Genetski kod pri arhejah - Revision history

Lara Zupanc: /* Vključitev selenocisteina */

2023-05-21T17:36:13Z

Vključitev selenocisteina

← Older revision		Revision as of 17:36, 21 May 2023
Line 5:		Line 5:
	== Vključitev selenocisteina ==		== Vključitev selenocisteina ==

	Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina s fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) , ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem in s tem omogoči prepoznavanje s specifičnim elongacijskim ~~faktorjme~~ ter služi tudi kot prepoznavni element za PSTK in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.		Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina s fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) , ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem in s tem omogoči prepoznavanje s specifičnim elongacijskim faktorjem ter služi tudi kot prepoznavni element za PSTK in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.

	Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.		Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.

Lara Zupanc: /* Vključitev selenocisteina */

2023-05-21T17:35:11Z

Vključitev selenocisteina

← Older revision		Revision as of 17:35, 21 May 2023
Line 5:		Line 5:
	== Vključitev selenocisteina ==		== Vključitev selenocisteina ==

	Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina s fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) , ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. ~~Sec-~~tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem in s tem omogoči prepoznavanje s specifičnim elongacijskim faktorjme ter služi tudi kot prepoznavni element za PSTK in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.		Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina s fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) , ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem in s tem omogoči prepoznavanje s specifičnim elongacijskim faktorjme ter služi tudi kot prepoznavni element za PSTK in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.

	Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.		Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.

Lara Zupanc: /* Vključitev selenocisteina */

2023-05-21T17:34:40Z

Vključitev selenocisteina

← Older revision		Revision as of 17:34, 21 May 2023
Line 5:		Line 5:
	== Vključitev selenocisteina ==		== Vključitev selenocisteina ==

	Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina s fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) , ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. Sec-tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem ter služi kot prepoznavni element za PSTK in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.		Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina s fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) , ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. Sec-tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem in s tem omogoči prepoznavanje s specifičnim elongacijskim faktorjme ter služi tudi kot prepoznavni element za PSTK in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.

	Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.		Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.

