<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Zorilatino</id>
	<title>Wiki FKKT - User contributions [en]</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/api.php?action=feedcontributions&amp;feedformat=atom&amp;user=Zorilatino"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Special:Contributions/Zorilatino"/>
	<updated>2026-04-06T13:04:01Z</updated>
	<subtitle>User contributions</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.39.3</generator>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=2669</id>
		<title>BiokemSeminar-SkupineNovica-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=2669"/>
		<updated>2010-01-06T08:33:32Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* Seminarski roki: */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Temo za seminar pošljite na naslov docenta [mailto:marko.dolinar@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot &#039;rok za oddajo 1. verzije&#039; in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Skupine_za_seminar_-_B08 lansko verzijo].&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09|seznam novic]] v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek &#039;Uredite stran&#039; in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. &#039;&#039;Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na &#039;Prekliči&#039;.&#039;&#039; Recenzente bom vpisal, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;hr&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Seminarski roki: ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 1.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 17.11., recenzenti popravijo do 24.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Špela Alič - [[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2009-10/uoia-sdp102109.php]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 2.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 18.11., recenzenti popravijo do 25.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 8.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 24.11., recenzenti popravijo do 1.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Tjaša Lukan: [[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]] [http://newswire.rockefeller.edu/?page=engine&amp;amp;id=986]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 9.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 25.11., recenzenti popravijo do 2.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Aljaž Gaber: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Vid P., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Špela Baus: [[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa ]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/168877.php] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Alenka M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Medic: [[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091007103032.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 15.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 1.12., recenzenti popravijo do 8.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Janez Meden: [[Virus HIV se ne integrira blizu TSS aktivnega gena gostiteljske celice]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Branislav L., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tea Lenarčič: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače (2)]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Karmen K., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Ana Bajc: [[Kemoreceptorja SRBC-64 in SRBC-66 sta povod za razvojne učinke dormantnega feromona v C. elegans]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 16.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 2.12., recenzenti popravijo do 9.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maruša Rajh  - [[X-vezana adrenolevkodistrofija: Hematopoetična genska terapija z lentivirusno spremenjenimi matičnimi celicami]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091105143706.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Pia P.D., Sara P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tanja Guček - [[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029155956.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Katja P., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Primož Bembič [[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje IκB kinazno aktivacijo ob poškodbe DNA ]] [http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&amp;amp;_udi=B6WSR-4XNW6M0-5&amp;amp;_user=10&amp;amp;_coverDate=11%2F13%2F2009&amp;amp;_rdoc=5&amp;amp;_fmt=high&amp;amp;_orig=browse&amp;amp;_srch=doc-info(%23toc%237053%232009%23999639996%231559117%23FLA%23display%23Volume)&amp;amp;_cdi=7053&amp;amp;_sort=d&amp;amp;_docanchor=&amp;amp;view=c&amp;amp;_ct=18&amp;amp;_acct=C000050221&amp;amp;_version=1&amp;amp;_urlVersion=0&amp;amp;_userid=10&amp;amp;md5=d1b60b299f8dcdbb2b452d4db5aacc3e] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 22.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 8.12., recenzenti popravijo do 15.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alexandra Bogožalec: [[Odkrit način za določanje nizkih koncentracij C-reaktivnega proteina (CRP) v krvnem serumu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091104101625.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Andraž Šmon: [[Zakaj šimpanzi ne govorijo? Razlog je v genu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111130942.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Tine Tesovnik: [[Odkritje, ki bo morda pripomoglo pojasniti, zakaj hepatitis B bolj prizadene moške kot ženske]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118112425.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 23.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 9.12., recenzenti popravijo do 16.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Alenka Bombač - [[Nova tehnika določevanja lokacije sladkorjev vezanih na proteine, utira pot odkritjem v medicini]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091019122840.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Špela B., Branislav L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Gregor Kurinčič - [[Uporaba herbicidov in fibratov, ki blokirajo T1R3 receptorje v črevesju in trebušni slinavki]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091009120846.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Alenka Mikuž - [[Histon-demetilaza JHDM2A vpliva na moško neplodnost in debelost]][http://www.andrologyjournal.org/cgi/rapidpdf/jandrol.109.008052v1]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 5.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 22.12., recenzenti popravijo do 29.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Vid Puž - [[Nova razlaga, kako telo preprečuje nastanek novih žil]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111092043.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Daša Janeš - [[Izražanje genov pri adenokarcinomu sitastih sinusov]] [http://www.biomedcentral.com/1755-8794/2/65] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Petelin - [[Vpliv melatonina na proliferacijo enojedrnih celic iz novorojenčkove posteljice (placente)]] [http://www.springerlink.com/content/a74w67w6m0837034/?p=5ad812d45e74446ab6760f3224470ef4&amp;amp;pi=1]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 6.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 23.12., recenzenti popravijo do 30.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alenka Buh [[Splošna aktivacija imunskega sistema kot posledica zmanjšanega števila CD4+T celic]][http://jbiol.com/content/8/10/93]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 karmen kmet- [[komplementarno delovanje nanocevk in imunoglobinov IgY pri odkrivanju in uničevanju rakastih celic na dojkah]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091202091030.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 jasna brčić&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 12.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 29.12., recenzenti popravijo do 5.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Pia Pužar Dominkuš - [[Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom]]  [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118101401.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sara Pintar - [[Reducirajoči periplazemski sistem, ki preprečuje oksidacijo cisteina brez disulfidnih vezi]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091122095419.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Katja Pernek - [[Proteinsko inženirstvo pospešuje raziskovanje Alzheimerjeve bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029151318.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 13.