Glikozilacija - Revision history

MDolinar: /* Viri in literatura */

2010-10-22T13:31:48Z

Viri in literatura

← Older revision		Revision as of 13:31, 22 October 2010
Line 38:		Line 38:
	*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. ''Praktični pouk celične biologije.''2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005		*Veranič, P. Romih, R. Pšeničnik, M. ''Praktični pouk celične biologije.''2.izdaja, Ljubljana: Tehniška založba Slovenjije, d.d., 2005
	*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation		*http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation

			[[Category:LEX]] [[Category:BMB]]

Tlenarcic: /* O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc) */

2009-12-01T09:10:23Z

O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)

← Older revision		Revision as of 09:10, 1 December 2009
Line 30:		Line 30:
	===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===		===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===

	O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso ~~fosforizilari~~ s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija.		O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforilizirali s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija.

	==Viri in literatura==		==Viri in literatura==

Zorilatino at 21:50, 30 November 2009

2009-11-30T21:50:08Z

← Older revision		Revision as of 21:50, 30 November 2009
Line 3:		Line 3:
	Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami. Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja Asp–X–Ser/Thr, in kjer je X različen Pro.		Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami. Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja Asp–X–Ser/Thr, in kjer je X različen Pro.

	Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice. Biološka vloga glikozilacije proteinov je pomembna npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji itd. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza.		Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum] (ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice. Biološka vloga glikozilacije proteinov je pomembna npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji itd. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza.


Line 18:		Line 18:
	===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===		===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===

	O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/[http://en.wikipedia.org/wiki/Threonine treonin] s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.		O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/[http://en.wikipedia.org/wiki/Threonine treonin] s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.

	===O-fukoza===		===O-fukoza===

Zorilatino at 20:24, 30 November 2009

2009-11-30T20:24:10Z

← Older revision		Revision as of 20:24, 30 November 2009
Line 18:		Line 18:
	===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===		===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===

	O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.		O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/[http://en.wikipedia.org/wiki/Threonine treonin] s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.

	===O-fukoza===		===O-fukoza===

	Glikozilacija pri Notch proteinih in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin. Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.		Glikozilacija pri [http://en.wikipedia.org/wiki/Notch_signaling_pathway Notch proteinih] in drugih substratih poteka s pomočjo encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 1, ki spremeni GDP-β-L-fukozo v fukozo-α-O-serine/treonin. Proteinu se lahko pri potovanju skozi cisterne GA doda še GlcNAc, galaktoza in sialična kislina. Pri trombospondinih poteka O-fukozo-glikozilacija preko encima GDP-fukoza-protein-O-fukoziltransferaza 2, temu pa lahko sledi še dodajanje glukoznih enot. Obe fukoziltransferaze sta bili najdeni v endoplazmatskem retikulumu, kar je nenavadno, saj večin glikoziltransferaz deluje v Golgijevem apratu.

	===O-glukoza===		===O-glukoza===

Zorilatino at 20:21, 30 November 2009

2009-11-30T20:21:38Z

← Older revision		Revision as of 20:21, 30 November 2009
Line 1:		Line 1:
	'''<center>GLIKOZILACIJA</center>'''		'''<center>GLIKOZILACIJA</center>'''

	Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami. Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja Asp–X–Ser/Thr, in kjer X ~~predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen~~ Pro.		Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami. Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja Asp–X–Ser/Thr, in kjer je X različen Pro.

	Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice. Biološka vloga glikozilacije proteinov je ~~raznolika, tako so ključni~~ npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji ~~in drugo~~. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza.		Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice. Biološka vloga glikozilacije proteinov je pomembna npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji itd. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza.


Line 9:		Line 9:
	==N-glikozilacija==		==N-glikozilacija==

	N-glikozilacija je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA). V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot, Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i45.tinypic.com/2e14zdk.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg\| slika 2]). Tam ~~se izvede nadaljnje procesiranje v smislu~~ odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov pa je značilno enako pentasaharidno jedro, Man3(GlcNAc)2.		N-glikozilacija je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA). V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot, Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i45.tinypic.com/2e14zdk.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg\| slika 2]). Tam poteka odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov pa je značilno enako pentasaharidno jedro, Man3(GlcNAc)2.
	N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.		N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.

