<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Piapuzar</id>
	<title>Wiki FKKT - User contributions [en]</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Piapuzar"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Special:Contributions/Piapuzar"/>
	<updated>2026-04-15T14:22:11Z</updated>
	<subtitle>User contributions</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.39.3</generator>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_encimov_za_sintezo_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=2960</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja encimov za sintezo holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_encimov_za_sintezo_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=2960"/>
		<updated>2010-01-24T19:01:45Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: New page: [http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sist...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do &#039;&#039;&#039;izrazitega povišanja ravni izražanja genov&#039;&#039;&#039;, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] &#039;&#039;&#039;Srebp2&#039;&#039;&#039;, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v promotorski regiji omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], medtem ko se okužene [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevroglija#Mikroglija mikroglijske celice in astrociti] niso odzvali na enak način.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali rešitvam za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SeznamNovic-B09&amp;diff=2936</id>
		<title>BiokemSeminar-SeznamNovic-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SeznamNovic-B09&amp;diff=2936"/>
		<updated>2010-01-09T17:38:56Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: /* Nevrobiokemija */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;=Seznam novic po področjih=&lt;br /&gt;
Novico, ki jo boste predstavili, uvrstite v kategorijo, kamor mislite, da najbolj sodi. Vpišite naslov seminarja v slovenščini, hkrati pa naj bo naslov povezava na novo stran, kjer boste pripravili opis. Dopišite svoje ime in datum predstavitve. (Če si ne predstavljate, kako naj bi to naredili, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Seznam_predstavljenih_novic_-_2008/9 lanski seznam]). &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Encimatika===&lt;br /&gt;
[[Histon-demetilaza JHDM2A vpliva na moško neplodnost in debelost]] Alenka Mikuž, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Biokemija bolezni===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Odkrit način za določanje nizkih koncentracij C-reaktivnega proteina (CRP) v krvnem serumu]] Alexandra Bogožalec, 22.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[X-vezana adrenolevkodistrofija: Hematopoetična genska terapija z lentivirusno spremenjenimi matičnimi celicami ]] Maruša Rajh, 16.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Virus HIV se ne integrira blizu TSS aktivnega gena gostiteljske celice]] Janez Meden, 15. 12. 2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Odkritje%2C_ki_bo_morda_pripomoglo_pojasniti%2C_zakaj_hepatitis_B_bolj_prizadene_mo%C5%A1ke_kot_%C5%BEenske Odkritje, ki bo morda pripomoglo pojasniti, zakaj hepatitis B bolj prizadene moške kot ženske] Tine Tesovnik, 22. 12. 2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Nova_razlaga%2C_kako_telo_prepre%C4%8Duje_nastanek_novih_%C5%BEil Nova razlaga, kako telo preprečuje nastanek novih žil] Vid Puž, 05.01.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Izpostavljenost_tobaku_je_povzro%C4%8Ditelj_kompleksnih_sledi_na_genomu_drobnoceli%C4%8Dnega_plju%C4%8Dnega_raka Izpostavljenost tobaku je povzročitelj kompleksnih sledi na genomu drobnoceličnega pljučnega raka] Urška Slapšak, 19.01.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Razumevanje_sinteze_in_popravkov_DNA_pri_rakavih_obolenjih_s_PCNA Razumevanje sinteze in popravkov DNA pri rakavih obolenjih s PCNA] Saška Polanc, 19.01.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Nevrobiokemija===&lt;br /&gt;
[[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]]  Špela Medic, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]] Aljaž Gaber, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače (2)]] Tea Lenarcic, 15.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Aktivacija genskega izražanja encimov za sintezo holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom]] Pia Pužar Dominkuš, 12.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Genomika===&lt;br /&gt;
[[Izražanje genov pri adenokarcinomu sitastih sinusov]] Daša Janeš, 5.1.2010&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Nanobiotehnologija===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Celična biokemija===&lt;br /&gt;
[[Odkrit mehanizem poliubikvitinacije]] Zorica Latinovic 20.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]]  Tjaša Lukan, 8.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Vpliv melatonina na proliferacijo enojedrnih celic iz novorojenčkove posteljice (placente)]] Špela Petelin, 5.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[odkrit nov način za stabilizacijo proteinov]] Branislav Lukić 13.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Antifibrotični učinki zelenega čaja, raziskani na in vitro in in vivo modelih jetrne fibroze]] Blaž Svetic, 13.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Imunsko in kemijsko sprožen oksidativni stres spremeni potek translacije]] Davor Škofič Maurer, 19.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Hormonska regulacija===&lt;br /&gt;
[[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa]] Špela Baus, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Metabolizem===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Uporaba herbicidov in fibratov, ki blokirajo T1R3 receptorje v črevesju in trebušni slinavki]] Gregor Kurinčič, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Signalne poti v celicah===&lt;br /&gt;
[[Kemoreceptorja SRBC-64 in SRBC-66 sta povod za razvojne učinke dormantnega feromona v C. elegans]] Ana Bajc, 15. 12. 2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Imunologija===&lt;br /&gt;
[[Splošna aktivacija imunskega sistema kot posledica zmanjšanega števila CD4+T celic]] Alenka Buh, 25.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Pomoč človeškega proteina pri preprečitvi z okužbo H1N1 gripo ter ostalimi virusi]] Sabina Mavretič, 20.1.2010&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Genetika===&lt;br /&gt;
[[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]]  Špela Alič, 1.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Zakaj šimpanzi ne govorijo? Razlog je v genu]]  Andraž Šmon, 22.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje IκB kinazno aktivacijo ob poškodbe DNA]] Primož Bembič,  16.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Odkrit gen odgovoren za postmejotično represijo spolnih kromosomov pri mišjih samcih]] Jasna Brčić,6.1.2010&lt;br /&gt;
