<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Vitan+Tur%C5%A1i%C4%8D</id>
	<title>Wiki FKKT - User contributions [en]</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Vitan+Tur%C5%A1i%C4%8D"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Special:Contributions/Vitan_Tur%C5%A1i%C4%8D"/>
	<updated>2026-04-07T03:08:43Z</updated>
	<subtitle>User contributions</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.39.3</generator>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5184</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5184"/>
		<updated>2011-01-10T09:18:35Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* KLINIČNI POMEN */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin najdemo v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidnim mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5080</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5080"/>
		<updated>2010-12-21T06:56:10Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidnim mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5079</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5079"/>
		<updated>2010-12-21T06:55:54Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /*  */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidnim mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
+&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5016</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5016"/>
		<updated>2010-12-15T06:28:17Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidnim mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
== ==&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5015</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=5015"/>
		<updated>2010-12-15T06:27:30Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
== ==&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4696</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4696"/>
		<updated>2010-12-12T09:26:07Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
== ==&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4695</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4695"/>
		<updated>2010-12-12T09:21:23Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4694</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4694"/>
		<updated>2010-12-12T09:20:51Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4693</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4693"/>
		<updated>2010-12-12T09:20:29Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
--[[User:Vitan Turšič|Vitan Turšič]] 09:20, 12 December 2010 (UTC)&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4692</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4692"/>
		<updated>2010-12-12T09:19:21Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Category:LEX]]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4691</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4691"/>
		<updated>2010-12-12T09:14:27Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* FUNKCIJA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4690</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4690"/>
		<updated>2010-12-12T09:12:46Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* STRUKTURA ČLOVEŠKEGA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==ČLOVEŠKEGA OBLIKA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina ali pramlintid] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4689</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4689"/>
		<updated>2010-12-12T09:11:38Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* STRUKTURA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==STRUKTURA ČLOVEŠKEGA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4688</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4688"/>
		<updated>2010-12-12T09:10:13Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Struktura */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==STRUKTURA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4687</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4687"/>
		<updated>2010-12-12T09:09:59Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* FUNKCIJA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Struktura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4686</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4686"/>
		<updated>2010-12-12T09:08:28Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* KLINIČNI POMEN */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Langerhansov_oto%C4%8Dek Langerhansovih otočkih] znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4685</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4685"/>
		<updated>2010-12-12T09:07:16Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* KLINIČNI POMEN */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj [http://sl.wikipedia.org/wiki/Trebu%C5%A1na_slinavka trebušne slinavke] pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4684</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4684"/>
		<updated>2010-12-12T09:06:14Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* RECEPTORJI */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP1 RAMP1] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP2 RAMP2] ali [http://en.wikipedia.org/wiki/RAMP3 RAMP3]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4683</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4683"/>
		<updated>2010-12-12T09:03:30Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/fc/Amylin_primary_structure.png/250px-Amylin_primary_structure.png&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4682</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4682"/>
		<updated>2010-12-12T09:02:37Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* FUNKCIJA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7. IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4681</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4681"/>
		<updated>2010-12-12T09:02:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* FUNKCIJA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4679</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4679"/>
		<updated>2010-12-12T09:02:09Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* FUNKCIJA AMILINA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Slika 1:[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeška oblika amilina] ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4678</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4678"/>
		<updated>2010-12-12T09:01:43Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* AMILIN */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4677</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4677"/>
		<updated>2010-12-12T09:01:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* AMILIN */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Slika 1:[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeški amilin]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4676</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4676"/>
		<updated>2010-12-12T09:00:48Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Slika 1:[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeški amilin]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4675</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4675"/>
		<updated>2010-12-12T09:00:26Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* AMILIN */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Slika 1:[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg Človeški amilin]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4674</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4674"/>
		<updated>2010-12-12T08:58:44Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* AMILIN */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeški amilin:&lt;br /&gt;
[[Image:http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4673</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4673"/>
		<updated>2010-12-12T08:57:36Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://upload.wikimedia.org/wikipedia/en/7/75/2kb8_hIAPP1-37.jpg&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4672</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4672"/>
		<updated>2010-12-12T08:55:01Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* FARMAKOLOGIJA */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, imenuje se tudi pramlintid, nedavno je bil odobren za uporabo, kot zdravilo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj in uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4671</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4671"/>
		<updated>2010-12-12T08:41:58Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==AMILIN==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4670</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4670"/>
