Wiki FKKT - User contributions [en]

Talk:Analiza posttranslacijskih sprememb histonov

2011-04-18T19:41:43Z

MarusaB:

Barbara Berki: acetilacija, metilacija, fosforilacija

Maruša Bratuš: uvod, ADP-ribozilacija, biotinilacija, karbonilacija

Kaja Rupar: glikozilacija, ubikvitinacija, sumoilacija

Talk:Analiza posttranslacijskih sprememb histonov

2011-04-18T19:41:29Z

MarusaB: New page: Barbara Berki: acetilacija, metilacija, fosforilacija Maruša Bratuš: uvod, ADP-ribozilacija, biotinilacija, karbonilacija Kaja Rupar: glikozilacija, ubikvitinacija, sumoilacija

Barbara Berki: acetilacija, metilacija, fosforilacija
Maruša Bratuš: uvod, ADP-ribozilacija, biotinilacija, karbonilacija
Kaja Rupar: glikozilacija, ubikvitinacija, sumoilacija

Analiza posttranslacijskih sprememb histonov

2011-04-18T16:57:57Z

MarusaB: /* Viri */

==Uvod ==

Histonske beljakovine so sestavljene iz globularnega dela in iz nestabilnih aminokislinskih terminalnih domen. Prav ti nestabilni aminokislinski deli so podvrženi velikemu številu posttranslacijskih modifikacij, med katere spadajo acetilacija, metilacija, fosforilacija, ubikvitinacija, sumoilacija, glikozilacija, ADP-ribozilacija, biotinilacija in karbonilacija; katere bomo v nadaljevanju na kratko predstavile. Te posttranslacijske modifikacije histonov so glavni mehanizmi regulacije transkripcije DNK. Posebne kombinacije posttranslacijskih sprememb spremenijo strukturo kromatina in pripomorejo k olajšani transkripciji ali utišanju genov.

==Posttranslacijske spremembe==

===Acetilacija===

Postopek acetilacije lahko razdelimo na acetilacijo in deacetilacijo. Prva je povezana s transkripcijsko aktivnostjo kromatina, druga pa poteka v neaktivnem kromatinu. Obe potekata na N-terminalnem delu proteina na lizinskih ostankih pri vseh štirih histonskih proteinih, ki tvorijo nukleosom, pri čemer se pri acetilaciji lizinskih ostankov histonski naboj nevtralizira. S tem je reducirana njihova afiniteta do negativno nabite DNA in se zato lahko veriga DNA dekondenzira in pride do trankripcije. Pri tem pa se transkripcijsko aktivna mesta evkromatina hiperacetilirajo, mesta neaktivnega heterokromatina pa so hipoacetilirana. Acetilacija vpliva tudi na interakcije med histoni in interakcije histonov z drugimi regulatornimi proteini. Zaradi tega je pomembna tudi pri procesih kot so replikacija in nastanek nukleosoma, pri procesu pakiranja kromatina in pri interakcijah nehistonskih proteinov z nukleosomom. Oba procesa sta regulirana s histonsko acetiltransferazo. Poznamo dve vrsti tega encima. Tip A se nahaja v jedru, tip B pa v citoplazmi. Znan pa je še en encim, ki nadzoruje celoten proces in sicer histonsko deacetilazo, ki ima prav tako dva tipa, kjer se tudi en tip nahaja v jedru, drugi pa v citoplazmi. Ta dva encima pa ne vplivata le na delovanje histonov ampak tudi na druge transkripcijske faktorje in na nekatere hormonske receptorje.

===Metilacija===

Tudi metilacija vpliva na strukturo kromatina preko histonov, zaradi česar so kromatini v bolj črvsti kondenzirani obliki. Hkrati je s tem otežen oziroma tudi preprečen kakršenkoli proces transkripcije ali pa popravljanja DNA. Poteka na lizinu, redkeje na argininu. Vsak lizin lahko sprejme 1-3 metilne skupine, medten ko lahko arginin sprejme maksimalno 2. Aktivacija/represija je odvisna od količine metilacije. Med postopkom se ne spremeni naboj lizina in arginina, kot se to zgodi pri acetilaciji, ampak vpliva na kromatin preko drugačnih interakcij, npr. hidrofobnih. Pri tem sodeluje več različnih encimov, s skupnim imenom metiltransferaze, ki pa sodelujejo še pri drugih bioloških procesih. Obstaja pa tudi hipoteza, ki pravi, da metilacija aminokislin predstavlja vezavno mesto za različne druge proteine, ki uravnavajo downstream reakcije.

===Fosforilacija===

O fosforilaciji histonov je še vedno znano le malo podatkov. Vemo, da fosforilacija histonov sodeluje pri procesih kot so transkripcija in popravljanje DNA, apoptoza celic ter kondenzacija kromosomov. Fosforilira se predvsem serin. Dodatek negativno nabitih fosfatnih skupin na histonu nevtralizira njihov osnovni naboj, kar privede do nižje afinitete histonov do DNA. Znano je tudi, da fosforilacija serina 10 v histonu H3 vpliva na aktivacijo genov v sesalskih celicah. Ob tem se poveča aktivnost HAT encimov (to so isti encimi, ki sodelujejo tudi pri acetilaciji). Torej fosforilacija verjetno vpliva na aktivacijo trankripcije preko stimuliranja aktivacije HAT na istem histonu. Poleg tega je fosforilacija histona povezana še z mitotično kondenzacijo kromosomov in ob poškodbi DNA aktivira pot za popravilo le-te.

===Ubikvitinacija===

Histon H2A je bil prvi histon za katerega so ugotovili, da je bil ubikvitiniran. Ubikvitiniranega je lahko 5 - 15% tega histona. Ubikvitinirajo se tudi histoni H1, H3 in v manjšem obsegu tudi histon H2B. Ubikvitinira se lizin na C-terminalnem koncu histona.
Zmožnosti za ubikvitinacijo so omejene s količino prostega ubikvitina in aktivnosti encimov, ki so vpleteni v ubikvitinacijo oziroma deubikvitinacijo histonov. Pri dodajanju ubikvitina na histon sodelujejo encimi E1, E2 in E3. Pri odstranjevanju ubikvitina iz histonov pa encimi izopeptidaze.
Obstajajo vsaj trije možni mehanizmi, ki pojasnjujejo kako ubikvitinirani histoni vplivajo na transkripcijo:
•ubikvitin vpliva na večjo organiziranost kromatina (boljša dostopnost transkripcijske mašinerije do DNA)
•ubikvitin lahko deluje kot signal, ki rekrutira regulatorne molekule
•ubikvitin vpliva na transkripcijo tako, da vpliva na druge snovi, ki modificirajo histone

===Sumoilacija===

Sumoilacija (small ubiquitin - related modifier; SUMO) je modifikacija histonov, ki regulira represijo transkripcije. Najpogostejša je sumoilacija histona H4, poteka pa tudi na histonih H2A, H2B in H3.
Z acetilacijo histonov se prične aktivacija kromatina. Potem, ko transkripcija DNA poteče do konca, pričnejo delovat proteini, ki jo zavirajo. Signal za pričetek delovanja sumoilacijskih encimov je začetek acetilacije histonov.
V naslednjem koraku histonska deacetilaza (HDAC) odstrani acetilne skupine in metiltransferaza metilira histone in omogoči vezavo heterikromatin proteina 1 (HP1), kar povzroči ponovno kondenzacijo kromatina.
Ker so raziskovalci zasledili povečano sumoilacijo še pred delovanjem HDAC/HP1, domnevajo da je sumoilacija signal za prehod od aktivacije do represije kromatina. SUMO verjetno blokira vezavno mesto na lizinu in tako preprečuje zmožnost acetilacije in ubikvitinizacije histonov.

===Glikozilacija===

Med modifikacije histonov spada tudi glikozilacija. Ena izmed vrst O - glikozilacije je O-N-acetilglukozamin (O-GlcNAc) glikozilacija.
Postranslacijske modifikacije histonov z O-GlcNAc katalizira encim imenovan O-GlcNAc transferaza (OGT). OGT interagira s histonskim deacetilaznim kompleksom pri pripenjanju korepresorja mSin3A. Namreč mSin3A in OGT kooperativno blokirata transkripcijo vzporedno s histonsko deacetilacijo.
Raziskovalci predpostavljajo, da se mSin3A veže na OGT promotor in inaktivira transkripcijske faktorje in RNA polimerazo 2 s pomočjo O-GlcNAc modifikacije. Ta O-GlcNAc modifikacija poteče vzporedno z deacetilacijo in povzroči utišanje genov. Torej mSin3A združi OGT in histonsko deacetilazo v korepresorski kompleks. Za odstranitev O-GlcNAc iz histonov pa je odgovorna O-GlcNac-aza.

===ADP-ribozilacija===

Ob manjših poškodbah DNA aktivacija encima poli ADP-riboza polimeraza-1 (PARP-1, na proteine dodaja ADP-riboze) povzroči kovalentno modifikacijo histonov in še nekaterih drugih proteinov, ki sodelujejo s kromatinom. Zaradi visokega negativnega naboja poli ADP-riboze, ti modificirani proteini izgubljajo afiniteto do DNA. Histoni se lahko na določenih odsekih zato relaksirajo in pride do lokalne dekondenzacije kromatina. Afiniteta PARP-1 ni enaka do vseh histonov, največkrat je ADP-riboziliran histon H1. Poly ADP-ribozilacija pa ne vpliva le na popravljanje DNA ampak vpliva tudi na replikacijo, inaktivacijo transkripcije in rekombinacijo DNA.

===Biotinilacija===

Biološka funkcija biotinilacije še ni popolnoma znana. Znano je, da se biotinilacija histonov poveča ob odgovoru na celično proliferacijo v človeških limfocitih. Biotinilacija poraste že v G1 fazi celičnega cikla in se še poveča skozi kasnejše faze, proti koncu cikla pa spet upade. Raziskave na piščancih so pokazale, da je količina biotiniliranih histonov veliko višja v transkripcijsko neaktivnem kromatinu. To je dokaz da biotin sodeluje pri utišanju genske ekspresije. Znano je tudi da se biotinilacija histonov poveča ob celičnem odzivu na poškodbe DNA. S poskusi so dokazali, da se biotinilacija histonov poveča ob izpostavitvi celic UV svetlobi in ob prelomu dvojne vijačnice DNA. To nam pove, da je biotinilacija histonov signal za celico, da je DNA poškodovana. Ni pa še znano ali kakorkoli sodeluje tudi pri popravilu DNA ali vodi celico v apoptozo.

===Karbonilacija===

Karbonilacija je znana za histone H1, H2A, H2B in H3, na histonu H4 pa je raziskovalci še niso zasledili. Proces karboksilacije oksidira nekatere aminokisline na histonih in s tem zveča pozitivni naboj histona. Histoni s tem pridobijo še večjo afiniteto do DNK, kar vpliva na kondenziranost kromatina in na aktivacijo transkripcijskih faktorjev. Karbonilacija je neencimska reakcija. Deluje tudi na druge proteine v telesu, kar lahko privede do različnih poškodb. Karbonilacija histonov se zviša ob alkalnem stresu. Nekateri znanstveniki pa proučujejo tudi povezavo med padanjem oz. porastom karbonilacije ob različnih starostih osebka. Ugotovili so, da imajo starejše živali manjšo stopnjo karbonilacije. Najbrž to vpliva na transkripcijo, regulacijo genske ekspresije in popravne mehanizme.

==Viri==

1. http://sl.wikipedia.org/wiki/Histon

2. Bergmüller E, Gehrig PM, Gruissem W.: Characterization of post-translational modifications of histone H2B-variants isolated from Arabidopsis thaliana, 2007 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17691833)

3. Sharma R., Nakamura A., Takahashi R., Nakamoto H., Goto S. 2005. Carbonyl modification in rat liver histones: Decrease with age and increase by dietary restriction. Free Radical Biology & Medicine, 40:1179 – 1184 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16545685)

4. http://genomebiology.com/2001/2/4/reviews/0003

5. http://www.uni-lj.si/files/ULJ/userfiles/ulj/studij_na_univerzi/podiplomski_studij/biomedicina/Urniki1011/epigenetske_10.pdf

6. http://mcb.asm.org/cgi/content/short/25/16/6990

7. http://www.katalog-znanj.bf.uni-lj.si/vsebina/a/antr_arr.htm#aporepresor

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Analiza posttranslacijskih sprememb histonov

2011-04-18T16:57:10Z

MarusaB: /* Acetilacija */

==Uvod ==

Histonske beljakovine so sestavljene iz globularnega dela in iz nestabilnih aminokislinskih terminalnih domen. Prav ti nestabilni aminokislinski deli so podvrženi velikemu številu posttranslacijskih modifikacij, med katere spadajo acetilacija, metilacija, fosforilacija, ubikvitinacija, sumoilacija, glikozilacija, ADP-ribozilacija, biotinilacija in karbonilacija; katere bomo v nadaljevanju na kratko predstavile. Te posttranslacijske modifikacije histonov so glavni mehanizmi regulacije transkripcije DNK. Posebne kombinacije posttranslacijskih sprememb spremenijo strukturo kromatina in pripomorejo k olajšani transkripciji ali utišanju genov.

==Posttranslacijske spremembe==

===Acetilacija===

Postopek acetilacije lahko razdelimo na acetilacijo in deacetilacijo. Prva je povezana s transkripcijsko aktivnostjo kromatina, druga pa poteka v neaktivnem kromatinu. Obe potekata na N-terminalnem delu proteina na lizinskih ostankih pri vseh štirih histonskih proteinih, ki tvorijo nukleosom, pri čemer se pri acetilaciji lizinskih ostankov histonski naboj nevtralizira. S tem je reducirana njihova afiniteta do negativno nabite DNA in se zato lahko veriga DNA dekondenzira in pride do trankripcije. Pri tem pa se transkripcijsko aktivna mesta evkromatina hiperacetilirajo, mesta neaktivnega heterokromatina pa so hipoacetilirana. Acetilacija vpliva tudi na interakcije med histoni in interakcije histonov z drugimi regulatornimi proteini. Zaradi tega je pomembna tudi pri procesih kot so replikacija in nastanek nukleosoma, pri procesu pakiranja kromatina in pri interakcijah nehistonskih proteinov z nukleosomom. Oba procesa sta regulirana s histonsko acetiltransferazo. Poznamo dve vrsti tega encima. Tip A se nahaja v jedru, tip B pa v citoplazmi. Znan pa je še en encim, ki nadzoruje celoten proces in sicer histonsko deacetilazo, ki ima prav tako dva tipa, kjer se tudi en tip nahaja v jedru, drugi pa v citoplazmi. Ta dva encima pa ne vplivata le na delovanje histonov ampak tudi na druge transkripcijske faktorje in na nekatere hormonske receptorje.

===Metilacija===

Tudi metilacija vpliva na strukturo kromatina preko histonov, zaradi česar so kromatini v bolj črvsti kondenzirani obliki. Hkrati je s tem otežen oziroma tudi preprečen kakršenkoli proces transkripcije ali pa popravljanja DNA. Poteka na lizinu, redkeje na argininu. Vsak lizin lahko sprejme 1-3 metilne skupine, medten ko lahko arginin sprejme maksimalno 2. Aktivacija/represija je odvisna od količine metilacije. Med postopkom se ne spremeni naboj lizina in arginina, kot se to zgodi pri acetilaciji, ampak vpliva na kromatin preko drugačnih interakcij, npr. hidrofobnih. Pri tem sodeluje več različnih encimov, s skupnim imenom metiltransferaze, ki pa sodelujejo še pri drugih bioloških procesih. Obstaja pa tudi hipoteza, ki pravi, da metilacija aminokislin predstavlja vezavno mesto za različne druge proteine, ki uravnavajo downstream reakcije.

===Fosforilacija===

O fosforilaciji histonov je še vedno znano le malo podatkov. Vemo, da fosforilacija histonov sodeluje pri procesih kot so transkripcija in popravljanje DNA, apoptoza celic ter kondenzacija kromosomov. Fosforilira se predvsem serin. Dodatek negativno nabitih fosfatnih skupin na histonu nevtralizira njihov osnovni naboj, kar privede do nižje afinitete histonov do DNA. Znano je tudi, da fosforilacija serina 10 v histonu H3 vpliva na aktivacijo genov v sesalskih celicah. Ob tem se poveča aktivnost HAT encimov (to so isti encimi, ki sodelujejo tudi pri acetilaciji). Torej fosforilacija verjetno vpliva na aktivacijo trankripcije preko stimuliranja aktivacije HAT na istem histonu. Poleg tega je fosforilacija histona povezana še z mitotično kondenzacijo kromosomov in ob poškodbi DNA aktivira pot za popravilo le-te.