===Forenzika===&lt;br /&gt;
[[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]]  Tanja Guček, 16.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
===Proteomika===&lt;br /&gt;
[[Nova tehnika določevanja lokacije sladkorjev vezanih na proteine, utira pot odkritjem v medicini]]  Alenka Bombač, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Reducirajoči periplazemski sistem, ki preprečuje oksidacijo cisteina brez disulfidnih vezi]] Sara Pintar, 12.1.2010&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[TRANSMEMBRANSKI PROTEIN NOTRANJEGA UŠESA (Tmie)  JE BISTVEN ZA NORMALEN SLUH IN RAVNOTEŽJE PRI NAVADNI CEBRICI]] Maja Kozlevčar, 20.1.2010&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1570</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1570"/>
		<updated>2009-12-26T13:50:37Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do &#039;&#039;&#039;izrazitega povišanja ravni izražanja genov&#039;&#039;&#039;, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] &#039;&#039;&#039;Srebp2&#039;&#039;&#039;, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v promotorski regiji omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], medtem ko se okužene [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevroglija#Mikroglija mikroglijske celice in astrociti] niso odzvali na enak način.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali rešitvam za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1552</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1552"/>
		<updated>2009-12-25T22:22:43Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do &#039;&#039;&#039;izrazitega povišanja ravni izražanja genov&#039;&#039;&#039;, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] &#039;&#039;&#039;Srebp2&#039;&#039;&#039;, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v bližini promotorskih regij omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], medtem ko se okužene [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevroglija#Mikroglija mikroglijske celice in astrociti] niso odzvali na enak način.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali rešitvam za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1551</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1551"/>
		<updated>2009-12-25T21:45:28Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do &#039;&#039;&#039;izrazitega povišanja ravni izražanja genov&#039;&#039;&#039;, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] &#039;&#039;&#039;Srebp2&#039;&#039;&#039;, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v bližini promotorskih regij omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], medtem ko se okužene [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevroglija#Mikroglija mikroglijske celice in astrociti] niso odzvali na enak način.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1550</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1550"/>
		<updated>2009-12-25T21:38:29Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do izrazitega povišanja ravni izražanja genov, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] Srebp2, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v bližini promotorskih regij omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], medtem ko se okužene [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevroglija#Mikroglija mikroglijske celice in astrociti] niso odzvali na enak način.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1549</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1549"/>
		<updated>2009-12-25T21:38:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do izrazitega povišanja ravni izražanja genov, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] Srebp2, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v bližini promotorskih regij omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], medtem ko se okužene [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevroglija#Mikroglija mikroglijske celice in astrociti] niso odzvali na enak način.&lt;br /&gt;
Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1548</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1548"/>
		<updated>2009-12-25T21:36:33Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do izrazitega povišanja ravni izražanja genov, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] Srebp2, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v bližini promotorskih regij omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], medtem ko se okužene [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevroglija#Mikroglija mikroglijske celice in astrociti] niso odzvali na enak način. Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1547</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1547"/>
		<updated>2009-12-25T21:32:46Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do izrazitega povišanja ravni izražanja genov, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren [http://sl.wikipedia.org/wiki/Transkripcijski_faktor transkripcijski faktor] Srebp2, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v bližini promotorskih regij omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za [http://sl.wikipedia.org/wiki/Nevron živčne celice], saj se okužene mikroglijske celice in astrociti niso odzvali na enak način. Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1546</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1546"/>
		<updated>2009-12-25T21:24:47Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/39/HMG-CoA_reductase_pathway.png slika2]. Raven izražanja genov, v celicah okuženih s prionskim sevom 22L, so analizirali z [http://www.euro.genom.si/index.php?option=com_content&amp;amp;task=view&amp;amp;id=15&amp;amp;Itemid=29 DNA mikromrežami] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Real-time_polymerase_chain_reaction RT-PCR]. Ugotovili so, da pride do izrazitega povišanja ravni izražanja genov, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren transkripcijski faktor Srebp2, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v promotorskih regijah omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za živčne celice, saj se okužene mikroglijske celice in astrociti niso odzvali na enak način. Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1545</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1545"/>
		<updated>2009-12-25T21:14:20Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. [http://en.wikipedia.org/wiki/Creutzfeldt%E2%80%93Jakob_disease Creutzfeldt-Jakobovo] bolezen pri ljudeh oziroma [http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_spongiform_encephalopathy »bolezen norih krav«] pri govedu. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola. Raven izražanja genov, v celicah okuženih  z linijo prionov 22L, so analizirali z DNA mikromrežami in RT-PCR. Ugotovili so, da pride do izrazitega povišanja ravni izražanja genov, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren transkripcijski faktor Srebp2, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v promotorskih regijah omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za živčne celice, saj se okužene mikroglijske celice in astrociti niso odzvali na enak način. Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1544</id>