		<updated>2010-12-12T08:41:17Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;==Amilin==&lt;br /&gt;
Amilin ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4669</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4669"/>
		<updated>2010-12-12T08:40:33Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Amilin&#039;&#039;&#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== KLINIČNI POMEN==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FUNKCIJA AMILINA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==RECEPTORJI==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==FARMAKOLOGIJA==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4668</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4668"/>
		<updated>2010-12-12T08:38:42Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Amilin&#039;&#039;&#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Klinični pomen&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Funkcija Amilina&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zgodovina in nomenklatura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Farmakologija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Receptorji&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4667</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4667"/>
		<updated>2010-12-12T08:38:15Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Amilin&#039;&#039;&#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Klinični pomen&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Funkcija Amilina&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zgodovina in nomenklatura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Farmakologija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Receptorji&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide]&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin&lt;br /&gt;
* http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4666</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4666"/>
		<updated>2010-12-12T08:37:55Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Amilin&#039;&#039;&#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Klinični pomen&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Funkcija Amilina&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zgodovina in nomenklatura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Farmakologija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Receptorji&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide]&lt;br /&gt;
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin]&lt;br /&gt;
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* [Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087]&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4665</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4665"/>
		<updated>2010-12-12T08:37:04Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Amilin&#039;&#039;&#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Klinični pomen&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Funkcija Amilina&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zgodovina in nomenklatura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Farmakologija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Receptorji&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide]&lt;br /&gt;
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin]&lt;br /&gt;
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4664</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4664"/>
		<updated>2010-12-12T08:34:57Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: /* Viri */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Amilin&#039;&#039;&#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Klinični pomen&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Funkcija Amilina&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zgodovina in nomenklatura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Farmakologija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Receptorji&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; [http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[2]&amp;lt;/sup&amp;gt; [http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[3]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[4]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[5]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[6]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor]&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[7]&amp;lt;/sup&amp;gt; http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4663</id>
		<title>Amilin</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Amilin&amp;diff=4663"/>
		<updated>2010-12-12T08:33:54Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Vitan Turšič: New page: &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;Amilin&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočas...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;Amilin&#039;&#039;&#039; ali IAPP (Islet Amyloid Polypeptide ali v slovenščini Polipeptid Langerhansovih otočkov) je peptidni hormon, ki ga izločajo izločajo β-celice trebušne slinavke istočasno, kot inzulin (razmerje izločanja je 1: 100 amilin : inzulin). Sestavlja ga 37 aminokislinskih ostankov. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Klinični pomen&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin je najden v Langerhansovih otočkih znotraj trebušne slinavke pri pacientih, ki trpijo za diabetesom tipa 2 ali pri pacientih, ki imajo tumor na trebušni slinavki. Kljub temu, da je že dalj časa znana povezava med amilinom in razvijanjem bolezni diabetesa tipa 2, je bilo pravo vlogo amilina težko določiti. Nedavni rezultati raziskav so pokazali, da amilin lahko povzroči celično smrt tipa I ali fiziološko celično smrt. To pa je povezano z razvojem diabetesa tipa 2. Najnovejši rezultati študij pa so pokazali sinergetski učinek leptina (peptidni hormon, ki ima pomembno vlogo pri uravnavanju apetita) in amilina, ki lahko povzroči izgubo teže pri višjih organizmih. S tem učinkom se obnovi občutljivost hipotalamusa na leptin.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Funkcija Amilina&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Amilin funkcionira, kot del endokrine trebušne slinavke in pripomore k uravnavanju sladkorja v krvi. Trebušna slinavka izloča Amilin v kri, čez čas pa ga ledvice predelajo v urin. Metabolična funkcija amilina je zaustavljanje pojavljanja hranil še posebej glukoze v krvni plazmi. Deluje kot sinergetski partner inzulina. &lt;br /&gt;
Struktura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Človeška oblika amilina ima sledeče zaporedje amino kislin:&lt;br /&gt;
KCNTATCATQRLANFLVHSSNNFGAILSSTNVGSNTY, z disolfidni mostičkom med cisteinskima ostankoma 2 in 7.  &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Zgodovina in nomenklatura&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
IAPP sta 2 neodvisni skupini prepoznali, kot enega izmed glavnih komponent z diabetesom povezanih amiloidnih otočkov leta 1987.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Farmakologija&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Umetno sintetiziran človeški amilin  ima zamenjave na pozicijah 25, 26, 29, ki se imenuje tudi pramlintid, je bil nedavno odobren za uporabo pri odraslih pacientih diabetesa tipa 1 in 2. Inzulin in pramlintid se vbrizgata ločeno, oba pred obrokom, delujeta skupaj tako uravnavata raven glukoze v krvi.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Receptorji&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Poznani so trije kompleksi receptorjev, ki se z visoko afiniteto vežejo na amilin. Vsi trije receptorji vsebujejo CT receptor v jedru in enega od treh receptorjev RAMP1, RAMP2, or RAMP3.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Viri ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
* &amp;lt;sup&amp;gt;[1]&amp;lt;/sup&amp;gt; [http://en.wikipedia.org/wiki/Amylin]&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Insulinoma&lt;br /&gt;
http://sl.wikipedia.org/wiki/Leptin&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Endocrine&lt;br /&gt;
http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Amiloid_beta&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Calcitonin_receptor&lt;br /&gt;
http://en.wikipedia.org/wiki/Pramlintide&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Ratner RE, Dickey R, Fineman M, Maggs DG, Shen L, Strobel SA, Weyer C, Kolterman OG (2004). &amp;quot;Amylin replacement with pramlintide as an adjunct to insulin therapy improves long-term glycaemic and weight control in Type 1 diabetes mellitus: a 1-year, randomized controlled trial&amp;quot;. Diabet Med 21 (11): 1204–12. doi:10.1111/j.1464-5491.2004.01319.x. PMID 15498087&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Vitan Turšič</name></author>
	</entry>
</feed>