===Ubikvitinacija===

Histon H2A je bil prvi histon za katerega so ugotovili, da je bil ubikvitiniran. Ubikvitiniranega je lahko 5 - 15% tega histona. Ubikvitinirajo se tudi histoni H1, H3 in v manjšem obsegu tudi histon H2B. Ubikvitinira se lizin na C-terminalnem koncu histona.
Zmožnosti za ubikvitinacijo so omejene s količino prostega ubikvitina in aktivnosti encimov, ki so vpleteni v ubikvitinacijo oziroma deubikvitinacijo histonov. Pri dodajanju ubikvitina na histon sodelujejo encimi E1, E2 in E3. Pri odstranjevanju ubikvitina iz histonov pa encimi izopeptidaze.
Obstajajo vsaj trije možni mehanizmi, ki pojasnjujejo kako ubikvitinirani histoni vplivajo na transkripcijo:
•ubikvitin vpliva na večjo organiziranost kromatina (boljša dostopnost transkripcijske mašinerije do DNA)
•ubikvitin lahko deluje kot signal, ki rekrutira regulatorne molekule
•ubikvitin vpliva na transkripcijo tako, da vpliva na druge snovi, ki modificirajo histone

===Sumoilacija===

Sumoilacija (small ubiquitin - related modifier; SUMO) je modifikacija histonov, ki regulira represijo transkripcije. Najpogostejša je sumoilacija histona H4, poteka pa tudi na histonih H2A, H2B in H3.
Z acetilacijo histonov se prične aktivacija kromatina. Potem, ko transkripcija DNA poteče do konca, pričnejo delovat proteini, ki jo zavirajo. Signal za pričetek delovanja sumoilacijskih encimov je začetek acetilacije histonov.
V naslednjem koraku histonska deacetilaza (HDAC) odstrani acetilne skupine in metiltransferaza metilira histone in omogoči vezavo heterikromatin proteina 1 (HP1), kar povzroči ponovno kondenzacijo kromatina.
Ker so raziskovalci zasledili povečano sumoilacijo še pred delovanjem HDAC/HP1, domnevajo da je sumoilacija signal za prehod od aktivacije do represije kromatina. SUMO verjetno blokira vezavno mesto na lizinu in tako preprečuje zmožnost acetilacije in ubikvitinizacije histonov.

===Glikozilacija===

Med modifikacije histonov spada tudi glikozilacija. Ena izmed vrst O - glikozilacije je O-N-acetilglukozamin (O-GlcNAc) glikozilacija.
Postranslacijske modifikacije histonov z O-GlcNAc katalizira encim imenovan O-GlcNAc transferaza (OGT). OGT interagira s histonskim deacetilaznim kompleksom pri pripenjanju korepresorja mSin3A. Namreč mSin3A in OGT kooperativno blokirata transkripcijo vzporedno s histonsko deacetilacijo.
Raziskovalci predpostavljajo, da se mSin3A veže na OGT promotor in inaktivira transkripcijske faktorje in RNA polimerazo 2 s pomočjo O-GlcNAc modifikacije. Ta O-GlcNAc modifikacija poteče vzporedno z deacetilacijo in povzroči utišanje genov. Torej mSin3A združi OGT in histonsko deacetilazo v korepresorski kompleks. Za odstranitev O-GlcNAc iz histonov pa je odgovorna O-GlcNac-aza.

===ADP-ribozilacija===

Ob manjših poškodbah DNA aktivacija encima poli ADP-riboza polimeraza-1 (PARP-1, na proteine dodaja ADP-riboze) povzroči kovalentno modifikacijo histonov in še nekaterih drugih proteinov, ki sodelujejo s kromatinom. Zaradi visokega negativnega naboja poli ADP-riboze, ti modificirani proteini izgubljajo afiniteto do DNA. Histoni se lahko na določenih odsekih zato relaksirajo in pride do lokalne dekondenzacije kromatina. Afiniteta PARP-1 ni enaka do vseh histonov, največkrat je ADP-riboziliran histon H1. Poly ADP-ribozilacija pa ne vpliva le na popravljanje DNA ampak vpliva tudi na replikacijo, inaktivacijo transkripcije in rekombinacijo DNA.

===Biotinilacija===

Biološka funkcija biotinilacije še ni popolnoma znana. Znano je, da se biotinilacija histonov poveča ob odgovoru na celično proliferacijo v človeških limfocitih. Biotinilacija poraste že v G1 fazi celičnega cikla in se še poveča skozi kasnejše faze, proti koncu cikla pa spet upade. Raziskave na piščancih so pokazale, da je količina biotiniliranih histonov veliko višja v transkripcijsko neaktivnem kromatinu. To je dokaz da biotin sodeluje pri utišanju genske ekspresije. Znano je tudi da se biotinilacija histonov poveča ob celičnem odzivu na poškodbe DNA. S poskusi so dokazali, da se biotinilacija histonov poveča ob izpostavitvi celic UV svetlobi in ob prelomu dvojne vijačnice DNA. To nam pove, da je biotinilacija histonov signal za celico, da je DNA poškodovana. Ni pa še znano ali kakorkoli sodeluje tudi pri popravilu DNA ali vodi celico v apoptozo.

===Karbonilacija===

Karbonilacija je znana za histone H1, H2A, H2B in H3, na histonu H4 pa je raziskovalci še niso zasledili. Proces karboksilacije oksidira nekatere aminokisline na histonih in s tem zveča pozitivni naboj histona. Histoni s tem pridobijo še večjo afiniteto do DNK, kar vpliva na kondenziranost kromatina in na aktivacijo transkripcijskih faktorjev. Karbonilacija je neencimska reakcija. Deluje tudi na druge proteine v telesu, kar lahko privede do različnih poškodb. Karbonilacija histonov se zviša ob alkalnem stresu. Nekateri znanstveniki pa proučujejo tudi povezavo med padanjem oz. porastom karbonilacije ob različnih starostih osebka. Ugotovili so, da imajo starejše živali manjšo stopnjo karbonilacije. Najbrž to vpliva na transkripcijo, regulacijo genske ekspresije in popravne mehanizme.

==Viri==

1. http://sl.wikipedia.org/wiki/Histon
2. Bergmüller E, Gehrig PM, Gruissem W.: Characterization of post-translational modifications of histone H2B-variants isolated from Arabidopsis thaliana, 2007 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17691833)
3. Sharma R., Nakamura A., Takahashi R., Nakamoto H., Goto S. 2005. Carbonyl modification in rat liver histones: Decrease with age and increase by dietary restriction. Free Radical Biology & Medicine, 40:1179 – 1184 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16545685)
4. http://genomebiology.com/2001/2/4/reviews/0003
5. http://www.uni-lj.si/files/ULJ/userfiles/ulj/studij_na_univerzi/podiplomski_studij/biomedicina/Urniki1011/epigenetske_10.pdf
6. http://mcb.asm.org/cgi/content/short/25/16/6990
7. http://www.katalog-znanj.bf.uni-lj.si/vsebina/a/antr_arr.htm#aporepresor

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Analiza posttranslacijskih sprememb histonov

2011-04-18T16:56:10Z

MarusaB: New page: ==Uvod == Histonske beljakovine so sestavljene iz globularnega dela in iz nestabilnih aminokislinskih terminalnih domen. Prav ti nestabilni aminokislinski deli so podvrženi velikemu šte...

==Uvod ==

Histonske beljakovine so sestavljene iz globularnega dela in iz nestabilnih aminokislinskih terminalnih domen. Prav ti nestabilni aminokislinski deli so podvrženi velikemu številu posttranslacijskih modifikacij, med katere spadajo acetilacija, metilacija, fosforilacija, ubikvitinacija, sumoilacija, glikozilacija, ADP-ribozilacija, biotinilacija in karbonilacija; katere bomo v nadaljevanju na kratko predstavile. Te posttranslacijske modifikacije histonov so glavni mehanizmi regulacije transkripcije DNK. Posebne kombinacije posttranslacijskih sprememb spremenijo strukturo kromatina in pripomorejo k olajšani transkripciji ali utišanju genov.

==Acetilacija==

Postopek acetilacije lahko razdelimo na acetilacijo in deacetilacijo. Prva je povezana s transkripcijsko aktivnostjo kromatina, druga pa poteka v neaktivnem kromatinu. Obe potekata na N-terminalnem delu proteina na lizinskih ostankih pri vseh štirih histonskih proteinih, ki tvorijo nukleosom, pri čemer se pri acetilaciji lizinskih ostankov histonski naboj nevtralizira. S tem je reducirana njihova afiniteta do negativno nabite DNA in se zato lahko veriga DNA dekondenzira in pride do trankripcije. Pri tem pa se transkripcijsko aktivna mesta evkromatina hiperacetilirajo, mesta neaktivnega heterokromatina pa so hipoacetilirana. Acetilacija vpliva tudi na interakcije med histoni in interakcije histonov z drugimi regulatornimi proteini. Zaradi tega je pomembna tudi pri procesih kot so replikacija in nastanek nukleosoma, pri procesu pakiranja kromatina in pri interakcijah nehistonskih proteinov z nukleosomom. Oba procesa sta regulirana s histonsko acetiltransferazo. Poznamo dve vrsti tega encima. Tip A se nahaja v jedru, tip B pa v citoplazmi. Znan pa je še en encim, ki nadzoruje celoten proces in sicer histonsko deacetilazo, ki ima prav tako dva tipa, kjer se tudi en tip nahaja v jedru, drugi pa v citoplazmi. Ta dva encima pa ne vplivata le na delovanje histonov ampak tudi na druge transkripcijske faktorje in na nekatere hormonske receptorje.

===Metilacija===

Tudi metilacija vpliva na strukturo kromatina preko histonov, zaradi česar so kromatini v bolj črvsti kondenzirani obliki. Hkrati je s tem otežen oziroma tudi preprečen kakršenkoli proces transkripcije ali pa popravljanja DNA. Poteka na lizinu, redkeje na argininu. Vsak lizin lahko sprejme 1-3 metilne skupine, medten ko lahko arginin sprejme maksimalno 2. Aktivacija/represija je odvisna od količine metilacije. Med postopkom se ne spremeni naboj lizina in arginina, kot se to zgodi pri acetilaciji, ampak vpliva na kromatin preko drugačnih interakcij, npr. hidrofobnih. Pri tem sodeluje več različnih encimov, s skupnim imenom metiltransferaze, ki pa sodelujejo še pri drugih bioloških procesih. Obstaja pa tudi hipoteza, ki pravi, da metilacija aminokislin predstavlja vezavno mesto za različne druge proteine, ki uravnavajo downstream reakcije.

===Fosforilacija===

O fosforilaciji histonov je še vedno znano le malo podatkov. Vemo, da fosforilacija histonov sodeluje pri procesih kot so transkripcija in popravljanje DNA, apoptoza celic ter kondenzacija kromosomov. Fosforilira se predvsem serin. Dodatek negativno nabitih fosfatnih skupin na histonu nevtralizira njihov osnovni naboj, kar privede do nižje afinitete histonov do DNA. Znano je tudi, da fosforilacija serina 10 v histonu H3 vpliva na aktivacijo genov v sesalskih celicah. Ob tem se poveča aktivnost HAT encimov (to so isti encimi, ki sodelujejo tudi pri acetilaciji). Torej fosforilacija verjetno vpliva na aktivacijo trankripcije preko stimuliranja aktivacije HAT na istem histonu. Poleg tega je fosforilacija histona povezana še z mitotično kondenzacijo kromosomov in ob poškodbi DNA aktivira pot za popravilo le-te.

===Ubikvitinacija===

Histon H2A je bil prvi histon za katerega so ugotovili, da je bil ubikvitiniran. Ubikvitiniranega je lahko 5 - 15% tega histona. Ubikvitinirajo se tudi histoni H1, H3 in v manjšem obsegu tudi histon H2B. Ubikvitinira se lizin na C-terminalnem koncu histona.
Zmožnosti za ubikvitinacijo so omejene s količino prostega ubikvitina in aktivnosti encimov, ki so vpleteni v ubikvitinacijo oziroma deubikvitinacijo histonov. Pri dodajanju ubikvitina na histon sodelujejo encimi E1, E2 in E3. Pri odstranjevanju ubikvitina iz histonov pa encimi izopeptidaze.
Obstajajo vsaj trije možni mehanizmi, ki pojasnjujejo kako ubikvitinirani histoni vplivajo na transkripcijo:
•ubikvitin vpliva na večjo organiziranost kromatina (boljša dostopnost transkripcijske mašinerije do DNA)
•ubikvitin lahko deluje kot signal, ki rekrutira regulatorne molekule
•ubikvitin vpliva na transkripcijo tako, da vpliva na druge snovi, ki modificirajo histone

===Sumoilacija===

Sumoilacija (small ubiquitin - related modifier; SUMO) je modifikacija histonov, ki regulira represijo transkripcije. Najpogostejša je sumoilacija histona H4, poteka pa tudi na histonih H2A, H2B in H3.
Z acetilacijo histonov se prične aktivacija kromatina. Potem, ko transkripcija DNA poteče do konca, pričnejo delovat proteini, ki jo zavirajo. Signal za pričetek delovanja sumoilacijskih encimov je začetek acetilacije histonov.
V naslednjem koraku histonska deacetilaza (HDAC) odstrani acetilne skupine in metiltransferaza metilira histone in omogoči vezavo heterikromatin proteina 1 (HP1), kar povzroči ponovno kondenzacijo kromatina.
Ker so raziskovalci zasledili povečano sumoilacijo še pred delovanjem HDAC/HP1, domnevajo da je sumoilacija signal za prehod od aktivacije do represije kromatina. SUMO verjetno blokira vezavno mesto na lizinu in tako preprečuje zmožnost acetilacije in ubikvitinizacije histonov.

===Glikozilacija===

Med modifikacije histonov spada tudi glikozilacija. Ena izmed vrst O - glikozilacije je O-N-acetilglukozamin (O-GlcNAc) glikozilacija.
Postranslacijske modifikacije histonov z O-GlcNAc katalizira encim imenovan O-GlcNAc transferaza (OGT). OGT interagira s histonskim deacetilaznim kompleksom pri pripenjanju korepresorja mSin3A. Namreč mSin3A in OGT kooperativno blokirata transkripcijo vzporedno s histonsko deacetilacijo.
Raziskovalci predpostavljajo, da se mSin3A veže na OGT promotor in inaktivira transkripcijske faktorje in RNA polimerazo 2 s pomočjo O-GlcNAc modifikacije. Ta O-GlcNAc modifikacija poteče vzporedno z deacetilacijo in povzroči utišanje genov. Torej mSin3A združi OGT in histonsko deacetilazo v korepresorski kompleks. Za odstranitev O-GlcNAc iz histonov pa je odgovorna O-GlcNac-aza.

===ADP-ribozilacija===

Ob manjših poškodbah DNA aktivacija encima poli ADP-riboza polimeraza-1 (PARP-1, na proteine dodaja ADP-riboze) povzroči kovalentno modifikacijo histonov in še nekaterih drugih proteinov, ki sodelujejo s kromatinom. Zaradi visokega negativnega naboja poli ADP-riboze, ti modificirani proteini izgubljajo afiniteto do DNA. Histoni se lahko na določenih odsekih zato relaksirajo in pride do lokalne dekondenzacije kromatina. Afiniteta PARP-1 ni enaka do vseh histonov, največkrat je ADP-riboziliran histon H1. Poly ADP-ribozilacija pa ne vpliva le na popravljanje DNA ampak vpliva tudi na replikacijo, inaktivacijo transkripcije in rekombinacijo DNA.

===Biotinilacija===

Biološka funkcija biotinilacije še ni popolnoma znana. Znano je, da se biotinilacija histonov poveča ob odgovoru na celično proliferacijo v človeških limfocitih. Biotinilacija poraste že v G1 fazi celičnega cikla in se še poveča skozi kasnejše faze, proti koncu cikla pa spet upade. Raziskave na piščancih so pokazale, da je količina biotiniliranih histonov veliko višja v transkripcijsko neaktivnem kromatinu. To je dokaz da biotin sodeluje pri utišanju genske ekspresije. Znano je tudi da se biotinilacija histonov poveča ob celičnem odzivu na poškodbe DNA. S poskusi so dokazali, da se biotinilacija histonov poveča ob izpostavitvi celic UV svetlobi in ob prelomu dvojne vijačnice DNA. To nam pove, da je biotinilacija histonov signal za celico, da je DNA poškodovana. Ni pa še znano ali kakorkoli sodeluje tudi pri popravilu DNA ali vodi celico v apoptozo.

