Epigenetika in staranje - Revision history

Zala: /* Sirtuini */

2011-05-03T19:00:15Z

Sirtuini

← Older revision		Revision as of 19:00, 3 May 2011
Line 34:		Line 34:


	Vpliv sirtuinov na življenjsko dobo so raziskovali najprej na S. cerevisiae. Opazovali so vpliv sirtuinov na replikativno dobo in kronološko življenjsko dobo. Ugotovili so, da mutacija Sir4 zviša replikativno življenjsko dobo s tem, da se ~~poveže~~ s Sir2 in Sir3 v tihi kromatinski kompleks na telomerih. Delecija sir2 takrat upade, zato nastajajo dodatne kopije Sir2, ki podaljšajo replikativno dobo. To je dokaz, da je Sir2 glavni regulator tega procesa. Replikativno dobo regulira tudi kopičenje ekstrakromosomalnih rDNA obročev (ERC-jev) v materinski celici. ERC-ji se tvorijo med rekombinacijo rDNA zaporedij. Dodatna kopija ERC-jev v hčerinski celici povzroči prezgodnje staranje. Sir2 inhibira rDNA rekombinacijo, zato delecija njegovega gena povzroči formacijo večje količine ERC-jev in ter tako skrajšuje replikativno dobo.		Vpliv sirtuinov na življenjsko dobo so raziskovali najprej na S. cerevisiae. Opazovali so vpliv sirtuinov na replikativno dobo in kronološko življenjsko dobo. Ugotovili so, da mutacija Sir4 zviša replikativno življenjsko dobo s tem, da se mutiran ne more povezati s Sir2 in Sir3 v tihi kromatinski kompleks na telomerih. Delecija sir2 takrat upade, zato nastajajo dodatne kopije Sir2, ki podaljšajo replikativno dobo. To je dokaz, da je Sir2 glavni regulator tega procesa. Replikativno dobo regulira tudi kopičenje ekstrakromosomalnih rDNA obročev (ERC-jev) v materinski celici. ERC-ji se tvorijo med rekombinacijo rDNA zaporedij. Dodatna kopija ERC-jev v hčerinski celici povzroči prezgodnje staranje. Sir2 inhibira rDNA rekombinacijo, zato delecija njegovega gena povzroči formacijo večje količine ERC-jev in ter tako skrajšuje replikativno dobo.

Zala: /* Sirtuini */

2011-05-03T17:59:50Z

Sirtuini

← Older revision		Revision as of 17:59, 3 May 2011
Line 31:		Line 31:


	Sirtuini so družina visoko ohranjenih genov, ki imajo vlogo pri regulaciji bioloških procesov, kot so transkripcija, apoptoza, popravilo DNA, metabolizem in posledično s temi procesi povezano staranje. S pomočjo ~~encima~~ od NAD+ odvisne deacetilaze in/ali ADP riboziltransferaze ~~povezujeta~~ metabolizem z regulacijo transkripcije. Sirtuini pa so tudi proteini Sir (silent information regulator ), ki spadajo v naddružino histonskih deacetilaz. Za svojo aktivnost potrebujejo kofaktor NAD+. Dokazano je, da sodelujejo pri utišanju telomerov, ribosomalni rekombinaciji DNA in ohranjanju genoma.		Sirtuini so družina visoko ohranjenih genov, ki imajo vlogo pri regulaciji bioloških procesov, kot so transkripcija, apoptoza, popravilo DNA, metabolizem in posledično s temi procesi povezano staranje. S pomočjo encimskih aktivnosti od NAD+ odvisne deacetilaze in/ali ADP riboziltransferaze povezujejo metabolizem z regulacijo transkripcije. Sirtuini pa so tudi proteini Sir (silent information regulator ), ki spadajo v naddružino histonskih deacetilaz. Za svojo aktivnost potrebujejo kofaktor NAD+. Dokazano je, da sodelujejo pri utišanju telomerov, ribosomalni rekombinaciji DNA in ohranjanju genoma.


Line 44:		Line 44:

	Sirtuini pa imajo veliko vlogo tudi pri apoptozi, ki je ravno tako del staranja. Delecija Sirt1 ali velika ekspresija mutiranega Sirt1 se odraža v hiperacetilaciji p53 in poviša stopnjo apoptozo pri miših, torej naj bi Sirt1 negativno reguliral p53.		Sirtuini pa imajo veliko vlogo tudi pri apoptozi, ki je ravno tako del staranja. Delecija Sirt1 ali velika ekspresija mutiranega Sirt1 se odraža v hiperacetilaciji p53 in poviša stopnjo apoptozo pri miših, torej naj bi Sirt1 negativno reguliral p53.