Lucija Kovaček: /* Biosinteza cisteina */

2023-05-20T22:29:14Z

Biosinteza cisteina

← Older revision		Revision as of 22:29, 20 May 2023
Line 29:		Line 29:
	Natančna translacija je odvisna od pravilne sinteze aminoacil-tRNA (aa-tRNA), kar katalizira aminoacil-tRNA sintetaza (aaRS). Vsaka aminokislina ima svojo specifično aaRS, ki poveže analogno tRNA in aminokislino. Arheje tako kot bakterije ne kodirajo specifičnih aaRS za vseh 20 kanoničnih aminokislin, ampak se poslužujejo posredne sinteze aa-tRNA. Na ta način se pri arhejah sintetizirajo cistein, glutamin in asparagin. Pri vseh treh aminokislinskih ostankih od tRNA odvisna biosinteza poteka preko kompleksa, in sicer pri cisteinu preko transsulfurosoma, pri glutaminu in asparaginu pa preko transamidosoma. Tvorba kompleksa preprečuje, da bi elongacijski faktor prepoznal nepravilno acilirano aa-tRNA in tako napačno vgradil aminokislino. Takšen način biosinteze je zelo podoben tistemu pri Sec, vendar se pri biosintezi Sec kompleks ne tvori, napačna translacija pa je vseeno preprečena.		Natančna translacija je odvisna od pravilne sinteze aminoacil-tRNA (aa-tRNA), kar katalizira aminoacil-tRNA sintetaza (aaRS). Vsaka aminokislina ima svojo specifično aaRS, ki poveže analogno tRNA in aminokislino. Arheje tako kot bakterije ne kodirajo specifičnih aaRS za vseh 20 kanoničnih aminokislin, ampak se poslužujejo posredne sinteze aa-tRNA. Na ta način se pri arhejah sintetizirajo cistein, glutamin in asparagin. Pri vseh treh aminokislinskih ostankih od tRNA odvisna biosinteza poteka preko kompleksa, in sicer pri cisteinu preko transsulfurosoma, pri glutaminu in asparaginu pa preko transamidosoma. Tvorba kompleksa preprečuje, da bi elongacijski faktor prepoznal nepravilno acilirano aa-tRNA in tako napačno vgradil aminokislino. Takšen način biosinteze je zelo podoben tistemu pri Sec, vendar se pri biosintezi Sec kompleks ne tvori, napačna translacija pa je vseeno preprečena.
	===Biosinteza cisteina===		===Biosinteza cisteina===
	Nekatere bakterije, metanogeni organizmi razreda I in arheje ''Asgardarchaeota'' nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), zato cistein sintetizirajo na podoben način kot poteka biosinteza Sec. Najprej iz tRNA<sup>Cys</sup> in O-fosfoserina (Sep) s pomočjo O-fosfoseril-tRNA sintetaze (SepRS) nastane Sep-tRNA<sup>Cys</sup>. Ta se pretvori v Cys-tRNA<sup>Cys</sup>, kar katalizira Sep-tRNA:Cys-tRNA sintaza (SepCysS). Kompleks transsulfurosom torej vsebuje oba encima in tRNA<sup>Cys</sup>,, pri nekaterih arhejah in metanogenih organizmih razreda I pa tudi adapterski protein SepCysE, ki ima visoko afiniteto do SepRS in SepCysS ter tako stabilizira kompleks. Znanstveniki domnevajo, da koevolucija adapterskega proteina z encimoma SepRS in SepCysS predstavlja prednost v ekstremnih pogojih, saj je drugače Sep-tRNA<sup>Cys</sup> pri visokih temperaturah podvržena hidrolizi. Pri arhejah ''Asgardarchaeota'' SepCysE nima N-terminalne vijačnice in ne more vezati SepRS, zato je ta ločena od kompleksa. Pri nekaterih arhejah so opazili tudi podvojitev SepCysS, kar bi lahko ojačalo od tRNA odvisno biosintezo cisteina pod stresnimi pogoji.		Nekatere bakterije, metanogeni organizmi razreda I. in arheje ''Asgardarchaeota'' nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), zato cistein sintetizirajo na podoben način kot poteka biosinteza Sec. Najprej iz tRNA<sup>Cys</sup> in O-fosfoserina (Sep) s pomočjo O-fosfoseril-tRNA sintetaze (SepRS) nastane Sep-tRNA<sup>Cys</sup>. Ta se pretvori v Cys-tRNA<sup>Cys</sup>, kar katalizira Sep-tRNA:Cys-tRNA sintaza (SepCysS). Kompleks transsulfurosom torej vsebuje oba encima in tRNA<sup>Cys</sup>, pri nekaterih arhejah in metanogenih organizmih razreda I. pa tudi adapterski protein SepCysE, ki ima visoko afiniteto do SepRS in SepCysS ter tako stabilizira kompleks. Znanstveniki domnevajo, da koevolucija adapterskega proteina z encimoma SepRS in SepCysS predstavlja prednost v ekstremnih pogojih, saj je drugače Sep-tRNA<sup>Cys</sup> pri visokih temperaturah podvržena hidrolizi. Pri arhejah ''Asgardarchaeota'' SepCysE nima N-terminalne vijačnice in ne more vezati SepRS, zato je ta ločena od kompleksa. Pri nekaterih arhejah so opazili tudi podvojitev SepCysS, kar bi lahko ojačalo od tRNA odvisno biosintezo cisteina pod stresnimi pogoji.
	Da se cistein lahko vgradi v protein, se Cys-tRNA<sup>Cys</sup> prenese do ribosoma z elongacijskim faktorjem 1α (EF-1α). Poleg tega organizem potrebuje tudi prost cistein kot vir žvepla pri raznih biosintetičnih procesih, kot so sinteza skupkov Fe-S (teh je veliko pri metanogenih organizmih), modifikacije tRNA in biosinteza kofaktorjev. Ključnega pomena je zato tudi regulacija med vezanim in prostim cisteinom, ki nastane z deacilacijo Cys-tRNA<sup>Cys</sup>.		Da se cistein lahko vgradi v protein, se Cys-tRNA<sup>Cys</sup> prenese do ribosoma z elongacijskim faktorjem 1α (EF-1α). Poleg tega organizem potrebuje tudi prost cistein kot vir žvepla pri raznih biosintetičnih procesih, kot so sinteza skupkov Fe-S (teh je veliko pri metanogenih organizmih), modifikacije tRNA in biosinteza kofaktorjev. Ključnega pomena je zato tudi regulacija med vezanim in prostim cisteinom, ki nastane z deacilacijo Cys-tRNA<sup>Cys</sup>.

	===Biosinteza glutamina in asparagina===		===Biosinteza glutamina in asparagina===
	Podobno kot nekatere arheje in bakterije nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), nimajo niti genov, ki bi kodirali glutaminil-tRNA sintetazo (GlnRS) in asparaginil-tRNA sintetazo (AsnRS). Glutamin se pri arhejah vedno sintetizira po posredni poti, medtem ko se lahko asparagin tudi po neposredni. Tako kot pri biosintezi cisteina, tudi pri sintezi glutamina nediskriminatorna glutamil-tRNA sintetaza (ND-GluRS) tvori Glu-tRNA<sup>Gln</sup>, nato pa heterodimerna amidotransferaza GatDE le-to pretvori v Gln-tRNA<sup>Gln</sup>. Enako se zgodi tudi pri biosintezi asparagina, kjer nediskriminatorna aspartil-tRNA sintetaza (ND-AspRS) sintetizira Asp-tRNA<sup>Asn</sup>, ta pa se potem s pomočjo amidotransferaze GatCAB pretvori v Asn-tRNA<sup>Asn</sup>. Protein GatCAB je pri arhejah specifičen samo za sintezo asparagina, medtem ko pri bakterijah deluje tudi pri pretvarjanju Glu-tRNA<sup>Gln</sup>.		Podobno kot nekatere arheje in bakterije nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), nimajo niti genov, ki bi kodirali glutaminil-tRNA sintetazo (GlnRS) in asparaginil-tRNA sintetazo (AsnRS). Glutamin se pri arhejah vedno sintetizira po posredni poti, medtem ko se lahko asparagin tudi po neposredni. Tako kot pri biosintezi cisteina, tudi pri sintezi glutamina nediskriminatorna glutamil-tRNA sintetaza (ND-GluRS) tvori Glu-tRNA<sup>Gln</sup>, nato pa heterodimerna amidotransferaza GatDE le-to pretvori v Gln-tRNA<sup>Gln</sup>. Enako se zgodi tudi pri biosintezi asparagina, kjer nediskriminatorna aspartil-tRNA sintetaza (ND-AspRS) sintetizira Asp-tRNA<sup>Asn</sup>, ta pa se potem s pomočjo amidotransferaze GatCAB pretvori v Asn-tRNA<sup>Asn</sup>. Protein GatCAB je pri arhejah specifičen samo za sintezo asparagina, medtem ko pri bakterijah deluje tudi pri pretvarjanju Glu-tRNA<sup>Gln</sup>.

