<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Pirman0</id>
	<title>Wiki FKKT - User contributions [en]</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Pirman0"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Special:Contributions/Pirman0"/>
	<updated>2026-04-10T05:10:25Z</updated>
	<subtitle>User contributions</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.39.3</generator>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8735</id>
		<title>Acetilholinesteraza</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8735"/>
		<updated>2014-01-07T19:52:37Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Zunanje povezave */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med hidrolaze,saj hidrolizira nevrotransmiter (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti [[holin]]. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira [[acetilholin]]. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Boyer, Rodney F. Temelji Biokemije. Ljubljana, 2005.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hill, Richard W., Wyse, Gordon A., Anderson, Margaret. Animal Psysiology. Sunderland (Massachusetts), 2012.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
MacDonald, Richard G., Chaney, William G. USMLE Road map: Biochemistry. New York, 2007.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Walker, Sharon, McMahon, David. Biochemistry Demystified. New York, 2008.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Whitaker, John R. Principles of Enzymology for the Food Sciences. New York, 1972.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase 3D structure of acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54 Acetylcholinesterase June 2004 Molecule of the Month]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8734</id>
		<title>Acetilholinesteraza</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8734"/>
		<updated>2014-01-07T19:52:00Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Zunanje povezave */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med hidrolaze,saj hidrolizira nevrotransmiter (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti [[holin]]. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira [[acetilholin]]. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Boyer, Rodney F. Temelji Biokemije. Ljubljana, 2005.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hill, Richard W., Wyse, Gordon A., Anderson, Margaret. Animal Psysiology. Sunderland (Massachusetts), 2012.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
MacDonald, Richard G., Chaney, William G. USMLE Road map: Biochemistry. New York, 2007.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Walker, Sharon, McMahon, David. Biochemistry Demystified. New York, 2008.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Whitaker, John R. Principles of Enzymology for the Food Sciences. New York, 1972.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase 3D structure of acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54 Acetylcholinesterase June 2004 Molecule of the Month]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[ [Category:LEX] ]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8733</id>
		<title>Acetilholinesteraza</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8733"/>
		<updated>2014-01-07T19:51:44Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med hidrolaze,saj hidrolizira nevrotransmiter (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti [[holin]]. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira [[acetilholin]]. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Boyer, Rodney F. Temelji Biokemije. Ljubljana, 2005.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Hill, Richard W., Wyse, Gordon A., Anderson, Margaret. Animal Psysiology. Sunderland (Massachusetts), 2012.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
MacDonald, Richard G., Chaney, William G. USMLE Road map: Biochemistry. New York, 2007.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Walker, Sharon, McMahon, David. Biochemistry Demystified. New York, 2008.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Whitaker, John R. Principles of Enzymology for the Food Sciences. New York, 1972.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase 3D structure of acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54 Acetylcholinesterase June 2004 Molecule of the Month]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[ [Category:LEX] ]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8732</id>
		<title>Acetilholinesteraza</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Acetilholinesteraza&amp;diff=8732"/>
		<updated>2014-01-07T19:51:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: New page: Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med hidrolaze,saj hidrolizira nevrotransmiter (živčni prenašalec) acetilholin. Acetilholinester...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med hidrolaze,saj hidrolizira nevrotransmiter (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti [[holin]]. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira [[acetilholin]]. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Boyer, Rodney F. Temelji Biokemije. Ljubljana, 2005.&lt;br /&gt;
Hill, Richard W., Wyse, Gordon A., Anderson, Margaret. Animal Psysiology. Sunderland (Massachusetts), 2012.&lt;br /&gt;
MacDonald, Richard G., Chaney, William G. USMLE Road map: Biochemistry. New York, 2007.&lt;br /&gt;
Walker, Sharon, McMahon, David. Biochemistry Demystified. New York, 2008.&lt;br /&gt;
Whitaker, John R. Principles of Enzymology for the Food Sciences. New York, 1972.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase 3D structure of acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54 Acetylcholinesterase June 2004 Molecule of the Month]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[ [Category:LEX] ]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8731</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8731"/>
		<updated>2014-01-07T19:32:50Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8730</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8730"/>
		<updated>2014-01-07T19:32:38Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Škrob */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Boyer, Rodney F. Temelji Biokemije. Ljubljana, 2005.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8729</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8729"/>