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 30.12., recenzenti popravijo do 6.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Blaž Svetic - [[Antifibrotični učinki zelenega čaja, raziskani na in vitro in in vivo modelih jetrne fibroze]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118101359.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2  Matej Cibic - [[Fotosintetično recikliranje oglikovega dioksida v izobutilaldehid]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091210162222.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka M., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Branislav Lukić - [[odkrit nov način za stabilizacijo proteinov]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091210125544.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 19.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 5.1., recenzenti popravijo do 12.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Davor Škofič Maurer - [[Imunsko in kemijsko sprožen oksidativni stres spremeni potek translacije]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091125134701.htm] &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Urška Slapšak - [[Izpostavljenost tobaku je povzročitelj kompleksnih sledi na genomu drobnoceličnega pljučnega raka]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091216131757.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Vid P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Saška Polanc&amp;lt;br&amp;gt; - [[Razumevanje sinteze in popravkov DNA pri rakavih obolenjih s PCNA]]                 [[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091203171716.htm]]&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sara P., Katja P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 20.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 6.1., recenzenti popravijo do 13.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maja Kozlevčar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka B., Karmen K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sabina Mavretič &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Pia P.D.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Zorica Latinović &amp;lt;br&amp;gt; - [[Odkrit mehanizem poliubikvitinacije]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091202131627.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2668</id>
		<title>Odkrit mehanizem poliubikvitinacije</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2668"/>
		<updated>2010-01-06T08:31:27Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija Ubikvitinacija] je pomembna posttranslacijska modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Gre za vezavo [http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin ubikvitina] na protein. Različni tipi poliubikvitinske verige različno vplivajo na substrat: ali gre v proteosom in se tam razgradi ali pa gre le za regulacija aktivacije proteinskih kinaz oz. popravljanje DNA. Verige ubvikitina so dodane s pomočjo encima ubivikitin ligaze na proteine, ki regulirajo celične cikle. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V raziskavi, ki jo opravljala skupina Caltech, so za tarčne proteine uporabili [http://en.wikipedia.org/wiki/Cyclin_E ciklin E] in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin beta katenin]; oba sta pomembna regulatorja [http://sl.wikipedia.org/wiki/Celi%C4%8Dni_cikel celičnih ciklov]. Znano je že, da če ima protein vezanih štiri ali več ubikvitinov je podvržen degradaciji. Razgradnja ciklina E je kritična za pravilno podvojevanje DNA, medtem ko razgradnja beta katenina preprečuje delitev celice ob napačnem času. Torej, če se ta dva proteina ne razgrajujeta, postajajo celice tumorske.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Razvili so metodo, s katero so pri procesu poliubikvitinacije lahko reakcijo ubikvitin ligaze ustavili do 100krat na sekundo in odkrili, da se na tarčni protein veže po en ubikvitin na enkrat. Bistvena je uporaba nove naprave [http://www.kintek-corp.com/products/rqf3.shtml »quench-flow machine«], ki omogoča tako natančnost pri ustavljanju reakcije. Izračunali so tudi čas tranjanja posmeznih stopenj dodajanja prvega, drugega, itd. ubikvitina. S tem so se pojavila nova vprašanja vezana za mehanizem ubikvitin ligaze, saj imajo kritično vlogo pri številnih boleznih, vključno z rakom. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Prvi tak pomemben odgovor je bil torej sekvenčna poliubikvitinacija, z nadaljnimi raziskavami in odgovori pa bodo vedno bližje zdravilu za raka in ostalim boleznim, ki so odvisne od ubikvitin ligaze.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2667</id>
		<title>Odkrit mehanizem poliubikvitinacije</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2667"/>
		<updated>2010-01-06T08:30:01Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija Ubikvitinacija] je pomembna posttranslacijska modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Gre za vezavo [http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin ubikvitina] na protein. Različni tipi poliubikvitinske verige različno vplivajo na substrat: ali gre v proteosom in se tam razgradi ali pa gre le za regulacija aktivacije proteinskih kinaz oz. popravljanje DNA. Verige ubvikitina so dodane s pomočjo encima ubivikitin ligaze na proteine, ki regulirajo celične cikle. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V raziskavi, ki jo opravljala skupina Caltech, so za tarčne proteine uporabili [http://en.wikipedia.org/wiki/Cyclin_E ciklin E] in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin beta katenin]; oba sta pomembna regulatorja celičnih ciklov. Znano je že, da če ima protein vezanih štiri ali več ubikvitinov je podvržen degradaciji. Razgradnja ciklina E je kritična za pravilno podvojevanje DNA, medtem ko razgradnja beta katenina preprečuje delitev celice ob napačnem času. Torej, če se ta dva proteina ne razgrajujeta, postajajo celice tumorske.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Razvili so metodo, s katero so pri procesu poliubikvitinacije lahko reakcijo ubikvitin ligaze ustavili do 100krat na sekundo in odkrili, da se na tarčni protein veže po en ubikvitin na enkrat. Bistvena je uporaba nove naprave [http://www.kintek-corp.com/products/rqf3.shtml »quench-flow machine«], ki omogoča tako natančnost pri ustavljanju reakcije. Izračunali so tudi čas tranjanja posmeznih stopenj dodajanja prvega, drugega, itd. ubikvitina. S tem so se pojavila nova vprašanja vezana za mehanizem ubikvitin ligaze, saj imajo kritično vlogo pri številnih boleznih, vključno z rakom. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Prvi tak pomemben odgovor je bil torej sekvenčna poliubikvitinacija, z nadaljnimi raziskavami in odgovori pa bodo vedno bližje zdravilu za raka in ostalim boleznim, ki so odvisne od ubikvitin ligaze.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2666</id>
		<title>Odkrit mehanizem poliubikvitinacije</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2666"/>
		<updated>2010-01-06T08:28:55Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija Ubikvitinacija]] je pomembna posttranslacijska modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Gre za vezavo [[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin ubikvitina]] na protein. Različni tipi poliubikvitinske verige različno vplivajo na substrat: ali gre v proteosom in se tam razgradi ali pa gre le za regulacija aktivacije proteinskih kinaz oz. popravljanje DNA. Verige ubvikitina so dodane s pomočjo encima ubivikitin ligaze na proteine, ki regulirajo celične cikle. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V raziskavi, ki jo opravljala skupina Caltech, so za tarčne proteine uporabili [[http://en.wikipedia.org/wiki/Cyclin_E ciklin E]] in [[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin beta katenin]]; oba sta pomembna regulatorja celičnih ciklov. Znano je že, da če ima protein vezanih štiri ali več ubikvitinov je podvržen degradaciji. Razgradnja ciklina E je kritična za pravilno podvojevanje DNA, medtem ko razgradnja beta katenina preprečuje delitev celice ob napačnem času. Torej, če se ta dva proteina ne razgrajujeta, postajajo celice tumorske.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Razvili so metodo, s katero so pri procesu poliubikvitinacije lahko reakcijo ubikvitin ligaze ustavili do 100krat na sekundo in odkrili, da se na tarčni protein veže po en ubikvitin na enkrat. Bistvena je uporaba nove naprave [[http://www.kintek-corp.com/products/rqf3.shtml »quench-flow machine«]]&lt;br /&gt;