===Karbonilacija===

Karbonilacija je znana za histone H1, H2A, H2B in H3, na histonu H4 pa je raziskovalci še niso zasledili. Proces karboksilacije oksidira nekatere aminokisline na histonih in s tem zveča pozitivni naboj histona. Histoni s tem pridobijo še večjo afiniteto do DNK, kar vpliva na kondenziranost kromatina in na aktivacijo transkripcijskih faktorjev. Karbonilacija je neencimska reakcija. Deluje tudi na druge proteine v telesu, kar lahko privede do različnih poškodb. Karbonilacija histonov se zviša ob alkalnem stresu. Nekateri znanstveniki pa proučujejo tudi povezavo med padanjem oz. porastom karbonilacije ob različnih starostih osebka. Ugotovili so, da imajo starejše živali manjšo stopnjo karbonilacije. Najbrž to vpliva na transkripcijo, regulacijo genske ekspresije in popravne mehanizme.

==Viri==

1. http://sl.wikipedia.org/wiki/Histon
2. Bergmüller E, Gehrig PM, Gruissem W.: Characterization of post-translational modifications of histone H2B-variants isolated from Arabidopsis thaliana, 2007 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/17691833)
3. Sharma R., Nakamura A., Takahashi R., Nakamoto H., Goto S. 2005. Carbonyl modification in rat liver histones: Decrease with age and increase by dietary restriction. Free Radical Biology & Medicine, 40:1179 – 1184 (http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/16545685)
4. http://genomebiology.com/2001/2/4/reviews/0003
5. http://www.uni-lj.si/files/ULJ/userfiles/ulj/studij_na_univerzi/podiplomski_studij/biomedicina/Urniki1011/epigenetske_10.pdf
6. http://mcb.asm.org/cgi/content/short/25/16/6990
7. http://www.katalog-znanj.bf.uni-lj.si/vsebina/a/antr_arr.htm#aporepresor

[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Epigenetsko uravnavanje izražanja genov

2011-04-18T16:48:29Z

MarusaB: /* Skupine */

== Predstavitev seminarja 2010/11 ==
Seminarska tema pri predmetu Molekularna biologija (Biokemija, 2. letnik) v študijskem letu 2010/11 je Epigenetika.
Študenti se bodo razporedili v več skupin (po 3 študente) in obdelali isto temo z več vidikov. Pripravili bodo kratka predavanja znotraj letnika in napisali povzetek v obliki wiki-strani. Naslovi poglavij so:

# Mehanizem metilacije DNA
# Mehanizem modifikacije histonov
# Analiza metilacijskih vzorcev na DNA
# Analiza posttranslacijskih sprememb histonov
# Dedovanje metilacijskih vzorcev (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/inheritance/)
# Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - prehrana (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/nutrition/)
# Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - psihološki dejavniki (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/rats/)
# Ksenobiotiki in epigenetske spremembe
# Epigenetske spremembe in rak
# Epigenetske spremembe in debelost
# Epigenetski status in motnje delovanja možganov (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/brain/)
# Epigenetska regulacija celičnega cikla
# Epigenetika in staranje
# Projekt Čovekov epigenom
# (rezervna tema) ''Epigenetsko dogajanje pri rastlinah''

Vsako temo obdelajo trije študenti. Predlagate lahko tudi dodatne teme ali spremembe naslovov, če se vam to zdi smiselno. Vsaka skupina pripravi povzetek seminarja z vsaj 1000 besedami in ga objavi na tem wikiju. Povzetek ne vsebuje slikovnega gradiva, lahko pa vključuje povezave do slik in videov na spletu. Navedite do 5 ključnih virov (ti ne štejejo v vsoto 1000 besed), ki ste jih uporabili. Osredotočite se na osnovno temo, ki ste si jo izbrali in vključite čim manj splošnega uvoda. Pripravite tudi predstavitev, dolgo 8-10 min., ki bo na vrsti v projektnem tednu sredi aprila (po 7 predstavitev v 2 urah).

Vse skupine morajo objaviti povzetek seminarja na wikiju najkasneje 18.4. opolnoči. Predstavitve seminarjev 1 - 7 bodo 20.4., ostalih seminarjev pa 22.4. Vsaka skupina ima za predstavitev do 10 minut časa, sledi pa razprava (2-5 min.). Vsak član skupine mora predstaviti en del seminarja, pri čemer mora biti delo enakomerno razdeljeno med vse. V povzetku navedite, kdo je napisal kateri del (na wiki-strani uporabite zavihek 'discussion').

=== Skupine ===

''Skupine za projektno nalogo - po trije za vsako poglavje (imena in priimke vpišite v oklepaj za naslovom teme):''

# ''[[Mehanizem metilacije DNA]]'' (Vito Frančič, Aleksander Krajnc, Žan Caf-Feldin)
# ''[[Mehanizem modifikacije histonov]]'' (Filip Kolenc, Nataša Simonič,Đorđe Dimitrijević)
# ''Analiza metilacijskih vzorcev na DNA'' (Veronika Rovanšek, Žan Železnik, Eva Tolar)
# ''[[Analiza posttranslacijskih sprememb histonov]]'' (Barbara Berki, Maruša Bratuš, Kaja Rupar)
# ''[[Dedovanje metilacijskih vzorcev]]'' (Brigita Razboršek, Tisa Primc, Urban Bezeljak)
# ''Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - prehrana'' (Luka Bevc, Janja Juvančič, Tjaša Bigec)
# ''Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - psihološki dejavniki'' (Nives Naraglav,Urška Žbogar, Špela Podjed)
# ''[[Ksenobiotiki in epigenetske spremembe]]'' (Daša Janeš, Alenka Mikuž, Špela Baus)
# ''Epigenetske spremembe in rak'' (Tjaša Berčič, Dino Ščuk,Nejc Perme)
# ''[[Epigenetske spremembe in debelost]]'' (Kristina Bremec, Petra Gorečan, Špela Umek)
# ''Epigenetski status in motnje delovanja možganov'' (Sabina Kolar, Elmina Handanovič, Tonja Pavlovič)
# ''[[Epigenetska regulacija celičnega cikla]]'' (Janez Meden, Primož Bembič, Uroš Stupar)
# ''[[Epigenetika in staranje]]'' (Margareta Žlajpah, Maja Kogoj, Zala Rot)
# ''[[Projekt Čovekov epigenom]]'' (Blaž Svetic, Kaja Tadić, Sabina Mavretič)
# (rezervna tema) ''Epigenetsko dogajanje pri rastlinah'' (Damjana Hriberšek, Laura Ogrin)

Naslov teme povežite z novo wiki-stranjo, na katero napišite povzetek. Na koncu besedila (pod viri) v novo vrstico dodajte naslednji oznaki:<nowiki>
[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]</nowiki>

Epigenetsko uravnavanje izražanja genov

2011-02-22T14:24:45Z

MarusaB:

Seminarska tema pri predmetu Molekularna biologija (Biokemija, 2. letnik) v študijskem letu 2010/11 je Epigenetika.
Študenti se bodo razporedili v več skupin (po 3 študente) in obdelali isto temo z več vidikov. Pripravili bodo kratka predavanja znotraj letnika in napisali povzetek v obliki wiki-strani. Naslovi poglavij so:

# Mehanizem metilacije DNA
# Mehanizem modifikacije histonov
# Analiza metilacijskih vzorcev na DNA
# Analiza posttranslacijskih sprememb histonov
# Dedovanje metilacijskih vzorcev (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/inheritance/)
# Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - prehrana (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/nutrition/)
# Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - psihološki dejavniki (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/rats/)
# Ksenobiotiki in epigenetske spremembe
# Epigenetske spremembe in rak
# Epigenetske spremembe in debelost
# Epigenetski status in motnje delovanja možganov (možen uvod preko http://learn.genetics.utah.edu/content/epigenetics/brain/)
# Epigenetska regulacija celičnega cikla
# Epigenetika in staranje
# Projekt Čovekov epigenom

Vsako temo obdelajo trije študenti. Predlagate lahko tudi dodatne teme ali spremembe naslovov, če se vam to zdi smiselno. Vsaka skupina pripravi povzetek seminarja z vsaj 1000 besedami in ga objavi na tem wikiju. Povzetek ne vsebuje slikovnega gradiva, lahko pa vključuje povezave do slik in videov na spletu. Navedite do 5 ključnih virov (ti ne štejejo v vsoto 1000 besed), ki ste jih uporabili. Pripravite tudi predstavitev, dolgo 8-10 min., ki bo na vrsti v projektnem tednu v začetku aprila 2011 (po 7 predstavitev v 2 urah).

----

''Skupine za projektno nalogo - po trije za vsako poglavje (imena in priimke vpišite v oklepaj za naslovom teme):''
# ''Mehanizem metilacije DNA''
# ''Mehanizem modifikacije histonov''
# ''Analiza metilacijskih vzorcev na DNA''
# ''Analiza posttranslacijskih sprememb histonov'' (Barbara Berki, Maruša Bratuš, Kaja Rupar)
# ''Dedovanje metilacijskih vzorcev'' (Brigita Razboršek, Tisa Primc, Urban Bezeljak)
# ''Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - prehrana'' (Luka Bevc, Janja Juvančič, Tjaša Bigec)
# ''Epigenetske spremembe kot posledica načina življenja - psihološki dejavniki'' (Nives Naraglav,...)
# ''Ksenobiotiki in epigenetske spremembe'' (Daša Janeš, Alenka Mikuž, Špela Baus)
# ''Epigenetske spremembe in rak'' (Tjaša Berčič, Dino Ščuk,Nejc Perme)
# ''Epigenetske spremembe in debelost'' (Kristina Bremec, Petra Gorečan, ...)
# ''Epigenetski status in motnje delovanja možganov'' (Sabina Kolar, Elmina Handanovič, Tonja Pavlovič)
# ''Epigenetska regulacija celičnega cikla''
# ''Epigenetika in staranje'' (Margareta Žlajpah, Maja Kogoj, Zala Rot)
# ''Projekt Čovekov epigenom'' (Blaž Svetic, Kaja Tadić...)

Naslov teme povežite z novo wiki-stranjo, na katero napišite povzetek. Na koncu besedila (pod viri) v novo vrstico dodajte naslednji oznaki:<nowiki>
[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]</nowiki>

Celična stena rastlin

2011-01-10T17:46:00Z

MarusaB: New page: Celična stena je zunajcelična struktura, značilna za rastlinske celice, s katero se, med drugim, ločijo od živalskih celic. Stena celico ščiti pred vplivi okolja, pomaga vzdrževati...

Celična stena je zunajcelična struktura, značilna za rastlinske celice, s katero se, med drugim, ločijo od živalskih celic. Stena celico ščiti pred vplivi okolja, pomaga vzdrževati njeno obliko in preprečuje da bi v celico vdrlo preveč vode. Pomembna je tudi za rastlino kot celoto, saj celična stena specializiranih celic v rastlini omogoča, da rastlina kljub gravitacijski sili stoji pokončno.

Celična stena rastlinske celice je precej debelejša od celične membrane. Debela je od 0.1 pa tudi do nekaj mikrometrov. Kemijska sestava stene se razlikuje od vrste do vrste (pri nekaterih primerih je različna celo med različnimi celicami v isti rastlini), vendar pa imajo vse enako osnovno zgradbo. Glavna sestavina stene je polisaharid celuloza. Celični encim celulozna sintaza sintetizira celulozo, ki se poveže v celulozne mikrofibrile. Ti so potem s sekrecijo prenešeni v medcelični prostor, kjer se vgradijo med ostale polisaharide in proteine.

Mlada celica sprva izloči tanko in mehko steno, ki se imenuje primarna celična stena. V rastoči celici, so celulozna vlakna organizirana v smeri rasti celice in najbrž vplivajo na to kako celica raste. Kako celulozna sintaza »polaga« celulozna vlakna pa usmerjajo mikrotubuli in s tem določajo orientacijo celuloznih mikrofibril.

Med primarnimi stenami celic je osrednja lamela. To je debela plast lepljivih polisaharidov, ki jih imenujemo pektini. Osrednja lamela poveže celico z ostalimi.

Ko celica neha rasti ojača svojo steno. Nekatere celice to storijo tako, da izločijo določene snovi v primarno steno, ki zaradi teh dodatkov otrdi. Druge celice pa med primarno steno in celično membrano dodajo še tako imenovano sekundarno steno. Sekundarna stena je pogosto organizirana v več plasteh in ima močan in obstojen matriks, ki celici nudi zaščito in oporo.

Slika primarne in sekundarne celične stene, vmes je osrednja lamina: http://www.vcharkarn.com/uploads/119/119128.jpg

Primarna in sekundarna celična stena sta stalni tvorbi, ki se ne razgradita. Lahko pa se razgradijo pektinske molekule v osrednji lameli. Delna razgradnja pektinov poteka na primer med zorenjem sadja. Ker celice niso več tako močno povezane med seboj, je zrelo sadje dosti mehkejše od nezrelega sadja.
Osrednja lamela se lahko v rastlinskem tkivu razgradi tudi samo na določenih mestih, na primer v vogalih, v katerih se sosednje celice stikajo med seboj. Na mestih z razgrajeno osrednjo lamelo celice niso več zlepljene med seboj in se zato malo razmaknejo – nastanejo medcelični prostori (prostori med stenama dveh sosednjih celic).
Žive rastlinske celice, ki vsebujejo protoplast, so med seboj povezane s posebnimi strukturami – plazmodezmami. Plazmodezme so ozki kanalčki (luknjice), ki vodijo skozi stene sosednjih celic. Kanalčki so obdani s plazmalemo – plazmalema ene celice se nekako lijakasto nadaljuje v kanalček, na drugi strani stene pa se nadaljeje v plazmalemo sosednje celice. Skozi kanalčke iz ene celice v drugo vodi tudi ozka cevka endoplazemskega retikuluma. Plazmodezma tako omogoča direktni medcelični transport snovi in s tem komunikacijo med celicami.

Slika plazmodezme:
http://en.wikipedia.org/wiki/File:Apoplast_and_symplast_pathways.svg

Zanimivost:
Sestavine celičnih sten so za človeka neprebavljive, kar pomeni, da jih encimi v človeškem prebavilu ne morejo razgraditi. Celične stene v živilih opisujemo z izrazom vlaknine. Kljub nerazgradljivosti pa je zmerna vsebnost vlaknin v živilih koristna, saj pospešuje prebavo hrane.

BIO2 Seminar-geslo

2010-11-23T19:45:11Z

MarusaB:

*G proteini : Brigita Razboršek, Špela Podjed
*[[Verižna reakcija s polimerazo (PCR)]] : Maja Kogoj, Margareta Žlajpah
*Šaperoni : Tjaša Bigec, Janja Juvančič
*[[Lastnosti aminokislin]] : Tjaša Berčič, Sabina Kolar
*[[Mišična distrofija]] : Elmina Handanović, Dino Šćuk
*Ionski kanalčki : Nives Naraglav, Zala Rot
*[[Celična stena rastlin]] : Kaja Rupar, Maruša Bratuš

BIO2 Povzetki seminarjev

2010-11-14T18:59:31Z

MarusaB: /* Maruša Bratuš: Mitohondriji kot jih ne poznamo */

== Đorđe Dimitrijević: PLC regulacija: nastajajoči modeli molekularnih mehanizmov ==

[http://en.wikipedia.org/wiki/Phosphoinositide_phospholipase_C Fosfoinozitol specifične fosfolipaze C] so pogoste signalne komponente povezane z aktivacijo večina celičnih receptorjev.

Družine PLC so kompleksni, večdomenski proteini in skupaj pokrivajo širok spekter regulatornih interakcij, zajemajoč direktno vezavo na podenote G proteinov, majhne GTPaze iz Rho in Ras družin, receptorne in ne-receptorne tirozin- kinaze in lipidne komponente celičnih membran.

Nedavne strukturne določitve PLC komponent in njihovih kompleksov z regulatornimi proteini in direktne mehanistične študije, s prejšnjimi deli, so zagotovile temelje za predloge molekularnih mehanizmov, ki strogo regulirajo PLC aktivnost.

PLC encimi najdeni v evkariontih sestavljajo sorodno skupino proteinov, ki cepijo polarno skupino glavo fosfatidilinozitola 4,5 bisfostata
( PtdIns( 4,5)P2 )[1,2].

Najbolje dokumentirana posledica te reakcije in prvenstven celični signalni odziv je nastanek dveh sekundarnih obveščevalcev :

Inozitol 1,4,5-trifosfat ( Ins(1,4,5)P3), univerzalen kalcij-mobiliziran sekundaren obveščevalec,
in diacilglicerol( DAG), aktivator več tipov efektorskih proteinov vključno z izooblikami protein- kinaz C.

Ti sekundarni obveščevalci zagotovijo skupen člen, od visoko specifičnih receptorjev za hormone, nevrotransmiterje, antigene, komponent zunajceličnega matriksa in rastnih faktorjev,do navzdol intracelularnih(znotrajceličnih) tarč.

S tem načinom prispevajo k regulaciji raznovrstnih bioloških funkcij kot so celično gibanje, fertilizacija in senzorna transdukcija.