		<updated>2014-01-06T18:51:51Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Zunanje povezave */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8728</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8728"/>
		<updated>2014-01-06T18:51:39Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8727</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8727"/>
		<updated>2014-01-06T18:51:27Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Biološka funkcija */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8726</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8726"/>
		<updated>2014-01-06T18:51:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Encimska struktura in mehanizem */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira [[acetilholin]]. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8725</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8725"/>
		<updated>2014-01-06T18:51:03Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Acetilholinesteraza */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti [[holin]]. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira [[acetilholin]]. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8724</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8724"/>
		<updated>2014-01-06T18:49:59Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Acetilholinesteraza */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Acetilholinesteraza ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med hidrolaze,saj hidrolizira nevrotransmiter (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti [[holin]]. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira [[acetilholin]]. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase Acetylcholinesterase, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://en.wikipedia.org/wiki/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.proteopedia.org/wiki/index.php/Acetylcholinesterase]&lt;br /&gt;
[http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do?momID=54]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Taksol&amp;diff=8723</id>
		<title>Taksol</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Taksol&amp;diff=8723"/>
		<updated>2014-01-06T18:46:42Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Taksol&#039;&#039;&#039; je inhibitor [[mitoza|mitoze]], znan tudi pod generičnim imenom paklitaksel. Uporablja se ga predvsem kot [[citostatik]], saj se veže na [[tubulin|&amp;amp;beta;-tubulin]] v celičnih [[mikrotubul]]ih in prepreči depolimerizacijo mikrotubulov, kar onemogoči normalno mitozo v metafazi &amp;lt;sup&amp;gt;[[Taksol#Viri|[1]]]&amp;lt;/sup&amp;gt;. Zmanjšuje tudi prosti tubulin v celici in sproži [[apoptoza|apoptozo]] rakastih celic pri [[levkemija|levkemiji]] [[limfocit]]ov B.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zgodovinsko so ga pridobivali in prvič izolirali leta 1967 iz lubja kalifornijske tise (&#039;&#039;Taxus brevifolia&#039;&#039;), najdemo pa ga tudi v evropski tisi (&#039;&#039;T. baccata&#039;&#039;) in ostalih vrstah te družine &amp;lt;sup&amp;gt;[[Taksol#Viri|[2]]]&amp;lt;/sup&amp;gt;. Koncentracija taksola v drevesu je okoli 200 mg/kg v lubju in 50 mg/kg v iglicah &amp;lt;sup&amp;gt;[[Taksol#Viri|[3]]]&amp;lt;/sup&amp;gt;. Znanih je nekaj metod semi-sintetične sinteze in od leta 1994 naprej tudi metoda totalne sinteze. Najbolj uporabljena metoda semi-sintetične sinteze uporablja, v tisi bolj prisoten, [[bakatin|10-deacetil bakatin III]]. Zaradi ekonomskih razlogov ga sedaj proizvajajo biotehnološko s pomočjo rastlinske tkivne kulture tise. Taksol proizvajajo tudi nekatere glive, predvsem simbionti tise. Začetno pomanjkanje učinkovine, relativna redkost in počasna rast tise je tudi povzročila vzporeden razvoj iskanja analogov Taksola in so tako razvili semi-sintetično spojino [[docetaksel]], ki je celo bolj efektivna v boju proti raku.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Molekula spada v družino taksanov, ta pa spada med [[diterpen]]e [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/5/59/Taxol.svg/430px-Taxol.svg.png (skica molekule)] . Molekulska formula je C&amp;lt;sub&amp;gt;47&amp;lt;/sub&amp;gt;H&amp;lt;sub&amp;gt;51&amp;lt;/sub&amp;gt;NO&amp;lt;sub&amp;gt;14&amp;lt;/sub&amp;gt; in ima 854 Da. Absorpcijski maksimum je pri 227 in 273 nm. Razpade pri 213-216 °C &amp;lt;sup&amp;gt;[[Taksol#Viri|[4]]]&amp;lt;/sup&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; [http://books.google.com/books?id=Cb6BOkj9fK4C&amp;amp;lpg=PA112&amp;amp;dq=taxol&amp;amp;pg=PA112#v=onepage&amp;amp;q=&amp;amp;f=false W. Sneader: Drug discovery: a history, stran 112]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; [http://www.springerlink.com/content/u8g32u7t554qw274/ B. V. Sorochinskii, A. I. Prokhnevskii: Method of isolating taxol from Taxus baccata; Chemistry of Natural Compounds, Volume 26, Number 5 / September, 1990]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; [http://books.google.si/books?id=HFkdJ-NNOpAC&amp;amp;lpg=PA51&amp;amp;ots=r_WqaZtdKs&amp;amp;dq=concentration%20of%20taxol%20in%20yew%20bark&amp;amp;pg=PA52#v=onepage&amp;amp;q=&amp;amp;f=false M. Suffness: Taxol: science and applications, stran 52-53]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; [http://www.merckbooks.com/mindex/ Merck Index 13th Edition, 2001]&lt;br /&gt;
* [http://www.ivz.si/knjiznica/arhiv/reg_zdravil/2203.HTM Paklitaksel, IVZ]&lt;br /&gt;
* [http://www.lek.si/medicinski-slovar/ Slovenski medicinski e-slovar; Univerza v Ljubljani, Medicinska fakulteta, Lek d. d.]&lt;br /&gt;
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Paclitaxel Paclitaxel, Wikipedia]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Zunanje povezave ==&lt;br /&gt;
* [http://www.3dchem.com/molecules.asp?ID=34 Taxol, Molecule of the Month for August 2006, 3D Chem]&lt;br /&gt;
* [http://ohioline.osu.edu/sc150/sc150_6.html Taxus and Taxol - A Compilation of Research Findings, Ohio State University]&lt;br /&gt;
* [http://books.google.com/books?id=O8-dYFzC2rQC&amp;amp;printsec=frontcover&amp;amp;ei=eY86S5HEOJOuzQTQqLm-DQ&amp;amp;cd=4#v=onepage&amp;amp;q=&amp;amp;f=false V. Farina: The Chemistry and pharmacology of Taxol® and its derivatives]&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;br /&gt;
[[Category:BMB]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8722</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8722"/>