	==Bolezni==		==Bolezni==

Margareta Žlajpah: /* Viri */

2011-04-18T20:21:08Z

Viri

← Older revision		Revision as of 20:21, 18 April 2011
Line 76:		Line 76:
	===Viri===		===Viri===


	*Smith S, Giriat I, Schmitt A, de Lange T. (1998) Tankyrase, a poly(ADP-ribose) polymerase at human telomeres. Science. 1998 Nov 20;282(5393):1484-7.
	*Loayza D, De Lange T. (2003) POT1 as a terminal transducer of TRF1 telomere length control. Nature. 2003 Jun 26;423(6943):1013-8.		*Loayza D, De Lange T. (2003) POT1 as a terminal transducer of TRF1 telomere length control. Nature. 2003 Jun 26;423(6943):1013-8.
	*Calvanese V, Lara E, Kahn A, Fraga MF. (2009) The role of epigenetics in aging and age-related diseases. Ageing Res Rev. 2009 Oct;8(4):268-76. Epub 2009 Apr 1.		*Calvanese V, Lara E, Kahn A, Fraga MF. (2009) The role of epigenetics in aging and age-related diseases. Ageing Res Rev. 2009 Oct;8(4):268-76. Epub 2009 Apr 1.

Zala: /* Viri */

2011-04-18T20:03:28Z

Viri

← Older revision		Revision as of 20:03, 18 April 2011
Line 84:		Line 84:
	*U.S. National Library of Medicine. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011). http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22252/		*U.S. National Library of Medicine. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011). http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22252/
	*Medic8. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011) http://www.medic8.com/genetics/werner-syndrome.htm		*Medic8. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011) http://www.medic8.com/genetics/werner-syndrome.htm
	*Jie Jin Wang, (2010) Epigenetic dissection of age-related macular degeneration
	*North BJ, Verdin E (2004). Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases		*North BJ, Verdin E (2004). Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases
	*Tollefsbol, Trygve O., (2010) Epigenetics of Aging, str 11-371		*Tollefsbol, Trygve O., (2010) Epigenetics of Aging, str 11-371

Zala: /* Viri */

2011-04-18T18:04:21Z

Viri

← Older revision		Revision as of 18:04, 18 April 2011
Line 84:		Line 84:
	*U.S. National Library of Medicine. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011). http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22252/		*U.S. National Library of Medicine. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011). http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22252/
	*Medic8. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011) http://www.medic8.com/genetics/werner-syndrome.htm		*Medic8. Werner Syndrome. (citirano 9.4.2011) http://www.medic8.com/genetics/werner-syndrome.htm
			*Jie Jin Wang, (2010) Epigenetic dissection of age-related macular degeneration
			*North BJ, Verdin E (2004). Sirtuins: Sir2-related NAD-dependent protein deacetylases
			*Tollefsbol, Trygve O., (2010) Epigenetics of Aging, str 11-371


	[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]		[[Category:SEM]] [[Category:BMB]]

Margareta Žlajpah: /* Telomere in telomeraza */

2011-04-18T17:33:04Z

Telomere in telomeraza

← Older revision		Revision as of 17:33, 18 April 2011
Line 9:		Line 9:


	Primarna struktura telomer sestoji iz kratke sekvence, bogate v gvaninih in iz enoverižnega podaljška na 3' koncu. Za telomerne sekvence sesalcev je značilno zaporedje TTAGGG/CCCTTA. Dvoverižni del telomere je vezan na histonske in nehistonske proteinske komplekse. Eden izmed pomembnih nehistonskih proteinskih kompleksov je heksamerni protein shelterin oziroma telosom.		Primarna struktura telomer sestoji iz kratke sekvence, bogate v gvaninih, in iz enoverižnega podaljška na 3' koncu. Za telomerne sekvence sesalcev je značilno zaporedje TTAGGG/CCCTTA. Dvoverižni del telomere je vezan na histonske in nehistonske proteinske komplekse. Eden izmed pomembnih nehistonskih proteinskih kompleksov je heksamerni protein shelterin oziroma telosom.
	Spremembe v strukturi ali kompoziciji kompleksa telosom-telomera imajo vpliv na delovanje telomer preko modifikacij dolžine ali strukture. Posttranslacijske modifikacije komponent telosoma, ki jih lahko štejemo med epigenetske spremembe, če so prisotne tako v parentalni kot v filialni generaciji, vplivajo na funkcijo telomer. Najbolj poznana posttranslacijska modifikacija je poli-ADP-ribozilacija proteina TRF1 (protein, ki veže dvoverižni del telomere in regulira njeno dolžino; ang: telomeric repeat binding factor-1). Proces poli-ADP-ribozilacije katalizira encim tankriaza (TNKS1; ang: tankryase). Encim se veže na telomerni protein TRF1, ki negativno vpliva na vzdrževanje telomerne dolžine – je njen negativni regulator. In vitro raziskave so pokazale, da ADP-ribozilacija TRF1 proteina zmanjša njegovo afiniteto za telomerno sekvenco DNA, kar pomeni, da je aktivnost oziroma funkcija telomeraze v človeških celicah regulirana s procesom poli-ADP-ribozilacije. Akumulacija TRF1 na dolge telomere, ki jo katalizira encim telomeraza, prepreči nadaljnjo elongacijo (preko aktivnosti POT1 komponente shelterina, ki veže G-rep). Prisotnost POT1 se zmanjša s krajšanjem G-repa na 3' koncu, na katerega se tudi veže. Vezavo POT1 na G-rep regulira TRF1 kompleks in sicer glede na dolžino G-repa. Njuna interakcija pa je pomembna tudi za telomerazo, saj se tako prenese informacija o dolžini telomere do regulatorne domene telomeraze.		Spremembe v strukturi ali kompoziciji kompleksa telosom-telomera imajo vpliv na delovanje telomer preko modifikacij dolžine ali strukture. Posttranslacijske modifikacije komponent telosoma, ki jih lahko štejemo med epigenetske spremembe, če so prisotne tako v parentalni kot v filialni generaciji, vplivajo na funkcijo telomer. Najbolj poznana posttranslacijska modifikacija je poli-ADP-ribozilacija proteina TRF1 (protein, ki veže dvoverižni del telomere in regulira njeno dolžino; ang: telomeric repeat binding factor-1). Proces poli-ADP-ribozilacije katalizira encim tankriaza (TNKS1; ang: tankryase). Encim se veže na telomerni protein TRF1, ki negativno vpliva na vzdrževanje telomerne dolžine – je njen negativni regulator. In vitro raziskave so pokazale, da ADP-ribozilacija TRF1 proteina zmanjša njegovo afiniteto za telomerno sekvenco DNA, kar pomeni, da je aktivnost oziroma funkcija telomeraze v človeških celicah regulirana s procesom poli-ADP-ribozilacije. Akumulacija TRF1 na dolge telomere, ki jo katalizira encim telomeraza, prepreči nadaljnjo elongacijo (preko aktivnosti POT1 komponente shelterina, ki veže G-rep). Prisotnost POT1 se zmanjša s krajšanjem G-repa na 3' koncu, na katerega se tudi veže. Vezavo POT1 na G-rep regulira TRF1 kompleks in sicer glede na dolžino G-repa. Njuna interakcija pa je pomembna tudi za telomerazo, saj se tako prenese informacija o dolžini telomere do regulatorne domene telomeraze.

Margareta Žlajpah: /* Telomere in telomeraze */

2011-04-18T17:30:43Z

Telomere in telomeraze

← Older revision		Revision as of 17:30, 18 April 2011
Line 6:		Line 6:


	==Telomere in ~~telomeraze~~==		==Telomere in telomeraza==

Maja Kogoj: /* Bolezni */

2011-04-18T17:30:18Z

Bolezni

← Older revision		Revision as of 17:30, 18 April 2011
Line 61:		Line 61:


	Wernerjev protein ima v celici veliko nalog, ki vključujejo vzdrževanje in popravljanje DNA, pomaga tudi pri DNA replikaciji in pripravi celice na celično delitev. Celice s spremenjenim Wernerjevim proteinom se lahko delijo manj pogosto kot normalne, kar vodi do neuspešne rasti, povzročijo pa tudi kopičenje škode na DNA, kar poslabša normalne celične aktivnosti in povzroči še mnoge druge zdravstvene težave kot so rak, bolezni srca, ateroskleroza, diabetes.		[http://www.google.si/imgres?imgurl=http://www.lightsources.org/images/pressreleases/2006/prals063_1.jpg&imgrefurl=http://www.lightsources.org/cms/%3Fpid%3D1001322&usg=__LTY6gGbzpbHF5ZW2wgC4qr9KLgg=&h=324&w=250&sz=25&hl=sl&start=0&sig2=U_a4MW3qzbnkA18iLhxZeQ&zoom=1&tbnid=QMTy5kgLPwnEIM:&tbnh=125&tbnw=96&ei=KXOsTbHINY3GtAbnycytBw&prev=/images%3Fq%3DWRN%2Bprotein%26um%3D1%26hl%3Dsl%26biw%3D1024%26bih%3D705%26tbm%3Disch&um=1&itbs=1&iact=rc&dur=420&oei=KXOsTbHINY3GtAbnycytBw&page=1&ndsp=21&ved=1t:429,r:8,s:0&tx=46&ty=71 Wernerjev protein] ima v celici veliko nalog, ki vključujejo vzdrževanje in popravljanje DNA, pomaga tudi pri DNA replikaciji in pripravi celice na celično delitev. Celice s spremenjenim Wernerjevim proteinom se lahko delijo manj pogosto kot normalne, kar vodi do neuspešne rasti, povzročijo pa tudi kopičenje škode na DNA, kar poslabša normalne celične aktivnosti in povzroči še mnoge druge zdravstvene težave kot so rak, bolezni srca, ateroskleroza, diabetes.

Maja Kogoj: /* Bolezni */

2011-04-18T17:20:25Z

Bolezni

← Older revision		Revision as of 17:20, 18 April 2011
Line 52:		Line 52:


	Epigenetika igra pomembno vlogo pri možnostih razvoja '''Alzheimerjeve bolezni'''. Bolezen je napredna demenca, za katero je najzgodnejši klinični dokaz disfunkcija spomina. Patološko je bolezen karakterizirana s pojavom senilnih plakov in nevrofibrilarnih pentelj v možganih. Plaki sestojijo iz amiloidnega β proteina (Aβ), ki je 39-43 aminokislin dolg peptid, ki se izreže iz APP (prekurzor za nastanek amiloidnega proteina) z delovanjem β in γ sekretaz. Če pa APP režejo α sekretaze, potem ne pride no nastanka Aβ, saj režejo znotraj Aβ. Do delovanja β in γ sekretaz pride zaradi mutacij na APP in PS1 genu. PS1 je glavna komponenta kompleksa γ sekretaz, ki sestoji še iz 3 drugih proteinov (nikastrin, Aph-1 in Pen-2), ki morajo biti prisotni za njihovo delovanje.		Epigenetika igra pomembno vlogo pri možnostih razvoja '''Alzheimerjeve bolezni'''. Bolezen je napredna demenca, za katero je najzgodnejši klinični dokaz disfunkcija spomina. Patološko je bolezen karakterizirana s pojavom [http://www.google.si/imgres?imgurl=http://www.ahaf.org/assets/images/plaques_and_tangles_border.jpg&imgrefurl=http://www.ahaf.org/alzheimers/about/understanding/plaques-and-tangles.html&usg=__ydGd8G37jcvbxlHNt2c3zXOUTBs=&h=407&w=526&sz=69&hl=sl&start=0&sig2=nY8X_3tBXzb2d8gxOnXb6A&zoom=1&tbnid=WfoAD3M8-CfT7M:&tbnh=124&tbnw=160&ei=2HGsTfbuM4zItAba49mnBw&prev=/images%3Fq%3Dbrain%2Btangels%2Band%2Bplaques%26um%3D1%26hl%3Dsl%26biw%3D1024%26bih%3D669%26tbm%3Disch&um=1&itbs=1&iact=rc&dur=984&oei=2HGsTfbuM4zItAba49mnBw&page=1&ndsp=21&ved=1t:429,r:0,s:0&tx=63&ty=59 senilnih plakov in nevrofibrilarnih pentelj] v možganih. Plaki sestojijo iz amiloidnega β proteina (Aβ), ki je 39-43 aminokislin dolg peptid, ki se izreže iz APP (prekurzor za nastanek amiloidnega proteina) z delovanjem β in γ sekretaz. Če pa APP režejo α sekretaze, potem ne pride no nastanka Aβ, saj režejo znotraj Aβ. Do delovanja β in γ sekretaz pride zaradi mutacij na APP in PS1 genu. PS1 je glavna komponenta kompleksa γ sekretaz, ki sestoji še iz 3 drugih proteinov (nikastrin, Aph-1 in Pen-2), ki morajo biti prisotni za njihovo delovanje.