Ena izmed pomembnih vlog različnih fosfoinozitidnih vrst je v usmerjanju proteina k posebnim sub-celičnim razdelkom za pomemben nadzor membranskega razvrščanja in celičnega gibanja.[3-5]

[http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20870410 Povezava do originalnega članka]

== Aleksander Krajnc: Oligomerne oblike z G proteinom sklopljenih receptorjev (GPCR) ==
Oligomerizacija je poglavitna lastnost receptorjev na celični membrani, ki velja tudi za z G proteinom sklopljene receptorje (GPCR-je). GPCR-je so dolgo smatrali za monomerne enote. Kljub intenzivnim preučevanjem, razumevanje molekularnih funkcij in struktur še vedno ni čisto raziskano. Kot se je dokaz za združevanje receptorjev razvil iz eksperimentalnih celičnih linij v pomembne in vivo študije izoliranih kompleksov dimernega receptorja ter le-tega sklopljenega skupaj z G proteinom, je pričakovati, da bodo tudi strukturne osnove in funkcije oligomerizacije pri membranskem sporočanju kmalu pojasnjene. Kooperativna interakcija takšnih skupkov GPCR-jev pomembno vpliva na razširjanje signala skozi celično membrano in naprej do G proteinov. Obstoj oligomerizacije celičnih membranskih receptorjev je v celoti podkrepljena s termodinamskimi izračuni in izračuni za trajanje signala, da doseže različne kompartmente celice.

[http://www.google.si/imgres?imgurl=http://gecco.org.chemie.uni-frankfurt.de/researchImg/GPCR-model.jpg&imgrefurl=http://gecco.org.chemie.uni-frankfurt.de/research.html&usg=__fMYEK5wJDPMb82RccdcDil4aNIo=&h=405&w=300&sz=43&hl=sl&start=0&sig2=_e8lvi0fOktIZfT4Fy_0aw&zoom=1&tbnid=MN35y7n6ccUAKM:&tbnh=131&tbnw=97&ei=Ek6_TOn1EImLswb47oC6DQ&prev=/images%3Fq%3DGPCR%2Boligomerization%26um%3D1%26hl%3Dsl%26client%3Dfirefox-a%26sa%3DX%26rls%3Dorg.mozilla:sl:official%26biw%3D1600%26bih%3D709%26tbs%3Disch:1&um=1&itbs=1&iact=hc&vpx=681&vpy=357&dur=1189&hovh=261&hovw=193&tx=102&ty=242&oei=Ek6_TOn1EImLswb47oC6DQ&esq=1&page=1&ndsp=36&ved=1t:429,r:30,s:0 Model GPCR-ja obarvan po entropiji]

[http://www.google.si/imgres?imgurl=http://www.biochemsoctrans.org/bst/035/0749/bst0350749f02.gif&imgrefurl=http://www.biochemsoctrans.org/bst/035/0749/bst0350749f02.htm&usg=__OVNba3MRtMXsl-YUqxIybgTFg0w=&h=391&w=350&sz=51&hl=sl&start=0&sig2=qZQxByKX9fF2e9DHas8doA&zoom=1&tbnid=HWRz_7RVlVxOkM:&tbnh=139&tbnw=124&ei=WUy_TLCaFIqPswac-piqDQ&prev=/images%3Fq%3Dgpcr%2Boligomerization%26um%3D1%26hl%3Dsl%26biw%3D1600%26bih%3D709%26tbs%3Disch:1&um=1&itbs=1&iact=rc&dur=233&oei=WUy_TLCaFIqPswac-piqDQ&esq=1&page=1&ndsp=36&ved=1t:429,r:6,s:0&tx=68&ty=97 Predvidevana oligomerizacija mesta GPCR-jev razreda B]

== Vito Frančič: Proteini WD40: središča v omrežju celičnih biokemijskih interakcij ==
Domene WD40 so beta propelerji, ki so večinoma sestavljeni iz sedmih WD ponovitev. Te ponovitve so kratki strukturni motivi sestavljeni iz približno 40 aminokislin in se pogosto končajo z dipeptidom triptofan-asparaginska kislina (W-D). Proteini, ki vsebujejo domene WD40, so velika družina in jih najdemo v vseh evkariontih. Njihove pomembne lastnosti so, da nimajo sposobnosti katalize, da večinoma opravljajo vlogo platform, na katerih se sestavljajo proteinski kompleksi, in da so močno zastopani v dosedaj raziskanih evkariontskih proteomih. Sodelujejo v mnogih pomembnih procesih, ki so nujni za preživetje celice, recimo signalna transdukcija, delitev celice, spremembe citoskeleta, kemotaksa, procesiranje RNA, … Domene WD40 so sposobne interagirati z mnogo različnimi tipi molekul in so zelo prilagodljive. Vse te lastnosti domen WD40 so najbolje razvidne iz primerov proteinov, ki vsebujejo te domene. Kompleks PRC2 (njegovi najbolj raziskani podenoti sta EED in RbAp46/48) igra pomembno vlogo pri utišanju gena Polycomb; proteini Seh1, Nup85, Sec13 in Nup145 igrajo pomembno vlogo pri sestavljanju plašča jedrnih por; na protein DDB1 deluje V-protein virusa SV5 ter s tem prepreči imunski odziv; kompleks DDB1-DDB2 sobeluje v prepoznavanju in odpravljanju napak na DNA, ki so jo poškodovali UV žarki.
== Žan Caf-Feldin: Glikoliza: Zgolj bioenergetska vloga ali pot preživetja ==
V glavnih možganskih celicah nevronih in astrocitih poteka mnogo reakcij metabolizma. Raziskava se osredotoča na njihov odziv, ko v njih z NO zaustavimo mitohondrijsko dihanje, ki je eden od ključnih segmentov celičnega dihanja. Nevroni hitro po inhibiciji umrejo, medtem ko astrociti povečajo stopnjo glikolize in tako ohranijo mitohondrijski membranski potencial ter se izognejo apoptozi. Glavno vlogo pri povečanju glikolize igra encim 6-fosfofrukto-2-kinaze/fruktoze-2,6-bisfosfataze, izooblika 3 (PFKFB3), ki ga v nevronih primanjkuje saj se konstanto razgrajuje s pomočjo E3 ubikvintinske ligaze spodbujevalnega kompleksa anafaze/ciklosoma, (APC/C)– CDH1. PFKFB3 je odgovoren za produkcijo fruktoze-2,6-bisfosfata (F2,GP2), ki aktivira 6-fosfofrukto-1-kinazo (PFK1) in je neposredni glavni regulator glikolize. Za razliko od astrocitov, nevroni glukozo večinoma uporabljajo v fosfoglukonatni poti, ki regenerira reducirani glutation vendar ne proizvede zadostnega števila ATP, da bi lahko nadomestila količine dosežene brez inhibicije mitohondrijskega dihanja. Opazovanja so pokazala tudi, da bi lahko proteosomalni protein (APC/C)– CDH1 povezoval aktivacijo glikolize in celično razmnoževanje in reguliral proteine v ciklusu delitve celice.

[http://www.google.si/imgres?imgurl=http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/8/8d/Protein_PFKFB3_PDB_2axn.png&imgrefurl=http://en.wikipedia.org/wiki/File:Protein_PFKFB3_PDB_2axn.png&usg=__f7qfEIBpPDqqBN3Ctpdg3iHqc1I=&h=813&w=829&sz=410&hl=sl&start=0&zoom=1&tbnid=AgNK2e4TdSHS6M:&tbnh=137&tbnw=138&prev=/images%3Fq%3DPFKFB3%26um%3D1%26hl%3Dsl%26biw%3D1280%26bih%3D578%26tbs%3Disch:10%2C122&um=1&itbs=1&iact=rc&dur=235&ei=qIbATOCFOoqQjAejk7SlCg&oei=pobATNLeNoi6jAfSi_z0CQ&esq=2&page=1&ndsp=21&ved=1t:429,r:17,s:0&tx=65&ty=28&biw=1280&bih=578 Protein PFKFB3 ]

[http://www.google.si/imgres?imgurl=http://www.3drepertoire.org/media/complexes/EM/APCCdhXenopus.jpg&imgrefurl=http://www.3drepertoire.org/em_structures.html&usg=__2gDaVJImVS6R_LAcSjS42SQqw9o=&h=412&w=397&sz=59&hl=sl&start=0&zoom=1&tbnid=pOKTas9QYCeZ_M:&tbnh=121&tbnw=117&prev=/images%3Fq%3D%28APC/C%29%25E2%2580%2593%2BCDH1%26um%3D1%26hl%3Dsl%26biw%3D1280%26bih%3D578%26tbs%3Disch:10%2C228&um=1&itbs=1&iact=rc&dur=177&ei=WofATOHnNNW6jAf4-Z33CQ&oei=WofATOHnNNW6jAf4-Z33CQ&esq=1&page=1&ndsp=21&ved=1t:429,r:13,s:0&tx=53&ty=50&biw=1280&bih=578 Protein (APC/C)]

== Brigita Razboršek: Adhezijski GPCR-ji - Odkrivanje pomena novih receptorjev ==

GPCR, receptorji, povezani z G proteini, znani tudi kot 7TM, sestavljajo največjo družino površinskih celičnih receptorjev, ki jih najdemo v mnogoceličarskih proteomih. Receptorji zaznajo specifičen ligand, prenesejo signal v celico in v njej sprožijo ustrezen znotrajceličen odziv. GPCR-je lahko glede na sekvenčno homologijo razdelimo v šest razredov. Adhezijski GPCR-ji predstavljajo drugi največji razred. V človeškem telesu jih najdemo kar 30.

Adhezijske GPCR definira:

- dolg N-terminalni konec z več funkcionalnimi domenami (najdemo ga na zunajcelični strani),

- zelo zapletena genomska struktura z več introni in izrezovalnimi mesti,

- 7TM regija, ki nima jasnih podobnosti s 7TM regijami drugih GPCR-jev,

- GPCR proteolitično mesto, ki povezuje velike zunajcelične regije s 7TM.

Adhezijskim GPCR-jem njihova raznolika struktura omogoča opravljanje več nalog, ki so odvisne od tkiva in vrste celic, kjer se nahajajo. Pomembno vlogo imajo v imunskem odzivu, pri tumorogenezi in v razvojni biologiji, znanstveniki pa odkrivajo vedno več funkcij, ki jih opravljajo ti edinstveni receptorji.

Viri:
1. Yona, S., Lin, H., Siu, W. O., Gordon, S., Stacey M.: Adhesion-GPCRs: emerging roles for novel receptors. Cell press, 2008,Vol.33,
No. 10, 491-500

2. Bjarnadóttir, T. K., Fredrikson, R., Schiçth, H. B.: The Adhesion GPCRs: A unique family of G protein-coupled receptors with important roles in
both central and peripheral tissues. Cellular and Molecular Life Sciences , 2007, Vol. 64, 2104-2119

== Tisa Primc: Apoptoza inducirana prek smrtnih receptorjev ==
Apoptoza ali programirana celična smrt je naraven in nujno potreben proces, ki poteka v vseh večceličnih organizmih. V procesu smrti se iz organizma odstranjujejo nepotrebne in potencialno škodljive celice. Glavno vlogo pri tem odigrajo encimi kaspaze, ki so pred sproženjem procesa v celici prisotni v obliki cimogenov prokaspaz. Aktivacijo lahko sprožijo znotraj- ali izvencelični signali. Za slednje poskrbijo T limfociti, ki prepoznajo poškodovane in z virusi okužene celice. V ta namen imajo na svojem površju t.i. smrt-inducirajoče ligande, ki se vežejo na smrtne receptorje na membranah nevarnih celic. Ta povezava povzroči na intracelularnih domenah receptorjev določene konformacijske spremembe, ki omogočijo vezavo različnih adapterskih molekul, na katere se nato vežejo iniciatorske prokaspaze. Kompleksu, ki pri tem nastane pravimo DISC (Death Inducing Signalling Complex). Občutljivost celice na apoptotske signale je v veliki meri odvisna od razmerja med pro- in anti-apoptotskimi proteini iz Bcl-2 družine. Pomembno vlogo pri procesu pa odigrajo tudi mitohondriji. Med procesom pride do naluknjanja njihove zunanje membrane, pri čemer se v citosol sprostijo številni pro-apoptotski proteini, med katerimi ima glavno vlogo citokrom C. Sproščeni proteini še dodatno ojačajo signalno pot. Kaskada biokemičnih reakcij privede do morfoloških sprememb: zaradi razbitja citoskeleta se celica skrči, na površini se pojavijo mehurčkasti izrastki, jedro in mitohondriji se razgradijo, DNA pa se razreže na krajše fragmente. V končni fazi apoptoze celica razpade na apoptotska telesca, ki jih nato fagocitirajo sosednje celice in celice požiralke.

== Nataša Simonič: Botulin in tetanus nevrotoksin: struktura, delovanje in terapevtska uporaba ==
Botulin (BoNT)[http://www.ebi.ac.uk/biomodels/ModelMonth/August2010/fig1.png] je eden najbolj smrtonosnih naravnih strupov. BoNT (150kDa), ki ga proizvajajo anaerobne bakterije ''Clostridium botulinum'' [http://www.millennium-ark.net/NEWS/08_Health/08_Health_pics/081201.clostridium.jpg], je zgrajen iz dveh polipeptidnih verig, lahke in težke, ki sta med seboj povezani z disulfidnim mostom. Je nevrotoksin, zavira sproščanje acetilholina v živčnomišičnih stikih in povzroči botulizem oz. mišično ohromelost. Sposobnost botulina za prekinjanje živčnega prenosa so v preteklosti izkoriščali v različne namene, npr. za zdravljenje očesnih obolenj. Danes je njegova uporaba močno razširjena, najdemo ga v botoksu, kot tudi pri zdravljenju aksilarne hiperhidroze (prekomerno potenje pod pazduhami).

Tetanus nevrotoksin (TeNT)[http://www.rcsb.org/pdb/images/1fv3_bio_r_500.jpg?bioNum=2] proizvajajo anaerobne bakterije ''Clostridium tetani'' [http://www.humanillnesses.com/original/images/hdc_0001_0003_0_img0264.jpg]. Po zgradbi je podoben BonT, prav tako tudi po funkciji, tudi TeNT je nevrotoksin, ki inhibira sproščanje acetilholina. To privede do tetanusa, za katerega so značilni močni mišični krči.

Oba toksina uvrščamo med klostridijske toksine (CNT), saj spadata v isti rod. Mehanizem delovanja obeh nevrotoksinov je podoben, le da BoNT deluje na motornevrone, medtem ko TeNT na različne tipe nevronov.

Avtorji članka [http://bio.ijs.si/~zajec/bio2/seminarji/botulin.pdf] so razpravljali o strukturi, mehanizmu delovanja in terapevstki uporabi teh dveh toksinov v medicini in farmaciji. Raziskovanja strukture in mehanizma delovanja BoNT in TeNT so razkrila njune odlike. Uporabili bi jih lahko za izdelavo boljših cepiv ter novih zdravil (npr. nebolezenski klostridiji v vlogi "dostavljalca" protirakavih snovi v tumorske celice).

Za lažjo predstavo kako delujeta BoNT in TeNT si lahko ogledate kratek filmček [http://www.youtube.com/watch?v=ufQSPrLhJFw&feature=related].

== Laura Ogrin: Kooperativni in nekooperativni ionski kanali CNG ==
CNG kanali so ionski prenašalni kanali, katerih delovanje je regulirano z molekulami cNMP. Njihove funkcije v celicah so zelo različne. Običajni CNG so po zgradbi heterotetrameri. Vsaka podenota ima posebno CNBD strukturo, na kateri je vezavno mesto za cNMP. Za odprtje takega kanala je potrebnih več molekul liganda. Mehanizem je kooperativen in poteka prek alosteričnih konformacij.
V raziskavi[http://bio.ijs.si/~zajec/bio2/seminarji/cyclic%20nucleotide%20gated%20channels.pdf] so natančneje preučili zgradbo in delovanje ionskega CNG kanala iz bakterije ''Mesorhizobium loti'' (mlCNG) in ionskega kanala iz celic morskega ježka (CNGK). Kanali mlCNG so homotetrameri. Štiri enake podenote so po zgradbi podobne podenotam klasičnih CNG kanalov. CNGK kanali pa so psevdotetrameri, kar pomeni, da gre za eno daljšo polipeptidno verigo, ki pa je na videz organizirana v štiri različne podenote. Tudi te podenote imajo veliko podobnosti s tistimi v klasičnih CNG kanalih. Kljub podobnostim pa se mlCNG in CNGK razlikujejo od klasičnih CNG kanalov in sicer je bistvena razlika v tem, da mlCNG in CNGK ne delujejo kooperativno, za odprtje kanala pa je potrebna samo ena molekula liganda (cNMP). Do te razlike je najverjetneje prišlo zaradi prilagajanja mehanizmov razmeram v okolju. Tako najdemo v okolju z nizko koncentracijo cNMP-ja pretežno kanale katerih delovanje je odvisno od ene molekule, medtem ko so v okolju z visoko koncentracijo liganda v prednosti kanali s kooperativnim mehanizmom.
S preučevanjem strukture so v raziskavi pojasnili tudi vzroke za selektivnost kanalov za določen ligand. Tako so mlCNG cAMP selektivni, medtem ko CNGK vežejo molekulo cGMP.

