<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Matejakante</id>
	<title>Wiki FKKT - User contributions [en]</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Matejakante"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Special:Contributions/Matejakante"/>
	<updated>2026-04-08T10:44:07Z</updated>
	<subtitle>User contributions</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.39.3</generator>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Interflavin&amp;diff=7727</id>
		<title>Interflavin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Interflavin&amp;diff=7727"/>
		<updated>2013-01-06T21:22:30Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Matejakante: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Interflavin prenos elektonov predstavlja oksidakcijsko-redukcijske reakcije, ki potekajo z [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Flavoproteini flavoproteini], le-ti vsebujejo nukleinske ostanke derivatov riboflavina: [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Fad flavin adenin dinukleotid (FAD)] ali pa [http://en.wikipedia.org/wiki/Flavin_mononucleotide flavin mononukleotid (FMN)]. &lt;br /&gt;
Primer interflavin prenosa elektronov poteka, ko dvojne-flavin reduktaze običajno prenesejo elektrone iz [http://en.wikipedia.org/wiki/NADPH NADPH] do različnih različnih metaloproteinskih akceptorjev. FAD prejme dva elektrona od NADPH prek hidridne prenos reakcije, ki se zgodi v FNR domeni. Posamezni elektroni nato preidejo na področje FMN domene prek interflavin prenosa elektronov. Reducirana FMN lahko nato prenese elekton k drugim proteinskim akceptorjem. V tem procesu se kofaktor FMN cikla med semikinonom FMN (FMNsq), ki sprejme elektron od FAD in hidrokinonom FMN (FMNhq), ki daruje elektron akceptorju. &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt;  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Primer interflavin elektronski prenos je prikazan pri kinetičnem modela za fluks elektronov skozi dvojni-flavinski encim. Model uporablja 4 kinetične stopnje: asociacija (k1 in k3) in disociacija (K-1 ali K-3) FMN in FNR domen področji; FMNH• redukcijska hitrost (k2), in citokrom c redukcijska hitrost (k4). Popolnoma reduciran encim v odprti konformaciji (vrste a) reducira citokrom c in tvori vrsto b, ki pa gre skozi nadaljne konformacijsko zaprtje, interflavin elektronski prenos in konformacijsko odprtje da se dokonča cikel. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3200465/figure/F2/| (skica interflavin prenosa elektronov)] &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*&amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt;M. M. Haque, C. Kenney, J. Tejero, D. J. Stuehr: A kinetic model linking protein conformational motions, interflavin electron transfer and electron flux through a dual-flavin enzyme – simulating the reductase activity of the endothelial and neuronal nitric oxide synthase flavoprotein domains; FEBS Journal, Volume 278, Issue 21, / September 2011 &lt;br /&gt;
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=A%20kinetic%20model%20linking%20protein%20conformational%20motions%2C%20interflavin%20electron%20transfer%20and%20electron%20flux%20through%20a%20dual-flavin%20enzyme%20%E2%80%93%20simulating%20the%20reductase%20activity%20of%20the%20endothelial%20and%20neuronal%20nitric%20oxide%20synthase%20flavoprotein%20domains&lt;br /&gt;
*&amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt;D. J. Stuehr, J. Tejero, M. M. Haque: Structural and mechanistic aspects of flavoproteins: electron transfer through the nitric oxide synthase flavoprotein domain; FEBS Journal, Volume 276, Issue 15 / Avgust, 2009 &lt;br /&gt;
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19583767&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Zunanje povezave==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*http://www.thorne.com/altmedrev/.fulltext/13/4/334.pdf&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Matejakante</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Interflavin&amp;diff=7726</id>
		<title>Interflavin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Interflavin&amp;diff=7726"/>
		<updated>2013-01-06T21:17:05Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Matejakante: New page: Interflavin prenos elektonov predstavlja oksidakcijsko-redukcijske reakcije, ki potekajo z [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Flavoproteini| flavoproteini], le-ti vsebujejo nukleinske o...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Interflavin prenos elektonov predstavlja oksidakcijsko-redukcijske reakcije, ki potekajo z [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Flavoproteini| flavoproteini], le-ti vsebujejo nukleinske ostanke derivatov riboflavina: [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Fad| flavin adenin dinukleotid (FAD)] ali pa [http://en.wikipedia.org/wiki/Flavin_mononucleotide| flavin mononukleotid (FMN)]. &lt;br /&gt;
Primer interflavin prenosa elektronov poteka, ko dvojne-flavin reduktaze običajno prenesejo elektrone iz [http://en.wikipedia.org/wiki/NADPH| NADPH] do različnih različnih metaloproteinskih akceptorjev. FAD prejme dva elektrona od NADPH prek hidridne prenos reakcije, ki se zgodi v FNR domeni. Posamezni elektroni nato preidejo na področje FMN domene prek interflavin prenosa elektronov. Reducirana FMN lahko nato prenese elekton k drugim proteinskim akceptorjem. V tem procesu se kofaktor FMN cikla med semikinonom FMN (FMNsq), ki sprejme elektron od FAD in hidrokinonom FMN (FMNhq), ki daruje elektron akceptorju. &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt;  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Primer interflavin elektronski prenos je prikazan pri kinetičnem modela za fluks elektronov skozi dvojni-flavinski encim. Model uporablja 4 kinetične stopnje: asociacija (k1 in k3) in disociacija (K-1 ali K-3) FMN in FNR domen področji; FMNH• redukcijska hitrost (k2), in citokrom c redukcijska hitrost (k4). Popolnoma reduciran encim v odprti konformaciji (vrste a) reducira citokrom c in tvori vrsto b, ki pa gre skozi nadaljne konformacijsko zaprtje, interflavin elektronski prenos in konformacijsko odprtje da se dokonča cikel. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3200465/figure/F2/| (skica interflavin prenosa elektronov)] &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*&amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt;M. M. Haque, C. Kenney, J. Tejero, D. J. Stuehr: A kinetic model linking protein conformational motions, interflavin electron transfer and electron flux through a dual-flavin enzyme – simulating the reductase activity of the endothelial and neuronal nitric oxide synthase flavoprotein domains; FEBS Journal, Volume 278, Issue 21, / September 2011 &lt;br /&gt;
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed?term=A%20kinetic%20model%20linking%20protein%20conformational%20motions%2C%20interflavin%20electron%20transfer%20and%20electron%20flux%20through%20a%20dual-flavin%20enzyme%20%E2%80%93%20simulating%20the%20reductase%20activity%20of%20the%20endothelial%20and%20neuronal%20nitric%20oxide%20synthase%20flavoprotein%20domains&lt;br /&gt;
*&amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt;D. J. Stuehr, J. Tejero, M. M. Haque: Structural and mechanistic aspects of flavoproteins: electron transfer through the nitric oxide synthase flavoprotein domain; FEBS Journal, Volume 276, Issue 15 / Avgust, 2009 &lt;br /&gt;
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/19583767&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Zunanje povezave==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*http://www.thorne.com/altmedrev/.fulltext/13/4/334.pdf&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Matejakante</name></author>
	</entry>
</feed>