		<title>Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Aktivacija_genskega_izra%C5%BEanja_holesterola_v_%C5%BEiv%C4%8Dnih_celicah_kot_posledica_oku%C5%BEbe_s_prionom&amp;diff=1544"/>
		<updated>2009-12-25T21:10:13Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: New page: [http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg Slika1]. Povzroča bolezni živčnega sist...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Prion Prion] je kužen delec, sestavljen iz nepravilno zvitega proteina [http://universe-review.ca/I11-08-prion.jpg Slika1]. Povzroča bolezni živčnega sistema kot npr. Creutzfeldt-Jakobovo bolezen in »bolezen norih krav«. Te bolezni so smrtonosne, saj vemo zelo malo o celičnem odzivu na okužbo s prioni. &lt;br /&gt;
Skupina znanstvenikov iz  Münchena je naredila raziskavo o spremembah regulacije genov v živčnih celicah pri okužbi s prioni. Pri tem so se osredotočili na gene, ki uravnavajo biosintezo holesterola. Raven izražanja genov, v celicah okuženih  z linijo prionov 22L, so analizirali z DNA mikromrežami in RT-PCR. Ugotovili so, da pride do izrazitega povišanja ravni izražanja genov, ki nosijo zapis za encime  pomembne pri biosintezi holesterola. Za to je odgovoren transkripcijski faktor Srebp2, ki s svojo vezavo na SRE (sterola regulatory element) v promotorskih regijah omenjenih genov regulira transkripcijo. Pri okuženih celicah so zabeležili povečano aktivnost tega faktorja in posledično povečano količino encimov za sintezo holesterola. Ugotovili so tudi, da je opisan mehanizem značilen le za živčne celice, saj se okužene mikroglijske celice in astrociti niso odzvali na enak način. Ugotovitve so pomembne, ker odpirajo vrata novim raziskavam, s katerimi bi lahko ugotovili pomen holesterola za prione in se s tem približali iskanju rešitev za bolezni, ki jih povzročajo.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=1436</id>
		<title>BiokemSeminar-SkupineNovica-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=1436"/>
		<updated>2009-12-12T18:20:44Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: /* Seminarski roki: */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Temo za seminar pošljite na naslov docenta [mailto:marko.dolinar@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot &#039;rok za oddajo 1. verzije&#039; in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Skupine_za_seminar_-_B08 lansko verzijo].&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09|seznam novic]] v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek &#039;Uredite stran&#039; in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. &#039;&#039;Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na &#039;Prekliči&#039;.&#039;&#039; Recenzente bom vpisal, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;hr&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Seminarski roki: ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 1.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 17.11., recenzenti popravijo do 24.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Špela Alič - [[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2009-10/uoia-sdp102109.php]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 2.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 18.11., recenzenti popravijo do 25.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 8.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 24.11., recenzenti popravijo do 1.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Tjaša Lukan: [[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]] [http://newswire.rockefeller.edu/?page=engine&amp;amp;id=986]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 9.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 25.11., recenzenti popravijo do 2.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Aljaž Gaber: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Vid P., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Špela Baus: [[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa ]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/168877.php] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Alenka M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Medic: [[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091007103032.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 15.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 1.12., recenzenti popravijo do 8.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Janez Meden: [[Virus HIV se ne integrira blizu TSS aktivnega gena gostiteljske celice]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Branislav L., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tea Lenarčič: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače (2)]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Karmen K., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Ana Bajc: [[Kemoreceptorja SRBC-64 in SRBC-66 sta povod za razvojne učinke dormantnega feromona v C. elegans]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 16.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 2.12., recenzenti popravijo do 9.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maruša Rajh  - [[X-vezana adrenolevkodistrofija: Hematopoetična genska terapija z lentivirusno spremenjenimi matičnimi celicami]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091105143706.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Pia P.D., Sara P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tanja Guček - [[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029155956.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Katja P., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Primož Bembič [[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje IκB kinazno aktivacijo ob poškodbe DNA ]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 22.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 8.12., recenzenti popravijo do 15.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alexandra Bogožalec: [[Odkrit način za določanje nizkih koncentracij C-reaktivnega proteina (CRP) v krvnem serumu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091104101625.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Andraž Šmon: [[Zakaj šimpanzi ne govorijo? Razlog je v genu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111130942.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Tine Tesovnik: [[Odkritje, ki bo morda pripomoglo pojasniti, zakaj hepatitis B bolj prizadene moške kot ženske]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118112425.