Maja Kogoj at 17:08, 18 April 2011

2011-04-18T17:08:22Z

← Older revision		Revision as of 17:08, 18 April 2011
Line 6:		Line 6:


	===Telomere in telomeraze===		==Telomere in telomeraze==


	Primarna struktura telomer sestoji iz kratke sekvence, bogate v gvaninih in iz enoverižnega podaljška na 3' koncu. Za telomerne sekvence sesalcev je značilno zaporedje TTAGGG/CCCTTA. Dvoverižni del telomere je vezan na histonske in nehistonske proteinske komplekse. Eden izmed pomembnih nehistonskih proteinskih kompleksov je heksamerni protein shelterin oziroma telosom.		Primarna struktura telomer sestoji iz kratke sekvence, bogate v gvaninih in iz enoverižnega podaljška na 3' koncu. Za telomerne sekvence sesalcev je značilno zaporedje TTAGGG/CCCTTA. Dvoverižni del telomere je vezan na histonske in nehistonske proteinske komplekse. Eden izmed pomembnih nehistonskih proteinskih kompleksov je heksamerni protein shelterin oziroma telosom.
	Spremembe v strukturi ali kompoziciji kompleksa telosom-telomera imajo vpliv na delovanje telomer preko modifikacij dolžine ali strukture. Posttranslacijske modifikacije komponent telosoma, ki jih lahko štejemo med epigenetske spremembe, če so prisotne tako v parentalni kot v filialni generaciji, vplivajo na funkcijo telomer. Najbolj poznana posttranslacijska modifikacija je poli-ADP-ribozilacija proteina TRF1 (protein, ki veže dvoverižni del telomere in regulira njeno dolžino; ang: telomeric repeat binding factor-1). Proces poli-ADP-ribozilacije katalizira encim tankriaza (TNKS1; ang: tankryase). Encim se veže na telomerni protein TRF1, ki negativno vpliva na vzdrževanje telomerne dolžine – je njen negativni regulator. In vitro raziskave so pokazale, da ADP-ribozilacija TRF1 proteina zmanjša njegovo afiniteto za telomerno sekvenco DNA, kar pomeni, da je aktivnost oziroma funkcija telomeraze v človeških celicah regulirana s procesom poli-ADP-ribozilacije. Akumulacija TRF1 na dolge telomere, ki jo katalizira encim telomeraza, prepreči nadaljnjo elongacijo (preko aktivnosti POT1 komponente shelterina, ki veže G-rep). Prisotnost POT1 se zmanjša s krajšanjem G-repa na 3' koncu, na katerega se tudi veže. Vezavo POT1 na G-rep regulira TRF1 kompleks in sicer glede na dolžino G-repa. Njuna interakcija pa je pomembna tudi za telomerazo, saj se tako prenese informacija o dolžini telomere do regulatorne domene telomeraze.		Spremembe v strukturi ali kompoziciji kompleksa telosom-telomera imajo vpliv na delovanje telomer preko modifikacij dolžine ali strukture. Posttranslacijske modifikacije komponent telosoma, ki jih lahko štejemo med epigenetske spremembe, če so prisotne tako v parentalni kot v filialni generaciji, vplivajo na funkcijo telomer. Najbolj poznana posttranslacijska modifikacija je poli-ADP-ribozilacija proteina TRF1 (protein, ki veže dvoverižni del telomere in regulira njeno dolžino; ang: telomeric repeat binding factor-1). Proces poli-ADP-ribozilacije katalizira encim tankriaza (TNKS1; ang: tankryase). Encim se veže na telomerni protein TRF1, ki negativno vpliva na vzdrževanje telomerne dolžine – je njen negativni regulator. In vitro raziskave so pokazale, da ADP-ribozilacija TRF1 proteina zmanjša njegovo afiniteto za telomerno sekvenco DNA, kar pomeni, da je aktivnost oziroma funkcija telomeraze v človeških celicah regulirana s procesom poli-ADP-ribozilacije. Akumulacija TRF1 na dolge telomere, ki jo katalizira encim telomeraza, prepreči nadaljnjo elongacijo (preko aktivnosti POT1 komponente shelterina, ki veže G-rep). Prisotnost POT1 se zmanjša s krajšanjem G-repa na 3' koncu, na katerega se tudi veže. Vezavo POT1 na G-rep regulira TRF1 kompleks in sicer glede na dolžino G-repa. Njuna interakcija pa je pomembna tudi za telomerazo, saj se tako prenese informacija o dolžini telomere do regulatorne domene telomeraze.
Line 26:		Line 28:
	Od vseh epigenetskih sprememb v procesu staranja genom najbolj prizadeneta hipometilacija in hipermetilacija DNA na CpG otočkih. Medtem, ko je DNA hipometilacija povezana z gensko aktivnostjo, je hipermetilacija CpG otočkov znotraj promotorske regije znak za transkripcijsko represijo. S staranjem povezane epigenetske spremembe lahko privedejo do razvoja različnih bolezni, kot so s starostjo povezana nepravilnost vidne pege, rak, Alzheimerjeva bolezen, Wernerjev sindrom, Hutchinson–Guilfordov sindrom, osteoartritis, Parkinsonova bolezen idr.		Od vseh epigenetskih sprememb v procesu staranja genom najbolj prizadeneta hipometilacija in hipermetilacija DNA na CpG otočkih. Medtem, ko je DNA hipometilacija povezana z gensko aktivnostjo, je hipermetilacija CpG otočkov znotraj promotorske regije znak za transkripcijsko represijo. S staranjem povezane epigenetske spremembe lahko privedejo do razvoja različnih bolezni, kot so s starostjo povezana nepravilnost vidne pege, rak, Alzheimerjeva bolezen, Wernerjev sindrom, Hutchinson–Guilfordov sindrom, osteoartritis, Parkinsonova bolezen idr.