, ki omogoča tako natančnost pri ustavljanju reakcije. Izračunali so tudi čas tranjanja posmeznih stopenj dodajanja prvega, drugega, itd. ubikvitina. S tem so se pojavila nova vprašanja vezana za mehanizem ubikvitin ligaze, saj imajo kritično vlogo pri številnih boleznih, vključno z rakom. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Prvi tak pomemben odgovor je bil torej sekvenčna poliubikvitinacija, z nadaljnimi raziskavami in odgovori pa bodo vedno bližje zdravilu za raka in ostalim boleznim, ki so odvisne od ubikvitin ligaze.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2665</id>
		<title>Odkrit mehanizem poliubikvitinacije</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2665"/>
		<updated>2010-01-06T08:27:42Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;[[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitinacija|Ubikvitinacija]] je pomembna posttranslacijska modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Gre za vezavo [[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin|ubikvitina]] na protein. Različni tipi poliubikvitinske verige različno vplivajo na substrat: ali gre v proteosom in se tam razgradi ali pa gre le za regulacija aktivacije proteinskih kinaz oz. popravljanje DNA. Verige ubvikitina so dodane s pomočjo encima ubivikitin ligaze na proteine, ki regulirajo celične cikle. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
V raziskavi, ki jo opravljala skupina Caltech, so za tarčne proteine uporabili [[http://en.wikipedia.org/wiki/Cyclin_E|ciklin E]]&lt;br /&gt;
 in [[http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin|beta katenin]]; oba sta pomembna regulatorja celičnih ciklov. Znano je že, da če ima protein vezanih štiri ali več ubikvitinov je podvržen degradaciji. Razgradnja ciklina E je kritična za pravilno podvojevanje DNA, medtem ko razgradnja beta katenina preprečuje delitev celice ob napačnem času. Torej, če se ta dva proteina ne razgrajujeta, postajajo celice tumorske.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Razvili so metodo, s katero so pri procesu poliubikvitinacije lahko reakcijo ubikvitin ligaze ustavili do 100krat na sekundo in odkrili, da se na tarčni protein veže po en ubikvitin na enkrat. Bistvena je uporaba nove naprave [[http://www.kintek-corp.com/products/rqf3.shtml|»quench-flow machine«]]&lt;br /&gt;
, ki omogoča tako natančnost pri ustavljanju reakcije. Izračunali so tudi čas tranjanja posmeznih stopenj dodajanja prvega, drugega, itd. ubikvitina. S tem so se pojavila nova vprašanja vezana za mehanizem ubikvitin ligaze, saj imajo kritično vlogo pri številnih boleznih, vključno z rakom. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Prvi tak pomemben odgovor je bil torej sekvenčna poliubikvitinacija, z nadaljnimi raziskavami in odgovori pa bodo vedno bližje zdravilu za raka in ostalim boleznim, ki so odvisne od ubikvitin ligaze.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2664</id>
		<title>Odkrit mehanizem poliubikvitinacije</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_mehanizem_poliubikvitinacije&amp;diff=2664"/>
		<updated>2010-01-06T08:09:33Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: New page: Ubikvitinacija je pomembna posttranslacijska modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Gre za vezavo ubikvitina na protein. Različni tipi poliubikvitinske verige različno vp...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Ubikvitinacija je pomembna posttranslacijska modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Gre za vezavo ubikvitina na protein. Različni tipi poliubikvitinske verige različno vplivajo na substrat: ali gre v proteosom in se tam razgradi ali pa gre le za regulacija aktivacije proteinskih kinaz oz. popravljanje DNA. Verige ubvikitina so dodane s pomočjo encima ubivikitin ligaze na proteine, ki regulirajo celične cikle. &lt;br /&gt;
V raziskavi, ki jo opravljala skupina Caltech, so za tarčne proteine uporabili ciklin E in beta katenin; oba sta pomembna regulatorja celičnih ciklov. Znano je že, da če ima protein vezanih štiri ali več ubikvitinov je podvržen degradaciji. Razgradnja ciklina E je kritična za pravilno podvojevanje DNA, medtem ko razgradnja beta katenina preprečuje delitev celice ob napačnem času. Torej, če se ta dva proteina ne razgrajujeta, postajajo celice tumorske.&lt;br /&gt;
Razvili so metodo, s katero so pri procesu poliubikvitinacije lahko reakcijo ubikvitin ligaze ustavili do 100krat na sekundo in odkrili, da se na tarčni protein veže po en ubikvitin na enkrat. Bistvena je uporaba nove naprave »quench-flow machine«, ki omogoča tako natančnost pri ustavljanju reakcije. Izračunali so tudi čas tranjanja posmeznih stopenj dodajanja prvega, drugega, itd. ubikvitina. S tem so se pojavila nova vprašanja vezana za mehanizem ubikvitin ligaze, saj imajo kritično vlogo pri številnih boleznih, vključno z rakom. &lt;br /&gt;
Prvi tak pomemben odgovor je bil torej sekvenčna poliubikvitinacija, z nadaljnimi raziskavami in odgovori pa bodo vedno bližje zdravilu za raka in ostalim boleznim, ki so odvisne od ubikvitin ligaze.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=2663</id>
		<title>BiokemSeminar-SkupineNovica-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=2663"/>
		<updated>2010-01-06T08:08:19Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* Seminarski roki: */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Temo za seminar pošljite na naslov docenta [mailto:marko.dolinar@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot &#039;rok za oddajo 1. verzije&#039; in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Skupine_za_seminar_-_B08 lansko verzijo].&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09|seznam novic]] v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek &#039;Uredite stran&#039; in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. &#039;&#039;Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na &#039;Prekliči&#039;.&#039;&#039; Recenzente bom vpisal, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;hr&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Seminarski roki: ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 1.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 17.11., recenzenti popravijo do 24.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Špela Alič - [[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]] [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2009-10/uoia-sdp102109.php]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 2.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 18.11., recenzenti popravijo do 25.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 8.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 24.11., recenzenti popravijo do 1.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Tjaša Lukan: [[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]] [http://newswire.rockefeller.edu/?page=engine&amp;amp;id=986]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 9.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 25.11., recenzenti popravijo do 2.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Aljaž Gaber: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Vid P., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Špela Baus: [[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa ]] [http://www.medicalnewstoday.com/articles/168877.php] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Alenka M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Medic: [[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091007103032.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 15.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 1.12., recenzenti popravijo do 8.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Janez Meden: [[Virus HIV se ne integrira blizu TSS aktivnega gena gostiteljske celice]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Branislav L., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tea Lenarčič: [[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače (2)]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Karmen K., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Ana Bajc: [[Kemoreceptorja SRBC-64 in SRBC-66 sta povod za razvojne učinke dormantnega feromona v C. elegans]] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 16.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 2.12., recenzenti popravijo do 9.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maruša Rajh  - [[X-vezana adrenolevkodistrofija: Hematopoetična genska terapija z lentivirusno spremenjenimi matičnimi celicami]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091105143706.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Pia P.D., Sara P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tanja Guček - [[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029155956.