View source for Tvorba priona z rekombinantnim prionskim proteinom

[http://en.wikipedia.org/wiki/Prion Prioni] so beljakovinski kužni patogeni delci, ki pri živalih in človeku povzročajo redke degenerativne bolezni osrednjega živčevja kot so praskavka ovc, Creutzfeldt-Jakobova bolezen (CJB) pri ljudeh in goveja spongiformna encefalopatija (BSE) ali „bolezen norih krav“. Patogena prionska beljakovina PrP<sup>Sc</sup> (protein, ki povzroča praskavko – angl. '''''sc'''arpie'') nastane s posttranslacijsko spremembo normalnega, celičnega prionskega proteina PrP<sup>C</sup> [http://www.triroc.com/sunnen/images/prion.ilus340x312.gif] in ima sposobnost, da ostale prionske proteine preoblikuje po svoji podobi. Raziskave so pokazale, da se PrP<sup>C</sup> nahaja na celičnih membranah, katerih glavni gradniki so lipidi.

Študija [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2010-01/osu-soe012710.php], objavljena 28. 1. 2010 v znanstveni reviji Science, ponuja dokaze o prionski hipotezi. Slednja trdi, da je prav napačno zviti proteinski delec povzročitelj subakutnih spongiformnih encefalopatij. S pomočjo rekombinantnega mišjega prionskega proteina (recPrP), so raziskovalci odkrili, da interakcija z lipidi in polianioni, kot je na primer RNA, vodi do spremembe v konformaciji proteina. Na novo izdelan patogeni rekombinantni PrP je povzročil bolezen pri miškah 130 dni po vbrizganju v možgane. Avtorji študije so dokazali, da je pri obolelih miškah prav modificiran recPrP povzročil prionsko bolezen na podlagi:
*Enako kot PrP<sup>Sc</sup>, tudi patogen rPrP-res (rekombinantni PrP, ki je neobčutljiv na proteaze) tvori agregate in vsebuje na proteaze neobčutljivo jedro s C-koncem.
*rPrP-res lahko prenese svojo neobčutljivost na endogene PrP<sup>C</sup>.
*Vnos rPrP-res je povzročil nevrodegenerativne bolezni pri miškah divjega tipa.
*Bolezen, ki jo povzroči rPrP-res, se lahko serijsko prenese z intracerebralnim vbrizganjem homogenata obolelih možganov na ostale osebke iste živalske vrste.