpha-ketoglutarat DH)]... to so kazale prve raziskave. Ampak regulacija dehidrogenaz ni edin način Ca2+ prispevka k metabolični homeostazi. Razne metode ki so podrobneje opazovala razmere v celici so pokazale še druge prispevke kalcije k homeostazi, med drugim njegov vpliv na F1FO-ATPazo.

BIO2 Seminar 2013

2013-11-27T12:27:43Z

LukaKrmpotić: /* Seznam seminarjev */

= Biokemijski seminar =
Seminarje vodi doc. dr. Gregor Gunčar in so na urniku vsak petek od 13:00 do 16:00.

Ocena seminarjev predstavlja 30% končne ocene in vsebuje vse točke, ki jih študent/ka lahko zbere pri seminarju in ostalih dejavnostih, ki niso del pisnega izpita.

== Seznam seminarjev ==
{| {{table}}
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Ime Priimek'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Tema*'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Naslov seminarja'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 1'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 2'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 3'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum oddaje'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum recenzije'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum predstavitve'''
|-
| Triplat Katjuša||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892410001212 Signalizacija s člani TGF – β pri žilni morfogenezi in boleznih]||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Krišelj Ana||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892411001772 Signalna pot sfingozin-1-fosfata in njegova vloga v boleznih] ||Tavčar Petra||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Zupančič Maja||12||[http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences//retrieve/pii/S0968000413000911?showall%3Dtrue&_returnURL=http%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS0968000413000911%3Fshowall%3Dtrue Menin: ogrodni protein, ki nadzoruje ekspresijo genov in celično signalizacijo]||Guštin Ema||Jakše Helena||Bolta Simon||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Božič Tim||12||[http://www.cell.com/cell-reports/fulltext/S2211-1247%2813%2900021-1 Motorični protein z regulacijo serotoninskega receptorja vpliva na razpoloženje]||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||Juteršek Mojca||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Vidmar Vita||14||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev_2013#Vita_Vidmar:_Vloga_pentozafosfatne_poti_v_metabolizmu_rakavih_celic Vloga pentozafosfatne poti v metabolizmu rakavih celic]||Rupert Jakob||Nagode Toni||Vidak Eva||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Radić Vesna||14||[http://www.nature.com/news/liver-hormone-offers-hope-for-diabetes-treatment-1.12878 Vloga betatrofina pri zdravljenju diabetesa]||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Guštin Ema||14||[http://www.nature.com/nrc/journal/v11/n5/full/nrc3038.html Warburgov efekt in možnosti za zdravljenje raka]||Krišelj Ana||Tavčar Petra||Zgonc Alja||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kapš Urša||15||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3721468/ Uravnavanje maščob: lipidi in človeške bolezni]||Zupančič Maja||Guštin Ema||Jakše Helena||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kavčič Luka||15||[http://www.cell.com/trends/endocrinology-metabolism//retrieve/pii/S1043276012001166?_returnURL=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1043276012001166?showall=true Vloga glikolitičnega regulatornega encima PKM2 v metabolizmu rakave celice]||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Mihalič Filip||15||[http://www.nature.com/nrm/journal/v13/n4/full/nrm3313.html Pomen microRNA molekul v metabolizmu in metabolnih nepravilnostih]||Vidmar Vita||Rupert Jakob||Nagode Toni||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Košenina Sara||16||[http://www.sciencedirect.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/science/article/pii/S0304383510001436? Zdravljenje hipoksije in z njo povezanega nastanka raka preko citratnega cikla]||Radić Vesna||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Bensa Tjaša||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0925443909001926 α-ketoglutarat dehidrogenazni kompleks in nevrodegenerativne bolezni]||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||Tavčar Petra||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Ferenc Rok||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1096717610000868 Medsebojne fizične povezave encimov TCA cikla v Bacillus subtilis]||Kapš Urša||Zupančič Maja||Guštin Ema||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Buh Tajda||16||[http://jnci.oxfordjournals.org/content/102/13/932.long Mutacije izocitrat dehidrogenaze 1 in 2 pri raku]||Kavčič Luka||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Jazbec Vid||17||[http://www.nature.com/nrc/journal/v13/n4/full/nrc3483.html Vpliv maščobnih kislin na rakave celice]||Mihalič Filip||Vidmar Vita||Rupert Jakob||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Tahirović Aneja||17||[http://www.nature.com/news/fish-oil-supplement-research-remains-murky-1.11484 Omega - 3 maščobne kisline in njihov vpliv na človeško telo]||Košenina Sara||Radić Vesna||Triplat Katjuša||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Klofutar Domen||17||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0163782710000524 Lipoliza - reguliran multiencimski kompleks, ki vpliva na katabolizem zalog maščobe]||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prolič - Kalinšek Maruša||17||[http://www.nature.com/cr/journal/v20/n2/abs/cr201013a.html Vloga PPAR pri razgradnji maščobnih kislin]||Ferenc Rok||Kapš Urša||Zupančič Maja||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Fabjan Jure||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0197018612003506 Oksidativni in nitrozativni stres v nevrotoksičnosti amoniaka]||Buh Tajda||Kavčič Luka||Božič Tim||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Rozman Jan||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1360138511001063 Proteini - Alternativni vir energije rastlin ob pomanjkanju ogljikovih hidratov]||Jazbec Vid||Mihalič Filip||Vidmar Vita||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prezelj Peter||18||[http://ajcn.nutrition.org/content/83/2/500S.abstract?sid=e4e3425c-566d-4249-a604-0cfc846f1972 Aminokisline in regulacija proteinske sinteze v skeletnem mišičnem tkivu]||Tahirović Aneja||Košenina Sara||Radić Vesna||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Omahna Aljaž||18||[http://www.nature.com/jid/journal/v127/n4/full/5700683a.html Sinteza melanina v celicah]||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Taškar Jan||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1357272511002135 Zgodnje napake pri oksidativni fosforilaciji v odpovedujočem človeškem srcu]||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||Kapš Urša||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kašnik Urška||19||Moj izbrani naslov||Fabjan Jure||Buh Tajda||Kavčič Luka||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kostanjevec Mojca||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S096800041000071X Mitohondrijske reaktivne kisikove spojine]||Rozman Jan||Jazbec Vid||Mihalič Filip||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Krmpotić Luka||19||[https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3332087/ Vloga mitohondrijskega Ca2+ pri regulaciji celične energetike]||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||Košenina Sara||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Petrič Boštjan||19||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3436951/ Regulacija in inhibicija citokrom c oksidaze]||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Bolta Simon||20||[http://www.plantcell.org/content/23/11/3879.abstract Fotosinteza C4]||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Juteršek Mojca||20||Moj izbrani naslov||Kašnik Urška||Fabjan Jure||Buh Tajda||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Vidak Eva||20||[http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1469-8137.2011.03781.x/abstract Fotosintetska plastičnost CAM fotosinteze: evolucijska novost za trajnostno proizvodnjo]||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||Jazbec Vid||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Štukelj Sabina||21||Moj izbrani naslov||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Zgonc Alja||21||Moj izbrani naslov||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Jakše Helena||21||Moj izbrani naslov||Bolta Simon||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Strašek Nika||22||[http://bloodjournal.hematologylibrary.org/content/120/23/4496.short Porfirija: napredek v diagnostiki in zdravljenju]||Juteršek Mojca||Kašnik Urška||Fabjan Jure||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Nagode Toni||22||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19489731 Fiksacija dušika]||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Ipšek Rok||22||Moj izbrani naslov||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Tavčar Petra||23||Moj izbrani naslov||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Horvat Marjeta||23||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S009286741000718X Uravnavanje metabolizma železa pri sesalcih] ||Jakše Helena||Bolta Simon||Taškar Jan||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Oblak Zvonar Eva||23||Moj izbrani naslov||Strašek Nika||Juteršek Mojca||Kovačič Matic||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Rupert Jakob||23||Moj izbrani naslov||Nagode Toni||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|}

*številka v okencu za temo pomeni poglavje v Lehningerju (peta izdaja), v katerega naj izbrana tema spada

== Gradivo za predavanja ==
Gradivo za predavanja in seminarje najdete na http://bio.ijs.si/~zajec/bio2/
username: bio2
password: samozame

==Naloga==
'''Vaša naloga za seminar je: '''
Samostojno pripraviti seminar o seminarski temi, ki vam je bila dodeljena. Za osnovo morate vzeti pregledni članek iz revije, ki ima faktor vpliva nad 5 (npr. [http://www.sciencedirect.com/science/journal/09680004/ TIBS]. Poiskati morate še vsaj tri znanstvene članke, ki se nanašajo na opisano temo in jih uporabiti kot podlago za seminarsko nalogo!

Za pripravo seminarja velja naslednje: 
* [[BIO2 Povzetki seminarjev 2013|Povzetek seminarja]] opišete na wikiju v približno 200 besedah - najkasneje do dne ko morate oddati seminar recenzentom.
* Povezavo do povzetka vnesete v tabelo seminarjev tekočega letnika.
* Seminar pripravite v obliki seminarske naloge na ~5-9 straneh A4 (pisava 12, enojni razmak, 2,5 cm robovi; važno je, da je obseg od 2700 do 3000 besed), vsebovati mora najmanj tri slike. Slika mora imeti legendo in v besedilu mora biti na ustreznem mestu sklic na sliko. 
* Seminar oddajte do datuma oddaje, ki je naveden v tabeli v elektronski obliki z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* vsi seminarji so v elektronski obliki dostopni [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/bioseminar/ tukaj].
* Recenzenti do dneva določenega v tabeli določijo popravke (v elektronski obliki) in podajo oceno pisnega dela. Popravljen seminar oddajte z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* Ustna predstavitev sledi na dan, ki je vpisan v tabeli. Za predstavitev je na voljo 25-30 minut. Recenzenti morajo biti na predstavitvi prisotni.
* Predstavitvi sledi razprava. Recenzenti podajo oceno predstavitve in postavijo najmanj dve vprašanji.
* Na dan predstavitve morate docentu še pred predstavitvijo oddati končno (popravljeno) in natisnjeno verzijo seminarja v enem izvodu.
* Seminarska naloga in povzetek morajo biti v slovenskem jeziku!

==Imena datotek==
Prosim vas, da vse datoteke, ki mi jih pošiljate poimenujete po naslednjem receptu:
* 312_BIO_Priimek_Ime.doc(x) za seminar, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor.docx
* 312_BIO_Priimek_ime_final.doc(x) za končno verzijo seminarja
* 312_BIO_Priimek_Ime_rec_Priimek2.doc(x) za recenzijo, kjer je Priimek2 priimek recenzenta, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor_rec_Scott.docx (če se pišete Scott in odajate recenzijo za seminar, ki ga je napisal Gunčar)
* 312_BIO_Priimek_Ime.ppt(x) za prezentacijo, npr 312_BIO_Guncar_Gregor.pptx

==Ocenjevanje seminarjev==
Recenzenti ocenijo seminar tako, da izpolnijo [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dHc2d2pCbDBWNzl5VHZaQUk1SG1HeVE6MA recenzentsko poročilo] na spletu. Recenzentsko poročilo morate oddati najkasneje do 21:00, en dan pred predstavitvijo seminarja.

== Mnenje o predstavitvi ==
Vsak posameznik '''mora''' oceniti seminar, tako da odda svoje [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dDZZOVVFNkwxb0JMeUFaMGltOVQ4aHc6MA mnenje] najkasneje v sedmih dneh po predstavitvi. Kdor na seminarju ni bil prisoten, mnenja '''ne sme''' oddati.

==Urejanje spletnih strani na wikiju==
Wiki so razvili zato, da lahko spletne vsebine ureja vsakdo. Ukazi so preprosti, dokler si ne zamislite česa prav posebnega. Vseeno pa je Word v primerjavi z wikijem pravo čudežno orodje... Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.''

==Citiranje virov==
Citiranje je možno po več shemah, važno je, da se v seminarju držite ene same.
Temeljno načelo je, da je treba vir navesti na tak način, da ga je mogoče nedvoumno poiskati.
Za citate v naravoslovju je najpogostejše citiranje po pravilniku ISO 690. [http://www.zveza-zotks.si/gzm/dokumenti/literatura.html Pravila], ki upoštevajo omenjeni standard, so pripravili pri ZTKS. Sicer pa ima vsaka revija lahko svoj način citiranja, ki ga je treba pri pisanju članka upoštevati. 
'''Citiranje knjig:''' 
Priimek, I. ''Naslov''. Kraj: Založba, letnica. 
Priimek, I. ''Naslov: podnaslov''. Izdaja. Kraj: Založba, letnica. Zbirka, številka. ISBN. 

Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005. 
Glick BR in Pasternak JJ. ''Molecular biotechnology: principles and applications of recombinant DNA''. 3. izdaja. Washington: ASM Press, 2003. ISBN 1-55581-269-4. 
Če so avtorji trije, je beseda in med drugim in tretjim avtorjem. Če so avtorji več kot trije, napišemo samo prvega in dopišemo ''et al''. (in drugi, po latinsko). Vse, kar je latinsko, pišemo poševno (npr. tudi imena rastlin in živali, pojme ''in vivo'', ''in vitro'' ipd.).

'''Citiranje člankov:''' 
Priimek, I. Naslov. ''Naslov revije'', letnica, letnik, številka, strani. 
Lartigue C. ''et al''. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 2007, letn. 317, str. 632-638.

Alternativni način citiranja (predvsem v družboslovju) je po pravilih APA, kjer članke citirajo takole: 
Priimek, I. (letnica, številka). Naslov. Naslov revije, strani. 
Lartigue C. ''et al.'' (2007, 317) Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 632-638.

Revija Science uporablja skrajšani zapis: 
C. Lartigue ''et al''. Science 317, 632 (2007) 

V diplomah na FKKT je treba navesti vire tako, da izpišete tudi naslov citiranega dela in strani od-do (ne samo začetne).

'''Citiranje spletnih virov:''' 
Priimek, I. ''Naslov dokumenta''. Izdaja. Kraj: Založnik, letnica. Datum zadnjega popravljanja. [Datum citiranja.] spletni naslov 
strangeguitars. ''On the brink of artificial life''. 6. 10. 2007. [citirano 13. 11. 2007] http://www.metafilter.com/65331/On-the-brink-of-artificial-life 
Navedemo čim več podatkov; pogosto vseh iz pravila ne boste našli.

BIO2 Seminar 2013

2013-11-26T14:56:51Z

LukaKrmpotić: /* Seznam seminarjev */

= Biokemijski seminar =
Seminarje vodi doc. dr. Gregor Gunčar in so na urniku vsak petek od 13:00 do 16:00.

Ocena seminarjev predstavlja 30% končne ocene in vsebuje vse točke, ki jih študent/ka lahko zbere pri seminarju in ostalih dejavnostih, ki niso del pisnega izpita.