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 23.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 9.12., recenzenti popravijo do 16.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Alenka Bombač - [[Nova tehnika določevanja lokacije sladkorjev vezanih na proteine, utira pot odkritjem v medicini]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091019122840.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Špela B., Branislav L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Gregor Kurinčič - [[Uporaba herbicidov in fibratov, ki blokirajo T1R3 receptorje v črevesju in trebušni slinavki]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091009120846.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Alenka Mikuž - [[Histonska demetilaza JHDM2A vpliva na moško neplodnost in debelost]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 5.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 21.12., recenzenti popravijo do 28.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Vid Puž - [[Nova razlaga, kako telo preprečuje nastanek novih žil]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111092043.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Daša Janeš &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Petelin&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 6.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 23.12., recenzenti popravijo do 30.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alenka Buh &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 karmen kmet- [[komplementarno delovanje nanocevk in protiteles pri odkrivanju in uničevanju rakastih celic na dojkah]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091202091030.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 jasna brčić&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 12.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 29.12., recenzenti popravijo do 5.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Pia Pužar Dominkuš - [[Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom]]  [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118101401.htm]&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sara Pintar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Katja Pernek - [[Proteinsko inženirstvo pospešuje raziskovanje Alzheimerjeve bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029151318.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 13.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 30.12., recenzenti popravijo do 6.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Blaž Svetic&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2  Matej Cibic&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka M., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Branislav Lukić&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 19.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 5.1., recenzenti popravijo do 12.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Davor Škofič Maurer - [[Celice ščitijo proteine pred virusi in bakterijami z vgraditvijo napačne aminokisline v njihovo zaporedje.]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091125134701.htm] &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Urška Slapšak &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Vid P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Saška Polanc&amp;lt;br&amp;gt; - [[Razumevanje smiselnosti popravkov v DNA pri rakavih obolenjih]] [[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091203171716.htm]]&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sara P., Katja P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 20.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 6.1., recenzenti popravijo do 13.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maja Kozlevčar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka B., Karmen K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sabina Mavretič &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Pia P.D.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Zorica Latinović &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=1435</id>
		<title>BiokemSeminar-SkupineNovica-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=1435"/>
		<updated>2009-12-12T18:16:59Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: /* Seminarski roki: */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Temo za seminar pošljite na naslov docenta [mailto:marko.dolinar@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot &#039;rok za oddajo 1. verzije&#039; in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Skupine_za_seminar_-_B08 lansko verzijo].&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09|seznam novic]] v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek &#039;Uredite stran&#039; in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. &#039;&#039;Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na &#039;Prekliči&#039;.&#039;&#039; Recenzente bom vpisal, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;hr&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Seminarski roki: ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 1.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 17.11., recenzenti popravijo do 24.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Špela Alič - [[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2009-10/uoia-sdp102109.php]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 2.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 18.11., recenzenti popravijo do 25.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 8.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 24.11., recenzenti popravijo do 1.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Tjaša Lukan: [[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]] [http://newswire.rockefeller.edu/?page=engine&amp;amp;id=986]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 9.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 25.11., recenzenti popravijo do 2.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Aljaž Gaber: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Vid P., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Špela Baus: [[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa ]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/168877.php] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Alenka M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Medic: [[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091007103032.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 15.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 1.12., recenzenti popravijo do 8.