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Katja P., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Primož Bembič [[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje IκB kinazno aktivacijo ob poškodbe DNA ]] [http://www.sciencedirect.com/science?_ob=ArticleURL&amp;amp;_udi=B6WSR-4XNW6M0-5&amp;amp;_user=10&amp;amp;_coverDate=11%2F13%2F2009&amp;amp;_rdoc=5&amp;amp;_fmt=high&amp;amp;_orig=browse&amp;amp;_srch=doc-info(%23toc%237053%232009%23999639996%231559117%23FLA%23display%23Volume)&amp;amp;_cdi=7053&amp;amp;_sort=d&amp;amp;_docanchor=&amp;amp;view=c&amp;amp;_ct=18&amp;amp;_acct=C000050221&amp;amp;_version=1&amp;amp;_urlVersion=0&amp;amp;_userid=10&amp;amp;md5=d1b60b299f8dcdbb2b452d4db5aacc3e] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 22.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 8.12., recenzenti popravijo do 15.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alexandra Bogožalec: [[Odkrit način za določanje nizkih koncentracij C-reaktivnega proteina (CRP) v krvnem serumu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091104101625.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Andraž Šmon: [[Zakaj šimpanzi ne govorijo? Razlog je v genu]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111130942.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Tine Tesovnik: [[Odkritje, ki bo morda pripomoglo pojasniti, zakaj hepatitis B bolj prizadene moške kot ženske]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118112425.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Davor Š.M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 23.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 9.12., recenzenti popravijo do 16.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Alenka Bombač - [[Nova tehnika določevanja lokacije sladkorjev vezanih na proteine, utira pot odkritjem v medicini]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091019122840.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Špela B., Branislav L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Gregor Kurinčič - [[Uporaba herbicidov in fibratov, ki blokirajo T1R3 receptorje v črevesju in trebušni slinavki]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091009120846.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Alenka Mikuž - [[Histon-demetilaza JHDM2A vpliva na moško neplodnost in debelost]][http://www.andrologyjournal.org/cgi/rapidpdf/jandrol.109.008052v1]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Urška S., Blaž S.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 5.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 22.12., recenzenti popravijo do 29.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Vid Puž - [[Nova razlaga, kako telo preprečuje nastanek novih žil]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091111092043.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Daša Janeš - [[Izražanje genov pri adenokarcinomu sitastih sinusov]] [http://www.biomedcentral.com/1755-8794/2/65] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Maja K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Petelin - [[Vpliv melatonina na proliferacijo enojedrnih celic iz novorojenčkove posteljice (placente)]] [http://www.springerlink.com/content/a74w67w6m0837034/?p=5ad812d45e74446ab6760f3224470ef4&amp;amp;pi=1]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Saška P., Zorica L.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 6.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 23.12., recenzenti popravijo do 30.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alenka Buh [[Splošna aktivacija imunskega sistema kot posledica zmanjšanega števila CD4+T celic]][http://jbiol.com/content/8/10/93]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 karmen kmet- [[komplementarno delovanje nanocevk in imunoglobinov IgY pri odkrivanju in uničevanju rakastih celic na dojkah]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091202091030.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sabina M., Špela A.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 jasna brčić&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tjaša L., Špela M.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 12.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 29.12., recenzenti popravijo do 5.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Pia Pužar Dominkuš - [[Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom]]  [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118101401.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Aljaž G., Špela B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sara Pintar - [[Reducirajoči periplazemski sistem, ki preprečuje oksidacijo cisteina brez disulfidnih vezi]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091122095419.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alexandra B., Alenka B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Katja Pernek - [[Proteinsko inženirstvo pospešuje raziskovanje Alzheimerjeve bolezni]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/10/091029151318.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Janez M., Matej C.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 13.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 30.12., recenzenti popravijo do 6.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Blaž Svetic - [[Antifibrotični učinki zelenega čaja, raziskani na in vitro in in vivo modelih jetrne fibroze]]&lt;br /&gt;
[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091118101359.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tea L., Ana B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2  Matej Cibic - [[Fotosintetično recikliranje oglikovega dioksida v izobutilaldehid]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091210162222.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka M., Primož B.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Branislav Lukić - [[odkrit nov način za stabilizacijo proteinov]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091210125544.htm]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Andraž Š., Daša J.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 19.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 5.1., recenzenti popravijo do 12.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Davor Škofič Maurer - [[Imunsko in kemijsko sprožen oksidativni stres spremeni potek translacije]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/11/091125134701.htm] &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Tine T., Špela P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Urška Slapšak - [[Izpostavljenost tobaku je povzročitelj kompleksnih sledi na genomu drobnoceličnega pljučnega raka]] [http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091216131757.htm] &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Maruša R., Vid P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Saška Polanc&amp;lt;br&amp;gt; - [[Razumevanje sinteze in popravkov DNA pri rakavih obolenjih s PCNA]]                 [[http://www.sciencedaily.com/releases/2009/12/091203171716.htm]]&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Sara P., Katja P.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 20.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 6.1., recenzenti popravijo do 13.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maja Kozlevčar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Alenka B., Karmen K.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sabina Mavretič &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Jasna B., Pia P.D.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Zorica Latinović &amp;lt;br&amp;gt; - [[Odkrit mehanizem poliubikvitinacije]]&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: Gregor K., Tanja G.&amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SeznamNovic-B09&amp;diff=2662</id>
		<title>BiokemSeminar-SeznamNovic-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SeznamNovic-B09&amp;diff=2662"/>
		<updated>2010-01-06T08:04:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* Celična biokemija */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;=Seznam novic po področjih=&lt;br /&gt;
Novico, ki jo boste predstavili, uvrstite v kategorijo, kamor mislite, da najbolj sodi. Vpišite naslov seminarja v slovenščini, hkrati pa naj bo naslov povezava na novo stran, kjer boste pripravili opis. Dopišite svoje ime in datum predstavitve. (Če si ne predstavljate, kako naj bi to naredili, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Seznam_predstavljenih_novic_-_2008/9 lanski seznam]). &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Encimatika===&lt;br /&gt;