== Žan Železnik: Biokemijska in strukturna osnova za trans-v-cis izomerizacijo retinoidov v kemiji vida ==
Pri pretvorbi svetlobnih dražljajev v elektrokemijski signal se 11-cis-retinal pretvarja v all-trans-retinal. Da je ta proces nemoten, se mora all-trans-retinal nenehno regenerirati nazaj v 11-cis obliko. To poteka v vizualnem ciklu, v fotoreceptorskih celicah ter v celicah retinalskega pigmentnega epitela. All-trans-retinal se najprej transportira v celice epitela, in se tam z encimom LRAT esterificira. All-trans-retinil estri so substrat za RPE65, ki katalizira endotermno izomerizacijo all-trans-retinoidov v 11-cis obliko. Produkt, 11-cis-retinol je v večih stopnjah s pomočjo RDHjev oksidiran do zadnjega metaboličnega koraka retinoidnega cikla - 11-cis-retinala. 11-cis-retinal se nato transportira nazaj v fotoreceptorske celice, kar zaključi cikel. Toda čeprav so koraki te metabolične poti znani, pa mehanizmi nekaterih reakcij še vedno niso raziskani.

== Špela Podjed: Strukturne lastnosti RNA-stikal, ki vežejo metabolite ==
RNA-stikala so elementi neprevedenega dela mRNA, ki so sposobni vezave majhnih metabolitov. Do sedaj so jih odkrili že več kot dvajset, še vedno pa niso razkrili vseh lastnosti njihovih struktur. Najprej so jih odkrili in vitro. Ugotovili so, da naravni in umetni aptameri (del RNA, ki veže metabolit) uporabljajo skupne načine za vezavo liganda. Oboji uporabljajo parjenje baz, zlaganje aromatov in stabilizacijo z kovinskimi ioni. Naravni aptameri so večji in ligand s parjenjem baz in terciarnimi interakcijami med oddaljenimi deli vijačnice objamejo z vseh koncev. To zagotavlja veliko afiniteto RNA-stikala do liganda. Naravni aptameri so veliko bolj selektivni in specifični do liganda od njihovih umetnih modelov. Slednji so strukturno namreč preprostejši, vsebujejo manj nukleotidov in tako ne morejo dobro skriti metabolita v notranjost strukture. Poleg tega so odkrili tudi RNA-stikalo, ki je hkrati tudi ribocim, to je glmS [http://www.rcsb.org/pdb/explore/jmol.do?structureId=3L3C&bionumber=1], ki se avtokatalitično cepi ob vezavi metabolita glukozamin-6-fosfata. RNA-stikala so izredno pomembna, saj so zaradi njihove narave zelo primerna za manipulacijo izražanja genov in zaznavanje majhnih metabolitov. V človeku jih do sedaj še niso odkrili, zato so nadvse primerna za razvoj zdravil proti bakterijam.

== Nejc Perme: Mehanizmi zaznavanja glukoze v evkariontskih celicah ==
Glukoza je zelo pomemben vir ogljika in energije za evkariontske celice. Zato so razvile kompleksne mehanizme za natančno zaznavanje sprememb v koncentraciji. V raziskavah, ki so potekale v kvasovkah, so odkrili tri mehanizme za zaznavanje glukoze:

1) Kot zaznavna molekula deluje sama heksokinaza 2. Izkazalo se je, da se heksokinaza 2 lahko nahaja tudi v jedru, kjer neposredno interagira s transkripcijskimi faktorji (npr. Mig1), ki kontrolirajo ekspresijo genov. Da se heksokinaza pomakne v jedro pa mora prej prejeti signal od glukoze.

2) Zaznavni molekuli sta dva proteina v membrani (Rgt2 in Snf3), ki sta homologna transportnim proteinom glukoze. Med seboj se razlikujeta v tem, da se Snf3 odzove na majhne koncentracije glukoze, Rgt2 pa na velike. Odzoveta se na enak način kot heksokinaza z represijo in ekspresijo nekaterih genov (pri tem ne vstopata v jedro)

3) Glukoza se zaznava z GPCR sistemom. Alfa-podenota se odcepi in aktivira adenilat ciklazo. Da postane adenilat ciklaza aktivna je potrebna še glukoza-6-fosfat.

Kako te mehanizmi zaznajo glukozo še ni znano, dokazano pa je, da imajo molekule pomembne vloge pri signalizaciji saj brez njih ne pride do celičnega odziva. Raziskovanje mehanizmov zaznavanja je šele v začetnih fazah, zato lahko pričakujemo, da bodo nadaljnje raziskave uspele razložiti kako naše celice zaznajo glukozo.

== Urška Žbogar: Multifunkcionalnost glikolitičnih encimov ==
Glikoliza je biokemijska pot, ki se je razvila pod anaerobnimi pogoji in v kateri se 1 molekula glukoze pretvori v 2 molekuli piruvata. Ta pot je regulirana s številnimi encimi, za katere so novejše študije pokazale, da so bolj zapleteni, multi-funkcijski proteini, ne pa zgolj enostavne komponente glikolitične poti. Nekateri encimi opravljajo dodatne funkcije, in sicer v
regulaciji transkripcije: heksokinaza (HK)-2, laktat dehidrogenaza A (LDH-A), gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza (GAPD) in enolaza (ENO)-1;
regulaciji apoptoze: glukokinaza, HK in GAPD;
stimulaciji celične motilitete: glukoza-6-fosfat izomeraza

Glikoliza je glavni vir proizvodnje energije v pogojih, ko primanjkuje kisika zato je izražanje genov, ki kodirajo glikolitične encime pomembno za prilagoditev na hipoksijo (pomanjkanje kisika). Odziv na hipoksijo je posredovan s transkripcijskim faktorjem HIF-1, ki veže cis-regulatorne elemente za aktivacijo genov za odziv na hipoksijo, vključno s tistimi, ki kodirajo glikolitične encime. Rakave celice pa opravljajo glikolizo s povišano produkcijo laktata kljub prisotnosti zadostne količine kisika. Odvisnost rakavih celic od glikolize se kaže v spremenjenih tumornih mitohondrijih, ki niso sposobni vzdrževati normalnega oksidativnega metabolizma.

V primeru heksokinaze je glikolizna pot povezana z mitohondrijsko oksidativno fosforilacijo
in apoptozo (lokalizacija v mitohondriju). Multifunkcionalnost teh encimov dokazuje tudi lokalizacija glikolitičnih encimov v jedru, kjer sodelujejo kot komponente transkripcijskega koaktivatorja (LDH-A in GAPD) ali represorja (ENO1), medtem ko sama glikoliza poteka izključno v citoplazmi.

== Urban Bezeljak: Na novo odkrite skrivnosti aktomiozinskega delovnega takta ==
Raziskave na primeru biokemijskega aktomiozinskega motorja[http://www.banyantree.org/jsale/actinmyosin/images/actin.gif] so postregle z nekaterimi dognanji, ki so in še bodo pomagali razumeti ostale fiziološke procese od celičnega premikanja do celičnega signaliziranja. Tako kot pri avtomobilskem motorju z notranjim izgorevanjem lahko tudi pri motornem proteinu miozinu definiramo „delovni takt“, korak kjer pride do nastanka mehanske moči. Delovni takt aktomiozina je ključni trenutek v miozinskem ATPaznem ciklu, v katerem služi hidroliza ATP kot vir energije in konformacijskih sprememb, ki povzročijo premik mišičnih filamentov.

[http://en.wikipedia.org/wiki/Myosin Molekula miozina] je sestavljena iz glave (motorne domene), vratu (vzvoda) in dolgega repa, ki se prepleta ter tvori debel mišični filament. Na motorni domeni najdemo aktinske vezavne regije, nukleotidno vezavno mesto ter elemente, ki posredujejo spremembe v nukleotidnem žepu do vzvoda oz. do vezavnih mest za aktin. Ko je na miozinsko glavo vezana molekula ATP, sta aktin in miozin razdružena, ko pa pride do hidrolize, se zaradi nastalih konformacijskih sprememb glava lahko veže na aktin, vzvodna ročica miozina pa v koraku delovnega takta zamahne in premakne filamenta. Sprostitev produktov hidrolize in ponovna vezava ATP označujeta začetek novega mehanokemičnega cikla. Odločilen pomen pri izvedbi učinkovitega miozinskega zamaha igra t.i. aktnska aktivacija, ki onemogoči nastanek jalovega zamaha, pri katerem aktin in miozin nista povezana. Mehanizem preusmeritve reakcijskega pretoka na učinkovito izvedbo biološke funkcije imenujemo kinetična izbira reakcijske poti. Zanjo je značilno, da sistem ubere termodinamsko manj ugodno, a hitrejšo reakcijsko pot, saj je ugodnejša (v našem primeru jalov zamah) kinetično ovirana.

== Margareta Žlajpah: Regulacija HIF-1 proteina ==
"Hypoxia-inducible factors" ali drugače HIF proteini so skupina heterodimernih transkripcijskih faktorjev, ki se odzovejo na pomankanje kisika na celični ravni. Izmed vseh je HIF-1 protein najpomembnejši, saj je HIF-1 proteini tisi, ki je odgovoren za aktivacijo genov, ki kontrolirajo metabolne poti v takem okolju. Odgovor na "hypoxio" vključuje preklop iz aerobnega na anaerobni metabolizem in izražanje proteinov, ki regulirajo celično preživetje ali njeno smrt - apoptozo.

Pomankanje kisika v celici je značilno tako za popolnoma zdrave bolnike (posledica višinskih treningov ali visokih alpinističnih vzponov) kot tudi za tiste, ki so zboleli za rakom. Ena izmed redkih autosomnih bolezni raka je tudi von Hippel Lindau bolezen. V kombinaciji z HIF-1α proteinom, naj bi se VHL gen dekativiral in s tem dovolil rast dobro ožiljenih tumorjev v ledvicah, očesni mrežnici in centralnem živčnem sistemu.

Sam VHL protein (pVHL) pa ima tudi pomembno vlogo pri razgradnji HIF proteinov. Do sedaj je znanih nekaj različnih pVHL odvisnih mehanizmov po katerih se HIF protein razgradi, odkrili pa so tudi pVHL neodvisne mehanizme razgradnje. Po drugi strani pa je translacija še dokaj neodkrito področje biokemije, na katerem se iz dneva v dan pojavljajo nove ideje vendar natančnega mehanizma sinteze HIF proteina še ne poznamo.

Cilj znanstvenikov je dodobra spoznati regulacijo tako sinteze kot tudi razgradnje HIF-1 proteina, saj bi z novimi dognanji na tem področju bili korak bližje izdelavi zdravil proti raku, ter razumevanju odziva telesa na pomankanje kisika.

== Nives Naraglav: Protein kinaze: evolucija dinamično reguliranih proteinov ==
Protein kinaze (PK) so v celicah zelo raznoliki in pogosti encimi, ki z odcepom fosfata iz molekule ATP, fosforilirajo ostale proteine.

Čeprav so si PK v neaktivne stanju med seboj zelo različne, pa obstajajo elementi, ki se pogosteje ponavljajo v aktivnih oblikah več evkariontskih protein kinaz. Takšni elementi so katalitična zanka, aktivacijski segment, GHI domena in F heliks. Da je encim aktiven, morajo biti ti elementi v medsebojni legi, ki omogoča tvorjenje regulatornega in katalitičnega hidrofobnega področja, ki nastaneta z interakcijami med seboj oddaljenih aminokislinskih ostankov.

Med preučevanjem evkariontskih PK in njihovih skupnih predhodnikov so znanstveniki ugotovili, da so prvi tekom evolucije razvili dinamičen način regulacije, ki je vezana na GHI domeno in aktivacijski segment, ki pa jih predhodniki nimajo. V dani raziskavi je podrobneje raziskano aktivno povezovanje elementov prek konformacijskih sprememb ter pomen različnih struktur pri aktivaciji in regulaciji evkariontskih PK.

Razumevanje načina povezovanja katalitičnega ogrodja, ki sestoji iz F heliksa in hidrofobnih področij, s preostali elementi katalitične podenote, je izhodišče za raziskovanje nepravilnosti, drugačnosti v delovanju kinaz.

== Maruša Bratuš: Mitohondriji kot jih ne poznamo ==

Vsi poznamo mitohondrije, ki s pomočjo kisika in piruvat dehidrogenaze oksidativno dekarboksilirajo piruvat do acetil-koencima A, ki je potem v reakcijah Krebsovega cikla dokončno oksidiran do ogljikovega dioksida, pri čemer nastaja energija v obliki ATP, FADH2 in NADH. Večina energije pa potem pride iz oksidativne fosforilacije, ko so elektroni iz NADH preko verige prenosa elektronov prenešeni do kisika, prenos protonov, ki pri tem tudi poteka, pa poganja ATP sintazo. Poznamo pa tudi veliko organizmov, ki preživijo v okolju z zelo malo ali celo brez kisika. Kako preživijo? Njihovi mitohondriji kot končni akceptor elektronov ne potrebujejo kisika, saj uporabijo druge molekule, ki so na voljo, na primer nitrate iz okolja ali endogeno proizveden fumarat. Produkt njihovega dihanja zato ni voda, temveč nitriti ali sukcinat. Pri tem je pri eukariontih pomemben encim fumarat reduktaza, ki je strukturno soroden aerobnemu encimu sukcinat dehidrogenaza, funkcijo pa ima tako kot fumarat reduktazni kompleksi v prokariontih. Posebna vrsta mitohondrijev pa lahko kot donorje elektronov v sintezi ATP uporablja tudi anorganske sulfide. Za razlago raznolikosti mitohondrijev obstajata dve teoriji. Obe pa vključujeta možnost evolucijskih modifikacij podedovanih ali pridobljenih genov, ki naj bi izvirali neposredno iz genoma prednikov mitohondrijev, ki je bil najverjetneje individualna anaerobna eubakterija.

BIO2 Povzetki seminarjev

2010-11-14T18:40:58Z

MarusaB:

BIO2 2010 Seminar

2010-11-14T18:30:10Z

MarusaB: /* Seznam seminarjev- datumi za seminarje, pri katerih še ni navedena tema, so le informativni in se bodo še spremenili */

= Biokemijski seminar =

Seminarje vodi doc. dr. Gregor Gunčar in so na urniku vsako sredo in petek po eni uri predavanj iz Biokemije.

Ocena seminarjev predstavlja 30% končne ocene in vsebuje vse točke, ki jih študent/ka lahko zbere pri seminarju in ostalih dejavnostih, ki niso del pisnega izpita.