Lara Zupanc: /* Vključitev selenocisteina */

2023-05-20T14:38:38Z

Vključitev selenocisteina

← Older revision		Revision as of 14:38, 20 May 2023
Line 5:		Line 5:
	== Vključitev selenocisteina ==		== Vključitev selenocisteina ==

	Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina, ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. Sec-tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem ter služi kot prepoznavni element za ~~fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (~~PSTK) in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.		Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina s fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) , ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. Sec-tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem ter služi kot prepoznavni element za PSTK in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.

	Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.		Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.

Lucija Kovaček: /* Zaključek */

2023-05-20T12:40:25Z

Zaključek

← Older revision		Revision as of 12:40, 20 May 2023
Line 37:		Line 37:
	== Zaključek ==		== Zaključek ==

	Arheje imajo zaradi preživetja v ekstremnih razmerah edinstven genetski kod, kodirajo namreč tudi dve posebni aminokislini selenocistein in pirolizin, ki ju najdemo predvsem pri metanogenih arhejah, ker imata pomembno vlogo pri metanogenezi. Proces vstavitve selenocisteina pri arhejah je podoben kot pri evkariontih, kljub poznavanju proteinov, ki sodelujejo pri povezavi elementa SECIS in elongacijskega faktorja pri evkariontih, pa ti pri arhejah še vedno ostajajo neznanka. Pirolizin ima svojo tRNA (~~tRNAPyl~~) in pirolizin-tRNA sintetaze, ki jih delimo na tri razrede. Ti razredi se razlikujejo glede na ureditev domen CTD in NTD ter s kakšnimi ~~tRNAPyl~~ se povezujejo. Poleg teh dveh nestandardnih aminokislin ima pomembno vlogo pri arhejah tudi posredna sinteza kanoničnih aminokislin, saj ne kodirajo specifičnih aminoacil-tRNA sintetaz za vsako od aminokislin. Tako se sintetizirajo cistein, glutamin in asparagin, pri katerih biosinteza poteka preko kompleksa, ki preprečuje nepravilno vstavitev aminokisline. Razvoj novih načinov raziskovanja mehanizmov vključenih v biosintezo aminokislin in njihovih povezav z genetskim kodom bo ključen za boljše razumevanju sorodnosti med tremi domenami in za razumevanje načina preživetja arhej v ekstremnih razmerah.		Arheje imajo zaradi preživetja v ekstremnih razmerah edinstven genetski kod, kodirajo namreč tudi dve posebni aminokislini selenocistein in pirolizin, ki ju najdemo predvsem pri metanogenih arhejah, ker imata pomembno vlogo pri metanogenezi. Proces vstavitve selenocisteina pri arhejah je podoben kot pri evkariontih, kljub poznavanju proteinov, ki sodelujejo pri povezavi elementa SECIS in elongacijskega faktorja pri evkariontih, pa ti pri arhejah še vedno ostajajo neznanka. Pirolizin ima svojo tRNA (tRNA<sup>Pyl</sup>) in pirolizin-tRNA sintetaze, ki jih delimo na tri razrede. Ti razredi se razlikujejo glede na ureditev domen CTD in NTD ter s kakšnimi tRNA<sup>Pyl</sup> se povezujejo. Poleg teh dveh nestandardnih aminokislin ima pomembno vlogo pri arhejah tudi posredna sinteza kanoničnih aminokislin, saj ne kodirajo specifičnih aminoacil-tRNA sintetaz za vsako od aminokislin. Tako se sintetizirajo cistein, glutamin in asparagin, pri katerih biosinteza poteka preko kompleksa, ki preprečuje nepravilno vstavitev aminokisline. Razvoj novih načinov raziskovanja mehanizmov vključenih v biosintezo aminokislin in njihovih povezav z genetskim kodom bo ključen za boljše razumevanju sorodnosti med tremi domenami in za razumevanje načina preživetja arhej v ekstremnih razmerah.