[[Histon-demetilaza JHDM2A vpliva na moško neplodnost in debelost]] Alenka Mikuž, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Biokemija bolezni===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Odkrit način za določanje nizkih koncentracij C-reaktivnega proteina (CRP) v krvnem serumu]] Alexandra Bogožalec, 22.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[X-vezana adrenolevkodistrofija: Hematopoetična genska terapija z lentivirusno spremenjenimi matičnimi celicami ]] Maruša Rajh, 16.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Virus HIV se ne integrira blizu TSS aktivnega gena gostiteljske celice]] Janez Meden, 15. 12. 2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Odkritje%2C_ki_bo_morda_pripomoglo_pojasniti%2C_zakaj_hepatitis_B_bolj_prizadene_mo%C5%A1ke_kot_%C5%BEenske Odkritje, ki bo morda pripomoglo pojasniti, zakaj hepatitis B bolj prizadene moške kot ženske] Tine Tesovnik, 22. 12. 2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Nova_razlaga%2C_kako_telo_prepre%C4%8Duje_nastanek_novih_%C5%BEil Nova razlaga, kako telo preprečuje nastanek novih žil] Vid Puž, 05.01.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Izpostavljenost_tobaku_je_povzro%C4%8Ditelj_kompleksnih_sledi_na_genomu_drobnoceli%C4%8Dnega_plju%C4%8Dnega_raka Izpostavljenost tobaku je povzročitelj kompleksnih sledi na genomu drobnoceličnega pljučnega raka] Urška Slapšak, 19.01.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Razumevanje_sinteze_in_popravkov_DNA_pri_rakavih_obolenjih_s_PCNA Razumevanje sinteze in popravkov DNA pri rakavih obolenjih s PCNA] Saška Polanc, 19.01.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Nevrobiokemija===&lt;br /&gt;
[[Encim, ki je mogoče ključnega pomena za odmiranje celic pri Alzheimerjevi bolezni]]  Špela Medic, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače]] Aljaž Gaber, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Termostabilizirana hondroitinaza ABC pospeši razrast aksonov in okrevanje po poškodbi hrbtenjače (2)]] Tea Lenarcic, 15.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Aktivacija genskega izražanja holesterola v živčnih celicah kot posledica okužbe s prionom]] Pia Pužar Dominkuš, 12.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Genomika===&lt;br /&gt;
[[Izražanje genov pri adenokarcinomu sitastih sinusov]] Daša Janeš, 5.1.2010&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Nanobiotehnologija===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Celična biokemija===&lt;br /&gt;
[[Odkrit mehanizem poliubikvitinacije]] Zorica Latinovic 20.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Transkripcijska faktorja, specifična za hčerinske celice, uravnavata celično velikost pri brstenju kvasovk]]  Tjaša Lukan, 8.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Vpliv melatonina na proliferacijo enojedrnih celic iz novorojenčkove posteljice (placente)]] Špela Petelin, 5.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[odkrit nov način za stabilizacijo proteinov]] Branislav Lukić 13.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Antifibrotični učinki zelenega čaja, raziskani na in vitro in in vivo modelih jetrne fibroze]] Blaž Svetic, 13.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Imunsko in kemijsko sprožen oksidativni stres spremeni potek translacije]] Davor Škofič Maurer, 19.1.2010&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Hormonska regulacija===&lt;br /&gt;
[[Protein kritičen za sekrecijo inzulina lahko prispeva k pojavu diabetesa]] Špela Baus, 9.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Metabolizem===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Uporaba herbicidov in fibratov, ki blokirajo T1R3 receptorje v črevesju in trebušni slinavki]] Gregor Kurinčič, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Signalne poti v celicah===&lt;br /&gt;
[[Kemoreceptorja SRBC-64 in SRBC-66 sta povod za razvojne učinke dormantnega feromona v C. elegans]] Ana Bajc, 15. 12. 2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Imunologija===&lt;br /&gt;
[[Splošna aktivacija imunskega sistema kot posledica zmanjšanega števila CD4+T celic]] Alenka Buh, 25.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Človeški protein pomaga pri preprečitvi z okužbo H1N1 gripo ter ostalimi virusi]] Sabina Mavretič, 20.1.2010&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===Genetika===&lt;br /&gt;
[[Drsenje SSB proteinov po enoverižni molekuli DNA]]  Špela Alič, 1.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Zakaj šimpanzi ne govorijo? Razlog je v genu]]  Andraž Šmon, 22.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Jederni Poli-(ADP-Riboza)-odvisni signalosom potrjuje IκB kinazno aktivacijo ob poškodbe DNA]] Primož Bembič,  16.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Odkrit gen odgovoren za postmejotično represijo spolnih kromosomov pri mišjih samcih]] Jasna Brčić,6.1.2010&lt;br /&gt;
===Forenzika===&lt;br /&gt;
[[Izboljšane forenzične analize za lažje zasledovanje kriminalcev]]  Tanja Guček, 16.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
===Proteomika===&lt;br /&gt;
[[Nova tehnika določevanja lokacije sladkorjev vezanih na proteine, utira pot odkritjem v medicini]]  Alenka Bombač, 23.12.2009&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Reducirajoči periplazemski sistem, ki preprečuje oksidacijo cisteina brez disulfidnih vezi]] Sara Pintar, 12.1.2010&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1250</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1250"/>
		<updated>2009-11-30T21:50:08Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer je X različen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum] (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je pomembna npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji itd. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i45.tinypic.com/2e14zdk.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam poteka odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov,ki v poteka v GA. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno od 2 do 10 monosaharidov. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/[http://en.wikipedia.org/wiki/Threonine treonin] s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri [http://en.wikipedia.org/wiki/Notch_signaling_pathway Notch proteinih] in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1183</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1183"/>
		<updated>2009-11-30T20:24:10Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer je X različen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je pomembna npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji itd. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i45.tinypic.com/2e14zdk.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam poteka odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov,ki v poteka v GA. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno od 2 do 10 monosaharidov. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/[http://en.wikipedia.org/wiki/Threonine treonin] s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri [http://en.wikipedia.org/wiki/Notch_signaling_pathway Notch proteinih] in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1181</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1181"/>
		<updated>2009-11-30T20:21:38Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer je X različen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je pomembna npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji itd. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i45.tinypic.com/2e14zdk.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam poteka odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov,ki v poteka v GA. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno od 2 do 10 monosaharidov. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1074</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1074"/>
		<updated>2009-11-29T20:45:35Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i45.tinypic.com/2e14zdk.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1073</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1073"/>
		<updated>2009-11-29T20:44:38Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1072</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=1072"/>
		<updated>2009-11-29T20:34:36Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=913</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=913"/>
		<updated>2009-11-29T14:21:38Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija| fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=912</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=912"/>
		<updated>2009-11-29T14:18:59Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija| fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=911</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=911"/>