== Seznam seminarjev ==
{| {{table}}
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Ime Priimek'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Tema*'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Naslov seminarja'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 1'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 2'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 3'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum oddaje'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum recenzije'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum predstavitve'''
|-
| Triplat Katjuša||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892410001212 Signalizacija s člani TGF – β pri žilni morfogenezi in boleznih]||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Krišelj Ana||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892411001772 Signalna pot sfingozin-1-fosfata in njegova vloga v boleznih] ||Tavčar Petra||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Zupančič Maja||12||[http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences//retrieve/pii/S0968000413000911?showall%3Dtrue&_returnURL=http%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS0968000413000911%3Fshowall%3Dtrue Menin: ogrodni protein, ki nadzoruje ekspresijo genov in celično signalizacijo]||Guštin Ema||Jakše Helena||Bolta Simon||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Božič Tim||12||[http://www.cell.com/cell-reports/fulltext/S2211-1247%2813%2900021-1 Motorični protein z regulacijo serotoninskega receptorja vpliva na razpoloženje]||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||Juteršek Mojca||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Vidmar Vita||14||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev_2013#Vita_Vidmar:_Vloga_pentozafosfatne_poti_v_metabolizmu_rakavih_celic Vloga pentozafosfatne poti v metabolizmu rakavih celic]||Rupert Jakob||Nagode Toni||Vidak Eva||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Radić Vesna||14||[http://www.nature.com/news/liver-hormone-offers-hope-for-diabetes-treatment-1.12878 Vloga betatrofina pri zdravljenju diabetesa]||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Guštin Ema||14||[http://www.nature.com/nrc/journal/v11/n5/full/nrc3038.html Warburgov efekt in možnosti za zdravljenje raka]||Krišelj Ana||Tavčar Petra||Zgonc Alja||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kapš Urša||15||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3721468/ Uravnavanje maščob: lipidi in človeške bolezni]||Zupančič Maja||Guštin Ema||Jakše Helena||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kavčič Luka||15||[http://www.cell.com/trends/endocrinology-metabolism//retrieve/pii/S1043276012001166?_returnURL=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1043276012001166?showall=true Vloga glikolitičnega regulatornega encima PKM2 v metabolizmu rakave celice]||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Mihalič Filip||15||[http://www.nature.com/nrm/journal/v13/n4/full/nrm3313.html Pomen microRNA molekul v metabolizmu in metabolnih nepravilnostih]||Vidmar Vita||Rupert Jakob||Nagode Toni||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Košenina Sara||16||[http://www.sciencedirect.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/science/article/pii/S0304383510001436? Zdravljenje hipoksije in z njo povezanega nastanka raka preko citratnega cikla]||Radić Vesna||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Bensa Tjaša||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0925443909001926 α-ketoglutarat dehidrogenazni kompleks in nevrodegenerativne bolezni]||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||Tavčar Petra||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Ferenc Rok||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1096717610000868 Medsebojne fizične povezave encimov TCA cikla v Bacillus subtilis]||Kapš Urša||Zupančič Maja||Guštin Ema||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Buh Tajda||16||[http://jnci.oxfordjournals.org/content/102/13/932.long Mutacije izocitrat dehidrogenaze 1 in 2 pri raku]||Kavčič Luka||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Jazbec Vid||17||[http://www.nature.com/nrc/journal/v13/n4/full/nrc3483.html Vpliv maščobnih kislin na rakave celice]||Mihalič Filip||Vidmar Vita||Rupert Jakob||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Tahirović Aneja||17||[http://www.nature.com/news/fish-oil-supplement-research-remains-murky-1.11484 Omega - 3 maščobne kisline in njihov vpliv na človeško telo]||Košenina Sara||Radić Vesna||Triplat Katjuša||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Klofutar Domen||17||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0163782710000524 Lipoliza - reguliran multiencimski kompleks, ki vpliva na katabolizem zalog maščobe]||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prolič - Kalinšek Maruša||17||[http://www.nature.com/cr/journal/v20/n2/abs/cr201013a.html Vloga PPAR pri razgradnji maščobnih kislin]||Ferenc Rok||Kapš Urša||Zupančič Maja||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Fabjan Jure||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0197018612003506 Oksidativni in nitrozativni stres v nevrotoksičnosti amoniaka]||Buh Tajda||Kavčič Luka||Božič Tim||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Rozman Jan||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1360138511001063 Proteini - Alternativni vir energije rastlin ob pomanjkanju ogljikovih hidratov]||Jazbec Vid||Mihalič Filip||Vidmar Vita||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prezelj Peter||18||[http://ajcn.nutrition.org/content/83/2/500S.abstract?sid=e4e3425c-566d-4249-a604-0cfc846f1972 Aminokisline in regulacija proteinske sinteze v skeletnem mišičnem tkivu]||Tahirović Aneja||Košenina Sara||Radić Vesna||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Omahna Aljaž||18||[http://www.nature.com/jid/journal/v127/n4/full/5700683a.html Sinteza melanina v celicah]||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Taškar Jan||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1357272511002135 Zgodnje napake pri oksidativni fosforilaciji v odpovedujočem človeškem srcu]||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||Kapš Urša||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kašnik Urška||19||Moj izbrani naslov||Fabjan Jure||Buh Tajda||Kavčič Luka||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kostanjevec Mojca||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S096800041000071X Mitohondrijske reaktivne kisikove spojine]||Rozman Jan||Jazbec Vid||Mihalič Filip||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Krmpotić Luka||19||[https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1550413109000370?np=y cAMP narejena v mitohondrijih regulira oksidativno fosforilacijo]||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||Košenina Sara||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Petrič Boštjan||19||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3436951/ Citokrom c oksidaza in njena vloga pri oksidativnem stresu]||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Bolta Simon||20||[http://www.plantcell.org/content/23/11/3879.abstract Fotosinteza C4]||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Juteršek Mojca||20||Moj izbrani naslov||Kašnik Urška||Fabjan Jure||Buh Tajda||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Vidak Eva||20||[http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1469-8137.2011.03781.x/abstract Fotosintetska plastičnost CAM fotosinteze: evolucijska novost za trajnostno proizvodnjo]||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||Jazbec Vid||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Štukelj Sabina||21||Moj izbrani naslov||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Zgonc Alja||21||Moj izbrani naslov||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Jakše Helena||21||Moj izbrani naslov||Bolta Simon||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Strašek Nika||22||[http://bloodjournal.hematologylibrary.org/content/120/23/4496.short Porfirija: napredek v diagnostiki in zdravljenju]||Juteršek Mojca||Kašnik Urška||Fabjan Jure||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Nagode Toni||22||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19489731 Fiksacija dušika]||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Ipšek Rok||22||Moj izbrani naslov||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Tavčar Petra||23||Moj izbrani naslov||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Horvat Marjeta||23||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S009286741000718X Uravnavanje metabolizma železa pri sesalcih] ||Jakše Helena||Bolta Simon||Taškar Jan||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Oblak Zvonar Eva||23||Moj izbrani naslov||Strašek Nika||Juteršek Mojca||Kovačič Matic||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Rupert Jakob||23||Moj izbrani naslov||Nagode Toni||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|}

*številka v okencu za temo pomeni poglavje v Lehningerju (peta izdaja), v katerega naj izbrana tema spada

== Gradivo za predavanja ==
Gradivo za predavanja in seminarje najdete na http://bio.ijs.si/~zajec/bio2/
username: bio2
password: samozame

==Naloga==
'''Vaša naloga za seminar je: '''
Samostojno pripraviti seminar o seminarski temi, ki vam je bila dodeljena. Za osnovo morate vzeti pregledni članek iz revije, ki ima faktor vpliva nad 5 (npr. [http://www.sciencedirect.com/science/journal/09680004/ TIBS]. Poiskati morate še vsaj tri znanstvene članke, ki se nanašajo na opisano temo in jih uporabiti kot podlago za seminarsko nalogo!

Za pripravo seminarja velja naslednje: 
* [[BIO2 Povzetki seminarjev 2013|Povzetek seminarja]] opišete na wikiju v približno 200 besedah - najkasneje do dne ko morate oddati seminar recenzentom.
* Povezavo do povzetka vnesete v tabelo seminarjev tekočega letnika.
* Seminar pripravite v obliki seminarske naloge na ~5-9 straneh A4 (pisava 12, enojni razmak, 2,5 cm robovi; važno je, da je obseg od 2700 do 3000 besed), vsebovati mora najmanj tri slike. Slika mora imeti legendo in v besedilu mora biti na ustreznem mestu sklic na sliko. 
* Seminar oddajte do datuma oddaje, ki je naveden v tabeli v elektronski obliki z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* vsi seminarji so v elektronski obliki dostopni [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/bioseminar/ tukaj].
* Recenzenti do dneva določenega v tabeli določijo popravke (v elektronski obliki) in podajo oceno pisnega dela. Popravljen seminar oddajte z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* Ustna predstavitev sledi na dan, ki je vpisan v tabeli. Za predstavitev je na voljo 25-30 minut. Recenzenti morajo biti na predstavitvi prisotni.
* Predstavitvi sledi razprava. Recenzenti podajo oceno predstavitve in postavijo najmanj dve vprašanji.
* Na dan predstavitve morate docentu še pred predstavitvijo oddati končno (popravljeno) in natisnjeno verzijo seminarja v enem izvodu.
* Seminarska naloga in povzetek morajo biti v slovenskem jeziku!

==Imena datotek==
Prosim vas, da vse datoteke, ki mi jih pošiljate poimenujete po naslednjem receptu:
* 312_BIO_Priimek_Ime.doc(x) za seminar, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor.docx
* 312_BIO_Priimek_ime_final.doc(x) za končno verzijo seminarja
* 312_BIO_Priimek_Ime_rec_Priimek2.doc(x) za recenzijo, kjer je Priimek2 priimek recenzenta, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor_rec_Scott.docx (če se pišete Scott in odajate recenzijo za seminar, ki ga je napisal Gunčar)
* 312_BIO_Priimek_Ime.ppt(x) za prezentacijo, npr 312_BIO_Guncar_Gregor.pptx

==Ocenjevanje seminarjev==
Recenzenti ocenijo seminar tako, da izpolnijo [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dHc2d2pCbDBWNzl5VHZaQUk1SG1HeVE6MA recenzentsko poročilo] na spletu. Recenzentsko poročilo morate oddati najkasneje do 21:00, en dan pred predstavitvijo seminarja.

== Mnenje o predstavitvi ==
Vsak posameznik '''mora''' oceniti seminar, tako da odda svoje [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dDZZOVVFNkwxb0JMeUFaMGltOVQ4aHc6MA mnenje] najkasneje v sedmih dneh po predstavitvi. Kdor na seminarju ni bil prisoten, mnenja '''ne sme''' oddati.

==Urejanje spletnih strani na wikiju==
Wiki so razvili zato, da lahko spletne vsebine ureja vsakdo. Ukazi so preprosti, dokler si ne zamislite česa prav posebnega. Vseeno pa je Word v primerjavi z wikijem pravo čudežno orodje... Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.''

==Citiranje virov==
Citiranje je možno po več shemah, važno je, da se v seminarju držite ene same.
Temeljno načelo je, da je treba vir navesti na tak način, da ga je mogoče nedvoumno poiskati.
Za citate v naravoslovju je najpogostejše citiranje po pravilniku ISO 690. [http://www.zveza-zotks.si/gzm/dokumenti/literatura.html Pravila], ki upoštevajo omenjeni standard, so pripravili pri ZTKS. Sicer pa ima vsaka revija lahko svoj način citiranja, ki ga je treba pri pisanju članka upoštevati. 
'''Citiranje knjig:''' 
Priimek, I. ''Naslov''. Kraj: Založba, letnica. 
Priimek, I. ''Naslov: podnaslov''. Izdaja. Kraj: Založba, letnica. Zbirka, številka. ISBN. 

Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005. 
Glick BR in Pasternak JJ. ''Molecular biotechnology: principles and applications of recombinant DNA''. 3. izdaja. Washington: ASM Press, 2003. ISBN 1-55581-269-4. 
Če so avtorji trije, je beseda in med drugim in tretjim avtorjem. Če so avtorji več kot trije, napišemo samo prvega in dopišemo ''et al''. (in drugi, po latinsko). Vse, kar je latinsko, pišemo poševno (npr. tudi imena rastlin in živali, pojme ''in vivo'', ''in vitro'' ipd.).

'''Citiranje člankov:''' 
Priimek, I. Naslov. ''Naslov revije'', letnica, letnik, številka, strani. 
Lartigue C. ''et al''. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 2007, letn. 317, str. 632-638.

Alternativni način citiranja (predvsem v družboslovju) je po pravilih APA, kjer članke citirajo takole: 
Priimek, I. (letnica, številka). Naslov. Naslov revije, strani. 
Lartigue C. ''et al.'' (2007, 317) Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 632-638.

Revija Science uporablja skrajšani zapis: 
C. Lartigue ''et al''. Science 317, 632 (2007) 

V diplomah na FKKT je treba navesti vire tako, da izpišete tudi naslov citiranega dela in strani od-do (ne samo začetne).

'''Citiranje spletnih virov:''' 
Priimek, I. ''Naslov dokumenta''. Izdaja. Kraj: Založnik, letnica. Datum zadnjega popravljanja. [Datum citiranja.] spletni naslov 
strangeguitars. ''On the brink of artificial life''. 6. 10. 2007. [citirano 13. 11. 2007] http://www.metafilter.com/65331/On-the-brink-of-artificial-life 
Navedemo čim več podatkov; pogosto vseh iz pravila ne boste našli.

BIO2 Seminar 2013

2013-11-26T13:41:46Z

LukaKrmpotić: /* Seznam seminarjev */

= Biokemijski seminar =
Seminarje vodi doc. dr. Gregor Gunčar in so na urniku vsak petek od 13:00 do 16:00.

Ocena seminarjev predstavlja 30% končne ocene in vsebuje vse točke, ki jih študent/ka lahko zbere pri seminarju in ostalih dejavnostih, ki niso del pisnega izpita.

== Seznam seminarjev ==
{| {{table}}
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Ime Priimek'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Tema*'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Naslov seminarja'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 1'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 2'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 3'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum oddaje'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum recenzije'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum predstavitve'''
|-
| Triplat Katjuša||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892410001212 Signalizacija s člani TGF – β pri žilni morfogenezi in boleznih]||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Krišelj Ana||12||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0962892411001772 Signalna pot sfingozin-1-fosfata in njegova vloga v boleznih] ||Tavčar Petra||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Zupančič Maja||12||[http://www.cell.com/trends/biochemical-sciences//retrieve/pii/S0968000413000911?showall%3Dtrue&_returnURL=http%3A%2F%2Flinkinghub.elsevier.com%2Fretrieve%2Fpii%2FS0968000413000911%3Fshowall%3Dtrue Menin: ogrodni protein, ki nadzoruje ekspresijo genov in celično signalizacijo]||Guštin Ema||Jakše Helena||Bolta Simon||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Božič Tim||12||[http://www.cell.com/cell-reports/fulltext/S2211-1247%2813%2900021-1 Motorični protein z regulacijo serotoninskega receptorja vpliva na razpoloženje]||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||Juteršek Mojca||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Vidmar Vita||14||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev_2013#Vita_Vidmar:_Vloga_pentozafosfatne_poti_v_metabolizmu_rakavih_celic Vloga pentozafosfatne poti v metabolizmu rakavih celic]||Rupert Jakob||Nagode Toni||Vidak Eva||04.11.2013||06.11.2013||08.11.2013
|-
| Radić Vesna||14||[http://www.nature.com/news/liver-hormone-offers-hope-for-diabetes-treatment-1.12878 Vloga betatrofina pri zdravljenju diabetesa]||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||Štukelj Sabina||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Guštin Ema||14||[http://www.nature.com/nrc/journal/v11/n5/full/nrc3038.html Warburgov efekt in možnosti za zdravljenje raka]||Krišelj Ana||Tavčar Petra||Zgonc Alja||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kapš Urša||15||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3721468/ Uravnavanje maščob: lipidi in človeške bolezni]||Zupančič Maja||Guštin Ema||Jakše Helena||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Kavčič Luka||15||[http://www.cell.com/trends/endocrinology-metabolism//retrieve/pii/S1043276012001166?_returnURL=http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S1043276012001166?showall=true Vloga glikolitičnega regulatornega encima PKM2 v metabolizmu rakave celice]||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||Strašek Nika||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Mihalič Filip||15||[http://www.nature.com/nrm/journal/v13/n4/full/nrm3313.html Pomen microRNA molekul v metabolizmu in metabolnih nepravilnostih]||Vidmar Vita||Rupert Jakob||Nagode Toni||04.11.2013||08.11.2013||15.11.2013
|-
| Košenina Sara||16||[http://www.sciencedirect.com.nukweb.nuk.uni-lj.si/science/article/pii/S0304383510001436? Zdravljenje hipoksije in z njo povezanega nastanka raka preko citratnega cikla]||Radić Vesna||Triplat Katjuša||Ipšek Rok||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Bensa Tjaša||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0925443909001926 α-ketoglutarat dehidrogenazni kompleks in nevrodegenerativne bolezni]||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||Tavčar Petra||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Ferenc Rok||16||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1096717610000868 Medsebojne fizične povezave encimov TCA cikla v Bacillus subtilis]||Kapš Urša||Zupančič Maja||Guštin Ema||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Buh Tajda||16||[http://jnci.oxfordjournals.org/content/102/13/932.long Mutacije izocitrat dehidrogenaze 1 in 2 pri raku]||Kavčič Luka||Božič Tim||Oblak Zvonar Eva||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Jazbec Vid||17||[http://www.nature.com/nrc/journal/v13/n4/full/nrc3483.html Vpliv maščobnih kislin na rakave celice]||Mihalič Filip||Vidmar Vita||Rupert Jakob||08.11.2013||15.11.2013||22.11.2013
|-
| Tahirović Aneja||17||[http://www.nature.com/news/fish-oil-supplement-research-remains-murky-1.11484 Omega - 3 maščobne kisline in njihov vpliv na človeško telo]||Košenina Sara||Radić Vesna||Triplat Katjuša||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Klofutar Domen||17||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0163782710000524 Lipoliza - reguliran multiencimski kompleks, ki vpliva na katabolizem zalog maščobe]||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||Krišelj Ana||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prolič - Kalinšek Maruša||17||[http://www.nature.com/cr/journal/v20/n2/abs/cr201013a.html Vloga PPAR pri razgradnji maščobnih kislin]||Ferenc Rok||Kapš Urša||Zupančič Maja||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Fabjan Jure||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0197018612003506 Oksidativni in nitrozativni stres v nevrotoksičnosti amoniaka]||Buh Tajda||Kavčič Luka||Božič Tim||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Rozman Jan||18||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1360138511001063 Proteini - Alternativni vir energije rastlin ob pomanjkanju ogljikovih hidratov]||Jazbec Vid||Mihalič Filip||Vidmar Vita||15.11.2013||22.11.2013||29.11.2013
|-
| Prezelj Peter||18||[http://ajcn.nutrition.org/content/83/2/500S.abstract?sid=e4e3425c-566d-4249-a604-0cfc846f1972 Aminokisline in regulacija proteinske sinteze v skeletnem mišičnem tkivu]||Tahirović Aneja||Košenina Sara||Radić Vesna||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Omahna Aljaž||18||[http://www.nature.com/jid/journal/v127/n4/full/5700683a.html Sinteza melanina v celicah]||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||Horvat Marjeta||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Taškar Jan||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1357272511002135 Zgodnje napake pri oksidativni fosforilaciji v odpovedujočem človeškem srcu]||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||Kapš Urša||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kašnik Urška||19||Moj izbrani naslov||Fabjan Jure||Buh Tajda||Kavčič Luka||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Kostanjevec Mojca||19||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S096800041000071X Mitohondrijske reaktivne kisikove spojine]||Rozman Jan||Jazbec Vid||Mihalič Filip||22.11.2013||29.11.2013||06.12.2013
|-
| Krmpotić Luka||19||[https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1550413109000370?np=y cAMP v mitohondrijih regulira oksidativno fosforilacijo]||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||Košenina Sara||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Petrič Boštjan||19||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3436951/ Citokrom c oksidaza in njena vloga pri oksidativnem stresu]||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||Bensa Tjaša||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Bolta Simon||20||[http://www.plantcell.org/content/23/11/3879.abstract Fotosinteza C4]||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||Ferenc Rok||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Juteršek Mojca||20||Moj izbrani naslov||Kašnik Urška||Fabjan Jure||Buh Tajda||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Vidak Eva||20||[http://onlinelibrary.wiley.com/doi/10.1111/j.1469-8137.2011.03781.x/abstract Fotosintetska plastičnost CAM fotosinteze: evolucijska novost za trajnostno proizvodnjo]||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||Jazbec Vid||29.11.2013||06.12.2013||13.12.2013
|-
| Štukelj Sabina||21||Moj izbrani naslov||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||Tahirović Aneja||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Zgonc Alja||21||Moj izbrani naslov||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||Klofutar Domen||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Jakše Helena||21||Moj izbrani naslov||Bolta Simon||Taškar Jan||Prolič - Kalinšek Maruša||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Strašek Nika||22||[http://bloodjournal.hematologylibrary.org/content/120/23/4496.short Porfirija: napredek v diagnostiki in zdravljenju]||Juteršek Mojca||Kašnik Urška||Fabjan Jure||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Nagode Toni||22||[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19489731 Fiksacija dušika]||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||Rozman Jan||20.12.2013||24.12.2013||03.01.2014
|-
| Ipšek Rok||22||Moj izbrani naslov||Štukelj Sabina||Krmpotić Luka||Prezelj Peter||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Tavčar Petra||23||Moj izbrani naslov||Zgonc Alja||Petrič Boštjan||Omahna Aljaž||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Horvat Marjeta||23||[http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S009286741000718X Uravnavanje metabolizma železa pri sesalcih] ||Jakše Helena||Bolta Simon||Taškar Jan||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Oblak Zvonar Eva||23||Moj izbrani naslov||Strašek Nika||Juteršek Mojca||Kovačič Matic||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|-
| Rupert Jakob||23||Moj izbrani naslov||Nagode Toni||Vidak Eva||Kostanjevec Mojca||24.12.2013||03.01.2014||10.01.2014
|}

