https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?action=history&feed=atom&title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov 2026-05-28T17:05:17Z Revision history for this page on the wiki MediaWiki 1.45.3 https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1816&oldid=prev 2009-12-30T19:25:18Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 19:25, 30 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu[http://en.wikipedia.org/wiki/University_of_Leeds] in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo''[http://en.wikipedia.org/wiki/In_vivo], s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij[http://en.wikipedia.org/wiki/Mutation], ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu[http://en.wikipedia.org/wiki/University_of_Leeds] in Michiganu<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[http://en.wikipedia.org/wiki/University_of_Michigan] </ins>so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo''[http://en.wikipedia.org/wiki/In_vivo], s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij[http://en.wikipedia.org/wiki/Mutation], ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1815&oldid=prev 2009-12-30T19:24:42Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 19:24, 30 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo''[http://en.wikipedia.org/wiki/In_vivo], s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij[http://en.wikipedia.org/wiki/Mutation], ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[http://en.wikipedia.org/wiki/University_of_Leeds] </ins>in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo''[http://en.wikipedia.org/wiki/In_vivo], s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij[http://en.wikipedia.org/wiki/Mutation], ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1814&oldid=prev 2009-12-30T19:22:42Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 19:22, 30 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij[http://en.wikipedia.org/wiki/Mutation], ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo''<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[http://en.wikipedia.org/wiki/In_vivo]</ins>, s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij[http://en.wikipedia.org/wiki/Mutation], ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1813&oldid=prev 2009-12-30T19:22:01Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 19:22, 30 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">[http://en.wikipedia.org/wiki/Mutation]</ins>, ki stabilizirajo protein je zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1765&oldid=prev 2009-12-30T14:57:54Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 14:57, 30 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">je </ins>zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1764&oldid=prev 2009-12-30T14:56:46Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 14:56, 30 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij. Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov (v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina). Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1609&oldid=prev 2009-12-27T15:21:35Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 15:21, 27 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Avtorji so analizrali protein Im7. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov <ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">(v tem primeru, mesto za vezavo E7 kolicina)</ins>. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1608&oldid=prev 2009-12-27T15:16:38Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 15:16, 27 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih<ins style="font-weight: bold; text-decoration: none;">. Avtorji so analizrali protein Im7</ins>. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1607&oldid=prev 2009-12-27T15:13:48Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 15:13, 27 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik <del style="font-weight: bold; text-decoration: none;">r+</del>teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Odkrit_nov_na%C4%8Din_za_stabilizacijo_proteinov&diff=1606&oldid=prev 2009-12-27T15:13:26Z

<p></p> <table style="background-color: #fff; color: #202122;" data-mw="interface"> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <col class="diff-marker" /> <col class="diff-content" /> <tr class="diff-title" lang="en"> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">← Older revision</td> <td colspan="2" style="background-color: #fff; color: #202122; text-align: center;">Revision as of 15:13, 27 December 2009</td> </tr><tr><td colspan="2" class="diff-lineno" id="mw-diff-left-l1">Line 1:</td> <td colspan="2" class="diff-lineno">Line 1:</td></tr> <tr><td class="diff-marker" data-marker="−"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #ffe49c; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina.To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik r+teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td><td class="diff-marker" data-marker="+"></td><td style="color: #202122; font-size: 88%; border-style: solid; border-width: 1px 1px 1px 4px; border-radius: 0.33em; border-color: #a3d3ff; vertical-align: top; white-space: pre-wrap;"><div>Proteini so pod fiziološkimi pogoji, marginalno stabilne molekule. Termodinamična stabilnost večine globularnih proteinov je približno 12-42kJ/mol. Zato lahko majhna destabilizacijska sprememba v nekem ključnem proteinu vodi do bolezni in posledično do smrti. Ta rahla stabilnost je tudi razlog, da je proizvodnja in uporaba proteinov v medicini in pri raziskavah, zapletena. Raziskovalci z univerz v Leedsu in Michiganu so opisali novo metodo za stabiliziranje specifičnih proteinov ''in vivo'', s tem, ko se proteinska stabilnost poveže z antibiotično odpornostjo bakterij.Identifikacija mutacij, ki stabilizirajo protein zahtevna saj je večina substitucij destabilizirajočih.  Odkrili so, da ko je protein vključen na sredino antibiotskega rezistenčnega označevalca (markerja), postane bakterijska antibiotska odpornost odvisna od stabilnosti tega proteina. To je znanstvenikom omogočilo lahko izbiro mstabilizirajočih mutacij v proteinih z uporabo enostavnega testa preživetja za bakterijsko rast na antibiotiku. Možnost izboljšanja stabilnosti ''in vivo'' ima poleg praktične uporabnosti tudi velik r+teoretičen pomen, saj lahko nakaže kako so se formirala zaporedja v proteinih. Mutacije, ki so izboljšale stabilnost proteinov so bile večinoma na ključnih mestih , povezanih z funkcijo proteinov. Iz tega so avtorji sklepali, da so proteini zgrajeni tako da je stabilnost optimalna in ne maksimalna.</div></td></tr> </table>

Blukic