	== Viri ==		== Viri ==

Lucija Kovaček: /* Od tRNA odvisna biosinteza aminokislin */

2023-05-20T12:39:31Z

Od tRNA odvisna biosinteza aminokislin

← Older revision		Revision as of 12:39, 20 May 2023
Line 29:		Line 29:
	Natančna translacija je odvisna od pravilne sinteze aminoacil-tRNA (aa-tRNA), kar katalizira aminoacil-tRNA sintetaza (aaRS). Vsaka aminokislina ima svojo specifično aaRS, ki poveže analogno tRNA in aminokislino. Arheje tako kot bakterije ne kodirajo specifičnih aaRS za vseh 20 kanoničnih aminokislin, ampak se poslužujejo posredne sinteze aa-tRNA. Na ta način se pri arhejah sintetizirajo cistein, glutamin in asparagin. Pri vseh treh aminokislinskih ostankih od tRNA odvisna biosinteza poteka preko kompleksa, in sicer pri cisteinu preko transsulfurosoma, pri glutaminu in asparaginu pa preko transamidosoma. Tvorba kompleksa preprečuje, da bi elongacijski faktor prepoznal nepravilno acilirano aa-tRNA in tako napačno vgradil aminokislino. Takšen način biosinteze je zelo podoben tistemu pri Sec, vendar se pri biosintezi Sec kompleks ne tvori, napačna translacija pa je vseeno preprečena.		Natančna translacija je odvisna od pravilne sinteze aminoacil-tRNA (aa-tRNA), kar katalizira aminoacil-tRNA sintetaza (aaRS). Vsaka aminokislina ima svojo specifično aaRS, ki poveže analogno tRNA in aminokislino. Arheje tako kot bakterije ne kodirajo specifičnih aaRS za vseh 20 kanoničnih aminokislin, ampak se poslužujejo posredne sinteze aa-tRNA. Na ta način se pri arhejah sintetizirajo cistein, glutamin in asparagin. Pri vseh treh aminokislinskih ostankih od tRNA odvisna biosinteza poteka preko kompleksa, in sicer pri cisteinu preko transsulfurosoma, pri glutaminu in asparaginu pa preko transamidosoma. Tvorba kompleksa preprečuje, da bi elongacijski faktor prepoznal nepravilno acilirano aa-tRNA in tako napačno vgradil aminokislino. Takšen način biosinteze je zelo podoben tistemu pri Sec, vendar se pri biosintezi Sec kompleks ne tvori, napačna translacija pa je vseeno preprečena.
	===Biosinteza cisteina===		===Biosinteza cisteina===
	Nekatere bakterije, metanogeni organizmi razreda I in arheje Asgardarchaeota nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), zato cistein sintetizirajo na podoben način kot poteka biosinteza Sec. Najprej iz ~~tRNACys~~ in O-fosfoserina (Sep) s pomočjo O-fosfoseril-tRNA sintetaze (SepRS) nastane Sep-~~tRNACys~~. Ta se pretvori v Cys-~~tRNACys~~, kar katalizira Sep-tRNA:Cys-tRNA sintaza (SepCysS). Kompleks transsulfurosom torej vsebuje oba encima in ~~tRNACys~~,, pri nekaterih arhejah in metanogenih organizmih razreda I pa tudi adapterski protein SepCysE, ki ima visoko afiniteto do SepRS in SepCysS ter tako stabilizira kompleks. Znanstveniki domnevajo, da koevolucija adapterskega proteina z encimoma SepRS in SepCysS predstavlja prednost v ekstremnih pogojih, saj je drugače Sep-~~tRNACys~~ pri visokih temperaturah podvržena hidrolizi. Pri arhejah Asgardarchaeota SepCysE nima N-terminalne vijačnice in ne more vezati SepRS, zato je ta ločena od kompleksa. Pri nekaterih arhejah so opazili tudi podvojitev SepCysS, kar bi lahko ojačalo od tRNA odvisno biosintezo cisteina pod stresnimi pogoji.		Nekatere bakterije, metanogeni organizmi razreda I in arheje ''Asgardarchaeota'' nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), zato cistein sintetizirajo na podoben način kot poteka biosinteza Sec. Najprej iz tRNA<sup>Cys</sup> in O-fosfoserina (Sep) s pomočjo O-fosfoseril-tRNA sintetaze (SepRS) nastane Sep-tRNA<sup>Cys</sup>. Ta se pretvori v Cys-tRNA<sup>Cys</sup>, kar katalizira Sep-tRNA:Cys-tRNA sintaza (SepCysS). Kompleks transsulfurosom torej vsebuje oba encima in tRNA<sup>Cys</sup>,, pri nekaterih arhejah in metanogenih organizmih razreda I pa tudi adapterski protein SepCysE, ki ima visoko afiniteto do SepRS in SepCysS ter tako stabilizira kompleks. Znanstveniki domnevajo, da koevolucija adapterskega proteina z encimoma SepRS in SepCysS predstavlja prednost v ekstremnih pogojih, saj je drugače Sep-tRNA<sup>Cys</sup> pri visokih temperaturah podvržena hidrolizi. Pri arhejah ''Asgardarchaeota'' SepCysE nima N-terminalne vijačnice in ne more vezati SepRS, zato je ta ločena od kompleksa. Pri nekaterih arhejah so opazili tudi podvojitev SepCysS, kar bi lahko ojačalo od tRNA odvisno biosintezo cisteina pod stresnimi pogoji.