	==O-glikozilacija==		==O-glikozilacija==

	O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov~~.Pri O-glikozilaciji nastane O-glikozidna vez~~, ki ~~povezuje hidroksilno skupino serinskih ali treoninskih ostankov~~ v ~~proteinu in prvim monosaharidom~~ v ~~oligosaharidu~~. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno ~~manj kot 15 monosahardnih molekul. Pri O-glikozidni vezi je dolžina oligosaharida krajša kot pri N-glikozidni vezi, in sicer je dolga~~ od 2 do 10 monosaharidov~~. Je tudi manj predvidljiva vez kot N-glikozidna~~. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina~~. O-glikozilacija v celoti poteka v Golgijevem aparatu~~. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.		O-glikozilacija je post-translacijska modifikacija proteinov,ki v poteka v GA. Monosaharidne enote sestavljajo razvejan oligosaharid, v katerem je običajno od 2 do 10 monosaharidov. O-glikozilacija je običajna pri serinih/treoninih, ki so del beta zavoja v bližini prolina. Oligosaharidi na površini celice tvorijo glikokaliks, ki ima vlogo zaščite, prepoznavnosti in značilnosti celic. Encimi, ki omogočajo modifikacijo so isti kot pri N-glikozilaciji.

	===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===		===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===

	O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat)~~. Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo~~. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.		O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.

	===O-fukoza===		===O-fukoza===
Line 30:		Line 30:
	===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===		===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===

	O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija~~. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni~~.		O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija.

	==Viri in literatura==		==Viri in literatura==

Zorilatino at 20:45, 29 November 2009

2009-11-29T20:45:35Z

← Older revision		Revision as of 20:45, 29 November 2009
Line 9:		Line 9:
	==N-glikozilacija==		==N-glikozilacija==

	N-glikozilacija je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA). V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot, Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://~~i47~~.tinypic.com/~~10qxesh~~.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg\| slika 2]). Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov pa je značilno enako pentasaharidno jedro, Man3(GlcNAc)2.		N-glikozilacija je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA). V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot, Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i45.tinypic.com/2e14zdk.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg\| slika 2]). Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov pa je značilno enako pentasaharidno jedro, Man3(GlcNAc)2.
	N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.		N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.

Zorilatino at 20:44, 29 November 2009

2009-11-29T20:44:38Z

← Older revision		Revision as of 20:44, 29 November 2009
Line 9:		Line 9:
	==N-glikozilacija==		==N-glikozilacija==

	N-glikozilacija je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA). V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot, Glc3Man9(GlcNAc)2 (slika1). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg\| slika 2]). Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov pa je značilno enako pentasaharidno jedro, Man3(GlcNAc)2.		N-glikozilacija je v primerjavi z O-glikozilacijo pogostnejša in kompleksnejša. Okoli 70% proteinov poseduje značilno potencialno glikozilacijsko mesto Asp–X–Ser/Thr. N–glikozilacija se začne v grobem endoplazemskem retikulumu (ER) in se nadaljuje v Golgijevem aparatu (GA). V membrani ER se nahaja lipidna molekula dolihol fosfat, ki je sestavljena iz 20 izoprenskih enot in predstavlja prekurzor za oligosaharid. Na fosfatno skupino dolihola se na citosolni strani membrane najprej vežeta dve aktivirani molekuli UDP–N-acetilglukozamina, nato pa še 5 aktiviranih GDP–manoz. Proces poteka s pomočjo citosolnih encimov, ki katalizirajo prenos monosaharida s sladkornega nukleotida na dolihol. S pomočjo encima flipaze se celotna struktura prestavi v lumen ER, kjer se nadalje pripnejo še štiri manoze in tri glukoze. Končni produkt je na dolihol vezan oligosaharid, sestavljen iz 14 sladkornih enot, Glc3Man9(GlcNAc)2 ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg slika1]). Oligosaharil-tranferaza nato prenese celoten oligosaharid na ustrezen asparagin sintetizirajoče verige proteina, glikozidaze pa odstranijo tri glukozne in en manozni ostanek, kar predstavlja signal, da se protein prenese v cis Golgi ([http://i47.tinypic.com/10qxesh.jpg\| slika 2]). Tam se izvede nadaljnje procesiranje v smislu odstranjevanja sladkornih ostankov in pripenjanja novih, najpogosteje N-acetilglukozamina, galaktoze, fukoze in sialne kisline. Za vse končne oblike N-vezanih oligosaharidov pa je značilno enako pentasaharidno jedro, Man3(GlcNAc)2.
	N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.		N-glikozilacija omogoča pravilno zvijanje proteinov v ER in poveča njihovo stabilizacijo.