*številka v okencu za temo pomeni poglavje v Lehningerju (peta izdaja), v katerega naj izbrana tema spada

== Gradivo za predavanja ==
Gradivo za predavanja in seminarje najdete na http://bio.ijs.si/~zajec/bio2/
username: bio2
password: samozame

==Naloga==
'''Vaša naloga za seminar je: '''
Samostojno pripraviti seminar o seminarski temi, ki vam je bila dodeljena. Za osnovo morate vzeti pregledni članek iz revije, ki ima faktor vpliva nad 5 (npr. [http://www.sciencedirect.com/science/journal/09680004/ TIBS]. Poiskati morate še vsaj tri znanstvene članke, ki se nanašajo na opisano temo in jih uporabiti kot podlago za seminarsko nalogo!

Za pripravo seminarja velja naslednje: 
* [[BIO2 Povzetki seminarjev 2013|Povzetek seminarja]] opišete na wikiju v približno 200 besedah - najkasneje do dne ko morate oddati seminar recenzentom.
* Povezavo do povzetka vnesete v tabelo seminarjev tekočega letnika.
* Seminar pripravite v obliki seminarske naloge na ~5-9 straneh A4 (pisava 12, enojni razmak, 2,5 cm robovi; važno je, da je obseg od 2700 do 3000 besed), vsebovati mora najmanj tri slike. Slika mora imeti legendo in v besedilu mora biti na ustreznem mestu sklic na sliko. 
* Seminar oddajte do datuma oddaje, ki je naveden v tabeli v elektronski obliki z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* vsi seminarji so v elektronski obliki dostopni [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/bioseminar/ tukaj].
* Recenzenti do dneva določenega v tabeli določijo popravke (v elektronski obliki) in podajo oceno pisnega dela. Popravljen seminar oddajte z uporabo [http://bio.ijs.si/~zajec/poslji/ tega obrazca].
* Ustna predstavitev sledi na dan, ki je vpisan v tabeli. Za predstavitev je na voljo 25-30 minut. Recenzenti morajo biti na predstavitvi prisotni.
* Predstavitvi sledi razprava. Recenzenti podajo oceno predstavitve in postavijo najmanj dve vprašanji.
* Na dan predstavitve morate docentu še pred predstavitvijo oddati končno (popravljeno) in natisnjeno verzijo seminarja v enem izvodu.
* Seminarska naloga in povzetek morajo biti v slovenskem jeziku!

==Imena datotek==
Prosim vas, da vse datoteke, ki mi jih pošiljate poimenujete po naslednjem receptu:
* 312_BIO_Priimek_Ime.doc(x) za seminar, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor.docx
* 312_BIO_Priimek_ime_final.doc(x) za končno verzijo seminarja
* 312_BIO_Priimek_Ime_rec_Priimek2.doc(x) za recenzijo, kjer je Priimek2 priimek recenzenta, npr. 312_BIO_Guncar_Gregor_rec_Scott.docx (če se pišete Scott in odajate recenzijo za seminar, ki ga je napisal Gunčar)
* 312_BIO_Priimek_Ime.ppt(x) za prezentacijo, npr 312_BIO_Guncar_Gregor.pptx

==Ocenjevanje seminarjev==
Recenzenti ocenijo seminar tako, da izpolnijo [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dHc2d2pCbDBWNzl5VHZaQUk1SG1HeVE6MA recenzentsko poročilo] na spletu. Recenzentsko poročilo morate oddati najkasneje do 21:00, en dan pred predstavitvijo seminarja.

== Mnenje o predstavitvi ==
Vsak posameznik '''mora''' oceniti seminar, tako da odda svoje [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dDZZOVVFNkwxb0JMeUFaMGltOVQ4aHc6MA mnenje] najkasneje v sedmih dneh po predstavitvi. Kdor na seminarju ni bil prisoten, mnenja '''ne sme''' oddati.

==Urejanje spletnih strani na wikiju==
Wiki so razvili zato, da lahko spletne vsebine ureja vsakdo. Ukazi so preprosti, dokler si ne zamislite česa prav posebnega. Vseeno pa je Word v primerjavi z wikijem pravo čudežno orodje... Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.''

==Citiranje virov==
Citiranje je možno po več shemah, važno je, da se v seminarju držite ene same.
Temeljno načelo je, da je treba vir navesti na tak način, da ga je mogoče nedvoumno poiskati.
Za citate v naravoslovju je najpogostejše citiranje po pravilniku ISO 690. [http://www.zveza-zotks.si/gzm/dokumenti/literatura.html Pravila], ki upoštevajo omenjeni standard, so pripravili pri ZTKS. Sicer pa ima vsaka revija lahko svoj način citiranja, ki ga je treba pri pisanju članka upoštevati. 
'''Citiranje knjig:''' 
Priimek, I. ''Naslov''. Kraj: Založba, letnica. 
Priimek, I. ''Naslov: podnaslov''. Izdaja. Kraj: Založba, letnica. Zbirka, številka. ISBN. 

Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005. 
Glick BR in Pasternak JJ. ''Molecular biotechnology: principles and applications of recombinant DNA''. 3. izdaja. Washington: ASM Press, 2003. ISBN 1-55581-269-4. 
Če so avtorji trije, je beseda in med drugim in tretjim avtorjem. Če so avtorji več kot trije, napišemo samo prvega in dopišemo ''et al''. (in drugi, po latinsko). Vse, kar je latinsko, pišemo poševno (npr. tudi imena rastlin in živali, pojme ''in vivo'', ''in vitro'' ipd.).

'''Citiranje člankov:''' 
Priimek, I. Naslov. ''Naslov revije'', letnica, letnik, številka, strani. 
Lartigue C. ''et al''. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 2007, letn. 317, str. 632-638.

Alternativni način citiranja (predvsem v družboslovju) je po pravilih APA, kjer članke citirajo takole: 
Priimek, I. (letnica, številka). Naslov. Naslov revije, strani. 
Lartigue C. ''et al.'' (2007, 317) Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 632-638.

Revija Science uporablja skrajšani zapis: 
C. Lartigue ''et al''. Science 317, 632 (2007) 

V diplomah na FKKT je treba navesti vire tako, da izpišete tudi naslov citiranega dela in strani od-do (ne samo začetne).

'''Citiranje spletnih virov:''' 
Priimek, I. ''Naslov dokumenta''. Izdaja. Kraj: Založnik, letnica. Datum zadnjega popravljanja. [Datum citiranja.] spletni naslov 
strangeguitars. ''On the brink of artificial life''. 6. 10. 2007. [citirano 13. 11. 2007] http://www.metafilter.com/65331/On-the-brink-of-artificial-life 
Navedemo čim več podatkov; pogosto vseh iz pravila ne boste našli.

BIO1 Povzetki seminarjev

2012-05-20T12:52:09Z

LukaKrmpotić:

== Tomaž Rozmarič: Inženiring hiper katalitičnega encima ==
Dan danes je uporaba encimov v industriji zelo visoka. Bakterije gensko modificirajo in uporabljajo za sintezo najrazličnejših snovi.Zadnje
čase so bakterije postale zanimive za proizvodnjo energije, saj so sposobne sintetizirati vodik, z njimi porizvajajo bio-goriva in celo
elektriko. Te reakcije so še prepočasne, da bi bile uporabne v masovnih proizvodnjah in bi lahko bile konkurenca že obstoječim virom energije
kot so fosilna goriva(nafta) in jedrska energija. Zato so se znanstveniki začeli spraševati, kako bi lahko povečali hitrost reakcij in prav s
tem so se ukvarjali v članku, katerega sem prebral. Idejo jim je dal mehanizem reakcije v očesu. Ko svetloba pade na rodopsin povzroči vrsto
kemijskih reakcij, med drugim tudi konformacijske. To konformacijo zazna določen protein, ki jo pretvori v električni signal in pošlje do
možganov. Na podlagi tega so se odločili, da bi na nek encim pripeli neko molekulo, katera bi regulirala konformacijo encima, ko bi
to oni hoteli. To so potem naredili s pripetjem azobenzenskega mostu na encim(azobenzen pod določeno valovno dolžino spremeni konformacijo iz
cis v trans in obratno) in ugotovili, da se je hitrost reakcije znatno povečala, kar bi lahko bil velik prelom za biogoriva in druge encimsko
odvisnie reakcije.

== Ana Cirnski: TAL efektorji - proteini, ki urejajo gene ==
TAL (transcription activator – like) efektorji so regulatorni proteini, ki vplivajo na delovanje RNA polimeraze pri prepisovanju DNA. Z vezavnimi domenami se vežejo na specifična zaporedja baz na dvojni vijačnici in tako uravnavajo hitrost sinteze proteinov. Najbolj znani regulatorni proteini so motiv cinkovega prsta, motiv levcinske zadrge in motiv vijačnica – obrat – vijačnica.

TAL efektorje so odkrili v bakteriji vrste Xanthomonas, ki jih je uporabljala za reprogramiranje gostiteljskih celic, tako da so te sintetizirale proteine, ki so ustrezali bakteriji.

Domena TAL efektorja, ki se veže na DNA vsebuje 1-35 TAL ponovitev. Vsaka ponovitev je specifična za en bazni par na DNA in vsebuje 33-35 aminokislin (zadnja je okrnjena na 20 aminokislin), ki so vedno na istem mestu. Izjema sta mesti 12 in 13, znani tudi kot RVD mesti (repeat variable diresidues), ki določata specifičnost med efektorjem in DNA verigo.

TAL efektorji se med seboj ločijo po aminokislinskem zaporedju in številu njihovih ponovitev. Od teh lastnosti je odvisna specifičnost efektorja.
Za prepoznavo specifičnih mest na DNA sta odgovorni RVD mesti, ki določata, kam se bo efektor vezal. Obstaja tudi posebna koda po kateri se en par aminokislin veže na določen nukleotid. TAL ponovitve nimajo medsebojnega vpliva zato jih je lažje sestavljati in tako spremeniti efektor.
Uporabljajo se lahko kot umetni restrikcijski encimi (TALEN) za dvoverižne prekinitve DNA (DSB – [double–strand breaks]), kar povzroči v celici popravljalne mehanizme in vodi do sprememb v genskem zapisu. Lahko pa tudi kot transkripcijski faktor (dTALE) za vklapljanje in izklapljanje genov.

Čeprav je o TAL efektorjih še veliko neznanega, kažejo možnosti za široko uporabo na področju biotehnologije in genetike za izboljševanje lastnosti živil in zdravljenje nekaterih bolezni (HIV).

== Griša Prinčič: DNK nanotehnologija ==
Nanotehnologija je ustvarjanje in inženiring funkcionalnih sistemov na atomskem in molekularnem nivoju. DNK nanotehnologija je veja nanotehnologije, ki izkorišča strukturne in kemijske lastnosti DNK molekule ter iz nje sestavlja strukture, ki ne nosijo informacijskega zapisa in so v velikosti do nekaj 100 nanometrov. Najpomembnejši del pri sintezi DNK makromolekul je optimizirano zaporedje nukleinskih kislin. Sekundarno strukturo lahko tvori več različnih zaporedij baz, vendar bo velika večina teh zaporedij imela tudi negativne medsebojne interakcije, kar bi lahko privedlo do spremembe v obliki sekundarne strukture. DNK molekula ima sposobnost samosestavljanja (self-assembly). Pod določenimi pogoji lahko enotno daljšo verigo DNK pripravimo do zvijanja (folding) oz. tvorbe določene (želene) strukture.

V seminarski nalogi se bom osredotočil predvsem na razvoj tako imenovanih nanorobotov, ki služijo kot specializiran dostavni sistem signalnih molekul do celic v človeškem telesu. Ob aktivaciji receptorja se kapsula odpre in na mesto dostavi signalne ali druge molekule.

Pripravljeni so bili nanoroboti v obliki heksagonalnega »soda«, ki so sposobni prepoznati okvarjene ali rakaste celice s pomočjo aptamernega receptorja, ki služi tudi kot »ključavnični mehanizem«. Učinkovitost prepoznavanja celic in »ključavničnega mehanizma« je bila preizkušena na šestih vrstah rakastih celic. Celic Burkitt-ovega limfoma nanoroboti niso prepoznali (se niso aktivirali), pri ostalih petih vzorcih je bila aktivacija potrjena.

== Bojana Lazović: Vloga prionov pri preživetju divjih kvasovk ==
Kvasovke imajo pomembno vlogo pri odkrivanju in spoznavanju lastnosti prionov. Raziskave na njih lahko močno pomagajo tudi pri razumevanju prionskih bolezni, ki se pojavljajo pri ljudeh.
Znano je, da je velika posebnost prionov ta, da se lahko razmnožujejo brez DNK zapisa. Znanstveniki so pri raziskavah na laboratorijskih kulturah kvasovk prišli do pomembnih ugotovitev, glede vloge prionov pri dedovanju v kvasovkah. Razne konformacije proteinov v teh celicah imajo pomembno vlogo pri epigenetskem dedovanju, to je dedovanju, ki ni odvisno od zapisa na DNK verigi. S svojim delovanjem ustvarjajo dedne fenotipske lastnosti, njihova raznolikost pa spodbuja preživetje v spreminjajočih se okoljih in vpliva na razvoj novih lastnosti. Toda te lastnosti so potrdili le v laboratorijskih kulturah. Zato se je porajalo vprašanje, če enako velja tudi v naravi oz. za »divje« vrste kvasovk ali so ugotovljene značilnosti le umetno vzpodbujene v laboratoriju. Iz tega razloga so biokemično testirali okoli 700 različnih sevov vrste kvasovk Saccharomyce, da bi ugotovili če imajo prisotne prione. Rezultati so potrdili prejšnje raziskave. Tako so potrdili tezo, da prioni v splošnem urejajo nekatere dedne lastnosti v naravi, na način ki korenito poveča sposobnost prilagajanja.