	Da se cistein lahko vgradi v protein, se Cys- ~~tRNACys~~ prenese do ribosoma z elongacijskim faktorjem 1α (EF-1α). Poleg tega organizem potrebuje tudi prost cistein kot vir žvepla pri raznih biosintetičnih procesih, kot so sinteza skupkov Fe-S (teh je veliko pri metanogenih organizmih), modifikacije tRNA in biosinteza kofaktorjev. Ključnega pomena je zato tudi regulacija med vezanim in prostim cisteinom, ki nastane z deacilacijo Cys-~~tRNACys~~.		Da se cistein lahko vgradi v protein, se Cys-tRNA<sup>Cys</sup> prenese do ribosoma z elongacijskim faktorjem 1α (EF-1α). Poleg tega organizem potrebuje tudi prost cistein kot vir žvepla pri raznih biosintetičnih procesih, kot so sinteza skupkov Fe-S (teh je veliko pri metanogenih organizmih), modifikacije tRNA in biosinteza kofaktorjev. Ključnega pomena je zato tudi regulacija med vezanim in prostim cisteinom, ki nastane z deacilacijo Cys-tRNA<sup>Cys</sup>.
	===Biosinteza glutamina in asparagina===		===Biosinteza glutamina in asparagina===
	Podobno kot nekatere arheje in bakterije nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), nimajo niti genov, ki bi kodirali glutaminil-tRNA sintetazo (GlnRS) in asparaginil-tRNA sintetazo (AsnRS). Glutamin se pri arhejah vedno sintetizira po posredni poti, medtem ko se lahko asparagin tudi po neposredni. Tako kot pri biosintezi cisteina, tudi pri sintezi glutamina nediskriminatorna glutamil-tRNA sintetaza (ND-GluRS) tvori Glu-~~tRNAGln~~, nato pa heterodimerna amidotransferaza GatDE le-to pretvori v Gln-~~tRNAGln~~. Enako se zgodi tudi pri biosintezi asparagina, kjer nediskriminatorna aspartil-tRNA sintetaza (ND-AspRS) sintetizira Asp-~~tRNAAsn~~, ta pa se potem s pomočjo amidotransferaze GatCAB pretvori v Asn-~~tRNAAsn~~. Protein GatCAB je pri arhejah specifičen samo za sintezo asparagina, medtem ko pri bakterijah deluje tudi pri pretvarjanju Glu-~~tRNAGln~~.		Podobno kot nekatere arheje in bakterije nimajo gena, ki bi kodiral cistenil-tRNA sintetazo (CysRS), nimajo niti genov, ki bi kodirali glutaminil-tRNA sintetazo (GlnRS) in asparaginil-tRNA sintetazo (AsnRS). Glutamin se pri arhejah vedno sintetizira po posredni poti, medtem ko se lahko asparagin tudi po neposredni. Tako kot pri biosintezi cisteina, tudi pri sintezi glutamina nediskriminatorna glutamil-tRNA sintetaza (ND-GluRS) tvori Glu-tRNA<sup>Gln</sup>, nato pa heterodimerna amidotransferaza GatDE le-to pretvori v Gln-tRNA<sup>Gln</sup>. Enako se zgodi tudi pri biosintezi asparagina, kjer nediskriminatorna aspartil-tRNA sintetaza (ND-AspRS) sintetizira Asp-tRNA<sup>Asn</sup>, ta pa se potem s pomočjo amidotransferaze GatCAB pretvori v Asn-tRNA<sup>Asn</sup>. Protein GatCAB je pri arhejah specifičen samo za sintezo asparagina, medtem ko pri bakterijah deluje tudi pri pretvarjanju Glu-tRNA<sup>Gln</sup>.
	Primerjalna filogenetska analiza posredne biosinteze Gln in Asn kaže na to, da sta bila proteina GatDE in GatCAB prisotna že v zadnjem skupnem predniku LUCA, čeprav danes GatDE najdemo le še pri arhejah. Najverjetneje sta se skozi evolucijo skupaj razvila arhejska GatDE in tRNAGln, zaradi česar se zadnja tudi razlikuje od evkariontskih in bakterijskih homologov. GatCAB pa je evolucijsko ohranjen pri vseh treh domenah.		Primerjalna filogenetska analiza posredne biosinteze Gln in Asn kaže na to, da sta bila proteina GatDE in GatCAB prisotna že v zadnjem skupnem predniku LUCA, čeprav danes GatDE najdemo le še pri arhejah. Najverjetneje sta se skozi evolucijo skupaj razvila arhejska GatDE in tRNAGln, zaradi česar se zadnja tudi razlikuje od evkariontskih in bakterijskih homologov. GatCAB pa je evolucijsko ohranjen pri vseh treh domenah.