== Seznam seminarjev- datumi za seminarje, pri katerih še ni navedena tema, so le informativni in se bodo še spremenili==
{| {{table}}
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Ime in priimek'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Naslov članka'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Rok za oddajo'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Rok za recenzijo'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Datum predstavitve'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent1'''
| align="center" style="background:#f0f0f0;"|'''Recenzent2'''
|-
| Gregor Gunčar||[[ skopiraj url naslov od svojega dela; od BIO2_Povzetki_seminarja dalje| naslov seminarja]]|||||||||
|-
| DIMITRIJEVIĆ ĐORĐE||[[BIO2_Povzetki_seminarjev#.C4.90or.C4.91e_Dimitrijevi.C4.87:_PLC_regulacija:_nastajajo.C4.8Di_modeli_molekularnih_mehanizmov|PLC regulacija: nastajajoči modeli molekularnih mehanizmov]]||20.10.||25.10.||29.10.||Berčič Tjaša||Berki Barbara
|-
| KRAJNC ALEKSANDER||[[BIO2_Povzetki_seminarjev#Aleksander_Krajnc:_Oligomerske_oblike_z_G_proteinom_sklopljenih_receptorjev_.28GPCR.29|Oligomerske oblike z G proteinom sklopljenih receptorjev (GPCR)]]||20.10.||25.10.||29.10.||Bevc Luka||Bezeljak Urban
|-
| FRANČIČ VITO||[[BIO2_Povzetki_seminarjev#Vito_Fran.C4.8Di.C4.8D:_Proteini_WD40:_sredi.C5.A1.C4.8Da_v_omre.C5.BEju_celi.C4.8Dnih_biokemijskih_interakcij|Proteini WD40: središča v omrežju celičnih biokemijskih interakcij]]||20.10.||25.10.||29.10.||Bigec Tjaša||Bratuš Maruša
|-
| CAF - FELDIN ŽAN||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev#.C5.BDan_Caf-Feldin:_Glikoliza:_Zgolj_bioenergetksa_vloga_ali_pot_pre.C5.BEivetja Glycolysis: a bioenergetic or a survival pathway?]||20.10.||27.10.||3.11.||Simonič Nataša||Bremec Kristina
|-
| ŽELEZNIK ŽAN||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Žan_Železnik:_Biokemijska_in_strukturna_osnova_za_trans-v-cis_izomerizacijo_retinoidov_v_kemiji_vida|Biokemijska in strukturna osnova za trans-v-cis izomerizacijo retinoidov v kemiji vida ]]||28.10.||2.11.||5.11.||Caf-Feldin||Dimitrijević
|-
| PRIMC TISA||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Tisa_Primc:_Apoptoza_inducirana_prek_smrtnih_receptorjev| Apoptoza inducirana prek smrtnih receptorjev ]]||28.10.||2.11.||5.11.||Frančič||Hadanović
|-
| RAZBORŠEK BRIGITA||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev#Brigita_Razbor.C5.A1ek:_Adhezijski_GPCR-ji_-_Odkrivanje_pomena_novih_receptorjev Adhezijski GPCR-ji: odkrivanje pomena novih receptorjev]||28.10.||3.11.||10.11.||Hriberšek||Juvančič
|-
| SIMONIČ NATAŠA||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev#Nata.C5.A1a_Simoni.C4.8D:_Botulin_in_tetanus_nevrotoksin:_struktura.2C_delovanje_in_terapevtska_uporaba Botulin in tetanus nevrotoksin: struktura, delovanje in terapevtska uporaba]||29.10.||5.11.||12.11.||Kogoj||Kolar
|-
| OGRIN LAURA||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Laura_Ogrin:_Kooperativni_in_nekooperativni_ionski_kanali_CNG| Kooperativni in nekooperativni ionski kanali CNG]]||29.10.||5.11.||12.11.||Kolenc||Krajnc
|-
| DIMITRIJEVIČ ĐORĐE||||3.11.||10.11.||17.11.||||
|-
| PERME NEJC||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Nejc_Perme:_Mehanizmi_zaznavanja_glukoze_v_evkariontskih_celicah|Mehanizmi zaznavanja glukoze v evkariontskih celicah]]||5.11.||12.11.||19.11.||Primc||Ogrin
|-
| PODJED ŠPELA||[[BIO2_Povzetki_seminarjev#.C5.A0pela_Podjed:_Strukturne_lastnosti_RNA-stikal.2C_ki_ve.C5.BEejo_metabolite| Strukturne lastnosti RNA-stikal, ki vežejo metabolite]]||5.11.||12.11.||19.11.||Perme||Rot
|-
| ŽBOGAR URŠKA||[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/BIO2_Povzetki_seminarjev# Multifunkcionalnost glikolitičnih encimov]||10.11.||17.11.||24.11.||Podjed||Razboršek
|-
| NARAGLAV NIVES||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Nives_Naraglav:_Protein_kinaze:_evolucija_dinamično_reguliranih_proteinov|Protein kinaze: evolucija dinamično reguliranih proteinov]]||12.11.||19.11.||26.11.||Rovanšek||Rupar
|-
| BEZELJAK URBAN||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Urban_Bezeljak:_Na_novo_odkrite_skrivnosti_aktomiozinskega_delovnega_takta| Na novo odkrite skrivnosti aktomiozinskega delovnega takta]]||12.11.||19.11.||26.11.||Stupar||Šćuk
|-
| ŽLAJPAH MARGARETA||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Margareta_Žlajpah:_Regulacija_HIF-1_proteina| Regulacija HIF-1 proteina]]||12.11.||19.11.||26.11.||Tolar||Žbogar
|-
| KOLAR SABINA||Bridging the GAP between insulin signaling and GLUT4 translocation||17.11.||24.11.||1.12.
|-
| HANDANOVIĆ ELMINA||A Biochemical Approach to the Problem of Aging||26.11.||1.12.||3.12.
|-
| BRATUŠ MARUŠA||[[ BIO2_Povzetki_seminarjev#Maruša_Bratuš:_Mitohondriji_kot_jih_ne_poznamo| Mitohondriji kot jih ne poznamo]]||26.11.||1.12.||3.12.
|-
| RUPAR KAJA||Sirtuin regulation of mitochondria- energy production, apoptosis, and signaling||2.12.||6.12.||8.12.
|-
| BERKI BARBARA||Mitochondrial Evolution||3.12.||7.12.||10.12.||||
|-
| JUVANČIČ JANJA||Versatility of the mitochondrial protein import machinery||3.12.||7.12.||10.12.||||
|-
| ROT ZALA||The mitochondrial uncoupling-protein homologues||3.12.||8.12.||15.12.||||
|-
| KOLENC FILIP||Post-translational modifications in signal integration||3.12.||10.12.||17.12.||||
|-
| ŠČUK DINO||Mechanisms of lipid-body formation||3.12.||10.12.||17.12.||||
|-
| BEVC LUKA||Hormone-sensitive lipase – new roles for an old enzyme||3.12.||10.12.||17.12.||||
|-
| MEDEN JANEZ||Regulatory crosstalk of the metabolic network||8.12.||15.12.||22.12.||Naraglav||Mikuž
|-
| ROVANŠEK VERONIKA||||10.12.||17.12.||24.12.||||
|-
| BERČIČ TJAŠA||||10.12.||17.12.||24.12.||||
|-
| BIGEC TJAŠA||||10.12.||17.12.||24.12.||||
|-
| KOGOJ MAJA||||22.12.||29.12.||5.1.||||
|-
| BREMEC KRISTINA||||24.12.||3.1.||7.1.
|-
| STUPAR UROŠ||||24.12.||3.1.||7.1.
|-
| TOLAR EVA||||24.12.||3.1.||7.1.
|-
| UMEK ŠPELA||||3.1.||7.1.||12.1.
|-
| HRIBERŠEK DAMJANA||||3.1.||7.1.||14.1.
|-
| KORPAR TANJA||||3.1.||7.1.||14.1.
|-
| PAVLOVIČ TANJA||||3.1.||7.1.||14.1.
|-
| GOREČAN PETRA||||5.1.||12.1.||19.1.
|-
| GREGORIČ TINA||||7.1.||14.1.||21.1.
|-
| PRIMEC SARA||||7.1.||14.1.||21.1.
|-
| FLIS TJAŠA||||7.1.||14.1.||21.1.
|}

== Gradivo za seminarje ==
Gradivo za seminarje najdete na http://bio.ijs.si/~zajec/bio2/seminarji/
username: bio2
password: samozame

==Naloga==
'''Vaša naloga za seminar je: '''
A) v skupini še z enim kolegom pripraviti opis enega gesla v poglavju Biokemijski leksikon 
B) samostojno pripraviti seminar, katerega osnova je znanstveni članek, ki ga določi docent

===A: Leksikografsko geslo===
Za vpis gesla veljajo naslednja pravila: 
* Geslo je lahko iz katere od že vpisanih kategorij ali pa izberete svoje. Če geslo še ni vpisano v [[Leksikon_BMB | kazalu]], ga smiselno uvrstite vanj.
* Do '''12. decembra 2010''' do 12. ure vpišite v tabelo skupin [[BIO2 Seminar-geslo]], katero temo ste si izbrali. Preden se odločite za svojo temo, preverite, da si ni iste izbral že kdo drug.
* Razlaga gesla naj obsega med 500 in 600 besed in vsaj eno povezavo na slikovno gradivo drugje na internetu. Ne nalagajte slik, ki so avtorsko zaščitene!
* Opis pod A morate dokončati do '''12. januarja 2010''' do 12. ure.

===B: Seminar===
Za pripravo seminarja velja naslednje: 
* Docent določi članek, ki ga boste obravnavali v okviru seminarja
* [[BIO2 Povzetki seminarjev|Povzetek seminarja]] opišete na wikiju v približno 200 besedah - najkasneje do dne ko morate oddati seminar recenzentom. Povezave do slik so dobrodošle, niso pa nujne.
* Povezavo do povzetka vnesete v tabelo seminarjev tekočega letnika.
* Seminar pripravite v obliki seminarske naloge na ~5-9 straneh A4 (pisava 12, enojni razmak, 2,5 cm robovi; važno je, da je obseg od 2800 do 3000 besed), vsebovati mora vsaj eno sliko. Slika mora imeti legendo in v besedilu mora biti na ustreznem mestu sklic na sliko.
* Natisnjen seminar oddajte dva tedna pred predstavitvijo vsakemu od recenzentov (docentu ga pošljite po e-pošti v formatu .doc ali .docx).
* Recenzenti do dneva določenega v tabeli določijo popravke in podajo oceno pisnega dela.
* Ustna predstavitev sledi na dan, ki je vpisan v tabeli. Za predstavitev je na voljo 20-30 minut. Recenzenti morajo biti na predstavitvi prisotni.
* Predstavitvi sledi razprava. Recenzenti podajo oceno predstavitve in postavijo vsaj dve vprašanji.
* Na dan predstavitve morate docentu oddati končno (popravljeno) in natisnjeno verzijo seminarja v enem izvodu.
* Seminarska naloga, povzetek in opis gesla morajo biti v slovenskem jeziku!

==Ocenjevanje seminarjev==
Recenzenti ocenijo seminar tako, da izpolnijo [[https://spreadsheets.google.com/viewform?hl=en&formkey=dE1aOFU1aE1iMlBrNEJzLTRGeTdWZXc6MQ#gid=0 recenzentsko poročilo]] na spletu.

== Mnenje o predstavitvi ==
Vsi, ki so bili na seminarju prisotni, '''morajo''' oceniti seminar, tako da oddajo svoje [https://spreadsheets.google.com/viewform?hl=en&formkey=dDlsbDlnclNrc3dIS2otRFdxUEFTNnc6MQ#gid=0 mnenje] najkasneje v treh dneh po predstavitvi.

==Urejanje spletnih strani na wikiju==
Wiki so razvili zato, da lahko spletne vsebine ureja vsakdo. Ukazi so preprosti, dokler si ne zamislite česa prav posebnega. Vseeno pa je Word v primerjavi z wikijem pravo čudežno orodje... Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.''

==Citiranje virov==
Citiranje je možno po več shemah, važno je, da se v seminarju držite ene same.
Temeljno načelo je, da je treba vir navesti na tak način, da ga je mogoče nedvoumno poiskati.
Za citate v naravoslovju je najpogostejše citiranje po pravilniku ISO 690. [http://www.zveza-zotks.si/gzm/dokumenti/literatura.html Pravila], ki upoštevajo omenjeni standard, so pripravili pri ZTKS. Sicer pa ima vsaka revija lahko svoj način citiranja, ki ga je treba pri pisanju članka upoštevati. 
'''Citiranje knjig:''' 
Priimek, I. ''Naslov''. Kraj: Založba, letnica. 
Priimek, I. ''Naslov: podnaslov''. Izdaja. Kraj: Založba, letnica. Zbirka, številka. ISBN. 

Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005. 
Glick BR in Pasternak JJ. ''Molecular biotechnology: principles and applications of recombinant DNA''. 3. izdaja. Washington: ASM Press, 2003. ISBN 1-55581-269-4. 
Če so avtorji trije, je beseda in med drugim in tretjim avtorjem. Če so avtorji več kot trije, napišemo samo prvega in dopišemo ''et al''. (in drugi, po latinsko). Vse, kar je latinsko, pišemo poševno (npr. tudi imena rastlin in živali, pojme ''in vivo'', ''in vitro'' ipd.).

'''Citiranje člankov:''' 
Priimek, I. Naslov. ''Naslov revije'', letnica, letnik, številka, strani. 
Lartigue C. ''et al''. Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 2007, letn. 317, str. 632-638.

Alternativni način citiranja (predvsem v družboslovju) je po pravilih APA, kjer članke citirajo takole: 
Priimek, I. (letnica, številka). Naslov. Naslov revije, strani. 
Lartigue C. ''et al.'' (2007, 317) Genome transplantation in bacteria: changing one species to another. ''Science'', 632-638.

Revija Science uporablja skrajšani zapis: 
C. Lartigue ''et al''. Science 317, 632 (2007) 

V diplomah na FKKT je treba navesti vire tako, da izpišete tudi naslov citiranega dela in strani od-do (ne samo začetne).

'''Citiranje spletnih virov:''' 
Priimek, I. ''Naslov dokumenta''. Izdaja. Kraj: Založnik, letnica. Datum zadnjega popravljanja. [Datum citiranja.] spletni naslov 
strangeguitars. ''On the brink of artificial life''. 6. 10. 2007. [citirano 13. 11. 2007] http://www.metafilter.com/65331/On-the-brink-of-artificial-life 
Navedemo čim več podatkov; pogosto vseh iz pravila ne boste našli.

BIO2 Seminar-geslo

2010-11-12T15:59:51Z

MarusaB:

BIO2 Seminar-geslo

2010-11-12T15:59:33Z

MarusaB:

BIO2 Seminar-geslo

2010-11-12T15:56:33Z

MarusaB:

Biokemijski seminar 1 - 2009/10 - Kazalo

2010-04-01T16:40:24Z

MarusaB: /* Genomika */

=Seznam novic po področjih=
Novico, ki jo boste predstavili, uvrstite v kategorijo, kamor mislite, da najbolj sodi. Vpišite naslov seminarja v slovenščini, hkrati pa naj bo naslov povezava na novo stran, kjer boste pripravili opis. Dopišite svoje ime in datum predstavitve. (Če si ne predstavljate, kako naj bi to naredili, si oglejte [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09 | seznam letošnjih 2. letnikov]]).

===Genomika===
[[Morfologija psov- geni in mutacije]], Maruša Bratuš, 15.4.2010

===Celična biokemija===

===Hormonska regulacija===

===Metabolizem===
[[ATP hidroliza v Eg5 kinazi vključuje katalitični dvovodni mehanizem]], Sabina Kolar, 11.03.2010

===Signalne poti v celicah===

[[Električni tokovi prostorsko ločijo biogeokemijske procese v morskih sedimentih]], Teja Banič, 01.04.2010

===Imunologija===

===Molekularna genetika===

===Proteomika===

===Nevrobiokemija===
[[Dosežena aksonska regeneracija in vitro]] Tisa Primc, 25.3.2010

Morfologija psov- geni in mutacije

2010-03-13T18:10:45Z

MarusaB: New page: Zaradi udomačevanja, selekcije želenih fenotipov in križanja pasem, je pes postal sesalec z največ različnimi podvrstami na svetu. Vsi psi pripadajo isti vrsti Canis familiaris. Med p...

Zaradi udomačevanja, selekcije želenih fenotipov in križanja pasem, je pes postal sesalec z največ različnimi podvrstami na svetu. Vsi psi pripadajo isti vrsti Canis familiaris. Med posameznemi pasmami pa so ekstremne morfološke variacije, od velikosti psa in oblike glave, do sestave kožuha, barve in vzorcev (npr. čivava in nemška doga sta popolnoma različni pasmi). Po svetu poznamo čez 300 pasem, od tega jih je v ZDA ameriški kinološki klub (AKC – american kennel club) priznal 170. Z izražanjem izrednih medpasemskih razlik, tako kot tudi znotraj posamezne pasme, pes predstavlja do sedaj neopaženo priložnost za preučevanje molekulskih procesov, ki pripomorejo k variabilnosti med sesalci.

V raziskavi, ki sta jo podprla inštitut za preučevanje človeškega genoma (National Human Genome Research Institute) in program Howard Hughes Scholar program, so se posvetili pasji genomiki, kar jim je omogočilo raziskovanje gentskih mehanizmov, ki kontrolirajo značilnosti posameznih pasem. V nekaj primerih so že odkrili mehanizme za uravnavanje preprostih lastnosti. Za pravo razlago zakaj natančno psi izražajo takšno morfološko raznolikost, je potrebnega še nekaj raziskovanja. Razvitih je že nekaj teorij, ki pa še niso potrjene.

Biokemijski seminar 1 - 2009/10

2010-03-13T18:09:27Z

MarusaB: /* Seminarski roki: */

Temo za seminar pošljite na naslov profesorice [mailto:brigita.lenarcic@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot 'rok za oddajo 1. verzije' in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.

Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [[BiokemSeminar-SkupineNovica-B09 | seznam letošnjih 2. letnikov]]. 
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[Biokemijski seminar 1 - 2009/10 - Kazalo | kazalo]] in to v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša. Vpišete lahko tudi novo kategorijo.

Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.'' Recenzente bomo vpisali, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.

