Aminokisline in proteini - Revision history

Žan Žnidar: Popravek vejic ipd.

2021-03-25T20:56:57Z

Popravek vejic ipd.

Tjasi.Bercic at 16:20, 9 January 2011

2011-01-09T16:20:03Z

← Older revision		Revision as of 16:20, 9 January 2011
Line 2:		Line 2:
	Aminokisline so nasplošno velike organske molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2 ) kot karboksilno skupino (-COOH). Aminokisline, ki imajo karboksilno in aminsko skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo α-aminokisline. Te se povezujejo v peptide oziroma proteine. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da.		Aminokisline so nasplošno velike organske molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2 ) kot karboksilno skupino (-COOH). Aminokisline, ki imajo karboksilno in aminsko skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo α-aminokisline. Te se povezujejo v peptide oziroma proteine. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da.
	Splošna struktura α-aminokislin je taka:		Splošna struktura α-aminokislin je taka:
	R		R
	\|		\|
	H2N – C – COOH		H2N – C – COOH
	\|		\|
	H R.. stranska veriga; vsaka aminokislina ima drugačno		H R.. stranska veriga; vsaka aminokislina ima drugačno

	Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda. Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.		Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda. Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.

Tjasi.Bercic at 16:19, 9 January 2011

2011-01-09T16:19:30Z

← Older revision		Revision as of 16:19, 9 January 2011
Line 2:		Line 2:
	Aminokisline so nasplošno velike organske molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2 ) kot karboksilno skupino (-COOH). Aminokisline, ki imajo karboksilno in aminsko skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo α-aminokisline. Te se povezujejo v peptide oziroma proteine. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da.		Aminokisline so nasplošno velike organske molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2 ) kot karboksilno skupino (-COOH). Aminokisline, ki imajo karboksilno in aminsko skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo α-aminokisline. Te se povezujejo v peptide oziroma proteine. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da.
	Splošna struktura α-aminokislin je taka:		Splošna struktura α-aminokislin je taka:
	R		R
	\|		\|
	H2N – C – COOH		H2N – C – COOH
	\|		\|
	H R.. stranska veriga; vsaka aminokislina ima drugačno		H R.. stranska veriga; vsaka aminokislina ima drugačno

	Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda. Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.		Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda. Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.

Tjasi.Bercic: /* Viri */

2011-01-09T15:15:50Z

Viri

← Older revision		Revision as of 15:15, 9 January 2011
Line 66:		Line 66:
	*http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina		*http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina
	*Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. ''Biochemistry''. 6.izdaja. New York: W.H. Freeman and Company, 2007.		*Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. ''Biochemistry''. 6.izdaja. New York: W.H. Freeman and Company, 2007.
	*Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005.		*Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005
			*http://www2.mf.uni-lj.si/~zorko/aminokisline.pdf
			*http://biologija.org/vpr/2-biok-aminok.pdf
	[[Category:LEX]] [[Category:BMB]]		[[Category:LEX]] [[Category:BMB]]