== Vesna Radić: Odziv imunskega sistema z IFN-λ ==
Imunost je sposobnost obrambe telesa pred tujimi oz. škodljivimi snovmi, ki jih imenujemo tudi antigeni. Ko se ti pojavijo v telesu, jih imunski sistem prepozna in se odzove tako, da jih skuša uničiti na različne načine.
IFN lambda že dolgo veljajo kot pomembno orožje v imunskem sistemu v obrambi proti virusom, bakterija, parazitom in tudi tumorom. So namreč interferoni, saj so zmožni posegati v razmnoževanje in delovanje patogenov. Interferoni so celične beljakovine sposobne komuniciranja med celicami in tako na razne načine sprožitve delovanja imunskega sistema. IFN-λ so del razreda II citokinov. Lambda je podoben α, saj oba delujeta proti virusom. Razlika med njima je ta, da IFN-α lahko proizvedejo vse celice, ki imajo jedro, IFN-λ pa le nekaj določenih celic. Makrofagi proizvajajo IFN-λ za odziv na virusne in/ali bakterijske okužbe. Citokin IFN lambda se ustvari predvsem iz limfocita CD8+ T – spominske celice. T celice se aktivirajo ob prisotnosti že znanega antigena če ne pa živijo v neaktivnem stanju, ko se pa znova srečajo z že znanim antigenom, sprostijo IFN-λ.
Regulacija sproščanja IFN-λ še ni povsem znana; na podlagi novih študij izvemo, da se lahko sprostijo tudi brez aktivacije pri kontaktu z antigeni. Prav tako so odkrili tudi, da imajo ti interferoni pomembno vlogo pri zdravljenju hepatitisa B in C, astme in raka.
== Julija Mazej: Pretvorba HDL v LDL preko CETP molekule ==
Lipoproteini so raznovrstni delci, sestavljeni iz proteinskega in holesterolnega dela. Na podlagi deleža proteinov in holesterola v posameznem delcu ločimo 5 vrst lipoproteinov: hilomikrone, LDL,HDL,VLDL in IDS. V seminarju se bom omejila na dva, ki imata še posebej veliko vlogo pri transportu holesterola po krvni plazmi. HDL je lipoprotein visoke gostote in ima prevladujoč proteinski del. Znan je tudi kot dober holesterol, saj prenaša presežni holesterol iz celic do jeter, kjer poteče razgradnja. LDL pa je lipoprotein, ki prenaša holesterol v obratni smeri. V kolikor ima celica dovolj holesterola, se prične ta kopičiti na stenah žil, kar vodi do kardiovaskularnih bolezni. Pred kratkim so znanstveniki odkrili mehanizem pretvorbe dobrega holesterola v slab holesterol, preko majhne molekule CETP. Molekula deluje kot most med obema lipoproteinoma in prečrpa holesterol iz HDL v LDL. To odkritje daje nove perspektive na področju zdravljenja kardiovaskularnih bolezni, ki so glavni vzrok bolezni in prezgodnje smrti v Evropski Uniji in razvitem svetu. Učinkovito zdravilo, bi torej moralo inhibirati delovanje CETP molekule. Po rezultatih raziskave medicinske univerze na Dunaju, pa takšno zdravilo nebi pomagalo pacientom z ledvično odpovedjo. Pri nekaterih pacientih na dializi so namreč izsledili nefunkcionalen HDL. Spregovorila bom tudi o nastanku "<ra slabega" LDL, pri starejših in obolelih za diabetesom tipa 2.

== Ana Grom: Visokotehnološko odkrivanje rakavih celic dojk ==
Rak na dojkah je v današnjem svetu kar velik problem pri ženskah. Metode, ki se uporabljajo za zaznavo le tega, pa niso dovršene. Vsaka od njih (mamografija, ultrazvok, magnetna resonanca in druge) ima kakšno slabo lastnost. Metode, ki bi bila zdravju popolnoma neškodljiva, nezmotljiva, kratkotrajna in cenovno lahko dostopna še ni odkrita. Zato so znanstveniki prišli na idejo, da bi poizkusili z nanodelci detektirati rakave celice. Najprej so si izbrali Her2 protein (Human epidermal growth factor receptor 2), ki bo tarča teh nanodelcev. Za protein so predhodno vedeli, da se v 30% rakavih celic dojk čezmerno izraža. Da bi se magnetni nanodelci usmerili proti rakavim celicam in nanje tudi vezali, so ustvarili nanodelce povezane s protitelesi za Her2 protein. Nato, ko bi se nanodelci vezali na celice, pa bi s posebnimi občutljivimi napravami zaznavali te nanodelce in s tem tudi rakave celice v telesu. Poskusi, ki so jih izvedli, da bi potrdili svoja predvidevanja so bili zelo spodbudni. Uspelo jim je dokazati, da se nanodelci resnično v večji meri vežejo na celice, ki imajo več Her2 receptorjev (rakave celice). Nekaj izmed metod, s katerimi so prišli do teh rezultatov, bom tudi sama predstavila.

== Robert Berger: Svetlobno stikalo za bolečino ==
S podaljševanjem življenjske dobe in vse bolj tveganimi življenjskimi slogi v današnjem času ne moremo mimo bolečin, pa naj bodo akutne ali kronične, zato si medicina prizadeva, da bi jih, če jih že ne more odpraviti, vsaj lajšala. Vendar pri analgetikih in anastetikih pogosto naletimo na sistemske stranske učinke in odvisnosti, zato je odkrivanje novih vrst anastetikov in analgetikov eden pomembnejših ciljev farmacevtske industrije. Quaternary ammonium – azobenzene – quaternary ammonium oziroma QAQ je ena izmed možnih rešitev pri nadzoru bolečine. Sicer obstajajo optogenetske metode za uravnavanje aktivnosti nociceptorjev (bolečinskih receptorjev), vendar so pogosto preveč invazivne, saj zahtevajo spremembo DNK in lahko vodijo v trajne genetske spremembe, kar pa ni vedno zaželeno. QAQ s svojo strukturo omogoča blokado ionskih kanalov v nociceptorjih in tako prepreči bolečinski signal. Njegova posebnost pa je v njegovi strukturi, saj ga lahko z določenimi valovnimi dolžinami svetlobe (380 in 500 nm) spreminjamo med cis in trans izomerom, pri čemer cis izomer dovoljuje nemoten pretok Na+ in Ca2+ ionov, trans izomer pa zapre ionski kanal. Tako lahko prostorsko in tudi časovno nadzorujemo njegovo aktivnost. Pri podobnih anastetikih, kot so npr lidokain, ki deluje na podoben način kot QAQ izomerizacija in s tem tudi časovni nadzor nista možna.

== Erik Janežič:Raziskave golih krtovskih podgan (GKP) ==
Tekom zgodovine je velika večina tehnoloških iznajdb našla navdih v živalskem svetu. Danes pa morda prav živali kot so gole krtovske podgane, skrivajo odgovera na nekatera največja vprašanja človeštva kot sta zdravljenje raka in staranje. Gole krtovske podgane niso pritegnile posebne pozornosti med zannstveniki, dokler ni bil v 2. trtjini 20. stoletja pri njih odkrit eusocialen način življenja. Do danes so bile odkrite izjemna lasttnosti golih krtovskih podgan kot naprimer; odpornost na raka, na hipooksično okolje, neobčutljivost na iritacijo s kislinami ter izredno dolga življenska doba v primerjavi z drugimi glodalci. V seminarski nalogi vam bom predstavil nekaj splošnih značilnosti golih krtovskih podgan in njihove odpornosti na rakava obolenja, podrobneje pa bom predstavil raziskavo, ki se je ukvarjala z opazovanjem intracelularnega kalcija pri izpostavitvi možganskih celic GKP hipooksičnem okolju. Povečane koncentracije intracelularnega kalcija v možganskih celicah je namreč glavni razlog, da celice odmrejo oziroma imajo trajne poškodbe strukture in funkcije.

== Špela Tomaž: Specifično gibanje motornega proteina dineina ==
Za normalno delovanje celic in potek celičnih procesov, so med drugim izredno pomembne funkcije transporta, organizacije ter gibanja celičnih delov in organelov. Nalogo opravljajo tako imenovani motorni proteini, ki aktivno prenašajo tovor z enega dela celice na drugega, s svojim gibanjem omogočijo delovanje bičkov ter migetalk in so odgovorni tudi za gibanje mišic. Posebej zanimiva je mehanika njihovega premikanja, saj zaradi sprememb v konformaciji njihovih sestavnih proteinov dobesedno korakajo po svoji bazi (mikrotubuli ali aktinski filamenti). Medtem ko je kinetika gibalnih proteinov miozinov in kinezinov že raziskana, pa je premikanje tretje vrste, dineinov, še vedno slabo poznano. Dineini se v mnogih strukturnih lastnostih od ostalih vrst razlikujejo, kar posledično vpliva tudi na njihovo korakanje, ki ni urejeno in periodično, tako kot pri miozinih in kinezinih. Sposobni so različno dolgih korakov, ne le naprej in nazaj, temveč tudi vstran pod različnimi koti. Izmenično preklapljajo med koordiniranim in nekoordiniranim gibanjem in so nepredvidljivi ter dinamični, kar bi jim predvidoma lahko prinašalo mnoge ugodnosti in boljše sposobnosti prilagoditve. V seminarski nalogi bom opisala nekatere ugotovitve nedavnih raziskav ter predstavila nekatere odkrite značilnosti gibanja dineina.

== Samo Zakotnik: Telomeri in nesmrtnost celic ==

Človeštvo že odkar obstaja sanja o nesmrtnosti, o večnem življenju. Medicina je skozi človeško zgodovino uspešno podaljševala življenja z odkrivanjem vedno novih zdravil in zdi se, da je v prihodnosti možno doseči nesmrtnost, toda le, če bomo premagali staranje. Starost samih celic pa je močno povezana z dolžino telomerov. Telomer je ponavljajoče se zaporedje nukleotidov, ki ščitijo kromosome pred poškodbami. Premajhna dolžina telomerov naj bi vodila v razvoj škodljivih mutacij in razvoju onkogenov, ki vodijo v nastanek raka. Da bi lahko preprečili škodljivo krajšanje telomerov moramo podrobno preučiti mehanizme, ki zagotavljajo ohranjanje dolžin telomerov v okvirjih, ki niso potencialno škodljivi, ali celo omogočajo obnavljanje telomerov in njihovo podaljševanje, kar bi vodilo do celične nesmrtnosti. Vse to je povezano s samo zgradbo telomerov in delovanjem telomeraze, encima, ki skrbi za podaljševanje telomerov.
V drugem delu seminarja pa bom predstavil mehanizme somatskega obnavljanja telomerov in posledice inhibicije telomeraze na primeru ploskih črvov vrste Schmidtea mediterranea. Vrsta je predmet preučevanja že več kot 200 let zaradi izjemnih sposobnosti regeneracije, v sedanjem času pa postaja vse pomembnejši modelni organizem za preučevanje telomer in delovanja telomeraz. Leta 2010 so podelili Nobelovo nagrado za medicino in fizlologijo prav za odkritje, kako so konci kromosomov zaščiteni s telomeri in za odkritje encima telomeraze.

== Zala Gluhić: Rubisco aktivaza ==

Rubisco je encim, ki v temotnih reakcijah fotosinteze katalizira pretvorbo sladkorja ribuloza-1,5-bifosfat v molekuli 3-fosfoglicerata, iz katerih se nato lahko tvori glukoza. Vezava ribuloze-1,5-bifosfata na nekarboksiliran encim Rubisco inhibira. Za nemoten potek fotosinteze je potrebno sladkor odstraniti, kar v rastlinah poteka s pomočjo ATP odvisnega procesa z encimom Rubisco aktivaza. Rubisco aktivaze delimo na zeleni in rdeči tip. Struktura pri zelenem tipu je bila pojasnjena s pomočjo Rubisco aktivaze, poimenovane Rca, pri vrsti tobakovca N. tabacum. Pri rdečem tipu so bili izolirani kristali kompleksa iz rdeče alge R. sphaeroides (Rubisco aktivazo so poimenovali Cbbx). Pri obeh proteinih so odkrili podobno zgradbo. Sestavljena sta iz dveh domen - α/β poddomene ter α-vijačnica poddomene. Za svoje delovanje potrebujeta ATP, tvorita heksamerne obročaste strukture, na sredini katerih se nahaja pora. Zaenkrat mehanizem njunega delovanja še ni pojasnjen. Sklepajo, da gre pri Rca za premestitev Rubisca do centralne pore, kjer zanke destabilizirajo Rubiscovo aktivno mesto. Pri Cbbx pa verjetno sodeluje podaljšan C-konec Rubisca, ki ga aktivaza potegne v poro in s tem sprosti zanko, ki na Rubiscu veže sladkor, zato se sladkor lahko odcepi in Rubisco spet normalno deluje naprej.

== Katarina Tolar: Razvoj plastidov (kloroplastov) in Paulinella ==

Endosimbioza in posledično razvoj organelov je še vedno dokaj nepojasnjena. Čeprav je čedalje več rezultatov raziskav, ki endosimbiotsko teorijo potrjujejo in razlagajo. Najprimernejši in najuporabnejši organizem za raziskovanje in preučevanje tega dela evolucije je organizem Paulinella chromatophora. Ta organizem je najprimernejši, ker znanstveniki verjamejo, da je to najbolj izvoren še živeč fotosintetski protist. P. chromatophora naj bi bil en prvih organizmov, ki je vključil cianobakterije. Plastidi, ki so vključeni v različnih vrstah protistov se med seboj razlikujejo. Ugotovili so, da je genom plastida močno reduciran, v nekaterih vrstah plastidov bolj, v drugih manj. Vendar so med njimi velike podobnosti. Prav tako so dokazali, da so se plastidi res razvili iz cianobakterij, saj obstaja ogromna podobnost med genomi cianobakterij in genomi plastidov. Ker je genom plastidov močno zreduciran, so posledično plastidi močno odvisni od jedra. Zato so plastidi in gostiteljska celica razvili Tic in Toc premestitven sistem, ki omogoča prenos proteinov, ki so pomembni za gradnjo in razvoj plastidov iz citoplazme v sam plastid. Ta premestitveni sistem se je razvijal skupaj z rastlinami. Vendar je ohranjal tudi cianobakterijske lastnosti. To je še en dokaz, ki potrjuje endosimbiotsko teorijo.

== Barbara Dušak: Funkcionalne posledice spremenjenih podenot v RNA polimerazah ==

RNA polimeraze so encimi, ki usmerjajo transkripcijo DNA in sodelujejo pri genski regulaciji. V vseh evkariontskih organizmih so prisotne tri različne RNA polimeraze (I, II, III), rastline pa imajo še dve dodatni polimerazi RNA (IV in V). Polimeraze RNA II, IV in V so sestavljene iz 12 različnih podenot, ki imajo različne vloge. Izbrana raziskava se je osredotočila na delovanje devete podenote, ki ima dve različici, 9a in 9b, v Pol II, IV in V pri rastlini Arabidopsis thaliana. Izkazalo se je, da imata nefunkcionalni podenoti različne posledice na delovanje polimeraz. Raziskave so izvajali s križanjem rastlin divjega tipa z mutantkami 9a-1 in 9b-1, nato pa opazovali spremembe v organizmu. Heterozigoti 9a-1 niso kazali nobenih sprememb, 9b-1 pa so se fenotipsko razlikovali od divjega tipa. Homozigoti za mutirani različici obeh genov se sploh niso razvili.
Predstavila bom spremembe, ki so se pojavile na molekularnem nivoju, v povezavi s tem, kar je že znano o delovanju polimeraz RNA.

== Rok Razpotnik: Botulinum toksin v kompleksu z NTNHA (nehemaglutinirajočimi proteini) ==

Botulinum toksin je najmočnejši do sedaj odkriti nevrotoksin. Botulinum nevrotoksin je možen agent za bioterorizem, po drugi strani pa se uporablja v terapijah in kozmetični industriji, znan pod imenom botox. V obeh primerih deluje kot inhibitor acetilholina, pri čemer napade živčne celice. Preden pa uspe priti do živčnih celic, ki nadzirajo delovanje mišic, mora toksin, pri zaužitju, iti skozi dolgo pot – preko celotne prebavne poti, kjer so prisotni številni prebavni encimi in izredno močno kislinsko okolje, do črevesja, kjer je nato vsrkan v krvni obtok, kjer se prevaža vse do živčnih celic. V seminarski nalogi vam bom predstavil organizem, ki proizvaja omenjeni nevrotoksin; bolezensko stanje, ki ga povzroča kontaminacija z botulinum toksinom; strukturo ter mehanizem delovanja, ter na koncu izsledke raziskave, kjer so ugotovili mehanizem delovanja kompleksa, v katerem je nevrotoksin vezan pri poti skozi prebavni trakt. V raziskavi so ugotovili, da se botulinum toksin veže v zaprt in stabilen kompleks z netoksičnim nehemaglutinirajočim proteinom (NTNHA), ta pa ga varuje pred ekstremnimi pogoji v želodcu (nizek pH, delovanje prebavnih proteaz). Kompleks se razpusti ko ta preide v črevesje, kjer vlada nevtralna pH vrednost. Tako prosti botulinum toksin v črevesju vstopi v krvožilje, ki potuje naprej do kolinergičnih nevronov, ker povzroči inhibicijo acetilholina. To se kaže v paralizmu mišic. Ugotovili so torej, da je mehanizem vezave botulinum toksina ter NTNHA ter preživetja nevrotoksina pogojen z mehanizmom spremembe pH vrednosti.