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Janez Meden: [[Virus HIV se ne integrira blizu TSS aktivnega gena gostiteljske celice]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Branislav L., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tea Lenarčič: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače (2)]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Karmen K., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Ana Bajc: [[Kemoreceptorja SRBC-64 in SRBC-66 sta povod za razvojne učinke dormantnega feromona v C. elegans]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 16.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 2.12., recenzenti popravijo do 9.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maruša Rajh  - [[X-vezana adrenolevkodistrofija: Hematopoetična genska terapija z lentivirusno spremenjenimi matičnimi celicami]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091105143706.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Pia P.D., Sara P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tanja Guček - [[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029155956.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Katja P., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Primož Bembič [[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje IκB kinazno aktivacijo ob poškodbe DNA ]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 22.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 8.12., recenzenti popravijo do 15.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alexandra Bogožalec: [[Odkrit način za določanje nizkih koncentracij C-reaktivnega proteina (CRP) v krvnem serumu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091104101625.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Andraž Šmon: [[Zakaj šimpanzi ne govorijo? Razlog je v genu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111130942.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Tine Tesovnik: [[Odkritje, ki bo morda pripomoglo pojasniti, zakaj hepatitis B bolj prizadene moške kot ženske]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118112425.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 23.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 9.12., recenzenti popravijo do 16.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Alenka Bombač - [[Nova tehnika določevanja lokacije sladkorjev vezanih na proteine, utira pot odkritjem v medicini]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091019122840.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Špela B., Branislav L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Gregor Kurinčič - [[Uporaba herbicidov in fibratov, ki blokirajo T1R3 receptorje v črevesju in trebušni slinavki]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091009120846.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Alenka Mikuž - [[Histonska demetilaza JHDM2A vpliva na moško neplodnost in debelost]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 5.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 15.12., recenzenti popravijo do 22.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Vid Puž - [[Nova razlaga, kako telo preprečuje nastanek novih žil]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111092043.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Daša Janeš &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Petelin&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 6.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 23.12., recenzenti popravijo do 30.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alenka Buh &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 karmen kmet- [[komplementarno delovanje nanocevk in protiteles pri odkrivanju in uničevanju rakastih celic na dojkah]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091202091030.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 jasna brčić&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 12.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 29.12., recenzenti popravijo do 5.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Pia Pužar Dominkuš - [[Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom]]  [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118101401.htm]&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sara Pintar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Katja Pernek - [[Proteinsko inženirstvo pospešuje raziskovanje Alzheimerjeve bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029151318.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 13.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 30.12., recenzenti popravijo do 6.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Blaž Svetic&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2  Matej Cibic&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka M., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Branislav Lukić&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 19.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 5.1., recenzenti popravijo do 12.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Davor Škofič Maurer - [[Celice ščitijo proteine pred virusi in bakterijami z vgraditvijo napačne aminokisline v njihovo zaporedje.]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091125134701.htm] &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Urška Slapšak &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Vid P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Saška Polanc&amp;lt;br&amp;gt; - [[Razumevanje smiselnosti popravkov v DNA pri rakavih obolenjih]] [[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091203171716.htm]]&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sara P., Katja P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 20.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 6.1., recenzenti popravijo do 13.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maja Kozlevčar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka B., Karmen K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sabina Mavretič &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Pia P.D.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Zorica Latinović &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SeznamNovic-B09&amp;diff=1434</id>
		<title>BiokemSeminar-SeznamNovic-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SeznamNovic-B09&amp;diff=1434"/>
		<updated>2009-12-12T18:09:52Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: /* Nevrobiokemija */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;=Seznam novic po področjih=&lt;br /&gt;