Tjasi.Bercic at 15:06, 9 January 2011

2011-01-09T15:06:43Z

Tjasi.Bercic at 15:05, 9 January 2011

2011-01-09T15:05:31Z

Tjasi.Bercic at 15:00, 9 January 2011

2011-01-09T15:00:56Z

@@ Line 1: / Line 1: @@
-Aminokisline so velike molekule, ki vsebujejo '''aminsko''' (-NH<sub>2</sub> ) in '''karboksilno skupino''' (-COOH) in so osnovni gradniki proteinov. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da. Aminokisline, ki imajo karboksilno in amino skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/ce/AminoAcidball.svg '''α-aminokisline'''].
+AMINOKISLINE
-Konec, kjer je vezana NH<sub>2</sub> skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.
+Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda.  Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.
+α-aminokisline oziroma kar aminokisline so nepogrešljive za življenje, saj imajo veliko pomembnih vlog v metabolizmu. Najpomembnejša vloga je torej tvorba proteinov, to so polimerne verige iz samih aminokislinskih preostankov.
-Za te molekule je značilno, da so hkrati kisline in baze, so '''amfoliti'''. Ionsko stanje skupin in s tem celokupni naboj aminokisline sta odvisna od vrednosti pH-ja. Pri pH = 7 so aminokisline v obliki iona dvojčka oziroma [http://www.humboldt.edu/~rap1/Chem_OrgSupp/Amino_Acids/Zwitterion.gif '''Zwitter iona'''], pri bazičnem pH-ju sta NH<sub>2</sub> in COOH skupini deprotonirani, pri kislem pH-ju pa sta protonirani. pH vrednost pri kateri je aminokislina v zwitter ionski obliki imenujemo '''izoelektrična točka (IP)''' in je za vsako aminokislino drugačna.
+V našem telesu je 20 osnovnih, standardnih α –aminokislin, se med seboj razlikujejo po stranski verigi R, glede na velikost, obliko, naboj, možnost tvorbe vodikove vezi, hidrofobni karakter in kemijsko reaktivnost.
 ==Vrste in delitev aminokislin==
 <u>Seznam osnovnih aminokislin z imenom, tričrkovno in enočrkovno oznako:</u>
@@ Line 35: / Line 40: @@
-Aminokisline lahko razdelimo v naslednje štiri skupine: '''''kisle, bazične, polarne in nepolarne.'''''
+V beljakovinah pa so lahko prisotne tudi drugačne, nestandardne aminokisline. Te nastanejo iz standardnih s posttranslacijskimi modifikacijami. Ta proces je včasih nujno potreben, da protein (encim) postane aktiven. Taki aminokislini sta selenocistein in pirolizin.
-:*'''''Strukturne proteine:''''' npr. ''kolagen'', ki je glavna sestavina kože in kosti, ''elastin'' je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.
+==SESTAVLJANJE AMINOKISLIN IN PROTEINI==
-:*'''''Obrambne proteine:''''' npr. ''protitelesa'', ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.
+Če se aminska skupina ene aminokisline združi s karboksilno skupino druge aminokisline, se tvori peptidna vez in nastane dipeptid. Pri tem se odcepi voda. Če se poveže več aminokislin, nastane polipeptid. Terminološko uporabljamo besedo protein, kadar se poveže v polipeptid vsajt petdesetih aminokislin, zaradi večje termodinamske stabilnosti pa se le-ti zvijejo v specifično 3D strukturo.
 ==Viri==

MDolinar: /* Viri */

2010-10-22T13:05:37Z

Viri

← Older revision		Revision as of 13:05, 22 October 2010
Line 78:		Line 78:
	*Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. ''Biochemistry''. 6.izdaja. New York: W.H. Freeman and Company, 2007.		*Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. ''Biochemistry''. 6.izdaja. New York: W.H. Freeman and Company, 2007.
	*Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005.		*Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005.

			[[Category:LEX]] [[Category:BMB]]

MDolinar: New page: Aminokisline so velike molekule, ki vsebujejo '''aminsko''' (-NH₂ ) in '''karboksilno skupino''' (-COOH) in so osnovni gradniki proteinov. Povprečna masa ene aminokisline je 11...

2009-08-11T10:23:47Z

New page: Aminokisline so velike molekule, ki vsebujejo '''aminsko''' (-NH2 ) in '''karboksilno skupino''' (-COOH) in so osnovni gradniki proteinov. Povprečna masa ene aminokisline je 11...

New page

Aminokisline so velike molekule, ki vsebujejo '''aminsko''' (-NH2 ) in '''karboksilno skupino''' (-COOH) in so osnovni gradniki proteinov. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da. Aminokisline, ki imajo karboksilno in amino skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/ce/AminoAcidball.svg '''α-aminokisline'''].

Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.

Za te molekule je značilno, da so hkrati kisline in baze, so '''amfoliti'''. Ionsko stanje skupin in s tem celokupni naboj aminokisline sta odvisna od vrednosti pH-ja. Pri pH = 7 so aminokisline v obliki iona dvojčka oziroma [http://www.humboldt.edu/~rap1/Chem_OrgSupp/Amino_Acids/Zwitterion.gif '''Zwitter iona'''], pri bazičnem pH-ju sta NH2 in COOH skupini deprotonirani, pri kislem pH-ju pa sta protonirani. pH vrednost pri kateri je aminokislina v zwitter ionski obliki imenujemo '''izoelektrična točka (IP)''' in je za vsako aminokislino drugačna.

==Vrste in delitev aminokislin==

V našem telesu je 20 osnovnih α –aminokislin, ki se med seboj razlikujejo po stranski verigi R, glede na velikost, obliko, naboj, možnost tvorbe vodikove vezi, hidrofobni karakter in kemijsko reaktivnost.

Seznam osnovnih aminokislin z imenom, tričrkovno in enočrkovno oznako:

<gallery>
Slika:120px-L-alanine-skeletal.png|'''L-alanin''' (Ala/A)
Slika:71px-L-arginine-skeletal-(tall).png|'''L-arginin''' (Arg/R)
Slika:102px-L-asparagine-skeletal.png|'''L-asparagin''' (Asn/N)
Slika:102px-L-aspartic-acid-skeletal.png|'''L-asparaginska kislina''' (Asp/D)
Slika:118px-L-cysteine-skeletal.png|'''L-cistein''' (Cys/C)
Slika:120px-L-glutamic-acid-skeletal.png|'''L-glutaminska kislina''' (Glu/E)
Slika:120px-L-glutamine-skeletal.png|'''L-glutamin''' (Gln/Q)
Slika:120px-Glycine-skeletal.png|'''L-glicin''' (Gly/G)
Slika:101px-L-histidine-skeletal.png|'''L-Histidin''' (His/H)
Slika:113px-L-isoleucine-skeletal.png|'''L-izolevcin''' (Ile/I)
Slika:113px-L-leucine-skeletal.png|'''L-levcin''' (Leu/L)
Slika:120px-L-lysine-skeletal.png|'''L-lizin''' (Lys/K)
Slika:120px-L-methionine-skeletal.png|'''L-metionin''' (Met/M)
Slika:118px-L-phenylalanine-skeletal.png|'''L-fenilalanin''' (Phe/F)
Slika:120px-L-proline-skeletal.png|'''L-prolin''' (Pro/P)
Slika:120px-L-serine-skeletal.png|'''L-serin''' (Ser/S)
Slika:120px-L-threonine-skeletal.png|'''L-treonin''' (Thr/T)
Slika:111px-L-tryptophan-skeletal.png|'''L-triptofan''' (Trp/W)
Slika:120px-L-tyrosine-skeletal.png|'''L-tirozin''' (Tyr/Y)
Slika:L-valine-skeletal.png|'''L-valin''' (Val/V)
</gallery>

Aminokisline lahko razdelimo v naslednje štiri skupine: '''''kisle, bazične, polarne in nepolarne.'''''
:*Pri ''kislih'' aminokislinah stranska veriga nosi dodatno karboksilno skupino, ki daje kisel značaj. Sem spadata: ''asparaginska'' in ''glutaminska kislina''.

:*Za ''bazične'' aminokisline je značilna dodatna amino skupina na stranski verigi, to daje bazičen značaj. To so: ''lizin'', ''arginin'', ''histidin''.

:*''Polarne'' aminokisline so hidrofilne, reagirajo z vodo. To so: ''serin'', ''treonin'', ''tirozin'', ''cistein'', ''asparagin'' in ''glutamin''.

