View source for Ravni proteinske strukture

[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein Proteini] se zvijejo v točno določeno [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure tridimenzionalno strukturo]-nativno konformacijo, v kateri so tudi biološko aktivni.

== Primarna struktura ==

----

Primarna struktura je določena z zaporedjem [http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid aminokislin] v proteinu, ki so med seboj povezani s kovalentno peptidno vezjo. Je osnova za nadaljnje tri strukture ([http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png Slika 1]). 


Primarna struktura ima na zvijanje proteinov največji vpliv. Stranske verige R so specifične za vsako aminokislino in so edina stvar po kateri se aminokisline med seboj razlikujejo, zato je tudi vsaka primarna struktura proteina in posledično tudi kompleksnejše skoraj edinstvena. Od ene vrste aminokislin oziroma aminokislinskega zaporedja je odvisno nadaljnjo zvijanje proteina.


Posledica zvitja proteina iz razvitega stanja v visoko organizirano strukturo je veliko znižanje konformacijske entropije. Dejavniki, ki nadomestijo zmanjšanje entropije in s tem proteinom omogočajo stabilno strukturo so šibke nekovalentne interakcije. Vodikove vezi se vzpostavljajo med atomi posameznih aminokislinskih ostankov ali pa med njimi in vodo. Hidrofobne interakcije prevladujejo v jedru proteinske strukture. Interakcije se vzpostavljajo med aminokislinami z nepolarnimi stranskimi verigami.                       
Poleg teh delujejo stabilizirajoče na protein še ionske interakcije in van der Waalsove vezi. Pomen nekovalentnih interakcij se razlikuje glede na protein in je odvisen od aminokislinske sestave.


Aminokisline so med seboj povezane s peptidno vezjo, ki je toga struktura. Skupine ob vezi so v trans konfiguraciji, hkrati pa vsi štirje atomi, ki so vključeni v vez, ležijo v isti ravnini.


== Sekundarna struktura ==

----

Obstajata dve glavni vrsti:


[http://en.wikipedia.org/wiki/Alpha_helix α-vijačnica] je na videz paličasta struktura, ki jo tvori tesno ovito polipeptidno ogrodje, iz njega pa štrlijo stranske verige. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, te se vzpostavijo med amino skupino, ki sodeluje v eni peptidni vezi in karboksilno skupino druge peptidne vezi, ki je nameščena štiri aminske ostanke naprej v verigi ([http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg Slika 2]). Tako vodikove vezi ležijo skoraj vzporedno z osjo vijačnice in omogočajo, da se vijačnica raztegne. Vodikove vezi to raztezanje nekoliko omejijo zaradi njihove jakosti. Vijačnice so različno dolge, različno zastopane v posameznih proteinih in ponavadi se raje zvijajo v desno. 


[http://en.wikipedia.org/wiki/Beta_sheet β-struktura] ima polipeptidno verigo iztegnjeno, vodikove vezi pa se lahko tvorijo med predeli iste verige ali med različnimi verigami s tako konformacijo. Glede na usmerjenost ločimo:

- paralelno: enako usmerjene polipeptidne verige

- antiparalelno: smer verig je nasprotno usmerjena (v proteinih pogostejša)


Glavno omejitev pri obeh strukturah predstavljata velikost in naboj stranskih verig. Ti dejavniki so pri β-strukturi bolj izraženi.


Zavoji v sekundarni strukturi povezujejo predele urejenih struktur in lahko spremenijo smer polipeptidnih verig. Najpogostejši je β-zavoj. Širši zavoj imenujemo zanka. 


== Terciarna struktura ==

----
                      
Terciarna struktura je kompaktna globularna enota, v katero se zvijejo med seboj povezani elementi sekundarnih struktur. V njej se znajdejo v neposredni bližini tudi aminokisline, ki so sicer precej oddaljene. Struktura je stabilizirana z [http://en.wikipedia.org/wiki/Hydrophobe hidrofobnimi] interakcijami med [http://en.wikipedia.org/wiki/Non-polar nepolarnimi] stranskimi verigami aminokislin v [http://en.wikipedia.org/wiki/Cell_nucleus jedru] proteina. Protein se zvije tako, da v notranjost skrije nepolarne ostanke, polarni pa bodo na zunanji strani tvorili vodikove vezi z polarnimi aminokislinskimi stranskimi verigami. Taka ureditev je termodinamsko  ugodna, entalpija je zmanjšana. 


Nekateri proteini imajo v strukturi poleg nekovalentnih interakcij prisotne tudi [http://en.wikipedia.org/wiki/Disulfide_bond disulfidne vezi] (vezava oddaljenih [http://en.wikipedia.org/wiki/Cysteine cisteinskih] ostankov). Te vezi ne vplivajo neposredno na zvitje proteina v nativno konformacijo. Terciarne strukture so fleksibilne, kar omogoča številne konformacije.  Med njimi je najstabilnejša nativna. 


Šaperoni so proteini, ki pomagajo pri zvijanju drugih proteinov, tako da stabilizirajo šibkejše interakcije. 


[http://en.wikipedia.org/wiki/Denaturation Denaturacija] je popolna izguba organizacije proteinske strukture in biološke aktivnosti, ohranja se le primarna struktura. Zgodi se, ko spremenimo okolje.

== Kvartarna struktura ==

----

Kvartarna struktura določa razporeditev in položaj vsake podenote v nativnem proteinu. Če se v protein povežejo identične podenote imenujemo homotipična struktura, če se združujejo različne podenote pa heterotipična struktura. Proteini z več podenotami, ponavadi imajo kompleksnejšo biološko vlogo (regulatorni procesi, ...).


== Literatura in viri ==

----

Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.

[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure]

[http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png http://biotech.matcmadison.edu/resources/proteins/labManual/images/220_04_114.png]

[http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/96/AlphaHelixProtein_fr.jpg]