Sestavljanje fagnih delcev in vloga portalnega proteina - Revision history

Tina Logonder: /* Zgradba portalnega proteina */

2020-05-05T17:51:00Z

Zgradba portalnega proteina

← Older revision		Revision as of 17:51, 5 May 2020
Line 40:		Line 40:
	Zanimivo je opažanje, da ''in vitro'' obstajajo različne oligomerne oblike (11-meri, 12-meri in 13-meri). Kar nakazuje na to, da so monomeri portalnih proteinov zgrajeni, tako da se lahko prilagodijo znatnim strukturnim spremembam. Strukturno je ta plastičnost lahko pojasnjena s prisotnostjo pozitivno in negativno nabitih zaplat na protomerih portala, ki interagirajo preko elektrostatskih sil in delujejo kot molekularni magneti. Posledično je možen nastanek različnih oligomerov.		Zanimivo je opažanje, da ''in vitro'' obstajajo različne oligomerne oblike (11-meri, 12-meri in 13-meri). Kar nakazuje na to, da so monomeri portalnih proteinov zgrajeni, tako da se lahko prilagodijo znatnim strukturnim spremembam. Strukturno je ta plastičnost lahko pojasnjena s prisotnostjo pozitivno in negativno nabitih zaplat na protomerih portala, ki interagirajo preko elektrostatskih sil in delujejo kot molekularni magneti. Posledično je možen nastanek različnih oligomerov.

	Vsak monomer in tudi celoten dodekamer ~~ima vsaj štiri~~, ~~nekateri pa~~ pet ~~značilnih regij~~.		Vsak monomer in tudi celoten dodekamer sestavljajo značilne regije, ki jih je lahko največ pet.

	===Regija sodček===		===Regija sodček===

Tina Logonder: /* Zgradba portalnega proteina */

2020-05-05T17:09:04Z

Zgradba portalnega proteina

← Older revision		Revision as of 17:09, 5 May 2020
Line 36:		Line 36:
	Strukturno so portalni proteini dodekamerni obroči (12 podenot) in so del ikozaederične kapside. Vsaka kapsida ima na enem izmed svojih dvanajstih oglišč, ki je stičišče petih ploskev, prisoten portalni dodekamerni obroč. Je središče za pritrditev repa in proteinov, ki omogočijo zaprtje virusnega delca.		Strukturno so portalni proteini dodekamerni obroči (12 podenot) in so del ikozaederične kapside. Vsaka kapsida ima na enem izmed svojih dvanajstih oglišč, ki je stičišče petih ploskev, prisoten portalni dodekamerni obroč. Je središče za pritrditev repa in proteinov, ki omogočijo zaprtje virusnega delca.

	Čeprav se ~~monomeri~~ portalnih proteinov različnih virusov precej razlikujejo po velikosti (od 0,4 do 1 Mda), si vsi delijo podobno zvitje kljub zelo nizki podobnosti primarnega aminokislinskega zaporedja. Ta je običajno zgolj okrog 12 %. Tako funkcija portalnih proteinov temelji predvsem na njihovem zvitju in strukturi.		Čeprav se kompleksi portalnih proteinov različnih virusov precej razlikujejo po velikosti (od 0,4 do 1 Mda), si vsi delijo podobno zvitje kljub zelo nizki podobnosti primarnega aminokislinskega zaporedja. Ta je običajno zgolj okrog 12 %. Tako funkcija portalnih proteinov temelji predvsem na njihovem zvitju in strukturi.

	Zanimivo je opažanje, da ''in vitro'' obstajajo različne oligomerne oblike (11-meri, 12-meri in 13-meri). Kar nakazuje na to, da so monomeri portalnih proteinov zgrajeni, tako da se lahko prilagodijo znatnim strukturnim spremembam. Strukturno je ta plastičnost lahko pojasnjena s prisotnostjo pozitivno in negativno nabitih zaplat na protomerih portala, ki interagirajo preko elektrostatskih sil in delujejo kot molekularni magneti. Posledično je možen nastanek različnih oligomerov.		Zanimivo je opažanje, da ''in vitro'' obstajajo različne oligomerne oblike (11-meri, 12-meri in 13-meri). Kar nakazuje na to, da so monomeri portalnih proteinov zgrajeni, tako da se lahko prilagodijo znatnim strukturnim spremembam. Strukturno je ta plastičnost lahko pojasnjena s prisotnostjo pozitivno in negativno nabitih zaplat na protomerih portala, ki interagirajo preko elektrostatskih sil in delujejo kot molekularni magneti. Posledično je možen nastanek različnih oligomerov.