== Erik Mršnik: Vloga Oct4 pri izražanju genov matičnih celic ==

Med sesalčevim razvojem je potrebno, da iz ene totipotentne celice nastane več kot dvesto različnih tipov celic. Inducirane pluripotentne zarodne celice (ali krajše iPSCs) je možno pridobivati tudi iz somatskih celic z ekspresijo transkripcijskih faktorjev, ki so navadno izraženi v ESCs. Pluripotentno stanje se da vzdrževati z določenimi citokini. Na primer z LIF-om ali BMP4.
Transkripcijski faktor Oct 4 (iz družine PouV) je osnoven za nastajanje in vzdrževanje iPSCs in ESCs. Če ga odstranimo, povzročimo diferenciacijo teh celic. Oct4 se izraža tudi v fazi gastrulacije matičnih celic, kjer blokira prezgodnjo diferenciacijo. Kljub mnogim raziskavam pa še vedno ni povsem znano, kako Oct4 deluje kot transkripcijski faktor pri reguliranju diferenciacije. Nekateri eksperimenti so pokazali, da lahko deluje kot aktivator ali represor genske transkripcije.
Odkrili so, da se Oct4 pri svojem delovanju združuje z nekaterimi drugimi transkripcijskimi faktorji. Predvsem z Sox2 (iz družine HMG) in Nanog. Ti naj bi istočasno kontrolirali izražanje genov in regulirali razvoj ESCs.
V tej študiji so se posvetili derivatom Oct4, ki so jih izdelali izključno kot aktivatorje ali represorje transkripcije. Vsak protein ima PouV DNA-prepoznavno sekvenco združeno z močno aktivacjsko (VP16) ali represijsko (Engrailed ali HP1) regijo transkripcije. Tekom študije so ugotovili, da pravzaprav samo aktivatorska oblika povzroči nastanek iPSCs. Aktivatorska fuzija vzdržuje rast in pluripotentnost mišjih ESCs, ki jim manjka »divjega tipa« Oct4. Oct4-aktivatorska fuzija lahko prepreči pluripotentost ne glede na pisotnost LIF-a. Predvidevajo, da delovanje Oct4 kot aktivatorja zadošča za povzročitev nastanka iPSC in vzdrževanje ESCs.

== Matej Vrhovnik: Nove spojine, ki preprečujejo širjenje in izboljšajo zdravljenje raka ==

Glioblastom je oblika agresivnega malignega raka, ki se razvije iz vezivnega tkiva v možganih. Po operaciji imajo pacienti naveč 2 leti življenja, brez zdravljena nekje do 3 mesece. Problem se pojavi po operaciji, kjer se odstrani do 99% rakastega tkiva in obsevanju, ker noben kemoterapevtik ne deluje dovolj učinkovito. Glioblastom tvori veliko metastaz, ki so zelo razširjene po zdravem tkivu in zato ne moremo z kemoterapevtiki napasti vse rakave celice, ker bi uničili tudi preveč zdravega tkiva, oziroma zdravilo ima preveč blag učinek.
Znanstveniki so zato ustvarili spojino imipramine blue. Deluje tako, da inhibira tvorjenje reaktivnih kisikovih spojin, inhibira NADPH-oksidazo in reorganizira aktin v citoskeletu. Ravno reaktivne kisiko spojine so krive za invazivno širjenje rakastih celic po zdravem tkivu, kar pa imipramine blue prepreči, posledično je rak v strjeni skupini, kjer kemoterapevtik lažje opravi svoje delo. Dokazali so, da v kombinaciji z doxorubicinom zelo podaljša življenjsko dobo podgan, ki imajo tumor RT2, ki je zelo podoben človeškemu glioblastomu. Prav tako preprečuje poškodbo krvno-možganske pregrade, kar je ponavadi eden izmed stranskih učinkov kemoterapevtikov.

== Matic Kovačič: Kronični stres vodi do poškodb DNA ==

Stres je pri ljudeh prisoten že odkar imata nadledvični žlezi sposobnost izločanja stresnih hormonov, kot sta na primer adrenalin in noradrenalin. Včasih sta se hormona izločala kratek čas med bojem in telo pripravila na lažje preživetje. Danes pa smo v moderni družbi zaradi hitrega načina življenja in obveznosti, ki jih moramo izpolniti, podvrženi stresu skoraj ves čas. Dolgoročni stres, ki se imenuje tudi kronični stres, ima na naše zdravje in počutje negativne posledice. Znanstveniki so s poskusi na miših, na katerih so simulirali kroničen stres, ugotovili, da kronični stres vodi do povečanih napak v DNA z zmanjšanjem koncentracije proteina p53. Stresni hormoni, kot je recimo adrenalin, se vežejo na β2-adrenoreceptorje, kar povzroči večji izvoz proteinov p53 iz jedra v citosol, kjer jih proteasom razgradi. Protein p53 imenujejo tudi varuh genoma, saj v primeru poškodbe DNA zaustavi celični cikel in aktivira popravljanje poškodovanih delov DNA, če pa so poškodbe DNA prevelike, p53 povzroči celično smrt. Neka druga skupina znanstvenikov pa je ugotovila, da kroničen stres tudi zelo močno pospeši rast tumorjev. Povedal bom nekaj splošnih stvari o stresu in proteinu p53, nato pa predstavil raziskave in ugotovitve znanstvenikov.

== Andreja Kukovec: Epigenetska blokada kognitivnih funkcij pri Alzheimerjevi demenci ==

Alzheimerjeva demenca je ena od najpogostejših oblik demence. Večinoma se pojavi po 65. letu starosti. Eden začetnih simptomov je poslabšanje spomina, kar posamezniki pogosto napačno interpretirajo kot posledico staranja ali stresa. Gre za nevrogenenrativno bolezen. Točen vzrok nastanka Alzheimerjeve demence še ni znan. Dandanes je v veljavi opredelitev, da je Alzheimerjeva demenca posledica akumuliranja napačno zvitih proteinov - t. i. beta amiloidni plaki. Prisotni so tudi nevrofibrilarni vozli, ki se pa, za razliko od amiloidnih plakov, nahajajo znotraj nevronov. Histoni so bazični proteini, okoli katerih se ovije DNA. Na nestabilnih aminokislinskih koncih histonov se odvijajo različne modifikacije, ki regulirajo izražanje genov. Med slednje spadata tudi acetilacija in deacetilacija, ki imata pomembno vlogo pri izražanju genov, ki so povezani s spominom in učenjem. V raziskavi so ugotovili, da je histon HDAC2 pri bolnikih z Alzheimerjevo demenco prisoten v preveliki meri, kar blokira izražanje genov, pomembnih za spomin. Ko so z inhibitorji zmanjšali nivo HDAC2 se je nevronom povrnila sinaptična plastičnost in izražanje s spominom povezanih genov. To znižanje HDAC2 pa se je pokazalo tudi kot izboljšanje kognitivnih funkcij (pri miših), kar pomeni, da bi te ugotovitve lahko imele pomembno vlogo pri zdravljenju Alzheimerjeve demence.

== Sara Bitenc: Okužba s Toxoplasmo gondii in povečana količina dopamina ==

Kljub veliki farmacevtski ponudbi cepiv in antibiotikov na tržišču se žal ne moremo izogniti nekaterim infekcijskim boleznim, katerih vzrok so mikroorganizmi. Eden izmed takšnih organizmov, ki povzroča povsem svetu razširjeno in zahrbtno bolezen t. i. toksoplazmozo, je Toxoplasma gondii, znotrajcelični zajedavec. Ta zahteva tako gostitelja kot tudi vmesnega gostitelja, da je življenjski cikel parazita sklenjen. Ciste parazita povzročajo kronično infekcijo, pri čemer se razširijo v gostiteljeve mišice in možgane (največjih delež teh se je nahajal v amygdali in nucleus accumbens – predela v možganih), v posameznih znotrajceličnih tkivnih cistah pa T. gondii tvori več sto bradiozit. Da bi znanstveniki podali zaključek v zvezi s spremembami količine dopamine, so s paraziti okužene možgane pri miših raziskovali s protitelesi dopamina in ugotovili,da parazit prevzame nadzor nad gostiteljsko celico in začne spreminjati nevrotransmitsko signalno transdukcijo, kar v organizmu izzove različne vedenjske spremembe. Glavna ugotovitev moje seminarske naloge je, da je količina sproščenega dopamina povezana s številom parazitov v gojeni kulturi. Poskusi, ki jih bom predstavila, so bili izvedeni »in vivo« in »in vitro«. Veriga interakcij med patogenom (tistim, ki povzroča bolezen – T. gondii) in njegovim gostiteljem (v našem primeru je ta žrtev naša npr. živčna celica) je torej zelo zapletena; nedolgo nazaj je znanstvenike begala povezava med parazitom in njegovim obnašanjem… Danes pa vemo, da je za spremembe v metabolizmu dopamina ključna T. gondii, ta dognanja pa bodo prispevala k razlagi razvoja bolezni pri bolnikih s toksoplazmozo in nekaterih psihovedenjskih bolezni.

== Jan Taškar: Mikrobske gorivne celice in uporaba umetnega konzorcija bakterij ==

Današnji svet se približuje energetski krizi, saj smo še vedno v preveliki meri odvisni od fosilnih goriv, ki jih bo kmalu zmanjkalo,a še vedno nimamo dovolj razvitih alternativnih virov energije, ki bi jih lahko nadomestili. Zato se stalno odkriva nove alternativne načine pridobivanja energije, kot so tudi mikrobske gorivne celice. Mikrobska gorivna celica ali MFC (microbial fuel cell), kot druge gorivne celice, proizvaja električni tok, le da za njegov nastanek izkorišča naravne procese mikroorganizmov, kjer se nek organski substrat razgradi in nastanejo elektroni. Sama ideja pridobivanja elektrike s pomočjo mikroorganizmov nam je znana že od leta 1911, vendar se je zanimanje za njih povečalo šele po sedemdesetih letih prejšnjega stoletja, ko so počasi začeli bolje razumevati mikroorganizme prisotne pri pridelavi elektrike, ter odkrivati nove načine za izboljšanje delovanja in s tem tudi potencial MFC-jev kot čisti vir energije. Dandanes je vloženo veliko truda v izboljšanje in tudi boljše razumevanje te zelo potencialne tehnologije, z namenom da bi nekegega dne lahko dosegli dovoljšen izkoristek da bi s pomočjo posebnih mikroorganizmov hkrati čistili odpadne vode, ter istočasno pridobivali dovolj elektriko za naše potrebe.

== Monika Biasizzo: Vloga TOR signalne poti pri regeneraciji tkiv ==

Regeneracija je proces obnavljanja, popravljanja in rasti, ki omogoče organizmom ustrezen odgovor na poškodbe ali motnje, ki negativno delujejo na organizem. Poškodovano ali izgubljeno tkivo morajo nadomestiti nove celice, zato sta potrebni celična rast in delitev. Celično rast in delitev sprožijo in omogočijo različne signalne poti in mehanizmi. Ena izmed pomembnih signalnih poti je TOR signalna pot. Protein TOR oziroma tarča rapamicina je glavni protein TOR signalne poti, ki vpliva na sintezo proteinov preko stimulacije mRNA translacije, transkripcije in biosinteze ribosomov. TOR signalna pot lahko sproži in zavre sintezo proteinov glede na zunanje signale, kot so dostopnost hranil, rastni hormoni in nivo celične energije. Zaradi te signalne poti celica ob premajhni količini hranil in energije ne raste in se ne deli, saj je sinteza proteinov zavrta. Ta mehanizem omogoča celicam, da rastejo in se delijo le, ko imajo na voljo dovolj snovi. Vlogo TOR signalne poti pri regeneraciji tkiv so raziskovali pri ploskih črvih rodu ''Planaria'', ker imajo izredno sposobnost regeneracije. Skupino ploskih črvov, ki so jim utišali izražanje gena za protein TOR s tehnologijo RNAi, so primerjali s kontrolno skupino med regeneracijo po amputaciji. Ugotovili so, da ima TOR signalna pot pomembno vlogo pri mitotski delitvi in tvorjenju blastem – novo tkivo, kjer se manjkajoče strukture regenerirajo. TOR signalna pot je v zadnjem času predmet raziskav za terapije proti raku in inhibicija TOR v planarijih nam lahko pokaže posledice dolgoročne inhibicije TOR signalne poti.

== Matic Urlep: Odpornost bakterij na sulfonamidne antibiotike ==

V današnjem času je vedno več bakterij, ki so postala odporna na veliko antibiotikov in to postaja vedno večji problem. V svojem seminarju bom opisal raziskavo znanstvenikov ustanove » St. Jude Children's Research Hospital «. Ti so se osredotočili na sulfonamidne antibiotike. Ti antibiotiki inhibirajo delovanje dihidropteroat sintaze, encima ki je ključen pri biosintezi folne kisline. Folat ali folna kislina pa pomaga pri sintezi DNA, popravi DNA in pri hitri celični delitvi. Sposobnost bakterij do prilagoditve je naredila te antibiotike skoraj neuporabne. Znanstveniki pod okriljem Mi-Kyung Yuna so se osredotočili na delovanje DHPS ( dihidropteroat sintaza ) in kaj se dogaja z aktivnim mestom med samo biosintezo dihidropteroata in kako sulfoamidi uničijo bakterije. Njihova odkritja odpirajo možnosti za proizvodnjo novih antibiotikov na katera bi se bakterije težje prilagodile in bi imeli manj stranskih učinkov.

== Maja Kostanjevec: Antioksidanti - spojine, ki lahko poškodujejo DNA ==

Antioksidanti so spojine, ki ščitijo celice pred škodljivimi radikali, ki nastajajo v procesu oksidacije. Njihovi učinki se danes raziskujejo v povezavi z različnimi boleznimi, saj je za njih značilno, da imajo na telo pozitivne učinke. Vendar pa je raziskava genotoksičnih spojin pokazala, da lahko nekateri v velikih koncentracijah poškodujejo DNA. Za določitev genotoksičnih spojin so raziskovalci ustvarili novo metodo analize, ki temelji na povišanju ravni proteina ATAD5. Ta se v celici pojavi ob poškodbi DNA, saj zavira genomsko nestabilnost in nastajanje tumorjev ter sodeluje pri popravljanju DNA. Za tri antioksidante (resveratrol, genisteinin in baicalein) so v raziskavi dokazali, da lahko uničijo celice, za katere je značilna hitra delitev, poleg tega pa so tudi selektivni, kar pomeni, da ne poškodujejo celic okoli njih. V celici ne povzročajo večjih preureditev in premestitev kromosomov. Te lastnosti omogočajo potencialno uporabo antioksidantov v prihodnosti pri zdravljenju raka, saj je moč njihove genotokičnosti primerljiva s trenutno uporabljajočimi kemoterapevtiki. Poleg tega pa so antioksidanti selektivni in ne povzročajo mutageneze, zaradi česar bi bili primernejši od zdajšnjih kemoterapevtikov. Vsekakor pa bo potrebno še več raziskav, ki bodo podrobneje pokazale, katere vrste rakastih celic ti antioksidanti uničujejo.

== Katja Leben: Vpliv zgradbe agregiranih proteinov na celico ==

S podaljševanjem življenske dobe postajajo vse bolj aktualne tudi nekatere bolezni, ki se pojavijo s starostjo, kot sta Alzheimerjeva in Parkinsonova bolezen. Obe sta povezani s proteinskimi agregati, ki se nalagajo v organizmu.
Preden proizvedeni protein doseže nativno stanje je kratek čas izpostavljen topilu in takrat lahko hidrofobni in polarni deli, ki tvorijo vodikove vezi, reagirajo intra ali pa intermolekularno, predvsem so k temu nagnjeni proteini, ki nimajo enotno določene sekundarne in terciarne strukture. V določenih pogojih, primer je tudi visoka koncentracija proteinov, ki je značilna za rekombinantne proteine, prevladajo intermolekularne interakcije in nastanejo agregati, kar privede do problemov pri ekspresiji rekombinantnega proteina.
Agregacija proteinov v celici je dokazano toksična, a do nedavnega je bil vpliv zgradbe proteinov, ki sestavljajo agregate, na celično kondicijo nepoznan. Izsledki raziskav kažejo, da je vpliv agregacije proteina na celico tesno povezan z aminokislinskim zaporedjem polipeptida, ki tvori agregat. Pogojuje stopnjo agregacije ter posredno strukturne in funkcionalne lastnosti agregata, od katerih je odvisen učinek šaperonov na agregate.
Ugotovitve raziskave so zagotovile osnovne podatke o vplivih mutacij v zaporedju na strukturne lastnosti agregatov, ki bodo omogočile predvidevanje vplivov proteinskih agregatov na kompleksnejše žive organizme in nadaljnje raziskave, ki bi vodile k razumevanju in posledično zdravljenju bolezni kot je Alzheimerjeva.