:*''Nepolarne'' pa so hidrofobne, ne reagirajo z vodo. To so: ''glicin'', ''alanin'', ''valin'', ''levcin'', ''izolevcin'', ''fenilalanin'', ''triptofan'', ''prolin'' in ''metionin''.

==Sestavljanje aminokislin in proteini==

Če se amino skupina ene aminokisline združi s karboksilno skupino druge aminokisline, se tvori [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/9/98/Amide_react.png '''peptidna vez'''] in nastane dipeptid. Pri tem se odcepi voda. Če se poveže več aminokislin, nastane polipeptid. [http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/3/3d/1GZX_Haemoglobin.png '''Protein'''] nastane pri povezavi približno več kot petdesetih aminokislin in nastane 3D struktura.

Proteini so sestavljeni iz nabora standardnih 20-ih aminokislin in nekatere od njih lahko organizem sintetizira sam, ostale pa moramo zaužiti s hrano. Te imenujemo '''esencialne''' '''aminokisline'''. V proteine se vgrajujejo samo L aminokisline, poznamo pa tudi D izomere.

Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja '''primarno''' '''strukturo''' proteina. '''Sekundarna struktura''' proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje '''terciarna struktura'''. Protein ima lahko tudi '''kvartarno strukturo''', če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.

Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:

:* '''''Encime:''''' so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:

:::*oksidoreduktaze (prenos elektronov ali protonov),
:::*transferaze (prenos funkcionalnih skupin),
:::*hidrolaze (cepijo vezi s hidrolizo),
:::*liaze (nastanek dvojnih vezi in dodajanje skupin nanje),
:::*izomeraze (pretvorba enega izomera v drugega),
:::*ligaze (nastanek vezi).

:*'''''Transportne in skladiščne proteine:''''' npr. ''hemoglobin'' prenaša kisik, ''transferin'' prenaša železo, ''feritin'' skladišči železo.

:*'''''Gibalne proteine:''''' npr. ''aktin'' sodeluje pri mišični kontrakciji, ''mikrotubuli'' pri gibanju kromosomov.

:*'''''Strukturne proteine:''''' npr. ''kolagen'', ki je glavna sestavina kože in kosti, ''elastin'' je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.

:*'''''Obrambne proteine:''''' npr. ''protitelesa'', ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.

:*'''''Regulatorne in receptorske proteine:''''' npr. receptorji v živčni celici, rastni faktorji, ''inzulin'', ki se izloča pri povečanih koncentracijah glukoze v krvi.

==Viri==
*http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid
*http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina
*Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. ''Biochemistry''. 6.izdaja. New York: W.H. Freeman and Company, 2007.
*Boyer, R. ''Temelji biokemije''. Ljubljana: Študentska založba, 2005.

← Older revision		Revision as of 20:56, 25 March 2021
Line 1:		Line 1:
	AMINOKISLINE		AMINOKISLINE
	Aminokisline so nasplošno velike organske molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2 ) kot karboksilno skupino (-COOH). Aminokisline, ki imajo karboksilno in aminsko skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo α-aminokisline. Te se povezujejo v peptide oziroma proteine. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da.		Aminokisline so nasplošno velike organske molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2) kot karboksilno skupino (-COOH). Aminokisline, ki imajo karboksilno in aminsko skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom), imenujemo α-aminokisline. Te se povezujejo v peptide oziroma proteine. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da.
	Splošna struktura α-aminokislin je taka:		Splošna struktura α-aminokislin je taka:
	R		R
Line 8:		Line 8:
	H R.. stranska veriga; vsaka aminokislina ima drugačno		H R.. stranska veriga; vsaka aminokislina ima drugačno

	Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda. Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.		Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda. Konec, kjer je vezana NH2 skupina, imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.
	α-aminokisline oziroma kar aminokisline so nepogrešljive za življenje, saj imajo veliko pomembnih vlog v metabolizmu. Najpomembnejša vloga je torej tvorba proteinov, to so polimerne verige iz samih aminokislinskih preostankov.		α-aminokisline oziroma kar aminokisline so nepogrešljive za življenje, saj imajo veliko pomembnih vlog v metabolizmu. Najpomembnejša vloga je torej tvorba proteinov, to so polimerne verige iz samih aminokislinskih preostankov.
	V našem telesu je 20 osnovnih, standardnih α ~~–aminokislin~~, se med seboj razlikujejo po stranski verigi R, glede na velikost, obliko, naboj, možnost tvorbe vodikove vezi, hidrofobni karakter in kemijsko reaktivnost.		V našem telesu je 20 osnovnih, standardnih α-aminokislin, se med seboj razlikujejo po stranski verigi R, glede na velikost, obliko, naboj, možnost tvorbe vodikove vezi, hidrofobni karakter in kemijsko reaktivnost.

	==Vrste in delitev aminokislin==		==Vrste in delitev aminokislin==
Line 44:		Line 44:
	==SESTAVLJANJE AMINOKISLIN IN PROTEINI==		==SESTAVLJANJE AMINOKISLIN IN PROTEINI==

	Če se aminska skupina ene aminokisline združi s karboksilno skupino druge aminokisline, se tvori peptidna vez in nastane dipeptid. Pri tem se odcepi voda. Če se poveže več aminokislin, nastane polipeptid. Terminološko uporabljamo besedo protein, kadar se poveže v polipeptid ~~vsajt petdesetih~~ aminokislin, zaradi večje termodinamske stabilnosti pa se le-ti zvijejo v specifično 3D strukturo.		Če se aminska skupina ene aminokisline združi s karboksilno skupino druge aminokisline, se tvori peptidna vez in nastane dipeptid. Pri tem se odcepi voda. Če se poveže več aminokislin, nastane polipeptid. Terminološko uporabljamo besedo protein, kadar se poveže v polipeptid vsaj petdeset aminokislin, zaradi večje termodinamske stabilnosti pa se le-ti zvijejo v specifično 3D strukturo.
	Točno zaporedje aminokislin v posameznem proteinu je gensko določeno, nastajanje proteinov poteka torej s prevajanjem informacijske RNA (mRNA), ki služi kot matrica genskega zapisa. Ta proces polimerizacije aminokislin v polipeptidno verigo imenujemo translacija in vključuje dodajanje eno-po-eno aminokislino na nastajajočo verigo. Sinteza proteinov poteka na celičnih organelih – ribosomih.		Točno zaporedje aminokislin v posameznem proteinu je gensko določeno, nastajanje proteinov poteka torej s prevajanjem informacijske RNA (mRNA), ki služi kot matrica genskega zapisa. Ta proces polimerizacije aminokislin v polipeptidno verigo imenujemo translacija in vključuje dodajanje eno-po-eno aminokislino na nastajajočo verigo. Sinteza proteinov poteka na celičnih organelih – ribosomih.
	Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici, oziroma je določena s sekundarnimi motivi kot so α-heliksi in ß-ravnine. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.		Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici, oziroma je določena s sekundarnimi motivi, kot so α-heliksi in ß-ravnine. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.
	Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:		Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:
	*'''a)''' Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:		*'''a)''' Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:

← Older revision		Revision as of 15:06, 9 January 2011
Line 48:		Line 48:
	Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici, oziroma je določena s sekundarnimi motivi kot so α-heliksi in ß-ravnine. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.		Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici, oziroma je določena s sekundarnimi motivi kot so α-heliksi in ß-ravnine. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.
	Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:		Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:
	*a) Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:		*'''a)''' Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:
	* oksidoreduktaze (prenos elektronov ali protonov),		* oksidoreduktaze (prenos elektronov ali protonov),
	* transferaze (prenos funkcionalnih skupin),		* transferaze (prenos funkcionalnih skupin),
Line 55:		Line 55:
	* izomeraze (pretvorba enega izomera v drugega),		* izomeraze (pretvorba enega izomera v drugega),
	* ligaze (nastanek vezi).		* ligaze (nastanek vezi).
	*b) Transportne in skladiščne proteine: npr. hemoglobin prenaša kisik, transferin prenaša železo, feritin skladišči železo.		*'''b)''' Transportne in skladiščne proteine: npr. hemoglobin prenaša kisik, transferin prenaša železo, feritin skladišči železo.
	*c) Gibalne proteine: npr. aktin sodeluje pri mišični kontrakciji, mikrotubuli pri gibanju kromosomov.		*'''c)''' Gibalne proteine: npr. aktin sodeluje pri mišični kontrakciji, mikrotubuli pri gibanju kromosomov.
	*d) Strukturne proteine: npr. kolagen, ki je glavna sestavina kože in kosti, elastin je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.		*'''d)''' Strukturne proteine: npr. kolagen, ki je glavna sestavina kože in kosti, elastin je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.
	*e) Obrambne proteine: npr. protitelesa, ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.		*'''e)''' Obrambne proteine: npr. protitelesa, ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.
	*f) Regulatorne in receptorske proteine: npr. receptorji v živčni celici, rastni faktorji, inzulin, ki se izloča pri povečanih koncentracijah glukoze v krvi.		*'''f)''' Regulatorne in receptorske proteine: npr. receptorji v živčni celici, rastni faktorji, inzulin, ki se izloča pri povečanih koncentracijah glukoze v krvi.

← Older revision		Revision as of 15:05, 9 January 2011
Line 48:		Line 48:
	Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici, oziroma je določena s sekundarnimi motivi kot so α-heliksi in ß-ravnine. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.		Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici, oziroma je določena s sekundarnimi motivi kot so α-heliksi in ß-ravnine. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.
	Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:		Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:
	a) Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:		*a) Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:
	• oksidoreduktaze (prenos elektronov ali protonov),		* oksidoreduktaze (prenos elektronov ali protonov),
	• transferaze (prenos funkcionalnih skupin),		* transferaze (prenos funkcionalnih skupin),
	• hidrolaze (cepijo vezi s hidrolizo),		* hidrolaze (cepijo vezi s hidrolizo),
	• liaze (nastanek dvojnih vezi in dodajanje skupin nanje),		* liaze (nastanek dvojnih vezi in dodajanje skupin nanje),
	• izomeraze (pretvorba enega izomera v drugega),		* izomeraze (pretvorba enega izomera v drugega),
	• ligaze (nastanek vezi).		* ligaze (nastanek vezi).
	b) Transportne in skladiščne proteine: npr. hemoglobin prenaša kisik, transferin prenaša železo, feritin skladišči železo.		*b) Transportne in skladiščne proteine: npr. hemoglobin prenaša kisik, transferin prenaša železo, feritin skladišči železo.
	c) Gibalne proteine: npr. aktin sodeluje pri mišični kontrakciji, mikrotubuli pri gibanju kromosomov.		*c) Gibalne proteine: npr. aktin sodeluje pri mišični kontrakciji, mikrotubuli pri gibanju kromosomov.
	d) Strukturne proteine: npr. kolagen, ki je glavna sestavina kože in kosti, elastin je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.		*d) Strukturne proteine: npr. kolagen, ki je glavna sestavina kože in kosti, elastin je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.
	e) Obrambne proteine: npr. protitelesa, ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.		*e) Obrambne proteine: npr. protitelesa, ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.
	f) Regulatorne in receptorske proteine: npr. receptorji v živčni celici, rastni faktorji, inzulin, ki se izloča pri povečanih koncentracijah glukoze v krvi.		*f) Regulatorne in receptorske proteine: npr. receptorji v živčni celici, rastni faktorji, inzulin, ki se izloča pri povečanih koncentracijah glukoze v krvi.