----

== Seminarski roki: ==

'''Predstavitev 15.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 4.3., recenzenti popravijo do 8.3.} 
1. Adamič Bojan -[[Omega-3 maščobne kisline predstavljajo možno orožje v boju s tumorji živčnega sistema pri otrocih.]]
[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?l=en&d=130&a=96133&newsdep=130] 
''Recenzenta: Ogrin L., Draščič S. ''
2. Dimitrijević Đorđe - [[ Cerebralne in periferne spremembe, ki so nastale med dušikovo oksidno (NO) sintezo v modelu spalne bolezni podgane; Identifikacija možganskih iNOS ekspresivnih celic.]] [http://elitestv.com/pub/2010/02/cerebral-and-peripheral-changes-occurring-in-nitric-oxide-no-synthesis-in-a-rat-model-of-sleeping-sickness-identification-of-brain-inos-expressing-cells]
 
''Recenzenta: Pavlovič T., Ferkolj M. ''
3. Belšak Karmen - [[3-D struktura virusa s potencialom za boj proti raku in virusu HIV]] [http://www.newsroom.ucla.edu/portal/ucla/ucla-researchers-reveal-3d-structure-153580.aspx] 
''Recenzenta: Bevc L., Flis T. ''
4. Debeljak Mirjam - [[Proteini jedrnih por direktno stimulirajo izražanje genov celičnega cikla in razvojnih genov znotraj nukleoplazme]] [http://www.cell.com/abstract/S0092-8674%2810%2900012-7] 
''Recenzenta: Bezeljak U., Stupar U. ''

'''Predstavitev 18.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.3., recenzenti popravijo do 12.3.} 
1. Bole Urša [[Gen, ki povečuje vzdržljivost pri teku]] [http://physiolgenomics.physiology.org/cgi/reprint/00199.2009v1] 
''Recenzenta: Bigec T., Ščuk D. ''
2. Razboršek Brigita - [[Okvarjene vezave PINK1 in parkina so lahko vzrok Parkinsonove bolezni]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/179203.php] 
''Recenzenta: Kaneuskaya L., Šterbal I. ''

'''Predstavitev 25.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 11.3., recenzenti popravijo do 18.3.} 
1. Umek Špela [[Zaviranje angiogeneze in rasti tumorja z oralno aktivno učinkovino, ki stabilizira neaktivno stanje PDGFRβ/B-RAF]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/179032.php] 
''Recenzenta: Kogoj M., Bratuš Š. ''
2. Kolar Sabina - [[ATP hidroliza v Eg5 kinazi vključuje katalitični dvovodni mehanizem]]
[http://www.physorg.com/news186584297.html] 
''Recenzenta: Stupar U., Caf-Feldin Ž ''
3. Kranjc Aleksander - [[Ritalin povečuje sposobnost učenja s povečanjem plastičnosti možganov]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/181514.php] 
''Recenzenta: Kolenc F., Merljak M.. ''
4. Bosilj Monika [[Pandemska gripa kaže znake odpornosti na tamiflu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2010/03/100301131902.htm] 
''Recenzenta: Korpar T., Primec S., ''
5. Bezeljak Urban [[Tvorba priona z rekombinantnim prionskim proteinom]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2010-01/osu-soe012710.php] 
''Recenzenta: Simonič N., Železnik Ž. ''
6. Primc Tisa [[Dosežena aksonska regeneracija in vitro]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/07/090724113546.htm] 
''Recenzenta: Žbogar U., Rovanšek V. ''

'''Predstavitev 1.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.3., recenzenti popravijo do 25.3.} 
1. Banič Teja 
''Recenzenta: ''
2. Simonič Nataša 
''Recenzenta: ''
3. Rovanšek Veronika 
''Recenzenta: ''
4. Železnik Žan 
''Recenzenta: ''
5. Ferkolj Maja 
''Recenzenta: ''
6. Draščič Sara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 8.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 25.3., recenzenti popravijo do 1.4.} 
1. Caf Feldin Žan 
''Recenzenta: ''
2. Frančič Vito [[Stabilnost in dinamika zvijanja proteina posneta v živi celici]] [http://www.scientificamerican.com/blog/post.cfm?id=scientists-observe-protein-folding-2010-02-28] 
''Recenzenta: ''
3. Stupar Uroš 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 12.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.3., recenzenti popravijo do 5.4.} 
1. Kanevskaya Liza 
''Recenzenta: ''
2. Ščuk Dino 
''Recenzenta: ''
3. Kolenc Filip 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 15.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 1.4., recenzenti popravijo do 8.4.} 
1. Handanović Elmina 
''Recenzenta: ''
2. Flis Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Pavlovič Tanja 
''Recenzenta: ''
4. Bratuš Maruša [[Morfologija psov- geni in mutacije]]
[http://www.sciencedaily.com/releases/2010/03/100301201937.htm] 
''Recenzenta: ''
5. Primec Sara 
''Recenzenta: ''
6. Naraglav Nives 
''Recenzenta: ''
7. Kogoj Maja 
''Recenzenta: ''
8. Žbogar Urška 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 22.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.4., recenzenti popravijo do 15.4.} 
1. Bevc Luka 
''Recenzenta: ''
2. Bigec Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Žlajpah Margareta 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 6.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 22.4., recenzenti popravijo do 29.4.} 
1. Juvančič Janja 
''Recenzenta: ''
2. Berčič Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Gregorič Tina 
''Recenzenta: ''
4. Gubanec Vesna 
''Recenzenta: ''
5. Ogrin Laura 
''Recenzenta: ''
6. Tolar Eva 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 13.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.4., recenzenti popravijo do 6.5.} 
1. Korpar Tanja 
''Recenzenta: ''
2. Šterbal Ines 
''Recenzenta: ''
3. Berki Barbara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 27.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 13.5., recenzenti popravijo do 20.5.} 
1. Podjed Špela 
''Recenzenta: ''
2. Rot Zala 
''Recenzenta: ''
3. Hriberšek Damjana 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 31.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 17.5., recenzenti popravijo do 24.5.} 
1. Perme Nejc 
''Recenzenta: ''
2. Merljak Matevž 
''Recenzenta: ''
3. Rupar Kaja 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 3.6.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.5., recenzenti popravijo do 25.5.} 
1. 
''Recenzenta: ''
2. 
''Recenzenta: ''
3. 
''Recenzenta: ''
4. 
''Recenzenta: ''
5. 
''Recenzenta: ''
6. 
''Recenzenta: ''
7. 
''Recenzenta: ''
8. 
''Recenzenta: ''

Biokemijski seminar 1 - 2009/10

2010-03-13T18:08:58Z

MarusaB: /* Seminarski roki: */

Temo za seminar pošljite na naslov profesorice [mailto:brigita.lenarcic@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot 'rok za oddajo 1. verzije' in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.

Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [[BiokemSeminar-SkupineNovica-B09 | seznam letošnjih 2. letnikov]]. 
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[Biokemijski seminar 1 - 2009/10 - Kazalo | kazalo]] in to v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša. Vpišete lahko tudi novo kategorijo.

Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.'' Recenzente bomo vpisali, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.

----

== Seminarski roki: ==

'''Predstavitev 15.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 4.3., recenzenti popravijo do 8.3.} 
1. Adamič Bojan -[[Omega-3 maščobne kisline predstavljajo možno orožje v boju s tumorji živčnega sistema pri otrocih.]]
[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?l=en&d=130&a=96133&newsdep=130] 
''Recenzenta: Ogrin L., Draščič S. ''
2. Dimitrijević Đorđe - [[ Cerebralne in periferne spremembe, ki so nastale med dušikovo oksidno (NO) sintezo v modelu spalne bolezni podgane; Identifikacija možganskih iNOS ekspresivnih celic.]] [http://elitestv.com/pub/2010/02/cerebral-and-peripheral-changes-occurring-in-nitric-oxide-no-synthesis-in-a-rat-model-of-sleeping-sickness-identification-of-brain-inos-expressing-cells]
 
''Recenzenta: Pavlovič T., Ferkolj M. ''
3. Belšak Karmen - [[3-D struktura virusa s potencialom za boj proti raku in virusu HIV]] [http://www.newsroom.ucla.edu/portal/ucla/ucla-researchers-reveal-3d-structure-153580.aspx] 
''Recenzenta: Bevc L., Flis T. ''
4. Debeljak Mirjam - [[Proteini jedrnih por direktno stimulirajo izražanje genov celičnega cikla in razvojnih genov znotraj nukleoplazme]] [http://www.cell.com/abstract/S0092-8674%2810%2900012-7] 
''Recenzenta: Bezeljak U., Stupar U. ''

'''Predstavitev 18.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.3., recenzenti popravijo do 12.3.} 
1. Bole Urša [[Gen, ki povečuje vzdržljivost pri teku]] [http://physiolgenomics.physiology.org/cgi/reprint/00199.2009v1] 
''Recenzenta: Bigec T., Ščuk D. ''
2. Razboršek Brigita - [[Okvarjene vezave PINK1 in parkina so lahko vzrok Parkinsonove bolezni]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/179203.php] 
''Recenzenta: Kaneuskaya L., Šterbal I. ''

'''Predstavitev 25.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 11.3., recenzenti popravijo do 18.3.} 
1. Umek Špela [[Zaviranje angiogeneze in rasti tumorja z oralno aktivno učinkovino, ki stabilizira neaktivno stanje PDGFRβ/B-RAF]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/179032.php] 
''Recenzenta: Kogoj M., Bratuš Š. ''
2. Kolar Sabina - [[ATP hidroliza v Eg5 kinazi vključuje katalitični dvovodni mehanizem]]
[http://www.physorg.com/news186584297.html] 
''Recenzenta: Stupar U., Caf-Feldin Ž ''
3. Kranjc Aleksander - [[Ritalin povečuje sposobnost učenja s povečanjem plastičnosti možganov]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/181514.php] 
''Recenzenta: Kolenc F., Merljak M.. ''
4. Bosilj Monika [[Pandemska gripa kaže znake odpornosti na tamiflu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2010/03/100301131902.htm] 
''Recenzenta: Korpar T., Primec S., ''
5. Bezeljak Urban [[Tvorba priona z rekombinantnim prionskim proteinom]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2010-01/osu-soe012710.php] 
''Recenzenta: Simonič N., Železnik Ž. ''
6. Primc Tisa [[Dosežena aksonska regeneracija in vitro]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/07/090724113546.htm] 
''Recenzenta: Žbogar U., Rovanšek V. ''

'''Predstavitev 1.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.3., recenzenti popravijo do 25.3.} 
1. Banič Teja 
''Recenzenta: ''
2. Simonič Nataša 
''Recenzenta: ''
3. Rovanšek Veronika 
''Recenzenta: ''
4. Železnik Žan 
''Recenzenta: ''
5. Ferkolj Maja 
''Recenzenta: ''
6. Draščič Sara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 8.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 25.3., recenzenti popravijo do 1.4.} 
1. Caf Feldin Žan 
''Recenzenta: ''
2. Frančič Vito [[Stabilnost in dinamika zvijanja proteina posneta v živi celici]] [http://www.scientificamerican.com/blog/post.cfm?id=scientists-observe-protein-folding-2010-02-28] 
''Recenzenta: ''
3. Stupar Uroš 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 12.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.3., recenzenti popravijo do 5.4.} 
1. Kanevskaya Liza 
''Recenzenta: ''
2. Ščuk Dino 
''Recenzenta: ''
3. Kolenc Filip 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 15.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 1.4., recenzenti popravijo do 8.4.} 
1. Handanović Elmina 
''Recenzenta: ''
2. Flis Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Pavlovič Tanja 
''Recenzenta: ''
4. Bratuš Maruša[[Morfologija psov- geni in mutacije]]
[http://www.sciencedaily.com/releases/2010/03/100301201937.htm] 
''Recenzenta: ''
5. Primec Sara 
''Recenzenta: ''
6. Naraglav Nives 
''Recenzenta: ''
7. Kogoj Maja 
''Recenzenta: ''
8. Žbogar Urška 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 22.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.4., recenzenti popravijo do 15.4.} 
1. Bevc Luka 
''Recenzenta: ''
2. Bigec Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Žlajpah Margareta 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 6.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 22.4., recenzenti popravijo do 29.4.} 
1. Juvančič Janja 
''Recenzenta: ''
2. Berčič Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Gregorič Tina 
''Recenzenta: ''
4. Gubanec Vesna 
''Recenzenta: ''
5. Ogrin Laura 
''Recenzenta: ''
6. Tolar Eva 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 13.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.4., recenzenti popravijo do 6.5.} 
1. Korpar Tanja 
''Recenzenta: ''
2. Šterbal Ines 
''Recenzenta: ''
3. Berki Barbara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 27.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 13.5., recenzenti popravijo do 20.5.} 
1. Podjed Špela 
''Recenzenta: ''
2. Rot Zala 
''Recenzenta: ''
3. Hriberšek Damjana 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 31.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 17.5., recenzenti popravijo do 24.5.} 
1. Perme Nejc 
''Recenzenta: ''
2. Merljak Matevž 
''Recenzenta: ''
3. Rupar Kaja 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 3.6.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.5., recenzenti popravijo do 25.5.} 
1. 
''Recenzenta: ''
2. 
''Recenzenta: ''
3. 
''Recenzenta: ''
4. 
''Recenzenta: ''
5. 
''Recenzenta: ''
6. 
''Recenzenta: ''
7. 
''Recenzenta: ''
8. 
''Recenzenta: ''

Biokemijski seminar 1 - 2009/10

2010-03-07T18:44:04Z

MarusaB: /* Seminarski roki: */

Temo za seminar pošljite na naslov profesorice [mailto:brigita.lenarcic@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot 'rok za oddajo 1. verzije' in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.

Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [[BiokemSeminar-SkupineNovica-B09 | seznam letošnjih 2. letnikov]]. 
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[Biokemijski seminar 1 - 2009/10 - Kazalo | kazalo]] in to v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša. Vpišete lahko tudi novo kategorijo.

Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.'' Recenzente bomo vpisali, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.

----

== Seminarski roki: ==

'''Predstavitev 15.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 4.3., recenzenti popravijo do 8.3.} 
1. Adamič Bojan -[[Omega-3 maščobne kisline predstavljajo možno orožje v boju s tumorji živčnega sistema pri otrocih.]]
[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?l=en&d=130&a=96133&newsdep=130] 
''Recenzenta: Ogrin L., Draščič S. ''
2. Dimitrijević Đorđe - [[ Cerebralne in periferne spremembe, ki so nastale med dušikovo oksidno (NO) sintezo v modelu spalne bolezni podgane; Identifikacija možganskih iNOS ekspresivnih celic.]] [http://elitestv.com/pub/2010/02/cerebral-and-peripheral-changes-occurring-in-nitric-oxide-no-synthesis-in-a-rat-model-of-sleeping-sickness-identification-of-brain-inos-expressing-cells]
 
''Recenzenta: Pavlovič T., Ferkolj M. ''
3. Belšak Karmen - [[3-D struktura virusa s potencialom za boj proti raku in virusu HIV]] [http://www.newsroom.ucla.edu/portal/ucla/ucla-researchers-reveal-3d-structure-153580.aspx] 
''Recenzenta: Bevc L., Flis T. ''
4. Debeljak Mirjam - [[Proteini jedrnih por direktno stimulirajo izražanje genov celičnega cikla in razvojnih genov znotraj nukleoplazme]] [http://www.cell.com/abstract/S0092-8674%2810%2900012-7] 
''Recenzenta: Bezeljak U., Stupar U. ''

'''Predstavitev 18.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.3., recenzenti popravijo do 12.3.} 
1. Bole Urša [[Gen, ki povečuje vzdržljivost pri teku]] [http://physiolgenomics.physiology.org/cgi/reprint/00199.2009v1] 
''Recenzenta: Bigec T., Ščuk D. ''
2. Razboršek Brigita - [[Okvarjene vezave PINK1 in parkina so lahko vzrok Parkinsonove bolezni]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/179203.php] 
''Recenzenta: Kaneuskaya L., Šterbal I. ''