		<updated>2014-01-06T18:30:19Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Acetilholinesteraza */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Acetilholinesteraza ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med [[hidrolaze]], saj hidrolizira [[nevrotransmiter]] (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Encimska struktura in mehanizem&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul [[acetilholina]] v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost [[difuzije]] substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule [[acetilholina]], lahko pa tudi kationski substrati in [[inhibitorji]]. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer [[serina]], [[histidina]] in [[glutamata]]. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v [[acetat]] in [[holin]], tako da nastane acetil-encim in prosti holin. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Biološka funkcija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, [[acetilholin]] preide iz živca v [[sinaptično režo]], kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira acetilholin. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz [[acetil-koencima A]] preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c [[acetilholin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8721</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8721"/>
		<updated>2014-01-06T18:29:08Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Acetilholinesteraza */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Acetilholinesteraza ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med [[hidrolaze]], saj hidrolizira [[nevrotransmiter]] (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Encimska struktura in mehanizem&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul [[acetilholina]] v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost [[difuzije]] substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule [[acetilholina]], lahko pa tudi kationski substrati in [[inhibitorji]]. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer [[serin]], [[histidin]] in [[glutamat]]. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v [[acetat]] in [[holin]], tako da nastane acetil-encim in prosti holin. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Biološka funkcija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, acetilholin preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira acetilholin. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c acetilholin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8720</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8720"/>
		<updated>2014-01-06T18:27:44Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Škrob */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Acetilholinesteraza ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med [[hidrolaze]], saj hidrolizira [[nevrotransmiter]] (živčni prenašalec) [[acetilholin]]. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Encimska struktura in mehanizem&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul [[acetilholina]] v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost [[difuzije]] substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule [[acetilholina]], lahko pa tudi kationski substrati in [[inhibitorji]]. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer [[serina]], [[histidina]] in [[glutamata]]. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v [[acetat]] in [[holin]], tako da nastane acetil-encim in prosti holin. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline [[histidin]].&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Biološka funkcija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, acetilholin preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira acetilholin. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c acetilholin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8719</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8719"/>
		<updated>2014-01-06T18:23:16Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Biološka funkcija */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8718</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8718"/>
		<updated>2014-01-06T18:23:03Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Encimska struktura in mehanizem */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, acetilholin preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira acetilholin. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c acetilholin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8717</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8717"/>
		<updated>2014-01-06T18:22:53Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Škrob */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti holin. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline histidin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, acetilholin preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira acetilholin. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c acetilholin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8716</id>
		<title>Peskovnik</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Peskovnik&amp;diff=8716"/>
		<updated>2014-01-06T18:21:49Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Pirman0: /* Škrob */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&amp;lt;math&amp;gt;\frac{2}{\sqrt{2x3}}&amp;lt;/math&amp;gt;&lt;br /&gt;
==Škrob==&lt;br /&gt;
Škrob  &#039;&#039;&#039;je&#039;&#039;&#039; rezervni [[polisaharid]] pri rastlinah. Je [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Taksol homopolimer] Taksol, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je [http://sl.wikipedia.org/wiki/Glukoza D-glukopiranoza], ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Tališče škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane &#039;&#039;&#039;škrobni klej&#039;&#039;&#039;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 &lt;br /&gt;
Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se [[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob]] najprej razgradi v dekstrin, nato v [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Disaharidi_in_oligosaharidi#Maltoza maltozo] in končno v glukozo. &amp;lt;br&amp;gt;Prisotnost škroba dokazujemo z [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png jodovico], raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ali acetilidrolaza, krajše tudi AChE, je encim, ki ga uvrščamo med hidrolaze,saj hidrolizira nevrotransmiter (živčni prenašalec) acetilholin. Acetilholinesteraza se nahaja predvsem na stikih med živci in mišico, kjer prekine prenos živčnih signalov med živcem in mišico.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Encimska struktura in mehanizem ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Acetilholinesteraza ima zelo visoko katalitično aktivnost, saj vsaka molekula tega encima razgradi 25000 molekul acetilholina v eni sekundi. To predstavlja tako hitrost razgradnje, kot je približna hitrost difuzije substrata, zato lahko encimu acetilholinesteraza rečemo tudi popolni encim.&lt;br /&gt;
Aktivno mesto acetilholinesteraze obsega dve podmesti, anionsko mesto in estersko mesto. Na anionsko mesto se veže pozitivni kvartarni amin iz molekule acetilholina, lahko pa tudi kationski substrati in inhibitorji. Estersko mesto je sestavljeno iz katalitične triade treh aminokislin, in sicer serina, histidina in glutamata. Na tem mestu se acetilholin hidrolizira v acetat in holin, tako da nastane acetil-encim in prosti holin. Acetil-encim se kasneje razgradi na prost encim, ki je sposoben ponovnega delovanja, in acetilno skupino. To se zgodi ob prisotnosti vode in aminokisline histidin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Biološka funkcija ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Med prenosom živčnih signalov, acetilholin preide iz živca v sinaptično režo, kjer se veže na ACh receptorje na postsinaptični membrani in tako prenaša živčne signale. Acetilholinesteraza, ki se tudi nahaja na postsinaptični membrani, prekine prenos signalov, tako da hidrolizira acetilholin. Novonastali prosti holin se prenese nazaj v živec, kjer se iz acetil-koencima A preko delovanja acetilholintransferaza ponovno sintetizira c acetilholin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== RNP ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Za nadaljne iformacije o [[Ribonukleoprotein]]u si oglejte v označeni povezavi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Amil==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Amiloza]  je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze ([http://www.lsbu.ac.uk/water/images/hyamy.gif slika vijačnice amiloze]). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi [http://sl.wikipedia.org/wiki/Amilaza α-amilaze]. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tavrin==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tavrin&#039;&#039;&#039; (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C.  človeškem telesu nastane iz aminokisline  cisteina,  ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz [http://sl.wikipedia.org/wiki/Projekt:Etilenimin natrijevega etilenimina], ter žveplove(IV) kisline.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide,  ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov.  Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov.&lt;br /&gt;
Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Tollu-podobni receptorji==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Tollu podobni receptorji&#039;&#039;&#039; (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva.&lt;br /&gt;
Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v &#039;&#039;Drosophili&#039;&#039;-ji leta 1985.&lt;br /&gt;
[[Image:300px-TLR3_structure.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Amiloid beta ==&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Beta amiloida&#039;&#039;&#039; (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz  39-43 [http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina aminokislin], ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih  bolnikov z [http://sl.wikipedia.org/wiki/Alzheimerjeva_bolezen Alzheimerjevo boleznijo].  Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta [http://en.wikipedia.org/wiki/Lewy_body_dementia demence z Lewy telesci] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Cerebral_amyloid_angiopathy Miozitis]. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil  v možganskem Amiloidnem  ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz  prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne  vlaknine. Ta protein  je skupen tudi ostalim peptidom kot so  prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi  ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli  Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh  miščnih bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Nastanek Amiloidov  beta ===&lt;br /&gt;
Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov  nedoločene funkcije.  Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki  poteka v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazmatskem retikulumu], daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi  v trans-[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat Golgijevem] omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42  so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni,  predlagano zdravljenje je prilagajanje  β in [http://en.wikipedia.org/wiki/Gamma_secretase γ secretases] da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Načini merjenja Amiloidov beta ===&lt;br /&gt;
Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z metoda [http://en.wikipedia.org/wiki/ELISA ELISA]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Atomic_force_microscope Atomic force microscope (AFM)]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško [http://en.wikipedia.org/wiki/Dual_polarisation_interferometry Atomic force microscope]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
-....&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Formule ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;chemform&amp;gt;H2SO4&amp;lt;/chemform&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Prikaz citiranja ===&lt;br /&gt;
... kakor je opisano &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2000&amp;lt;/ref&amp;gt;.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Nadaljnje raziskave &amp;lt;ref&amp;gt;I. Priimek, Knjiga, 2001&amp;lt;/ref&amp;gt; so pokazale...&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Literatura ===&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Viri ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;references/&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/&lt;br /&gt;
[]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Pirman0</name></author>
	</entry>
</feed>