Zorilatino at 20:34, 29 November 2009

2009-11-29T20:34:36Z

← Older revision		Revision as of 20:34, 29 November 2009
Line 3:		Line 3:
	Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami. Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro.		Glikozilacija je ena najpogostejših kovalentnih modifikacij proteinov. Glikoproteini običajno obstajajo kot kompleksne mešanice glikoziliranih oblik z različnimi biološkimi vlogami. Oligosaharid se na protein lahko veže preko hidroksilne skupine serina oz. treonina (O-glikozilacija) ali pa preko aminske skupine asparagina (N-glikozilacija). Na asparaginsko enoto se oligosaharid lahko pripne le, če je ta del značilnega zaporedja Asp–X–Ser/Thr, in kjer X predstavlja katerikoli aminokislinski ostanek razen Pro.

	Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum\| endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat\| golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice. Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza.		Glikozilacija se odvija v [http://en.wikipedia.org/wiki/Endoplasmic_reticulum endoplazmatski retikulum](ER) in [http://sl.wikipedia.org/wiki/Golgijev_aparat golgijev aparat] (GA) ter vključuje vrsto encimsko kataliziranih reakcij. Narava pripetih sladkorjev na posamezni protein je odvisna od vrste celice, v kateri se glikoprotein izraža in se regulira glede na razvoj ali bolezensko stanje celice. Biološka vloga glikozilacije proteinov je raznolika, tako so ključni npr. pri imunskem odgovoru, virusni replikaciji, celični rasti, celični adheziji, vnetju, fertilizaciji in drugo. Npr.: različne krvne skupine so tako odraz različne zgradbe oligosaharidov na membrani eritrocitov. Za krvno skupino A je značilen N-acetilgalaktozamin, za krvno skupino B pa alfa-D-galaktoza.


Line 18:		Line 18:
	===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===		===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===

	O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine\| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.		O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.

	===O-fukoza===		===O-fukoza===
Line 30:		Line 30:
	===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===		===O-N-acetilglukozamin (O-GlyNAc)===

	O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija\| fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.		O-N-acetilglukozamin je dodan serinu/treoninu z encimom O-GlcNAc-transferaza. Sladkorna enota se dodaja na serine oz treonine, ki se niso fosforizilari s pomočjo serin/treonin-kinaze. Na teh aminokislinah torej poteče ali [http://sl.wikipedia.org/wiki/Fosforilacija fosforilacija] ali glikozilacija. Dodajanje/odstranjevanje O-GlcNAc je pomembno pri regulaciji nepravilnih bioloških poti pri sladkorni bolezni.

	==Viri in literatura==		==Viri in literatura==

Zorilatino at 14:21, 29 November 2009

2009-11-29T14:21:38Z

← Older revision		Revision as of 14:21, 29 November 2009
Line 18:		Line 18:
	===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===		===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===

	O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine\| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.		O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine\| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, [http://en.wikipedia.org/wiki/Proteoglycan\| proteoglikane], kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.

	===O-fukoza===		===O-fukoza===

Zorilatino at 14:18, 29 November 2009

2009-11-29T14:18:59Z

← Older revision		Revision as of 14:18, 29 November 2009
Line 18:		Line 18:
	===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===		===O-N-acetilgalaktozamin (O-GalNAc)===

	O-acetilgalaktozamin se veže na [http://~~www~~.~~chemie~~.~~fu-berlin.de~~/~~chemistry~~/~~bio/aminoacid/gif/serin.gif~~\| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.		O-acetilgalaktozamin se veže na [http://en.wikipedia.org/wiki/Serine\| serin]/treonin s pomočjo N-acetilgalaktozamintransferaze. Zatem se lahko v GA dodajo še sialična kislina in galaktoza. Ta proces je pomemben za določene proteine, proteoglikane, kjer osnovno molekule predstavlja glikoprotein, na katerega so kovalentno vezani glikozaminoglikani (npr.: hondroitinsulfat in keratansulfat). Proteoglikani imajo predvsem strukturno funkcijo. Tvorijo porozne, hidratizirane gele, ki so zaradi nestisljivosti vode odporni proti pritiskom in omogočajo veliko mehansko odpornost zunajceličnega matriksa. Pomembni so tudi, ker se nanje vežejo številne obveščevalne molekule, rastni faktorji in encimi ter tako vplivajo tudi na delovanje celic v tkivu. Npr.: keratansulfat 2 se veže preko OH skupine na serin/treonin, najdemo ga v kostnini.

	===O-fukoza===		===O-fukoza===