	===Sirtuini===		==Sirtuini==


	Sirtuini so družina visoko ohranjenih genov, ki imajo vlogo pri regulaciji bioloških procesov, kot so transkripcija, apoptoza, popravilo DNA, metabolizem in posledično s temi procesi povezano staranje. S pomočjo encima od NAD+ odvisne deacetilaze in/ali ADP riboziltransferaze povezujeta metabolizem z regulacijo transkripcije. Sirtuini pa so tudi proteini Sir (silent information regulator ), ki spadajo v naddružino histonskih deacetilaz. Za svojo aktivnost potrebujejo kofaktor NAD+. Dokazano je, da sodelujejo pri utišanju telomerov, ribosomalni rekombinaciji DNA in ohranjanju genoma.		Sirtuini so družina visoko ohranjenih genov, ki imajo vlogo pri regulaciji bioloških procesov, kot so transkripcija, apoptoza, popravilo DNA, metabolizem in posledično s temi procesi povezano staranje. S pomočjo encima od NAD+ odvisne deacetilaze in/ali ADP riboziltransferaze povezujeta metabolizem z regulacijo transkripcije. Sirtuini pa so tudi proteini Sir (silent information regulator ), ki spadajo v naddružino histonskih deacetilaz. Za svojo aktivnost potrebujejo kofaktor NAD+. Dokazano je, da sodelujejo pri utišanju telomerov, ribosomalni rekombinaciji DNA in ohranjanju genoma.

Line 42:		Line 46:


	===Bolezni===		==Bolezni==


	'''Nepravilnost vidne pege''' (AMD) je glavni razlog za neozdravljivo slepoto za ljudi po 50. letu starosti. Odkrili so, da imajo bolniki značilne metilacijske vzorce. Za to bolezen je značilno, da se gorišče odkloni od rumene pege. V rumeni pegi je prisoten protein clusterin, ki ga regulira metilacija promotorja, hipometilacija pa povzroča AMD, kar bi lahko pripomoglo k odkritju ustreznega zdravila.		'''Nepravilnost vidne pege''' (AMD) je glavni razlog za neozdravljivo slepoto za ljudi po 50. letu starosti. Odkrili so, da imajo bolniki značilne metilacijske vzorce. Za to bolezen je značilno, da se gorišče odkloni od rumene pege. V rumeni pegi je prisoten protein clusterin, ki ga regulira metilacija promotorja, hipometilacija pa povzroča AMD, kar bi lahko pripomoglo k odkritju ustreznega zdravila.