== Filip Mihalič: Kako lizocimi v solzah uničijo nevarne bakterije ==

Lizocimi so encimi, ki jih najdemo v človeških solzah ter smrklju in katalizirajo razcep glikozidne vezi med dvema monosaharidnima enotama v molekuli peptidoglikana, v celični steni bakterije ter s tem povzroči njen propad. Sam mehanizem kako lizocim katalizira razcep te vezi, ter njegovo spreminjanje konformacije med procesom sta bila do nedavnega še precej neraziskana, saj znanstveniki niso poznali metode s katero bi lahko opazovali posamezne molekule.
Raziskovalci z univerze "Univerza v Kaliforniji, Irvine", so pred nedavnim uporabili nov pristop za opazovanje posameznih makromolekul, in sicer so eno samo molekulo lizocima povezali z karbonsko nanocevko prek pirenskega sidrišča ter nato spremljali tresljale ki jih je sprožila molekula lizocima. ob tem so prišli do zanimivih ugotovitev, saj so lahko zelo natančno določili gibanje molekule ter njeno obnašanje v procesu cepitve glikozidne vezi. Bolj kot samo opazovanje lizocima je pomembna sama metoda s katero so opazovali molekulo, saj odpira nove možnosti na opazovanju posameznih molekul v naravnem okolju - metod ki bi omogočale opazovanje posameznih molekul je zelo malo pa še te so po večini nezanesljive, oz. neuporabne za daljše opazovanje molekul. V predstavitvi bom povedal najprej nekaj o lizocimu, nato pa se bom posvetil znanstveni raziskavi ter njenim rezultatom.

== Mirjana Malnar: Zastoji v procesu translacije ==

Translacija je prevajanje nukleotidnega zaporedja mRNA v aminokislinsko. Pri procesu translacije pride do zastojev (trenutna prekinitev translacije ali upočasnjena translacija). Ti zastoji so posledica ali določenega zaporedja baz mRNA ali interakcij med novo sintetiziranim polipeptidom in ribosomskim tunelom. V raziskavah se je izkazalo da so različni predeli ribosomskega tunela različno ugodni za določene delce (odvisno od velikosti, polarnosti, hidrofobnosti delcev). Posledično bodo polipeptidi, odvisno od svojih lastnosti čez tunel potovali različno (zastoji na različnih mestih ipd.). Raziskave so bile narejene na primeru E.coli. secA je motorni protein E.coli ki sodeluje pri prenosu proteinov čez celično membrano. Njegova sinteza je regulirana s translacijo secM proteina, katerega se kodirajoča sekvenca nahaja navzgor od kodirajoče sekvence secA (na isti mRNA). Ugotovili so da določeno zaporedje aminokislin secM tvori interakcije z ribosomskim tunelom zaradi česa pride do zastoja v translaciji. Če je ta zastoj daljši, se sintetizira več secA proteina. V drugih raziskavah so prišli do ugotovitve da do zastojev pride tudi pri translaciji kodirajoče sekvence za secA, ampak ti zastoji niso bili povezani z interakcijami z ribosomskim tunelom. Izkazalo se da sekvence podobne Shine-Dalgarno sekvencami (SD) v kodirajočem zaporedju mRNA povzročijo te zastoje zaradi interakcij z rRNA. (SD sekvenca je pomembna ker se veže z anti-Shine-Dalgarno sekvenco na rRNA in pri tem tvori mRNA-ribosom kompleks; nahaja se 8-10 baz pred start kodonom). Bolj so te sekvence podobne SD, večjo imajo afiniteto do vezave z anti-SD na rRNA in posledično povzročajo daljše zastoje.

== Ellen Malovrh: Dolgoživi jedrni proteini in njihov vpliv na celično staranje ==

Proteini sodijo med najkompleksnejše in najštevilčnejše organske molekule v celicah in omogočajo njihovo pravilno delovanje. Že med samim nastankom ali v času delovanja pa se lahko izkaže, da so proteini nefunkcionalni, zato je za celico izjemno pomemben proces razgradnje takih proteinov in sinteza novih. Proteini, ki se počasi obnavljajo oziroma imajo dolge življenjske dobe, so zato bolj izpostavljeni kopičenju škode.
Taki so tudi proteini nukleoporini, ki tvorijo kompleks jedrne pore, ki omogoča transport molekul med citoplazmo in jedrom. V raziskavi, ki sem jo predstavila v seminarski nalogi, so znanstveniki v možganih podgan odkrili nukleoporine, ki so bili stari celo več kot eno leto. Poškodbe na teh proteinih povečajo prepustnost jedrnih por, zato lahko citoplazemski proteini vdirajo v jedro. Spremeni se lahko tudi genski zapis v celici, kar je bilo opaženo predvsem pri starajočih se celicah.
Pričujoča raziskava bi tako lahko rešila eno od ključnih znanstvenih vprašanj o življenju: kako in zakaj se celice starajo ter posledično omogočila razvoj novih načinov zdravljenja starostno pogojenih bolezni. Spremembe v genskem zapisu so namreč odgovorne za staranje celic in lahko vodijo do številnih starostnih bolezni, kot sta Alzheimerjeva in Parkinsonova bolezen.

== Ana Kunšek: Proteini za zaznavanje bolečine ==

Mehanska zaznava je zelo pomembna pri vsakodnevnih opravilih. Organe, ki nam prevajajo zunanje dražljaje pa imenujemo čutila. Eno izmed pomembnejših (če ne ravno najbolj pomembno) je prav zagotovo čutilo za tip, saj z njim zaznavamo še tako majhne dražljaje, vročino, električni tok, itd. Vse to pa poteka prek električnega toka po živčnih celicah v našem živčnem sistemu. Ampak, ste se že kdaj vprašali kdo je pravzaprav odgovoren za delovanje tega oz. vseh čutil? 
Nekaj o čutilih so pravzaprav že ugotovili. Ugotovili so, kako se prenašajo dražljaji po nevronih, kako se začnejo premikati mišice in v katere dele naših možganov potujejo električni dražljaji iz različnih čutil. Nikoli pa še niso ugotovili kdo v celicah je odgovoren za zaznavo dražljajev in kaj s to zaznavo naredi.
V svojem seminarju se bom osredotočila prav na protein, ki je zanj odgovoren. Prav tako bom razložila kako (če) se spremeni delovanje, če organizmu z rezanjem eksonov iz DNA odstranimo gen za ta protein in ga potem v svojem življenju nima. 
S to študijo so si odprli nove poti za ugotavljanje kako deluje naš čutilni sistem, kar bodo v prihodnosti s pridom izkoristili za preučevanje zaznavanja zvoka, krvnega tlaku, in ostalih mehanizmih v človeškem telesu, ki s svojim delovanjem pritiskajo na celične membrane, kar bi lahko vodilo v lažje zdravljenje zdravstvenih težav.

== Aleksander Benčič: S1P₁ receptorji in njihov pomen ==

Eden od osnovnih mehanizmov v celici, ki je pogoj za delovanje vseh živih organizmov je signalizacija in sporazumevanje celice z okoljem. Zaradi tega so se v celicah razvili številni mehanizmi za komunikacijo, ki jim omogočajo opravljanje njihovih bioloških funkcij. Eden najpomembnejših tovrstnih mehanizmov so receptorji, prisotni na membrani celice. V svoji seminarski nalogi se bom osredotočil na vlogo in delovanje enega od teh receptorjev imenovanega sfingozin-1-fosfat receptor 1. V prvi raziskavi so znanstveniki preučili mehanizem delovanja novega zdravila za multiplo sklerozo fingolimod, ki je modulator S1P₁ receptorjev. Do sedaj je veljala domneva, da naj bi fingolimod preprečeval izhajanje limfocitov iz limfnih vozlov in tako blažil simptome multiple skleroze, vendar so v tej raziskavi ugotovila, da je glavni mehanizem delovanja povezan s signalnimi potmi v centralnem živčnem v katerih sodelujejo S1P₁ receptorji. Druga raziskava je bila prav tako povezana z signalnimi potmi v centralnem živčnem sistemu, ki jih uravnava sfingozin-1-fosfat. Preučili so vpliv, ki ga imajo na migracijo zarodnih živčnih celic ob poškodbi centralnega živčnega sistema v smeri poškodbe. Vse te raziskave so pokazale, da imajo S1P₁ receptorji izreden pomen na delovanje telesa vendar številni od mehanizmov delovanja še niso raziskani. Iz teh raziskav je viden velik potencial, ki ga imajo na področju zdravljenja številnih obolenj povezanih predvsem z osrednjim živčnim sistemom in poškodbami le tega.

== Jakob Gašper Lavrenčič: Uporaba fotosintetskega sistema I za bio-sončne celice ==

Zaradi naraščajoče potrebe po energiji poskuša veliko znanstvenikov odkriti učinkovit način pridobivanja energije, ne da bi dodatno obrmenili okolje. Znanih je mnogo načinov pridobivanja okolju prijazne energije, od veternic do elektrarn, ki izkoriščajo valovanje morja. Zato bom v svoji seminarski nalogi predstavil zelo obetajoč način pridobivanja energije, ki izpolnjuje naštete pogoje. Bio-sončne celice predstavljajo poceni način pridobivanja električne energije, ki izkorišča učinkovitost rastlinski beljakovin za proizvodno električne napetosti. Predvsem se izkorišča fotosintetski sistem I (PS-I), katerega lastnost je ravno prenos elektronov preko membrane, kar je bistveno za potek fotosinteze. Njihova največja prednost je ravno v tem, da lahko njihovo glavno surovino PS-I, poceni pridobivamo iz zelenih rastlinskih tkiv, tudi v industrijskem merilu. Raziskovalna skupina je sestavila dve sončni celici, s katerima so preizkušali lastnosti in učinkovitost PS-I, saj so mnoge predhodnje raziskave naletele na obilico težav, z izkoriščanjem tega sistema. Ker so te raziskave zahtevale uporabo dragih in okolju nevarnih snovi, je dolgo veljalo, da je izkoriščanje rastlinskih fotosintetskih beljakovin v sončnih celicah neučinkovito in drago. Ampak nova spoznanja in razumevanje fotosintetskih beljakovin, od stabilnosti do osnovne učinkovitosti ter primernosti različnih oblik sončnih celic, kažejo na to, da so takšne sončne celice okolju neškodljive, učinkovite in poceni.

== Sandra Zupančič: Možnosti uporabe matičnih krvnih celic pri okužbi z virusom HIV ==
Virus HIV je virus, ki ga lahko z raznimi zdravili sicer obvladamo, vendar se pa ga nikoli popolnoma ne znebimo. Ker spada v družino retrovirusov, kar pomeni da ima genski zapis v RNA, ki se potem v gostiteljski celici, prepiše v DNA. Pri prepisovanju, pri katerem sodeluje reverzna transkriptaza, pride pogosto do napak, kar pa posledično privede do tega da virus mutira in postane odporen oziroma nedovzeten za napade celic našega imunskega sistema. Ker reverzna transkriptaza pomaga pri razmnoževanju virusa HIV, lahko uporabimo zdravila, ki zavrejo delovanje te reverzne transkriptaze – s tem pa zavrejo tudi razmnoževanje virusa. Znanstveniki si prizadevajo, da bi našli čim bolj učinkovit način za zdravljenje tega virusa. Prav v tej raziskavi so z vrsto poskusov dokazali, da je možno gensko modificirati naše krvne matične celice tako, da postanejo specifične za HIV-1 Gag protein, pri tem pa ne izgubijo svoje funkcije. V raziskavi so uporabili miši, v katerih so poskušali čim bolj poustvariti človeški imunski sistem – od samega nastanka celic pa do reakcij ki potekajo ob okužbi.

== Jernej Pušnik: Zaznavanje proteinov z zlatimi nanodelci ==
Metoda zaznavanja proteinov z zlatimi nanoantenami, kot že samo ime pove, za senzor uporablja zlat nanodelec paličaste oblike. Ko tak nanodelec zazna protein, se rahlo spremeni njegova frekvenca, kar lahko z drugimi besedami opišemo kot zelo majhna sprememba barve, ki jo s prostim očesom nebi mogli zaznati, zato se uporabljajo posebni detektorji. Ti detektorji so sposobni zaznavati spremembe s izjemno visoko časovno resolucijo, vse do milisekunde, kar omogoča natančno opazovanje proteinske dinamike. Ta pridobitev odkriva povsem nova obzorja, saj je s tem omogočeno opazovanje adsorpcije proteinov, njihovo gibanje, zvijanje v terciarno obliko, sledenje spreminjanju gostote proteinov, njihova vezava na določena mesta itd. Mislim, da je to odkritje izrednega pomena in bo olajšalo pot do razlage marsikaterih pomembnih procesov v biokemiji.

== Ajda Rojc: Nematociste - najhitrejši mehanizem v naravi ==
Knidocite so eksplozivne epidermalne celice, ki vsebujejo velik sekrecijski organel nematocisto. Ob dražljaju sprožijo strup, ki se nahaja v nematocistah. To lastnost so ožigalkarji razvili za obrambo in ulov plena. Organel je sestavljen iz prožne kapusle in tubula, ki je nanjo pritrjen. Med eksocitozo se bodičast del izstreli s pospeškom, ki je 5 milijonkrat večji od gravitacijskega, proces pa se odvije v manj kot 700ns. Raziskava je razkrila do sedaj še neraziskane proteine, ki so odgovorni za biomehanske lastnosti celice. S centrifugiranjem so izolirali nepoškodovane, še neizstreljene nematociste iz organizma H.magnipapillata. Pripravek nematocist je bil raztopljen v DTT, proteine pa so ločili z eletroforezo. Razporeditev proteinov je pokazala, da je v vzorcu največ proteinov z molekulsko maso med 10 in 40 kDa. Po tej proceduri so lahko izključili 50 nepomembnih proteinov in identificirali 410 posameznih proteinskih sekvenc. 25 ostalih sekvenc iz analize celotnega proteoma so označili kot onesnažene.
Znano je, da je zunanja stena nematocist sestavljena iz globularnih proteinov, a je njihova funkcija še neznana. Notranja stena pa je sestavljena iz skupkov kolagenskih fibril, ki se nahajajo z razmikom od 50 do 100 nm in so med seboj prekrižani v intervalih 32 nm. Fibrile so sestavljene iz polimerov minikolagenov, katerih je v Hydri zelo veliko. Ta izrazit vzorec daje prožnost, ki je potrebna, da kapsula zdrži zelo velik ozmotski pritisk (150bar).

== Luka Krmpotić: Štirje geni in spomin pri odraslih ==
Problem Alzeimerjeve bolezeni še ni rešen. Ta napade hipokampus in zmanjša njegov volumen. Pri nekaterih posameznikih je hipokampus “poškodovan”, ima manj kot normalen volumen. Vzrok so majhne variacije v dednem zapisu, ki pospešijo normal proces skrčenja hipokampusa za približno štiri leta. Po 65-tem letu se nevarnost za Alzeimerjevo bolezen podvoji vsakih 5 let, torej bi posameznik s temi genskimi variacijami imel skoraj 2-kratno možnost da zboli za Alzeimerjevo. Oziroma, drugače povedano, če bi posameznik s temi genskimi variacijami zbolel za Alzeimerjevo boleznijo, bi ta napadla že “oslabljen” hipokampus, in posameznik bi trpel hujše simptome kot tisti brez teh genov.
Genoma wide association study, je dokaj nova raziskovalna metoda, ki se uporablja na področju medicine in biokemije, s katero lahko najdemo genske variacije določene bolezni ali fiziološke lastnosti. V primeru raziskave, ki je tema te raziskovalne naloge, so bile najdeni SNP-ji (variacije gena v eni DNK črki) ki vplivajo na volumen hipokampusa in SNP-ji ki vplivajo na znotrajlobanjski volumen.

BIO1-seminar-2012

2012-04-27T06:36:16Z

LukaKrmpotić: /* Seznam seminarjev */

= Temelji biokemije- seminar =

Seminarje vodi doc. dr. Gregor Gunčar in so na urniku vsak ponedeljek od 10:00 do 11:30.

Ocena seminarjev predstavlja ??% končne ocene in vsebuje vse točke, ki jih študent/ka lahko zbere pri seminarju in ostalih dejavnostih, ki niso del pisnega izpita.