Manca2: /* DNA pakirajoči motor bakteriofagov */

2020-05-05T14:46:09Z

DNA pakirajoči motor bakteriofagov

← Older revision		Revision as of 14:46, 5 May 2020
Line 66:		Line 66:
	Da se v kapsidi bakteriofagov na omejenem volumnu razporedi negativno nabita DNA, je potrebno usklajeno delovanje portalnega proteina s terminaznim kompleksom, ki ga sestavljata mala in velika terminazna podenota. Terminazni kompleks in portalni protein skupaj tvorita molekulski motor, ki pretvarja kemijsko energijo, ki se sprosti pri hidrolizi ATP, v fizično gibanje molekul, zaradi česar pride do vstavitve DNA v prokapsido. DNA se v prokapsido vstavi s hitrostmi do ∼1,800 bp na sekundo in v korakih po 2 bp/ATP. Preko kanala premera 30 Å, ki ga tvori portalni protein, se v prokapsido translocira linearen genom, kjer se zelo tesno pakira v kompaktno strukturo. DNA pakirajoči motor bakteriofagov je najmočnejši do zdaj poznani molekulski motor in generira ogromne sile (do 60 pN), ki so ključne za pakiranje DNA proti ogromnim elektrostatskim odbojnim silam in neugodni entropiji.		Da se v kapsidi bakteriofagov na omejenem volumnu razporedi negativno nabita DNA, je potrebno usklajeno delovanje portalnega proteina s terminaznim kompleksom, ki ga sestavljata mala in velika terminazna podenota. Terminazni kompleks in portalni protein skupaj tvorita molekulski motor, ki pretvarja kemijsko energijo, ki se sprosti pri hidrolizi ATP, v fizično gibanje molekul, zaradi česar pride do vstavitve DNA v prokapsido. DNA se v prokapsido vstavi s hitrostmi do ∼1,800 bp na sekundo in v korakih po 2 bp/ATP. Preko kanala premera 30 Å, ki ga tvori portalni protein, se v prokapsido translocira linearen genom, kjer se zelo tesno pakira v kompaktno strukturo. DNA pakirajoči motor bakteriofagov je najmočnejši do zdaj poznani molekulski motor in generira ogromne sile (do 60 pN), ki so ključne za pakiranje DNA proti ogromnim elektrostatskim odbojnim silam in neugodni entropiji.

	Oligomer male terminaze prepozna genomsko DNA tako, da se veže na ~~specifična~~ zaporedja ''pac'' oz. ''cos'', na kompleks male terminaze in DNA se naloži velika terminaza in nato se celoten kompleks naloži na portalni protein. Velika terminaza interagira z regijo pecelj portalnega proteina in oligomerizira, pri čemer tvori pentamerni obroč. Sestavljena je iz endonukleazne C-končne domene, ki je odgovorna za cepitev DNA, ter ATPazne N-končne domene, ki s hidrolizo ATP prispeva energijo za pakiranje DNA. Številni bakteriofagi podvojujejo genom po principu kotalečega se kroga in tvorijo dolge konkatemere. Prepoznavanje DNA in njena cepitev pa se med različnimi bakteriofagi razlikuje. Pri nekaterih bakteriofagih, kot so P22, T4 in SPP1, pride do začetne nespecifične cepitve blizu prepoznavnega mesta ''pac'' (angl. packaging recognition site). Ko je kapsida polna, se pakiranje genoma konča in pride do nespecifične cepitve DNA. Da ti bakteriofagi zagotovijo, da vsaka kapsida vsebuje celoten genom, je zanje značilna terminalno redundančna DNA. Drug mehanizem, do katerega pride npr. pri bakteriofagih λ, HK97 in P2, pa je cepitev na specifičnih kohezivnih končnih mestih (''cos''), tako da se celoten genom nahaja med dvema ''cos'' cepitvenima mestoma. Bakteriofag φ29 pa ne potrebuje cepitve, saj je njegov genom že končne dolžine. Posebnost bakteriofaga φ29 je tudi, da za pakiranje DNA potrebuje šest molekul pRNA (pakirajoča RNA), ki so dolge 174 nukleotidov, in katerih sekundarna struktura je ključna za pakiranje DNA ter imajo homologno vlogo kot mala terminaza, potrebne pa so tudi za nalaganje ATPaznega dela motorja.		Oligomer male terminaze prepozna genomsko DNA tako, da se veže na zaporedja ''pac'' oz. ''cos'', na kompleks male terminaze in DNA se naloži velika terminaza in nato se celoten kompleks naloži na portalni protein. Velika terminaza interagira z regijo pecelj portalnega proteina in oligomerizira, pri čemer tvori pentamerni obroč. Sestavljena je iz endonukleazne C-končne domene, ki je odgovorna za cepitev DNA, ter ATPazne N-končne domene, ki s hidrolizo ATP prispeva energijo za pakiranje DNA. Številni bakteriofagi podvojujejo genom po principu kotalečega se kroga in tvorijo dolge konkatemere. Prepoznavanje DNA in njena cepitev pa se med različnimi bakteriofagi razlikuje. Pri nekaterih bakteriofagih, kot so P22, T4 in SPP1, pride do začetne nespecifične cepitve blizu prepoznavnega mesta ''pac'' (angl. packaging recognition site). Ko je kapsida polna, se pakiranje genoma konča in pride do nespecifične cepitve DNA. Da ti bakteriofagi zagotovijo, da vsaka kapsida vsebuje celoten genom, je zanje značilna terminalno redundančna DNA. Drug mehanizem, do katerega pride npr. pri bakteriofagih λ, HK97 in P2, pa je cepitev na specifičnih kohezivnih končnih mestih (''cos''), tako da se celoten genom nahaja med dvema ''cos'' cepitvenima mestoma. Bakteriofag φ29 pa ne potrebuje cepitve, saj je njegov genom že končne dolžine. Posebnost bakteriofaga φ29 je tudi, da za pakiranje DNA potrebuje šest molekul pRNA (pakirajoča RNA), ki so dolge 174 nukleotidov, in katerih sekundarna struktura je ključna za pakiranje DNA ter imajo homologno vlogo kot mala terminaza, potrebne pa so tudi za nalaganje ATPaznega dela motorja.