Novico, ki jo boste predstavili, uvrstite v kategorijo, kamor mislite, da najbolj sodi. Vpišite naslov seminarja v slovenščini, hkrati pa naj bo naslov povezava na novo stran, kjer boste pripravili opis. Dopišite svoje ime in datum predstavitve. (Če si ne predstavljate, kako naj bi to naredili, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Seznam_predstavljenih_novic_-_2008/9 lanski seznam]). &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Encimatika===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Biokemija bolezni===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Odkrit način za določanje nizkih koncentracij C-reaktivnega proteina (CRP) v krvnem serumu]] Alexandra Bogožalec, 22.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[X-vezana adrenolevkodistrofija: Hematopoetična genska terapija z lentivirusno spremenjenimi matičnimi celicami ]] Maruša Rajh, 16.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Virus HIV se ne integrira blizu TSS aktivnega gena gostiteljske celice]] Janez Meden, 15. 12. 2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Odkritje%2C_ki_bo_morda_pripomoglo_pojasniti%2C_zakaj_hepatitis_B_bolj_prizadene_mo%C5%A1ke_kot_%C5%BEenske Odkritje, ki bo morda pripomoglo pojasniti, zakaj hepatitis B bolj prizadene moške kot ženske] Tine Tesovnik, 22. 12. 2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Nevrobiokemija===&lt;br /&gt;
[[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]]  Špela Medic, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]] Aljaž Gaber, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače (2)]] Tea Lenarcic, 15.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom]] Pia Pužar Dominkuš, 12.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Genomika===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Nanobiotehnologija===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Celična biokemija===&lt;br /&gt;
[[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]]  Tjaša Lukan, 8.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Hormonska regulacija===&lt;br /&gt;
[[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa]] Špela Baus, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Metabolizem===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Uporaba herbicidov in fibratov, ki blokirajo T1R3 receptorje v črevesju in trebušni slinavki]] Gregor Kurinčič, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Signalne poti v celicah===&lt;br /&gt;
[[Kemoreceptorja SRBC-64 in SRBC-66 sta povod za razvojne učinke dormantnega feromona v C. elegans]] Ana Bajc, 15. 12. 2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Imunologija===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
===Genetika===&lt;br /&gt;
[[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]]  Špela Alič, 1.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Zakaj šimpanzi ne govorijo? Razlog je v genu]]  Andraž Šmon, 22.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje IκB kinazno aktivacijo ob poškodbe DNA]] Primož Bembič,  16.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Forenzika===&lt;br /&gt;
[[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]]  Tanja Guček, 16.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
===Proteomika===&lt;br /&gt;
[[Nova tehnika določevanja lokacije sladkorjev vezanih na proteine, utira pot odkritjem v medicini]]  Alenka Bombač, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=597</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=597"/>
		<updated>2009-11-22T18:56:04Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1] je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6548 lizina] in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=596</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=596"/>
		<updated>2009-11-22T18:54:29Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1] je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6548 lizina] in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=595</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=595"/>
		<updated>2009-11-22T18:53:01Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1] je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6548 lizina] in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=594</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=594"/>
		<updated>2009-11-22T18:49:27Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1] je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=593</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=593"/>
		<updated>2009-11-22T18:47:11Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1] je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=592</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=592"/>
		<updated>2009-11-22T18:46:48Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=591</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=591"/>
		<updated>2009-11-22T18:45:41Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=590</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=590"/>
		<updated>2009-11-22T18:44:46Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=589</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=589"/>
		<updated>2009-11-22T18:43:13Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=588</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=588"/>
		<updated>2009-11-22T18:39:51Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&amp;amp;imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&amp;amp;usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&amp;amp;h=397&amp;amp;w=478&amp;amp;sz=23&amp;amp;hl=sl&amp;amp;start=39&amp;amp;tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&amp;amp;tbnh=107&amp;amp;tbnw=129&amp;amp;prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 video1] , prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=587</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=587"/>
		<updated>2009-11-22T18:35:11Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=586</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=586"/>
		<updated>2009-11-22T18:33:52Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [https://chempolymerproject.wikispaces.com/file/view/Collagen.jpg/34260431 slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=585</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=585"/>
		<updated>2009-11-22T18:28:03Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [https://chempolymerproject.wikispaces.com/file/view/collagen_%28alpha_chain%29.jpg/34235269 slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg slika4] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika5]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika6] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=584</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=584"/>
		<updated>2009-11-22T18:23:14Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [https://chempolymerproject.wikispaces.com/file/view/collagen_%28alpha_chain%29.jpg/34235269 slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=583</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=583"/>
		<updated>2009-11-22T18:21:28Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili, le ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. &lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=582</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=582"/>
		<updated>2009-11-22T18:19:43Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=581</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=581"/>