'''Predstavitev 25.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 11.3., recenzenti popravijo do 18.3.} 
1. Umek Špela 
''Recenzenta: ''
2. Kolar Sabina 
''Recenzenta: ''
3. Kranjc Aleksander 
''Recenzenta: ''
4. Bosilj Monika [[Pandemska gripa kaže znake odpornosti na tamiflu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2010/03/100301131902.htm] 
''Recenzenta: ''
5. Bezeljak Urban [[Tvorba priona z rekombinantnim prionskim proteinom]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2010-01/osu-soe012710.php] 
''Recenzenta: ''
6. Primc Tisa [[Dosežena aksonska regeneracija in vitro]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/07/090724113546.htm] 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 1.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.3., recenzenti popravijo do 25.3.} 
1. Banič Teja 
''Recenzenta: ''
2. Simonič Nataša 
''Recenzenta: ''
3. Rovanšek Veronika 
''Recenzenta: ''
4. Železnik Žan 
''Recenzenta: ''
5. Ferkolj Maja 
''Recenzenta: ''
6. Draščič Sara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 8.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 25.3., recenzenti popravijo do 1.4.} 
1. Caf Feldin Žan 
''Recenzenta: ''
2. Frančič Vito [[Stabilnost in dinamika zvijanja proteina posneta v živi celici]] [http://www.scientificamerican.com/blog/post.cfm?id=scientists-observe-protein-folding-2010-02-28] 
''Recenzenta: ''
3. Stupar Uroš 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 12.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.3., recenzenti popravijo do 5.4.} 
1. Kanevskaya Liza 
''Recenzenta: ''
2. Ščuk Dino 
''Recenzenta: ''
3. Kolenc Filip 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 15.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 1.4., recenzenti popravijo do 8.4.} 
1. Handanović Elmina 
''Recenzenta: ''
2. Flis Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Pavlovič Tanja 
''Recenzenta: ''
4. Bratuš Maruša 
''Recenzenta: ''
5. Primec Sara 
''Recenzenta: ''
6. Naraglav Nives 
''Recenzenta: ''
7. Kogoj Maja 
''Recenzenta: ''
8. Žbogar Urška 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 22.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.4., recenzenti popravijo do 15.4.} 
1. Bevc Luka 
''Recenzenta: ''
2. Bigec Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Žlajpah Margareta 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 6.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 22.4., recenzenti popravijo do 29.4.} 
1. Juvančič Janja 
''Recenzenta: ''
2. Berčič Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Gregorič Tina 
''Recenzenta: ''
4. Gubanec Vesna 
''Recenzenta: ''
5. Ogrin Laura 
''Recenzenta: ''
6. Tolar Eva 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 13.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.4., recenzenti popravijo do 6.5.} 
1. Korpar Tanja 
''Recenzenta: ''
2. Šterbal Ines 
''Recenzenta: ''
3. Berki Barbara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 27.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 13.5., recenzenti popravijo do 20.5.} 
1. Podjed Špela 
''Recenzenta: ''
2. Rot Zala 
''Recenzenta: ''
3. Hriberšek Damjana 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 31.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 17.5., recenzenti popravijo do 24.5.} 
1. Perme Nejc 
''Recenzenta: ''
2. Merljak Matevž 
''Recenzenta: ''
3. Rupar Kaja 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 3.6.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.5., recenzenti popravijo do 25.5.} 
1. 
''Recenzenta: ''
2. 
''Recenzenta: ''
3. 
''Recenzenta: ''
4. 
''Recenzenta: ''
5. 
''Recenzenta: ''
6. 
''Recenzenta: ''
7. 
''Recenzenta: ''
8. 
''Recenzenta: ''

Gen, ki povečuje, vzdržljivost pri teku

2010-03-07T18:34:20Z

MarusaB: Removing all content from page

Gen, ki povečuje vzdržljivost pri teku

2010-03-07T18:32:52Z

MarusaB: New page: Študija (American Physiological Society, Minor variations in one gene may be associated with endurance running, 2010, February 21) obravnava povezavo med vzdržljivostjo v športu in gens...

Študija (American Physiological Society, Minor variations in one gene may be associated with endurance running, 2010, February 21) obravnava povezavo med vzdržljivostjo v športu in gensko variacijo. Na tak način širi trenutno znanje o človeškem genomu. Gen NRF2 je izbran zato, ker je bilo na podlagi razultatov prejšnjih raziskav ugotovljeno, da ta gen sodeluje pri nastajanju mitohondrijev (ki so delno odgovorni za nastanek energije) in pri zmanjšanju zateklosti in oksidacije, ki se povečata med fizično aktivnostjo. Analiziran je bil vzorec športnikov (tekači na dolge proge in tekači na kratke proge) ter kontrolni vzorec zdravih ljudi. Vzorec športnikov je dalje razdeljen v elitne športnike, torej tiste, ki se udeležujejo večjih državnih ali mednarodnih tekmovanj in ostale športnike. Statistično je analizirana frekvenca genotipov in alelov v posameznih vzorcih. V raziskavi je bilo ugotovljeno, da vzdržljivostni športniki bolj verjetno posedujejo NRF2 AA in NRF2 C/T genotip.

Biokemijski seminar 1 - 2009/10

2010-03-07T18:32:05Z

MarusaB: /* Seminarski roki: */

Temo za seminar pošljite na naslov profesorice [mailto:brigita.lenarcic@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot 'rok za oddajo 1. verzije' in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.

Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [[BiokemSeminar-SkupineNovica-B09 | seznam letošnjih 2. letnikov]]. 
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[Biokemijski seminar 1 - 2009/10 - Kazalo | kazalo]] in to v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša. Vpišete lahko tudi novo kategorijo.

Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.'' Recenzente bomo vpisali, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.

----

== Seminarski roki: ==

'''Predstavitev 15.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 4.3., recenzenti popravijo do 8.3.} 
1. Adamič Bojan -[[Omega-3 maščobne kisline predstavljajo možno orožje v boju s tumorji živčnega sistema pri otrocih.]]
[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?l=en&d=130&a=96133&newsdep=130] 
''Recenzenta: Ogrin L., Draščič S. ''
2. Dimitrijević Đorđe - [[ Cerebralne in periferne spremembe, ki so nastale med dušikovo oksidno (NO) sintezo v modelu spalne bolezni podgane; Identifikacija možganskih iNOS ekspresivnih celic.]] [http://elitestv.com/pub/2010/02/cerebral-and-peripheral-changes-occurring-in-nitric-oxide-no-synthesis-in-a-rat-model-of-sleeping-sickness-identification-of-brain-inos-expressing-cells]
 
''Recenzenta: Pavlovič T., Ferkolj M. ''
3. Belšak Karmen - [[3-D struktura virusa s potencialom za boj proti raku in virusu HIV]] [http://www.newsroom.ucla.edu/portal/ucla/ucla-researchers-reveal-3d-structure-153580.aspx] 
''Recenzenta: Bevc L., Flis T. ''
4. Debeljak Mirjam - [[Proteini jedrnih por direktno stimulirajo izražanje genov celičnega cikla in razvojnih genov znotraj nukleoplazme]] [http://www.cell.com/abstract/S0092-8674%2810%2900012-7] 
''Recenzenta: Bezeljak U., Stupar U. ''

'''Predstavitev 18.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.3., recenzenti popravijo do 12.3.} 
1. Bole Urša [[Gen, ki povečuje vzdržljivost pri teku]] 
''Recenzenta: Bigec T., Ščuk D. ''
2. Razboršek Brigita - [[Okvarjene vezave PINK1 in parkina so lahko vzrok Parkinsonove bolezni]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/179203.php] 
''Recenzenta: Kaneuskaya L., Šterbal I. ''

'''Predstavitev 25.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 11.3., recenzenti popravijo do 18.3.} 
1. Umek Špela 
''Recenzenta: ''
2. Kolar Sabina 
''Recenzenta: ''
3. Kranjc Aleksander 
''Recenzenta: ''
4. Bosilj Monika [[Pandemska gripa kaže znake odpornosti na tamiflu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2010/03/100301131902.htm] 
''Recenzenta: ''
5. Bezeljak Urban [[Tvorba priona z rekombinantnim prionskim proteinom]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2010-01/osu-soe012710.php] 
''Recenzenta: ''
6. Primc Tisa [[Dosežena aksonska regeneracija in vitro]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/07/090724113546.htm] 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 1.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.3., recenzenti popravijo do 25.3.} 
1. Banič Teja 
''Recenzenta: ''
2. Simonič Nataša 
''Recenzenta: ''
3. Rovanšek Veronika 
''Recenzenta: ''
4. Železnik Žan 
''Recenzenta: ''
5. Ferkolj Maja 
''Recenzenta: ''
6. Draščič Sara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 8.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 25.3., recenzenti popravijo do 1.4.} 
1. Caf Feldin Žan 
''Recenzenta: ''
2. Frančič Vito [[Stabilnost in dinamika zvijanja proteina posneta v živi celici]] [http://www.scientificamerican.com/blog/post.cfm?id=scientists-observe-protein-folding-2010-02-28] 
''Recenzenta: ''
3. Stupar Uroš 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 12.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.3., recenzenti popravijo do 5.4.} 
1. Kanevskaya Liza 
''Recenzenta: ''
2. Ščuk Dino 
''Recenzenta: ''
3. Kolenc Filip 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 15.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 1.4., recenzenti popravijo do 8.4.} 
1. Handanović Elmina 
''Recenzenta: ''
2. Flis Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Pavlovič Tanja 
''Recenzenta: ''
4. Bratuš Maruša 
''Recenzenta: ''
5. Primec Sara 
''Recenzenta: ''
6. Naraglav Nives 
''Recenzenta: ''
7. Kogoj Maja 
''Recenzenta: ''
8. Žbogar Urška 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 22.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.4., recenzenti popravijo do 15.4.} 
1. Bevc Luka 
''Recenzenta: ''
2. Bigec Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Žlajpah Margareta 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 6.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 22.4., recenzenti popravijo do 29.4.} 
1. Juvančič Janja 
''Recenzenta: ''
2. Berčič Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Gregorič Tina 
''Recenzenta: ''
4. Gubanec Vesna 
''Recenzenta: ''
5. Ogrin Laura 
''Recenzenta: ''
6. Tolar Eva 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 13.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.4., recenzenti popravijo do 6.5.} 
1. Korpar Tanja 
''Recenzenta: ''
2. Šterbal Ines 
''Recenzenta: ''
3. Berki Barbara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 27.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 13.5., recenzenti popravijo do 20.5.} 
1. Podjed Špela 
''Recenzenta: ''
2. Rot Zala 
''Recenzenta: ''
3. Hriberšek Damjana 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 31.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 17.5., recenzenti popravijo do 24.5.} 
1. Perme Nejc 
''Recenzenta: ''
2. Merljak Matevž 
''Recenzenta: ''
3. Rupar Kaja 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 3.6.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.5., recenzenti popravijo do 25.5.} 
1. 
''Recenzenta: ''
2. 
''Recenzenta: ''
3. 
''Recenzenta: ''
4. 
''Recenzenta: ''
5. 
''Recenzenta: ''
6. 
''Recenzenta: ''
7. 
''Recenzenta: ''
8. 
''Recenzenta: ''

Gen, ki povečuje, vzdržljivost pri teku

2010-03-07T18:31:10Z

Biokemijski seminar 1 - 2009/10

2010-03-07T18:30:29Z

MarusaB: /* Seminarski roki: */

Temo za seminar pošljite na naslov profesorice [mailto:brigita.lenarcic@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot 'rok za oddajo 1. verzije' in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.

Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [[BiokemSeminar-SkupineNovica-B09 | seznam letošnjih 2. letnikov]]. 
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[Biokemijski seminar 1 - 2009/10 - Kazalo | kazalo]] in to v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša. Vpišete lahko tudi novo kategorijo.

Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek 'Uredite stran' in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. ''Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na 'Prekliči'.'' Recenzente bomo vpisali, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.

----

== Seminarski roki: ==

'''Predstavitev 15.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 4.3., recenzenti popravijo do 8.3.} 
1. Adamič Bojan -[[Omega-3 maščobne kisline predstavljajo možno orožje v boju s tumorji živčnega sistema pri otrocih.]]
[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?l=en&d=130&a=96133&newsdep=130] 
''Recenzenta: Ogrin L., Draščič S. ''
2. Dimitrijević Đorđe - [[ Cerebralne in periferne spremembe, ki so nastale med dušikovo oksidno (NO) sintezo v modelu spalne bolezni podgane; Identifikacija možganskih iNOS ekspresivnih celic.]] [http://elitestv.com/pub/2010/02/cerebral-and-peripheral-changes-occurring-in-nitric-oxide-no-synthesis-in-a-rat-model-of-sleeping-sickness-identification-of-brain-inos-expressing-cells]
 
''Recenzenta: Pavlovič T., Ferkolj M. ''
3. Belšak Karmen - [[3-D struktura virusa s potencialom za boj proti raku in virusu HIV]] [http://www.newsroom.ucla.edu/portal/ucla/ucla-researchers-reveal-3d-structure-153580.aspx] 
''Recenzenta: Bevc L., Flis T. ''
4. Debeljak Mirjam - [[Proteini jedrnih por direktno stimulirajo izražanje genov celičnega cikla in razvojnih genov znotraj nukleoplazme]] [http://www.cell.com/abstract/S0092-8674%2810%2900012-7] 
''Recenzenta: Bezeljak U., Stupar U. ''

'''Predstavitev 18.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.3., recenzenti popravijo do 12.3.} 
1. Bole Urša [[Gen, ki povečuje, vzdržljivost pri teku]] 
''Recenzenta: Bigec T., Ščuk D. ''
2. Razboršek Brigita - [[Okvarjene vezave PINK1 in parkina so lahko vzrok Parkinsonove bolezni]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/179203.php] 
''Recenzenta: Kaneuskaya L., Šterbal I. ''

'''Predstavitev 25.3.''' {rok za oddajo 1. verzije 11.3., recenzenti popravijo do 18.3.} 
1. Umek Špela 
''Recenzenta: ''
2. Kolar Sabina 
''Recenzenta: ''
3. Kranjc Aleksander 
''Recenzenta: ''
4. Bosilj Monika [[Pandemska gripa kaže znake odpornosti na tamiflu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2010/03/100301131902.htm] 
''Recenzenta: ''
5. Bezeljak Urban [[Tvorba priona z rekombinantnim prionskim proteinom]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2010-01/osu-soe012710.php] 
''Recenzenta: ''
6. Primc Tisa [[Dosežena aksonska regeneracija in vitro]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/07/090724113546.htm] 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 1.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.3., recenzenti popravijo do 25.3.} 
1. Banič Teja 
''Recenzenta: ''
2. Simonič Nataša 
''Recenzenta: ''
3. Rovanšek Veronika 
''Recenzenta: ''
4. Železnik Žan 
''Recenzenta: ''
5. Ferkolj Maja 
''Recenzenta: ''
6. Draščič Sara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 8.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 25.3., recenzenti popravijo do 1.4.} 
1. Caf Feldin Žan 
''Recenzenta: ''
2. Frančič Vito [[Stabilnost in dinamika zvijanja proteina posneta v živi celici]] [http://www.scientificamerican.com/blog/post.cfm?id=scientists-observe-protein-folding-2010-02-28] 
''Recenzenta: ''
3. Stupar Uroš 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 12.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.3., recenzenti popravijo do 5.4.} 
1. Kanevskaya Liza 
''Recenzenta: ''
2. Ščuk Dino 
''Recenzenta: ''
3. Kolenc Filip 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 15.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 1.4., recenzenti popravijo do 8.4.} 
1. Handanović Elmina 
''Recenzenta: ''
2. Flis Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Pavlovič Tanja 
''Recenzenta: ''
4. Bratuš Maruša 
''Recenzenta: ''
5. Primec Sara 
''Recenzenta: ''
6. Naraglav Nives 
''Recenzenta: ''
7. Kogoj Maja 
''Recenzenta: ''
8. Žbogar Urška 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 22.4.''' {rok za oddajo 1. verzije 8.4., recenzenti popravijo do 15.4.} 
1. Bevc Luka 
''Recenzenta: ''
2. Bigec Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Žlajpah Margareta 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 6.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 22.4., recenzenti popravijo do 29.4.} 
1. Juvančič Janja 
''Recenzenta: ''
2. Berčič Tjaša 
''Recenzenta: ''
3. Gregorič Tina 
''Recenzenta: ''
4. Gubanec Vesna 
''Recenzenta: ''
5. Ogrin Laura 
''Recenzenta: ''
6. Tolar Eva 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 13.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 29.4., recenzenti popravijo do 6.5.} 
1. Korpar Tanja 
''Recenzenta: ''
2. Šterbal Ines 
''Recenzenta: ''
3. Berki Barbara 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 27.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 13.5., recenzenti popravijo do 20.5.} 
1. Podjed Špela 
''Recenzenta: ''
2. Rot Zala 
''Recenzenta: ''
3. Hriberšek Damjana 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 31.5.''' {rok za oddajo 1. verzije 17.5., recenzenti popravijo do 24.5.} 
1. Perme Nejc 
''Recenzenta: ''
2. Merljak Matevž 
''Recenzenta: ''
3. Rupar Kaja 
''Recenzenta: ''

'''Predstavitev 3.6.''' {rok za oddajo 1. verzije 18.5., recenzenti popravijo do 25.5.} 
1. 
''Recenzenta: ''
2. 
''Recenzenta: ''
3. 
''Recenzenta: ''
4. 
''Recenzenta: ''
5. 
''Recenzenta: ''
6. 
''Recenzenta: ''
7. 
''Recenzenta: ''
8. 
''Recenzenta: ''