		<updated>2009-11-29T14:17:55Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na [http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/gif/serin.gif| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija| fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=910</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=910"/>
		<updated>2009-11-29T14:13:25Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija| fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=909</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=909"/>
		<updated>2009-11-29T14:13:05Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. [http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 2]&lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija| fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=908</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=908"/>
		<updated>2009-11-29T14:05:51Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. [http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 1]&lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali  [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija| fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=907</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=907"/>
		<updated>2009-11-29T14:02:19Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. [http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg| slika 1]&lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=906</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=906"/>
		<updated>2009-11-29T14:02:00Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum | endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. [http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg | slika 1]&lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=905</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=905"/>
		<updated>2009-11-29T14:01:42Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum |endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. [http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg | slika 1]&lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=904</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=904"/>
		<updated>2009-11-29T13:57:35Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2. [http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg | slika 1]&lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
*Lodish H. in sod. &#039;&#039;Molecular Cell Biology&#039;&#039;, 6th Edition&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=898</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=898"/>
		<updated>2009-11-29T12:55:35Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=897</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=897"/>
		<updated>2009-11-29T12:54:56Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039;2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=896</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=896"/>
		<updated>2009-11-29T12:53:35Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=895</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=895"/>
		<updated>2009-11-29T12:53:11Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat|Golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=894</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=894"/>
		<updated>2009-11-29T12:51:43Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=893</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=893"/>
		<updated>2009-11-29T12:48:20Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [[Golgijev aparat]] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=892</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=892"/>
		<updated>2009-11-29T12:48:02Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [[Wikipedia:Golgijev aparat]] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=891</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=891"/>
		<updated>2009-11-29T12:46:17Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in [[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat]] (GA)	&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
 ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=890</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=890"/>
		<updated>2009-11-29T12:44:58Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in Golgijevem aparatu (GA)	&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat]] ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=889</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=889"/>
		<updated>2009-11-29T12:41:40Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in Golgijevem aparatu (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==Viri in literatura==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
*Stryer, L. in sod. &#039;&#039; Biochemistry.&#039;&#039;, 5th Edition&lt;br /&gt;
*Boyer, R. &#039;&#039;Temelji biokemije.&#039;&#039; Ljubljana: Študentska založba, 2005 &lt;br /&gt;
*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. &#039;&#039;Praktični pouk celične biologije.&#039;&#039; Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005&lt;br /&gt;
*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=881</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=881"/>
		<updated>2009-11-29T12:26:45Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in Golgijevem aparatu (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=880</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=880"/>
		<updated>2009-11-29T12:20:09Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* O-glukoza */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in Golgijevem aparatu (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikoziltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=879</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=879"/>
		<updated>2009-11-29T12:19:22Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in Golgijevem aparatu (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikozltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=876</id>
		<title>Glikozilacija</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Glikozilacija&amp;diff=876"/>
		<updated>2009-11-29T12:14:32Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: New page: &amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&amp;#039;&amp;#039;&amp;#039;  Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih obli...&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;&#039;&#039;&#039;&amp;lt;center&amp;gt;GLIKOZILACIJA&amp;lt;/center&amp;gt;&#039;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami.  Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja  Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija se odvija v endoplazemskem retikulumu (ER) in Golgijevem aparatu (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice.  Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa -D-galaktoza. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
---&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==N-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
N-glikozilacija  je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija  se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA).  V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena  iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta  dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot,  Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi (Slika 2).  Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov  pa je  značilno enako pentasaharidno jedro,  Man3(GlcNAc)2.  &lt;br /&gt;
N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
==O-glikozilacija==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glikozilacikja je post-translacijska modifikacija proteinov.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez, ki povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov v proteinu in prvim monosaharidom v oligosaharidu. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga od 2 do 10 monosaharidov. Je tudi manj predvedljiva vez kot N-glikozidna. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del  zavoja v bližini prolina. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi , ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-acetilgalaktozamin se veže na serin/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sailična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, kot npr.: pretoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat).Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-fukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin.  Proteinu se lahko še doda GlcNAc, galaktoza in sailična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-glukoza===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-glukoza je dodana proteinom z encimom O-glikozltransferaza. Encim je prav tako lokaliziran v ER kot fukoziltransferaze. &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