Gradivo za predavanja in seminarje najdete na http://bio.ijs.si/~zajec/tbk/
username: tbk
password: samozameDD

== Seznam seminarjev ==
{| border="1" cellpadding="4" cellspacing="0" style="border:#c9c9c9 1px solid; margin: 1em 1em 1em 0; border-collapse: collapse;"
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Ime in priimek'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Naslov seminarja'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Link'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Rok za oddajo'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Rok za recenzijo'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum predstavitve'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 1'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 2'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 3'''
|-
| Ana Cirnski||TAL efektorji - proteini za urejanje genov||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120105141141.htm povezava]||29.02.||02.03.||05.03.||Matej Prevc||Ana Grom||Erik Mršnik
|-
| Griša Prinčič||DNK nanoroboti||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216144238.htm povezava]||29.02.||02.03.||05.03.||Katja Leben||Jernej Pušnik||Maja Kostanjevec
|-
| Bojana Lazović||Vloga prionov pri preživetju in razvoju kvasovk||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120215142817.htm povezava]||29.02.||02.03.||05.03.||Matic Urlep||Špela Tomaž||Sandra Zupančič
|-
| Vesna Radić||Odziv imunskega sistema z IFN-λ || [http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120209135106.htm povezava]||07.03.||09.03.||12.03.||Ana Grom||Katarina Tolar||Ana Cirnski
|-
| Julija Mazej||Pretvorba HDL v LDL preko CETP molekule||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120221165941.htm povezava]||07.03.||09.03.||12.03.||Aleksander Benčič||Mirana Krim Godler||Bojana Lazović
|-
| Matej Prevc||Moj naslov||povezava||07.03.||09.03.||12.03.||Jan Taškar||Zala Gluhić||Špela Tomaž
|-
| Erik Kristian Janežič||Študije golih krtovskih podgan ||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120223182512.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Griša Prinčič||Rok Razpotnik||Matic Urlep
|-
| Ana Grom||Visokotehnološko zaznavanje rakavih celic dojk||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/10/111028082715.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Matic Kovačič||Jan Taškar||Katja Leben
|-
| Robert Berger||Svetlobno stikalo za bolečino|| [http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120222093506.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Sara Bitenc||Rok Babič||Ajda Rojc
|-
| Filip Mihalič||Kako lizocimi v solzah uničijo nevarne bakterije||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120119143332.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Matej Vrhovnik||Dejan Marjanovič||Vesna Radić
|-
| Samo Zakotnik||Telomeri in nesmrtnost celic||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120227152612.htm povezava]||19.03.||22.03.||26.03.||Ana Kunšek||Tomaž Rozmarič||Ana Grom
|-
| Špela Tomaž||Specifično gibanje motornega proteina Dineina||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120113210652.htm povezava]||19.03.||22.03.||26.03.||Erik Kristian Janežič||Matej Prevc||Rok Babič
|-
| Katarina Tolar||Razvoj plastidov in Paulinella||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120227152819.htm povezava]||19.03.||22.03.||26.03.||Alenka Mikuž||Sara Bitenc||Monika Biasizzo
|-
| Zala Gluhić||Rubisco aktivaza|| [http://www.sciencedaily.com/releases/2011/11/111108104620.htm povezava] ||19.03.||22.03.||26.03.||Luka Krmpotić||Aleksander Benčič||Nastja Pirman
|-
| Veronika Furlan||Moj naslov||povezava||21.03.||26.03.||02.04.||Špela Tomaž||Katja Leben||Sara Bitenc
|-
| Nastja Pirman||Aktinidni kelatorji||http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120306181212.htm povezava||21.03.||26.03.||02.04.||Jernej Pušnik||Sandra Zupančič||Estera Merljak
|-
| Barbara Dušak||Funkcionalne posledice spremenjenih podenot v RNA polimerazah|| [http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120301143743.htm povezava] ||21.03.||26.03.||02.04.||Rok Babič||Bojana Lazović||Rok Razpotnik
|-
| Rok Razpotnik||Botulinum toksin v kompleksu z NTNHA||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120223142628.htm]||23.03.||28.03.||02.04.||Ajda Rojc||Veronika Furlan||Luka Krmpotić
|-
| Erik Mršnik||Sintetični protein Oct4 amplificira gene matičnih celic||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216133922.htm povezava]||04.04.||11.04.||16.04.||Ana Cirnski||Julija Mazej||Filip Mihalič
|-
| Matic Kovačič||Kronični stres vodi do poškodb DNA||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/08/110821141135.htm povezava]||04.04.||11.04.||16.04.||Bojana Lazović||Samo Zakotnik||Aleksander Benčič
|-
| Matej Vrhovnik||Nove spojine, ki preprečujejo širjenje in izboljšajo zdravljenje raka||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120328142753.htm povezava]||04.04.||11.04.||16.04.||Mirana Krim Godler||Luka Krmpotić||Erik Kristian Janežič
|-
| Andreja Kukovec||Epigenetska blokada kognitivnih funkcij pri Alzheimerjevi demenci||http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120229155534.htm||04.04.||11.04.||16.04.||Monika Biasizzo||Ellen Malovrh||Bojan Juloski
|-
| Rok Babič||Moj naslov||povezava||11.04.||16.04.||23.04.||Tomaž Rozmarič||Matej Vrhovnik||Ellen Malovrh
|-
| Sara Bitenc||Okužba s Toxoplasmo gondii in povečana količina dopamina||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/11/111104102125.htm povezava]||11.04.||16.04.||23.04.||Sandra Zupančič||Matic Urlep||Matic Kovačič
|-
| Jan Taškar||Pridobivanje elektrike s stratosferskimi bakterijami||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120221212614.htm povezava]||11.04.||16.04.||23.04.||Jakob Gašper Lavrenčič||Alenka Mikuž||Tomaž Rozmarič
|-
| Bojan Juloski||Moj naslov||povezava||11.04.||16.04.||23.04.||Erik Mršnik||Robert Berger||Katarina Tolar
|-
| Monika Biasizzo||Vloga signalne poti TOR pri regeneraciji tkiv||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120320161318.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Ellen Malovrh||Ajda Rojc||Alenka Mikuž
|-
| Katja Leben||Staranje celic||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120123101831.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Maja Kostanjevec||Matic Kovačič||Janez Meden
|-
| Maja Kostanjevec||Antioksidanti - spojine, ki lahko poškodujejo DNK||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120322174621.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Barbara Dušak||Jakob Gašper Lavrenčič||Matej Vrhovnik
|-
| Matic Urlep||Odpornost bakterij na sulfonamidne antibiotike||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120302082909.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Katarina Tolar||Vesna Radić||Mirjana Malnar
|-
| Tomaž Rozmarič||Moj naslov||povezava||07.05.||11.05.||14.05.||Veronika Furlan||Ana Kunšek||Andreja Kukovec
|-
| Mirjana Malnar||Kaj vpliva na hitrost sinteze proteinov||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120328142850.htm povezava]||26.04.||07.05.||14.05.||Janez Meden||Erik Kristian Janežič||Veronika Furlan
|-
| Luka Krmpotić||Vpliv 4 genov na spomin pri odraslih||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/04/120415151347.htm povezava]||26.04.||07.05.||14.05.||Vesna Radić||Monika Biasizzo||Ana Kunšek
|-
| Ellen Malovrh||Dolgoživi jedrni proteini in njihov vpliv na celično staranje||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120203180905.htm povezava]||26.04.||07.05.||14.05.||Julija Mazej||Janez Meden||Mirana Krim Godler
|-
| Aleksander Benčič||S1P1 receptorji in njihov vpliv na multiplo sklerozo ter ostale bolezni||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216143957.htm povezava]||07.05.||14.05.||21.05.||Zala Gluhić||Griša Prinčič||Julija Mazej
|-
| Jakob Gašper Lavrenčič||Bio-sončne celice||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120202092246.htm]||07.05.||14.05.||21.05.||Dejan Marjanovič||Estera Merljak||Jernej Pušnik
|-
| Dejan Marjanovič||Moj naslov||http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216094728.htm||07.05.||14.05.||21.05.||Rok Razpotnik||Erik Mršnik||Samo Zakotnik
|-
| Mirana Krim Godler||Moj naslov||povezava||07.05.||14.05.||21.05.||Samo Zakotnik||Nastja Pirman||Matej Prevc
|-
| Ana Kunšek||Proteini za zaznavanje bolečine||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120219143049.htm povezava]||14.05.||21.05.||28.05.||Estera Merljak||Mirjana Malnar||Jan Taškar
|-
| Sandra Zupančič||Moj naslov||povezava||14.05.||21.05.||28.05.||Filip Mihalič||Maja Kostanjevec||Zala Gluhić
|-
| Ajda Rojc||Zlivanje celičnih membran||povezava||14.05.||21.05.||28.05.||Mirjana Malnar||Barbara Dušak||Jakob Gašper Lavrenčič
|-
| Jernej Pušnik||Moj naslov||povezava||14.05.||21.05.||28.05.||Nastja Pirman||Andreja Kukovec||Griša Prinčič
|-
| Estera Merljak||Nanotablete||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120316145755.htm povezava]||21.05.||28.05.||04.06.||Andreja Kukovec||Bojan Juloski||Barbara Dušak
|-
| Alenka Mikuž||Odkriti novi krvni skupini||[http://www.nature.com/ng/journal/v44/n2/abs/ng.1069.html povezava]||21.05.||28.05.||04.06.||Bojan Juloski||Ana Cirnski||Robert Berger
|-
| Janez Meden||Poprava DNA pri oskidativni škodi||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/12/111227153752.htm]||21.05.||28.05.||04.06.||Robert Berger||Filip Mihalič||Dejan Marjanovič
|}

==Naloga==
* samostojno pripraviti seminar, katerega tema je novica iz področja biokemije na portalu [http://www.sciencedaily.com ScienceDaily], ki je bila objavljena kasneje kot 1. avgusta 2011. Osnova za seminar naj bo znanstveni članek, ki je podlaga za to novico. Poleg tega članka morate za seminar uporabiti še najmanj pet drugih virov, od teh vsaj še dva druga znanstvena članka, ki se navezujeta na to vsebino.
* naslov izbrane teme in link do novice vpišite v tabelo seminarjev takoj ko ste si izbrali temo, najkasneje pa en teden pred rokom za oddajo
* [[BIO1 Povzetki seminarjev|Povzetek seminarja]] opišete na wikiju v približno 200 besedah - najkasneje do dne ko morate oddati seminar recenzentom.
* Povezavo do povzetka vnesete v tabelo seminarjev tekočega letnika.
* Seminar pripravite v obliki seminarske naloge (pisava 12, enojni razmak, 2,5 cm robovi; važno je, da je obseg od 1800 do 2000 besed), vsebovati mora najmanj eno sliko. Slika mora imeti legendo in v besedilu mora biti na ustreznem mestu sklic na sliko. Vse uporabljene vire citirajte v tekstu, kot npr. (Nobel, 2010), na koncu pa navedite točen seznam literature, kot je opisano spodaj!
* Seminar oddajte do roka za oddajo vsakemu od recenzentov (docentu ga pošljite po e-pošti v formatu .doc ali .docx).
* Recenzenti do dneva določenega v tabeli določijo popravke in podajo oceno pisnega dela, v predpisanem formatu elektronskega obrazca na internetu.
* Ustna predstavitev sledi na dan, ki je vpisan v tabeli. Za predstavitev je na voljo 18 minut. Recenzenti morajo biti na predstavitvi prisotni.
* Predstavitvi sledi razprava- 4 minute. Recenzenti podajo oceno predstavitve in postavijo vsak vsaj dve vprašanji.
* En dan pred predstavitvijo oddajte končno verzijo doc. Gunčarju po e-mailu, v subject napišite TBK2012 in pripnite datoteko, ki ima ime v obliki TBK2012-Ime-Priimek.docx. Na dan predstavitve morate docentu oddati tudi končno (popravljeno) in natisnjeno verzijo seminarja v enem izvodu.
* Seminarska naloga in povzetek na wikiju morajo biti v slovenskem jeziku!

==Ocenjevanje seminarjev==
Recenzenti ocenijo seminar tako, da izpolnijo [[https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dFM2SktfM3Q4VU1wNUQzdU45OTlWVXc6MA recenzentsko poročilo]] na spletu.

== Mnenje o predstavitvi ==
Vsak posameznik '''mora''' oceniti seminar, tako da odda svoje [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dEozRlMwVDh0NDBmSmd2VnV0TUwtVGc6MA mnenje] najkasneje v enem tednu po predstavitvi. Kdor na seminarju ni bil prisoten, mnenja '''ne sme''' oddati.

==Urejanje spletnih strani na wikiju==
Wiki so razvili zato, da lahko spletne vsebine ureja vsakdo. Ukazi so preprosti, dokler si ne zamislite česa prav posebnega. Vseeno pa je Word v primerjavi z wikijem pravo čudežno orodje... Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.''

==Faktor vpliva==
Faktor vpliva (angl. impact factor) neke revije pove, kolikokrat so bili v poprečju citirani članki v tej reviji v dveh letih skupaj pred objavo tega faktorja. Faktorje vpliva za posamezno revijo lahko najdete v [http://www.cobiss.si/scripts/cobiss?command=CONNECT&base=JCR COBISS-u]. V polje "Naslov revije" vnesite ime revije za katero želite izvedeti faktor vpliva in pritisnite na gumb POIŠČI. V skrajnem desnem stolpcu se bodo izpisali faktorji vpliva za revije, ki ustrezajo vašim iskalnim kriterijem. Zadetkov za posamezno revijo je več zato, ker so navedeni faktorji vpliva za posamezno leto. Za leto 2011 faktorji vpliva še niso objavljeni, zato se orientirajte po faktorjih vpliva zadnjih par let. Če faktorja vpliva za vašo izbrano revijo ne najdete v bazi COBISS, potem izberite članek iz kakšne druge revije.

==Citiranje virov==
Citiranje je možno po več shemah, važno je, da se v seminarju držite ene same.
Temeljno načelo je, da je treba vir navesti na tak način, da ga je mogoče nedvoumno poiskati.
Za citate v naravoslovju je najpogostejše citiranje po pravilniku ISO 690. [http://www.google.com/url?sa=t&source=web&cd=6&sqi=2&ved=0CEUQFjAF&url=http%3A%2F%2Fwww.tre.sik.si%2Fmain%2Fpomoc%2Ffiles%2Fcitiranje_in_navajanje_virov.pdf&rct=j&q=citiranje%20po%20pravilniku%20ISO%20690&ei=jPBqTe6FC9DKswaWk-TmDA&usg=AFQjCNF8r6X9Y781sanDObaXNdCew4suUg&sig2=cTqKObSJsTicekWGRGa72g&cad=rja Pravila], ki upoštevajo omenjeni standard, so pripravili pri ZTKS. Sicer pa ima vsaka revija lahko svoj način citiranja, ki ga je treba pri pisanju članka upoštevati. 
'''Citiranje knjig:''' 
Priimek, I. ''Naslov''. Kraj: Založba, letnica. 
Priimek, I. ''Naslov: podnaslov''. Izdaja. Kraj: Založba, letnica. Zbirka, številka. ISBN. 

Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005. 
Glick BR in Pasternak JJ. ''Molecular biotechnology: principles and applications of recombinant DNA''. 3. izdaja. Washington: ASM Press, 2003. ISBN 1-55581-269-4. 
Če so avtorji trije, je beseda in med drugim in tretjim avtorjem. Če so avtorji več kot trije, napišemo samo prvega in dopišemo ''et al''. (in drugi, po latinsko). Vse, kar je latinsko, pišemo poševno (npr. tudi imena rastlin in živali, pojme ''in vivo'', ''in vitro'' ipd.).

'''Citiranje člankov:''' 
Priimek, I. Naslov. ''Naslov revije'', letnica, letnik, številka, strani. 
Lartigue C. ''et al''. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 2007, letn. 317, str. 632-638.

Alternativni način citiranja (predvsem v družboslovju) je po pravilih APA, kjer članke citirajo takole: 
Priimek, I. (letnica, številka). Naslov. Naslov revije, strani. 
Lartigue C. ''et al.'' (2007, 317) Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 632-638.

Revija Science uporablja skrajšani zapis: 
C. Lartigue ''et al''. Science 317, 632 (2007) 

V diplomah na FKKT je treba navesti vire tako, da izpišete tudi naslov citiranega dela in strani od-do (ne samo začetne).

'''Citiranje spletnih virov:''' 
Priimek, I. ''Naslov dokumenta''. Izdaja. Kraj: Založnik, letnica. Datum zadnjega popravljanja. [Datum citiranja.] spletni naslov 
strangeguitars. ''On the brink of artificial life''. 6. 10. 2007. [citirano 13. 11. 2007] http://www.metafilter.com/65331/On-the-brink-of-artificial-life 
Navedemo čim več podatkov; pogosto vseh iz pravila ne boste našli.

BIO1-seminar-2012

2012-04-27T06:35:06Z

LukaKrmpotić: /* Seznam seminarjev */

= Temelji biokemije- seminar =

Seminarje vodi doc. dr. Gregor Gunčar in so na urniku vsak ponedeljek od 10:00 do 11:30.

Ocena seminarjev predstavlja ??% končne ocene in vsebuje vse točke, ki jih študent/ka lahko zbere pri seminarju in ostalih dejavnostih, ki niso del pisnega izpita.

