<?xml version="1.0"?>
<feed xmlns="http://www.w3.org/2005/Atom" xml:lang="en">
	<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa</id>
	<title>Nove moznosti zdravljenja diabetesa - Revision history</title>
	<link rel="self" type="application/atom+xml" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?action=history&amp;feed=atom&amp;title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa"/>
	<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa&amp;action=history"/>
	<updated>2026-05-24T07:30:32Z</updated>
	<subtitle>Revision history for this page on the wiki</subtitle>
	<generator>MediaWiki 1.45.3</generator>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa&amp;diff=3586&amp;oldid=prev</id>
		<title>PetraRusjan at 19:25, 6 April 2010</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa&amp;diff=3586&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2010-04-06T19:25:40Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;table style=&quot;background-color: #fff; color: #202122;&quot; data-mw=&quot;interface&quot;&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;tr class=&quot;diff-title&quot; lang=&quot;en&quot;&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;← Older revision&lt;/td&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;Revision as of 19:25, 6 April 2010&lt;/td&gt;
				&lt;/tr&gt;&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot; id=&quot;mw-diff-left-l1&quot;&gt;Line 1:&lt;/td&gt;
&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot;&gt;Line 1:&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi lahko pomembno vplivale na razvoj novejših oblik oz. načinov zdravljenja diabetesa.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Strukturo &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Insulin &lt;/ins&gt;inzulina&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;] &lt;/ins&gt;sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Insulin_receptor &lt;/ins&gt;receptor&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;] &lt;/ins&gt;in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi lahko pomembno vplivale na razvoj novejših oblik oz. načinov zdravljenja &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Diabetes &lt;/ins&gt;diabetesa&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;]&lt;/ins&gt;.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v Proceedings of the National Academy of Sciences poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http://www.pnas.org/content/107/5/1966 &lt;/ins&gt;Proceedings of the National Academy of Sciences&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;] &lt;/ins&gt;poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano inducirano prilagajanje inzulina  receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur.  Pri vseh visoko  aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati.   &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano &lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;[http://en.wikipedia.org/wiki/Induced_fit#Induced_fit_model &lt;/ins&gt;inducirano prilagajanje&lt;ins style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt;] &lt;/ins&gt;inzulina  receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur.  Pri vseh visoko  aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati.   &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;br&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Z raziskavo so torej  poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Z raziskavo so torej  poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;/table&gt;</summary>
		<author><name>PetraRusjan</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa&amp;diff=3585&amp;oldid=prev</id>
		<title>PetraRusjan at 19:14, 6 April 2010</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa&amp;diff=3585&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2010-04-06T19:14:47Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;&lt;/p&gt;
&lt;table style=&quot;background-color: #fff; color: #202122;&quot; data-mw=&quot;interface&quot;&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-marker&quot; /&gt;
				&lt;col class=&quot;diff-content&quot; /&gt;
				&lt;tr class=&quot;diff-title&quot; lang=&quot;en&quot;&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;← Older revision&lt;/td&gt;
				&lt;td colspan=&quot;2&quot; style=&quot;background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;&quot;&gt;Revision as of 19:14, 6 April 2010&lt;/td&gt;
				&lt;/tr&gt;&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot; id=&quot;mw-diff-left-l1&quot;&gt;Line 1:&lt;/td&gt;
&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-lineno&quot;&gt;Line 1:&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi &lt;del style=&quot;font-weight: bold; text-decoration: none;&quot;&gt; &lt;/del&gt;lahko pomembno vplivale na razvoj novejših oblik oz. načinov zdravljenja diabetesa.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi lahko pomembno vplivale na razvoj novejših oblik oz. načinov zdravljenja diabetesa.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-deleted&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v Proceedings of the National Academy of Sciences poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;background-color: #f8f9fa; color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #eaecf0; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v Proceedings of the National Academy of Sciences poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;−&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano inducirano prilagajanje inzulina  receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur.  Pri vseh visoko  aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati.  Z raziskavo so torej  poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-deleted&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano inducirano prilagajanje inzulina  receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur.  Pri vseh visoko  aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati.   &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-deleted&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt; &lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;tr&gt;&lt;td colspan=&quot;2&quot; class=&quot;diff-side-deleted&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td class=&quot;diff-marker&quot; data-marker=&quot;+&quot;&gt;&lt;/td&gt;&lt;td style=&quot;color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;&quot;&gt;&lt;div&gt;Z raziskavo so torej  poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor.&lt;/div&gt;&lt;/td&gt;&lt;/tr&gt;
&lt;/table&gt;</summary>
		<author><name>PetraRusjan</name></author>
	</entry>
	<entry>
		<id>https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa&amp;diff=3584&amp;oldid=prev</id>
		<title>PetraRusjan: New page: Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi  lahko pomembno vp...</title>
		<link rel="alternate" type="text/html" href="https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Nove_moznosti_zdravljenja_diabetesa&amp;diff=3584&amp;oldid=prev"/>
		<updated>2010-04-06T19:13:34Z</updated>

		<summary type="html">&lt;p&gt;New page: Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi  lahko pomembno vp...&lt;/p&gt;
&lt;p&gt;&lt;b&gt;New page&lt;/b&gt;&lt;/p&gt;&lt;div&gt;Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi  lahko pomembno vplivale na razvoj novejših oblik oz. načinov zdravljenja diabetesa.&lt;br /&gt;
Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v Proceedings of the National Academy of Sciences poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja.&lt;br /&gt;
V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano inducirano prilagajanje inzulina  receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur.  Pri vseh visoko  aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati.  Z raziskavo so torej  poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor.&lt;/div&gt;</summary>
		<author><name>PetraRusjan</name></author>
	</entry>
</feed>