===O-N-acetilglukozamin===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali fosforizacija ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri  regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=336</id>
		<title>BiokemSeminar-SkupineNovica-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineNovica-B09&amp;diff=336"/>
		<updated>2009-10-27T16:34:23Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* Seminarski roki: */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Temo za seminar pošljite na naslov docenta [mailto:marko.dolinar@fkkt.uni-lj.si] najkasneje 1 mesec pred datumom predstavitve, novica, ki jo boste obdelali, pa na dan predstavitve ne sme biti starejša kot 2 meseca. Na zgornji naslov pošljite tudi ~ dvostranski seminar (1000-1200 besed) do roka, ki je vpisan kot &#039;rok za oddajo 1. verzije&#039; in to najkasneje do polnoči dneva, ki je naveden. Seminar morata do tega roka dobiti tudi oba recenzenta.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Če si ne predstavljate, kako naj bi ta seznam bil oblikovan, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Skupine_za_seminar_-_B08 lansko verzijo].&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Slovenski naslov povežite z novo stranjo, na kateri nato opišite novico (200 besed). Hkrati vpišite slovenski naslov, svoje ime in datum predstavitve v [[BiokemSeminar-SeznamNovic-B09|seznam novic]] v kategorijo, ki se vam zdi najustreznejša.&amp;lt;br&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če imate težave z oblikovanjem besedila, si preberite poglavje o urejanju wiki-strani na Wikipediji ([http://en.wikipedia.org/wiki/Help:Editing tule] v angleščini in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Urejanje_strani tu] v slovenščini). Pomaga tudi, če pogledate, kako je zapisana kakšna stran, ki se vam zdi v redu: kliknite na zavihek &#039;Uredite stran&#039; in si poglejte, kako so vpisane povezave, kako nov odstavek in podobno. &#039;&#039;Na koncu seveda pod oknom za urejanje kliknite na &#039;Prekliči&#039;.&#039;&#039; Recenzente bom vpisal, ko bo seznam končan. Na posamezni uri so lahko na vrsti največ tri predstavitve.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;hr&amp;gt;&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
== Seminarski roki: ==&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 24.11.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 10.11., recenzenti popravijo do 17.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 25.11.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 11.11., recenzenti popravijo do 18.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 1.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 17.11., recenzenti popravijo do 24.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Špela Alič&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 2.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 18.11., recenzenti popravijo do 25.11.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 8.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 24.11., recenzenti popravijo do 1.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Tjaša Lukan&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2  Špela Baus&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 9.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 25.11., recenzenti popravijo do 2.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Aljaž Gaber&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Alexandra Bogožalec&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Špela Medic&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 15.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 1.12., recenzenti popravijo do 8.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Janez Meden &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Andraž Šmon &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Ana Bajc&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 16.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 2.12., recenzenti popravijo do 9.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maruša Rajh  &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Tanja Guček  &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Primož Bembič&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 22.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 8.12., recenzenti popravijo do 15.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alexandra Bogožalec&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Aljaž Gaber&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Tine Tesovnik&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 23.12.&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 9.12., recenzenti popravijo do 16.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Alenka Bombač &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Gregor Kurinčič &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Alenka Mikuž &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 5.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 15.12., recenzenti popravijo do 22.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Vid Puž &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Daša Janeš&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 6.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 16.12., recenzenti popravijo do 23.12.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Alenka Buh &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 12.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 22.12., recenzenti popravijo do 5.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Pia Pužar Dominkuš &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sara Pintar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Katja Pernek &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 13.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 23.12., recenzenti popravijo do 6.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Blaž Svetic&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2  Matej Cibic&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Branislav Lukić&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 19.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 5.1., recenzenti popravijo do 12.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1 Davor Škofič Maurer &amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Urška Slapšak &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Saška Polanc&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&#039;&#039;&#039;Predstavitev 20.1.09&#039;&#039;&#039; {rok za oddajo 1. verzije 6.1., recenzenti popravijo do 13.1.}&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
1  Maja Kozlevčar &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
2 Sabina Mavretič &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;br /&gt;
3 Zorica Latinović &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;Recenzenta: &amp;lt;br&amp;gt;&#039;&#039;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&amp;diff=335</id>
		<title>BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=BiokemSeminar-SkupineLeksikon-B09&amp;diff=335"/>
		<updated>2009-10-27T16:32:00Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: &lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) je 26. oktober 2009 do 12. ure.&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Do 9. novembra je treba vpisati še naslov teme. Pred vpisom svoje teme preverite, da je ni izbral in vpisal že kdo drug - velja tudi za pretekla leta.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 1. december do 12. ure.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 1 ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Špela Baus&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 2 ===&lt;br /&gt;
Alenka Mikuž in Daša Janeš&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Biočipi]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 3 ===&lt;br /&gt;
Ana Bajc in Sara Pintar&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Huntingtonova bolezen]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 4 ===&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Alexandra Bogožalec in Aljaž Gaber&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Glikogen]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 5 ===&lt;br /&gt;
Alenka Bombač in Pia Pužar Dominkuš&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Kolageni]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 6 ===&lt;br /&gt;