		<updated>2009-11-22T18:19:19Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=580</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=580"/>
		<updated>2009-11-22T18:18:53Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=579</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=579"/>
		<updated>2009-11-22T18:18:29Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=578</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=578"/>
		<updated>2009-11-22T18:14:48Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=577</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=577"/>
		<updated>2009-11-22T18:11:02Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=576</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=576"/>
		<updated>2009-11-22T18:01:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=575</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=575"/>
		<updated>2009-11-22T17:55:51Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5] &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=574</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=574"/>
		<updated>2009-11-22T17:55:28Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg slika5 &amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=573</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=573"/>
		<updated>2009-11-22T17:51:52Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=572</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=572"/>
		<updated>2009-11-22T17:43:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi].&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=571</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=571"/>
		<updated>2009-11-22T17:37:45Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma] (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=570</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=570"/>
		<updated>2009-11-22T17:36:28Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskega retikuluma](ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=569</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=569"/>
		<updated>2009-11-22T17:33:46Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER) [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum]. Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=568</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=568"/>
		<updated>2009-11-22T17:28:10Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&amp;amp;rendertype=figure&amp;amp;id=A6551 slika4]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=567</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=567"/>
		<updated>2009-11-22T17:25:06Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=566</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=566"/>
		<updated>2009-11-22T17:22:16Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif slika3], ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo fibroblasti in epitelne celice. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=565</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=565"/>
		<updated>2009-11-22T17:19:28Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A7315&amp;amp;rendertype=def-item&amp;amp;id=A7574 vodikovimi vezmi], ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna, ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo fibroblasti in epitelne celice. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=564</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=564"/>
		<updated>2009-11-22T17:18:00Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina [http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z vodikovimi vezmi ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna, ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo fibroblasti in epitelne celice. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=563</id>
		<title>Kolageni</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Kolageni&amp;diff=563"/>
		<updated>2009-11-22T17:17:21Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Piapuzar: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Kolagen [[http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif slika1]] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub.&lt;br /&gt;
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Zgradba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina[[http://www.pdb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif slika2]]. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z vodikovimi vezmi ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi.&lt;br /&gt;
Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi.&lt;br /&gt;
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna, ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Sinteza ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Kolagen izločajo fibroblasti in epitelne celice. V ribosomih nastanejo  alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.  &lt;br /&gt;
        &lt;br /&gt;
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida  pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. &lt;br /&gt;
Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Tipi ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;TIP&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;STRUKTURNE LASTNOSTI&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;KJE SE NAHAJA&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;th &amp;gt;POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU&amp;lt;/th&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;koža, tetive, kosti, stene arterij&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td &amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;II&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile; v matriksu  je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;hrustanec&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;III&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;koža, mišice, stene krvnih žil&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Ehlers-Danlosov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;IV&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;bazalne lamine vseh celic&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;td&amp;gt;Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom&amp;lt;/td&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/tr&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;/table&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Uporaba ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki&lt;br /&gt;
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji&lt;br /&gt;
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
----&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen&lt;br /&gt;
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&amp;amp;part=A6542&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Piapuzar</name></author>
	</entry>
</feed>