Gradivo za predavanja in seminarje najdete na http://bio.ijs.si/~zajec/tbk/
username: tbk
password: samozameDD

== Seznam seminarjev ==
{| border="1" cellpadding="4" cellspacing="0" style="border:#c9c9c9 1px solid; margin: 1em 1em 1em 0; border-collapse: collapse;"
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Ime in priimek'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Naslov seminarja'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Link'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Rok za oddajo'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Rok za recenzijo'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum predstavitve'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 1'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 2'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent 3'''
|-
| Ana Cirnski||TAL efektorji - proteini za urejanje genov||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120105141141.htm povezava]||29.02.||02.03.||05.03.||Matej Prevc||Ana Grom||Erik Mršnik
|-
| Griša Prinčič||DNK nanoroboti||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216144238.htm povezava]||29.02.||02.03.||05.03.||Katja Leben||Jernej Pušnik||Maja Kostanjevec
|-
| Bojana Lazović||Vloga prionov pri preživetju in razvoju kvasovk||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120215142817.htm povezava]||29.02.||02.03.||05.03.||Matic Urlep||Špela Tomaž||Sandra Zupančič
|-
| Vesna Radić||Odziv imunskega sistema z IFN-λ || [http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120209135106.htm povezava]||07.03.||09.03.||12.03.||Ana Grom||Katarina Tolar||Ana Cirnski
|-
| Julija Mazej||Pretvorba HDL v LDL preko CETP molekule||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120221165941.htm povezava]||07.03.||09.03.||12.03.||Aleksander Benčič||Mirana Krim Godler||Bojana Lazović
|-
| Matej Prevc||Moj naslov||povezava||07.03.||09.03.||12.03.||Jan Taškar||Zala Gluhić||Špela Tomaž
|-
| Erik Kristian Janežič||Študije golih krtovskih podgan ||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120223182512.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Griša Prinčič||Rok Razpotnik||Matic Urlep
|-
| Ana Grom||Visokotehnološko zaznavanje rakavih celic dojk||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/10/111028082715.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Matic Kovačič||Jan Taškar||Katja Leben
|-
| Robert Berger||Svetlobno stikalo za bolečino|| [http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120222093506.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Sara Bitenc||Rok Babič||Ajda Rojc
|-
| Filip Mihalič||Kako lizocimi v solzah uničijo nevarne bakterije||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120119143332.htm povezava]||14.03.||16.03.||19.03.||Matej Vrhovnik||Dejan Marjanovič||Vesna Radić
|-
| Samo Zakotnik||Telomeri in nesmrtnost celic||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120227152612.htm povezava]||19.03.||22.03.||26.03.||Ana Kunšek||Tomaž Rozmarič||Ana Grom
|-
| Špela Tomaž||Specifično gibanje motornega proteina Dineina||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120113210652.htm povezava]||19.03.||22.03.||26.03.||Erik Kristian Janežič||Matej Prevc||Rok Babič
|-
| Katarina Tolar||Razvoj plastidov in Paulinella||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120227152819.htm povezava]||19.03.||22.03.||26.03.||Alenka Mikuž||Sara Bitenc||Monika Biasizzo
|-
| Zala Gluhić||Rubisco aktivaza|| [http://www.sciencedaily.com/releases/2011/11/111108104620.htm povezava] ||19.03.||22.03.||26.03.||Luka Krmpotić||Aleksander Benčič||Nastja Pirman
|-
| Veronika Furlan||Moj naslov||povezava||21.03.||26.03.||02.04.||Špela Tomaž||Katja Leben||Sara Bitenc
|-
| Nastja Pirman||Aktinidni kelatorji||http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120306181212.htm povezava||21.03.||26.03.||02.04.||Jernej Pušnik||Sandra Zupančič||Estera Merljak
|-
| Barbara Dušak||Funkcionalne posledice spremenjenih podenot v RNA polimerazah|| [http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120301143743.htm povezava] ||21.03.||26.03.||02.04.||Rok Babič||Bojana Lazović||Rok Razpotnik
|-
| Rok Razpotnik||Botulinum toksin v kompleksu z NTNHA||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120223142628.htm]||23.03.||28.03.||02.04.||Ajda Rojc||Veronika Furlan||Luka Krmpotić
|-
| Erik Mršnik||Sintetični protein Oct4 amplificira gene matičnih celic||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216133922.htm povezava]||04.04.||11.04.||16.04.||Ana Cirnski||Julija Mazej||Filip Mihalič
|-
| Matic Kovačič||Kronični stres vodi do poškodb DNA||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/08/110821141135.htm povezava]||04.04.||11.04.||16.04.||Bojana Lazović||Samo Zakotnik||Aleksander Benčič
|-
| Matej Vrhovnik||Nove spojine, ki preprečujejo širjenje in izboljšajo zdravljenje raka||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120328142753.htm povezava]||04.04.||11.04.||16.04.||Mirana Krim Godler||Luka Krmpotić||Erik Kristian Janežič
|-
| Andreja Kukovec||Epigenetska blokada kognitivnih funkcij pri Alzheimerjevi demenci||http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120229155534.htm||04.04.||11.04.||16.04.||Monika Biasizzo||Ellen Malovrh||Bojan Juloski
|-
| Rok Babič||Moj naslov||povezava||11.04.||16.04.||23.04.||Tomaž Rozmarič||Matej Vrhovnik||Ellen Malovrh
|-
| Sara Bitenc||Okužba s Toxoplasmo gondii in povečana količina dopamina||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/11/111104102125.htm povezava]||11.04.||16.04.||23.04.||Sandra Zupančič||Matic Urlep||Matic Kovačič
|-
| Jan Taškar||Pridobivanje elektrike s stratosferskimi bakterijami||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120221212614.htm povezava]||11.04.||16.04.||23.04.||Jakob Gašper Lavrenčič||Alenka Mikuž||Tomaž Rozmarič
|-
| Bojan Juloski||Moj naslov||povezava||11.04.||16.04.||23.04.||Erik Mršnik||Robert Berger||Katarina Tolar
|-
| Monika Biasizzo||Vloga signalne poti TOR pri regeneraciji tkiv||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120320161318.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Ellen Malovrh||Ajda Rojc||Alenka Mikuž
|-
| Katja Leben||Staranje celic||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/01/120123101831.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Maja Kostanjevec||Matic Kovačič||Janez Meden
|-
| Maja Kostanjevec||Antioksidanti - spojine, ki lahko poškodujejo DNK||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120322174621.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Barbara Dušak||Jakob Gašper Lavrenčič||Matej Vrhovnik
|-
| Matic Urlep||Odpornost bakterij na sulfonamidne antibiotike||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120302082909.htm povezava]||19.04.||26.04.||07.05.||Katarina Tolar||Vesna Radić||Mirjana Malnar
|-
| Tomaž Rozmarič||Moj naslov||povezava||07.05.||11.05.||14.05.||Veronika Furlan||Ana Kunšek||Andreja Kukovec
|-
| Mirjana Malnar||Kaj vpliva na hitrost sinteze proteinov||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120328142850.htm povezava]||26.04.||07.05.||14.05.||Janez Meden||Erik Kristian Janežič||Veronika Furlan
|-
| Luka Krmpotić||Vpliv 4 genov na spomin pri odraslih||http://www.sciencedaily.com/releases/2012/04/120415151347.htm||26.04.||07.05.||14.05.||Vesna Radić||Monika Biasizzo||Ana Kunšek
|-
| Ellen Malovrh||Dolgoživi jedrni proteini in njihov vpliv na celično staranje||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120203180905.htm povezava]||26.04.||07.05.||14.05.||Julija Mazej||Janez Meden||Mirana Krim Godler
|-
| Aleksander Benčič||S1P1 receptorji in njihov vpliv na multiplo sklerozo ter ostale bolezni||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216143957.htm povezava]||07.05.||14.05.||21.05.||Zala Gluhić||Griša Prinčič||Julija Mazej
|-
| Jakob Gašper Lavrenčič||Bio-sončne celice||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120202092246.htm]||07.05.||14.05.||21.05.||Dejan Marjanovič||Estera Merljak||Jernej Pušnik
|-
| Dejan Marjanovič||Moj naslov||http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120216094728.htm||07.05.||14.05.||21.05.||Rok Razpotnik||Erik Mršnik||Samo Zakotnik
|-
| Mirana Krim Godler||Moj naslov||povezava||07.05.||14.05.||21.05.||Samo Zakotnik||Nastja Pirman||Matej Prevc
|-
| Ana Kunšek||Proteini za zaznavanje bolečine||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/02/120219143049.htm povezava]||14.05.||21.05.||28.05.||Estera Merljak||Mirjana Malnar||Jan Taškar
|-
| Sandra Zupančič||Moj naslov||povezava||14.05.||21.05.||28.05.||Filip Mihalič||Maja Kostanjevec||Zala Gluhić
|-
| Ajda Rojc||Zlivanje celičnih membran||povezava||14.05.||21.05.||28.05.||Mirjana Malnar||Barbara Dušak||Jakob Gašper Lavrenčič
|-
| Jernej Pušnik||Moj naslov||povezava||14.05.||21.05.||28.05.||Nastja Pirman||Andreja Kukovec||Griša Prinčič
|-
| Estera Merljak||Nanotablete||[http://www.sciencedaily.com/releases/2012/03/120316145755.htm povezava]||21.05.||28.05.||04.06.||Andreja Kukovec||Bojan Juloski||Barbara Dušak
|-
| Alenka Mikuž||Odkriti novi krvni skupini||[http://www.nature.com/ng/journal/v44/n2/abs/ng.1069.html povezava]||21.05.||28.05.||04.06.||Bojan Juloski||Ana Cirnski||Robert Berger
|-
| Janez Meden||Poprava DNA pri oskidativni škodi||[http://www.sciencedaily.com/releases/2011/12/111227153752.htm]||21.05.||28.05.||04.06.||Robert Berger||Filip Mihalič||Dejan Marjanovič
|}

==Naloga==
* samostojno pripraviti seminar, katerega tema je novica iz področja biokemije na portalu [http://www.sciencedaily.com ScienceDaily], ki je bila objavljena kasneje kot 1. avgusta 2011. Osnova za seminar naj bo znanstveni članek, ki je podlaga za to novico. Poleg tega članka morate za seminar uporabiti še najmanj pet drugih virov, od teh vsaj še dva druga znanstvena članka, ki se navezujeta na to vsebino.
* naslov izbrane teme in link do novice vpišite v tabelo seminarjev takoj ko ste si izbrali temo, najkasneje pa en teden pred rokom za oddajo
* [[BIO1 Povzetki seminarjev|Povzetek seminarja]] opišete na wikiju v približno 200 besedah - najkasneje do dne ko morate oddati seminar recenzentom.
* Povezavo do povzetka vnesete v tabelo seminarjev tekočega letnika.
* Seminar pripravite v obliki seminarske naloge (pisava 12, enojni razmak, 2,5 cm robovi; važno je, da je obseg od 1800 do 2000 besed), vsebovati mora najmanj eno sliko. Slika mora imeti legendo in v besedilu mora biti na ustreznem mestu sklic na sliko. Vse uporabljene vire citirajte v tekstu, kot npr. (Nobel, 2010), na koncu pa navedite točen seznam literature, kot je opisano spodaj!
* Seminar oddajte do roka za oddajo vsakemu od recenzentov (docentu ga pošljite po e-pošti v formatu .doc ali .docx).
* Recenzenti do dneva določenega v tabeli določijo popravke in podajo oceno pisnega dela, v predpisanem formatu elektronskega obrazca na internetu.
* Ustna predstavitev sledi na dan, ki je vpisan v tabeli. Za predstavitev je na voljo 18 minut. Recenzenti morajo biti na predstavitvi prisotni.
* Predstavitvi sledi razprava- 4 minute. Recenzenti podajo oceno predstavitve in postavijo vsak vsaj dve vprašanji.
* En dan pred predstavitvijo oddajte končno verzijo doc. Gunčarju po e-mailu, v subject napišite TBK2012 in pripnite datoteko, ki ima ime v obliki TBK2012-Ime-Priimek.docx. Na dan predstavitve morate docentu oddati tudi končno (popravljeno) in natisnjeno verzijo seminarja v enem izvodu.
* Seminarska naloga in povzetek na wikiju morajo biti v slovenskem jeziku!

==Ocenjevanje seminarjev==
Recenzenti ocenijo seminar tako, da izpolnijo [[https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dFM2SktfM3Q4VU1wNUQzdU45OTlWVXc6MA recenzentsko poročilo]] na spletu.

== Mnenje o predstavitvi ==
Vsak posameznik '''mora''' oceniti seminar, tako da odda svoje [https://docs.google.com/spreadsheet/viewform?formkey=dEozRlMwVDh0NDBmSmd2VnV0TUwtVGc6MA mnenje] najkasneje v enem tednu po predstavitvi. Kdor na seminarju ni bil prisoten, mnenja '''ne sme''' oddati.

==Urejanje spletnih strani na wikiju==
Wiki so razvili zato, da lahko spletne vsebine ureja vsakdo. Ukazi so preprosti, dokler si ne zamislite česa prav posebnega. Vseeno pa je Word v primerjavi z wikijem pravo čudežno orodje... Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.''

==Faktor vpliva==
Faktor vpliva (angl. impact factor) neke revije pove, kolikokrat so bili v poprečju citirani članki v tej reviji v dveh letih skupaj pred objavo tega faktorja. Faktorje vpliva za posamezno revijo lahko najdete v [http://www.cobiss.si/scripts/cobiss?command=CONNECT&base=JCR COBISS-u]. V polje "Naslov revije" vnesite ime revije za katero želite izvedeti faktor vpliva in pritisnite na gumb POIŠČI. V skrajnem desnem stolpcu se bodo izpisali faktorji vpliva za revije, ki ustrezajo vašim iskalnim kriterijem. Zadetkov za posamezno revijo je več zato, ker so navedeni faktorji vpliva za posamezno leto. Za leto 2011 faktorji vpliva še niso objavljeni, zato se orientirajte po faktorjih vpliva zadnjih par let. Če faktorja vpliva za vašo izbrano revijo ne najdete v bazi COBISS, potem izberite članek iz kakšne druge revije.

==Citiranje virov==
Citiranje je možno po več shemah, važno je, da se v seminarju držite ene same.
Temeljno načelo je, da je treba vir navesti na tak način, da ga je mogoče nedvoumno poiskati.
Za citate v naravoslovju je najpogostejše citiranje po pravilniku ISO 690. [http://www.google.com/url?sa=t&source=web&cd=6&sqi=2&ved=0CEUQFjAF&url=http%3A%2F%2Fwww.tre.sik.si%2Fmain%2Fpomoc%2Ffiles%2Fcitiranje_in_navajanje_virov.pdf&rct=j&q=citiranje%20po%20pravilniku%20ISO%20690&ei=jPBqTe6FC9DKswaWk-TmDA&usg=AFQjCNF8r6X9Y781sanDObaXNdCew4suUg&sig2=cTqKObSJsTicekWGRGa72g&cad=rja Pravila], ki upoštevajo omenjeni standard, so pripravili pri ZTKS. Sicer pa ima vsaka revija lahko svoj način citiranja, ki ga je treba pri pisanju članka upoštevati. 
'''Citiranje knjig:''' 
Priimek, I. ''Naslov''. Kraj: Založba, letnica. 
Priimek, I. ''Naslov: podnaslov''. Izdaja. Kraj: Založba, letnica. Zbirka, številka. ISBN. 

Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005. 
Glick BR in Pasternak JJ. ''Molecular biotechnology: principles and applications of recombinant DNA''. 3. izdaja. Washington: ASM Press, 2003. ISBN 1-55581-269-4. 
Če so avtorji trije, je beseda in med drugim in tretjim avtorjem. Če so avtorji več kot trije, napišemo samo prvega in dopišemo ''et al''. (in drugi, po latinsko). Vse, kar je latinsko, pišemo poševno (npr. tudi imena rastlin in živali, pojme ''in vivo'', ''in vitro'' ipd.).

'''Citiranje člankov:''' 
Priimek, I. Naslov. ''Naslov revije'', letnica, letnik, številka, strani. 
Lartigue C. ''et al''. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 2007, letn. 317, str. 632-638.

Alternativni način citiranja (predvsem v družboslovju) je po pravilih APA, kjer članke citirajo takole: 
Priimek, I. (letnica, številka). Naslov. Naslov revije, strani. 
Lartigue C. ''et al.'' (2007, 317) Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 632-638.

Revija Science uporablja skrajšani zapis: 
C. Lartigue ''et al''. Science 317, 632 (2007) 

V diplomah na FKKT je treba navesti vire tako, da izpišete tudi naslov citiranega dela in strani od-do (ne samo začetne).

'''Citiranje spletnih virov:''' 
Priimek, I. ''Naslov dokumenta''. Izdaja. Kraj: Založnik, letnica. Datum zadnjega popravljanja. [Datum citiranja.] spletni naslov 
strangeguitars. ''On the brink of artificial life''. 6. 10. 2007. [citirano 13. 11. 2007] http://www.metafilter.com/65331/On-the-brink-of-artificial-life 
Navedemo čim več podatkov; pogosto vseh iz pravila ne boste našli.