Matej Cibic in Saška Polanc&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Verižna reakcija s polimerazo&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 7 ===&lt;br /&gt;
Vid Puž in Blaž Svetic&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 8 ===&lt;br /&gt;
Špela Alič in Tanja Guček&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Mutacije]]&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 9 ===&lt;br /&gt;
Gregor Kurinčič in Janez Meden&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Jedrna membrana in jedrna pora]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 10 ===&lt;br /&gt;
Andraž Šmon in Tine Tesovnik&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Mišična distrofija]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 11 ===&lt;br /&gt;
Jasna Brčič, Karmen Kmet&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
[[Leptin]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 12 ===&lt;br /&gt;
Maruša Rajh, Špela Petelin&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Prepisovanje DNA --&amp;gt; RNA&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 13 ===&lt;br /&gt;
Branislav Lukić in Primož Bembič&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
[[Plazmalema]]&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 14 ===&lt;br /&gt;
Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Aktivacija limfocitov T&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 15 ===&lt;br /&gt;
Špela Medic&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 16 ===&lt;br /&gt;
Tjaša Lukan&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
Prenos majhnih molekul skozi membrano&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 17 ===&lt;br /&gt;
Alenka Buh in Katja Pernek&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 18 ===&lt;br /&gt;
Sabina Mavretič in Maja Kozlevčar&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 19 ===&lt;br /&gt;
Zorica Latinović in Tea Lenarčič&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Skupine_za_leksikon_B09&amp;diff=332</id>
		<title>Skupine za leksikon B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Skupine_za_leksikon_B09&amp;diff=332"/>
		<updated>2009-10-26T21:39:58Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* Skupina 5 */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) in teme je 6. november.&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Pred vpisom svoje teme je treba  preveriti, da je ni izbral in vpisal že kdo drug.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 4. december 2009 do 12. ure.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 1 ===&lt;br /&gt;
Janez Novak, Ana Dolenc &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Mitohondrijska membrana&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;(ta primer je izmišljen in ga nadomestite s pravimi podatki)&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 2 ===&lt;br /&gt;
XX, YY&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
ZZ&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 3 ===&lt;br /&gt;
Gregor Kurinčič, Janez Meden &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 4 ===&lt;br /&gt;
Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Aktivacija limfocitov T&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 5 ===&lt;br /&gt;
Zorica Latinović in Tea Lenarčič &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 6 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 7 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 8 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 9 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 10 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 11 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 12 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 13 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 14 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 15 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 16 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Skupine_za_leksikon_B09&amp;diff=331</id>
		<title>Skupine za leksikon B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Skupine_za_leksikon_B09&amp;diff=331"/>
		<updated>2009-10-26T21:39:13Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* Skupina 5 */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) in teme je 6. november.&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Pred vpisom svoje teme je treba  preveriti, da je ni izbral in vpisal že kdo drug.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 4. december 2009 do 12. ure.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 1 ===&lt;br /&gt;
Janez Novak, Ana Dolenc &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Mitohondrijska membrana&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;(ta primer je izmišljen in ga nadomestite s pravimi podatki)&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 2 ===&lt;br /&gt;
XX, YY&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
ZZ&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 3 ===&lt;br /&gt;
Gregor Kurinčič, Janez Meden &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 4 ===&lt;br /&gt;
Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Aktivacija limfocitov T&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 5 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;Zorica Latinovic in Tea Lenarcic&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 6 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 7 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 8 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 9 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 10 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 11 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 12 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 13 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 14 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 15 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 16 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Skupine_za_leksikon_B09&amp;diff=330</id>
		<title>Skupine za leksikon B09</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Skupine_za_leksikon_B09&amp;diff=330"/>
		<updated>2009-10-26T21:38:46Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;Zorilatino: /* Skupina 5 */&lt;/p&gt;
&lt;hr /&gt;
&lt;div&gt;Vpišite imena članov posameznih skupin za leksikografske opise (Biokemiki 2009/10)!&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Rok za vpis članov skupine (vsaka skupina ima 2 študenta) in teme je 6. november.&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
Pred vpisom svoje teme je treba  preveriti, da je ni izbral in vpisal že kdo drug.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Če ste v dvomih, kako vpisati podatke, si oglejte [http://novebiologije.wikia.com/index.php?title=Skupine_za_leksikon_-_B08 lanski seznam]. Vrstni red skupin ni povezan z roki, saj imate vsi isti rok za oddajo - 4. december 2009 do 12. ure.&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt; &lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 1 ===&lt;br /&gt;
Janez Novak, Ana Dolenc &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Mitohondrijska membrana&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&#039;&#039;(ta primer je izmišljen in ga nadomestite s pravimi podatki)&#039;&#039;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 2 ===&lt;br /&gt;
XX, YY&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
ZZ&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 3 ===&lt;br /&gt;
Gregor Kurinčič, Janez Meden &amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 4 ===&lt;br /&gt;
Urška Slapšak in Davor Škofič Maurer&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
Aktivacija limfocitov T&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 5 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;Zorica Latinovic&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;Tea Lenarcic&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 6 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 7 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 8 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 9 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 10 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 11 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 12 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 13 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 14 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 15 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
&lt;br /&gt;
=== Skupina 16 ===&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;br /&gt;
&amp;lt;br&amp;gt;&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>Zorilatino</name></author>
	</entry>
</feed>