	== Zaključek ==		== Zaključek ==

Lucija Kovaček: /* Vključitev pirolizina */

2023-05-20T12:31:06Z

Vključitev pirolizina

← Older revision		Revision as of 12:31, 20 May 2023
Line 13:		Line 13:
	== Vključitev pirolizina ==		== Vključitev pirolizina ==

	Pirolizin s tričrkovno oznako Pyl in enočrkovno oznako O je nestandardna aminokislina, ki nastane z združitvijo dveh lizinov in ga najdemo le pri nekaterih metanogenih arhejah in pri bakterijah. Ima svojo tRNA (~~tRNAPyl~~) in pirolizin-tRNA sintetazo (PylRS), ki omogoča vezavo tRNA s pirolizinom. ~~tRNAPyl~~ se na mRNA veže na kodon UAG, ki je stop kodon. C- in N-končna domena (CTD in NTD) PylRS bakterij in nekaterih arhej sta kodirani z dvema ločenima genoma pylSn (za NTD) in pylSc (za CTD). Arhejske PylRS delimo glede na ureditev domen PylSn (domena NTD) in PylSc (domena CTD) na tri razrede: razred fuzije PylSn-PylSc (sestavljen iz proteinov, kodiranih preko fuzijskih genov, ki nastanejo z združevanjem delov dveh različnih genov), razred PylSn + PylSc in razred ΔPylSn.		Pirolizin s tričrkovno oznako Pyl in enočrkovno oznako O je nestandardna aminokislina, ki nastane z združitvijo dveh lizinov in ga najdemo le pri nekaterih metanogenih arhejah in pri bakterijah. Ima svojo tRNA (tRNA<sup>Pyl</sup>) in pirolizin-tRNA sintetazo (PylRS), ki omogoča vezavo tRNA s pirolizinom. tRNA<sup>Pyl</sup> se na mRNA veže na kodon UAG, ki je stop kodon. C- in N-končna domena (CTD in NTD) PylRS bakterij in nekaterih arhej sta kodirani z dvema ločenima genoma ''pylSn'' (za NTD) in ''pylSc'' (za CTD). Arhejske PylRS delimo glede na ureditev domen PylSn (domena NTD) in PylSc (domena CTD) na tri razrede: razred fuzije PylSn-PylSc (sestavljen iz proteinov, kodiranih preko fuzijskih genov, ki nastanejo z združevanjem delov dveh različnih genov), razred PylSn + PylSc in razred ΔPylSn.

	Razred fuzije PylSn-PylSc ima CTD in NTD povezani s povezovalcem, ki je dolg 14-72 aminokislinskih ostankov. NTD interagira z zanko T in z variabilno zanko ~~tRNAPyl~~, CTD pa reagira z drugo stranjo ~~tRNAPyl~~. Pri razredu PylSn + PylSc sta domeni zapisani na dveh ločenih genih kot dva ločena polipeptida. Takšne encime najpogosteje najdemo pri bakterijah. Razred ΔPylSn ima samo CTD, a je sintetaza vseeno aktivna. Tak razred PylRS najdemo predvsem pri metanogenih arhejah, ki prebivajo v živalskem prebavnem traku in jih imenujemo tudi ΔNPylRS. Delimo jih na dva funkcijska razreda, razred A in razred B, ki se razlikujeta po aminokislinskem zaporedju. Funkcijski razred A reagira s ~~tRNAΔNPyl~~ (~~tRNAPyl~~, ki jo prepozna ΔNPylRS) iz obeh razredov, A in B, medtem ko funkcijski razred B prepozna le ~~tRNAΔNPyl~~ razreda B. Neznano ostaja, ali je razliko v ~~tRNAΔNPyl~~ v primerjavi z drugimi ~~tRNAPyl~~ povzročila izguba NTD na PylRS ali pa je mutacija ~~tRNAPyl~~ povzročila izgubo NTD na PylRS.		Razred fuzije PylSn-PylSc ima CTD in NTD povezani s povezovalcem, ki je dolg 14-72 aminokislinskih ostankov. NTD interagira z zanko T in z variabilno zanko tRNA<sup>Pyl</sup>, CTD pa reagira z drugo stranjo tRNA<sup>Pyl</sup>. Pri razredu PylSn + PylSc sta domeni zapisani na dveh ločenih genih kot dva ločena polipeptida. Takšne encime najpogosteje najdemo pri bakterijah. Razred ΔPylSn ima samo CTD, a je sintetaza vseeno aktivna. Tak razred PylRS najdemo predvsem pri metanogenih arhejah, ki prebivajo v živalskem prebavnem traku in jih imenujemo tudi ΔNPylRS. Delimo jih na dva funkcijska razreda, razred A in razred B, ki se razlikujeta po aminokislinskem zaporedju. Funkcijski razred A reagira s tRNA<sup>ΔNPyl</sup> (tRNA<sup>Pyl</sup>, ki jo prepozna ΔNPylRS) iz obeh razredov, A in B, medtem ko funkcijski razred B prepozna le tRNA<sup>ΔNPyl</sup> razreda B. Neznano ostaja, ali je razliko v tRNA<sup>ΔNPyl</sup> v primerjavi z drugimi tRNA<sup>Pyl</sup> povzročila izguba NTD na PylRS ali pa je mutacija tRNA<sup>Pyl</sup>povzročila izgubo NTD na PylRS.

	~~tRNAPyl~~ je sestavljena iz variabilne zanke s tremi bazami, male zanke D iz 3-5 nukleotidov in dolgega antikodonskega stebla iz 6-8 baz. Prav tako vsebuje dikriminatorno bazo G73, ki jo prepozna PylRS. Znana je le ~~tRNAPyl~~, ki se veže s PylRS iz razreda fuzije PylSn-PylSc in iz razreda ΔPylSn.		tRNA<sup>Pyl</sup> je sestavljena iz variabilne zanke s tremi bazami, male zanke D iz 3-5 nukleotidov in dolgega antikodonskega stebla iz 6-8 baz. Prav tako vsebuje dikriminatorno bazo G73, ki jo prepozna PylRS. Znana je le tRNA<sup>Pyl</sup>, ki se veže s PylRS iz razreda fuzije PylSn-PylSc in iz razreda ΔPylSn.

	~~tRNAPyl~~ razreda fuzije PylSn-PylSc ima zanko D iz 5 nukleotidov in le en nukleotid ločuje steblo D od akceptorskega stebla, kar je poznano tudi pri bakterijski ~~tRNAPyl~~. Za prepoznavo PylRS s pravilno ~~tRNAPyl~~ so potrebni U33 in A37, antikodon, bazni par G53:C63 na zanki T in bazni par G1:C72 na akceptorskem steblu.		tRNA<sup>Pyl</sup> razreda fuzije PylSn-PylSc ima zanko D iz 5 nukleotidov in le en nukleotid ločuje steblo D od akceptorskega stebla, kar je poznano tudi pri bakterijski tRNA<sup>Pyl</sup>. Za prepoznavo PylRS s pravilno tRNA<sup>Pyl</sup> so potrebni U33 in A37, antikodon, bazni par G53:C63 na zanki T in bazni par G1:C72 na akceptorskem steblu.

	~~tRNAPyl~~ razreda ΔPylSn (drugo poimenovanje je ~~tRNAΔNPyl~~) se zelo razlikuje med različnimi vrstami arhej. Skupno jim je, da imajo prekinjeno antikodonsko steblo. Zaradi te prekinitve pride do nastanka manjše zanke na antikodonskem steblu. Prav tako imajo vse vrste krajšo zanko D, ki je dolga 3-4 nukleotide. Za razred A je značilno, da je na mestu 37 zraven antikodona adenin, pri razredu B pa je citozin. Razlika med tema razredoma ~~tRNAΔNPyl~~ je tudi pri zaporedju v akceptorskem steblu, steblu T in zanki T. Prihaja pa tudi do razlik v zaporedju znotraj funkcijskega razreda A in B, a to ne vpliva na sekundarno zgradbo molekul tRNA.		tRNA<sup>Pyl</sup> razreda ΔPylSn (drugo poimenovanje je tRNA<sup>ΔNPyl</sup>) se zelo razlikuje med različnimi vrstami arhej. Skupno jim je, da imajo prekinjeno antikodonsko steblo. Zaradi te prekinitve pride do nastanka manjše zanke na antikodonskem steblu. Prav tako imajo vse vrste krajšo zanko D, ki je dolga 3-4 nukleotide. Za razred A je značilno, da je na mestu 37 zraven antikodona adenin, pri razredu B pa je citozin. Razlika med tema razredoma tRNA<sup>ΔNPyl</sup> je tudi pri zaporedju v akceptorskem steblu, steblu T in zanki T. Prihaja pa tudi do razlik v zaporedju znotraj funkcijskega razreda A in B, a to ne vpliva na sekundarno zgradbo molekul tRNA.

	Uravnavanje vstavljanja pirolizina na polipeptidno verigo temelji na tekmovanju med vezavo Pyl-~~tRNAPyl~~ in vezavo sprostitvenega faktorja na kodon UAG. Če se prekinitev translacije zaradi hitrejše vezave sprostitvenega faktorja zgodi bolj na začetku, se takšen skrajšan protein razgradi.		Uravnavanje vstavljanja pirolizina na polipeptidno verigo temelji na tekmovanju med vezavo Pyl-tRNA<sup>Pyl</sup> in vezavo sprostitvenega faktorja na kodon UAG. Če se prekinitev translacije zaradi hitrejše vezave sprostitvenega faktorja zgodi bolj na začetku, se takšen skrajšan protein razgradi.

	== Od tRNA odvisna biosinteza aminokislin ==		== Od tRNA odvisna biosinteza aminokislin ==

Lucija Kovaček: /* Vključitev selenocisteina */

2023-05-20T12:22:41Z

Vključitev selenocisteina

← Older revision		Revision as of 12:22, 20 May 2023
Line 5:		Line 5:
	== Vključitev selenocisteina ==		== Vključitev selenocisteina ==

	Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija ~~tRNASec~~ s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina, ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-~~tRNASec~~ se nato z O-fosfoseril-~~tRNASec~~:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. Sec-~~tRNASec~~ ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem ter služi kot prepoznavni element za fosfoseril-~~tRNASec~~ kinazo (PSTK) in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-~~tRNASec~~ je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.		Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNA<sup>Sec</sup> s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina, ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNA<sup>Sec</sup> se nato z O-fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup>:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. Sec-tRNA<sup>Sec</sup> ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem ter služi kot prepoznavni element za fosfoseril-tRNA<sup>Sec</sup> kinazo (PSTK) in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNA<sup>Sec</sup> je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.

	Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-~~tRNASec~~ na ribosom.		Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNA<sup>Sec</sup> na ribosom.

	Pri arhejah še vedno ostaja veliko odprtih vprašanj glede mehanizma vgradnje selenocisteina. Kljub temu da se domneva, da je mehanizem zelo podoben kot pri evkariontih, ni točno znano, kako so med seboj pri vgradnji selenocisteina povezani elongacijski faktor, element SECIS in ribosom. Raziskati je potrebno, če obstajajo še kakšni drugi potencialni proteini kodirani v genomu arhej, ki bi sodelovali pri tem procesu.		Pri arhejah še vedno ostaja veliko odprtih vprašanj glede mehanizma vgradnje selenocisteina. Kljub temu da se domneva, da je mehanizem zelo podoben kot pri evkariontih, ni točno znano, kako so med seboj pri vgradnji selenocisteina povezani elongacijski faktor, element SECIS in ribosom. Raziskati je potrebno, če obstajajo še kakšni drugi potencialni proteini kodirani v genomu arhej, ki bi sodelovali pri tem procesu.

Lucija Kovaček: /* Vključitev selenocisteina */

2023-05-20T12:16:15Z

Vključitev selenocisteina

← Older revision		Revision as of 12:16, 20 May 2023
Line 5:		Line 5:
	== Vključitev selenocisteina ==		== Vključitev selenocisteina ==

	Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNASec s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina, ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNASec se nato z O-fosfoseril-tRNASec:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-~~tRNASec~~, ki se prenese na ribosom. Sec-tRNASec ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem ter služi kot prepoznavni element za fosfoseril-tRNASec kinazo (PSTK) in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNASec je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.		Selenocistein (Sec) je aminokislina podobna cisteinu, ki ima namesto žvepla prisoten selen. Zaradi tega je selenocistein bolj reaktiven, saj je Se-H skupina v primerjavi s S-H deprotonirana že pri nižjih vrednostih pH. Selenocistein je vključen v številne procese, kot sta metanogeneza in biosinteza selenoproteinov ter se pogosto nahaja na katalitskem mestu redoks encimov. Kljub temu da se nahaja v vseh treh domenah, obstajajo nekatere razlike v mehanizmu biosinteze in njegove vgradnje. Bakterijski mehanizem je preprostejši in vključuje en korak, medtem ko sta pri arhejah in evkariontih za pretvorbo serina v selenocistein potrebna dva ločena encima. Vsem domenam je skupen prvi korak, in sicer aminoacilacija tRNASec s seril-tRNA sintetazo (SerRS). Naslednji korak pri arhejah je fosforilacija serina, ki je odvisna od ATP. Nastali Sep-tRNASec se nato z O-fosfoseril-tRNASec:Sec sintazo (SepSecS) pretvori v Sec-tRNA<sup>Sec</sup>, ki se prenese na ribosom. Sec-tRNASec ima edinstveno strukturo z akceptorsko domeno dolgo 13 bp. Ta prepreči prepoznavanje s splošnim elongacijskim faktorjem ter služi kot prepoznavni element za fosfoseril-tRNASec kinazo (PSTK) in SepSecS. Akceptorska domena se nahaja v konfiguraciji 9/4, torej 9 bp v akceptorskem steblu in 4 bp v T ročici, kar spominja na evkariontsko akceptorsko domeno. Druga edinstvena značilnost Sec-tRNASec je njena 7 bp dolga D ročica in majhna D zanka. Pri Sec-tRNASec rep CCA ni kodiran v arhejskem genomu, temveč je dodan posttranskripcijsko.

	Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNASec na ribosom.		Selenocistein kodira kodon UGA, ki je znan tudi kot stop kodon. V ta namen so organizmi razvili metodo za razlikovanje med stop kodonom in kodonom, ki signalizira vstavitev selenocisteina. Glavna razlika je prisotnost mRNA lasnice, imenovane element SECIS (ang. selenocysteine insertion sequence). Ta se pri arhejah nahaja na enakem mestu kot pri evkariontih, in sicer na 3'-neprevedeni regiji mRNA (3'-UTR mRNA). Iz te skupne lastnosti domnevajo, da je pri arhejah proces vgradnje selenocisteina podoben kot pri evkariontih. Element SECIS tvori kompleks z vezavnimi proteini, ki ga nato prepozna specifični elongacijski faktor (EFSec pri evkariontih in aSelB oziroma aEFSec pri arhejah). Ker je za razliko od bakterijskega elongacijskega faktorja domena elongacijskega faktorja EFSec oz. aSelB prekratka, da bi se lahko neposredno vezala na SECIS, pri arhejah in evkariontih poteka posredovano prepoznavanje elementa SECIS. In sicer, pri evkariontih elongacijski faktor EFSec sodeluje s SECIS vezavnim proteinom 2 (SBP2). Regija, ki vsebuje element SECIS, se ovije in ga s tem postavi bližje kodonu UGA ter se tako lažje poveže z elongacijskim faktorjem. Ta deluje tako, da pripelje Sec-tRNASec na ribosom.