	===Strukturne spremembe portalnega proteina pri pakiranju genoma===		===Strukturne spremembe portalnega proteina pri pakiranju genoma===

Anja Konjc: /* Nastanek jedra */

2020-05-05T12:26:08Z

Nastanek jedra

← Older revision		Revision as of 12:26, 5 May 2020
Line 18:		Line 18:
	Ko se oblikujejo dodekamerni obroči, le-ti sodelujejo kot iniciatorji nadaljnjega sestavljanja. Znano je, da prisotnost portalnega proteina pri sestavljanju kapside pri nekaterih bakteriofagih poveča izkoristek le-tega procesa sestavljanja. Ojedritev pri bakteriofagih poteka različno, v vsakem primeru pa pride do tega, da se ogrodni protein nahaja na notranji strani prokapside.		Ko se oblikujejo dodekamerni obroči, le-ti sodelujejo kot iniciatorji nadaljnjega sestavljanja. Znano je, da prisotnost portalnega proteina pri sestavljanju kapside pri nekaterih bakteriofagih poveča izkoristek le-tega procesa sestavljanja. Ojedritev pri bakteriofagih poteka različno, v vsakem primeru pa pride do tega, da se ogrodni protein nahaja na notranji strani prokapside.

	Znano je, da ni nujen za izgradnjo prokapsid. Njegova prisotnost postane ključnega pomena pri pakiranju DNA, saj le-ta proces ne more poteči v njegovi odsotnosti. Le bakteriofagi, ki torej vsebujejo tak kompleks lahko zapakirajo ustrezno količino DNA in tako uspešno delujejo.		Znano je, da portalni protein ni nujen za izgradnjo prokapsid. Njegova prisotnost postane ključnega pomena pri pakiranju DNA, saj le-ta proces ne more poteči v njegovi odsotnosti. Le bakteriofagi, ki torej vsebujejo tak kompleks lahko zapakirajo ustrezno količino DNA in tako uspešno delujejo.

	===Oblikovanje prokapside===		===Oblikovanje prokapside===

Anja Konjc: /* Nastanek jedra */

2020-05-05T09:07:21Z

Nastanek jedra

← Older revision		Revision as of 09:07, 5 May 2020
Line 14:		Line 14:
	===Nastanek jedra===		===Nastanek jedra===

	Portalni protein deluje kot nekakšen kanal za DNA. Vendar je najprej potrebno, da se monomeri sestavijo v kompleks portalnega proteina (v nadaljevanju ~~omenjeni~~ tudi samo kot portalni protein) in vgradijo v eno oglišče prokapside. V prvi fazi mora priti do združitve portalnega proteina in ogrodnih proteinov skupaj s plaščnimi v ikozaedrično prokapsido. Taka prokapsida je sestavljena iz pentamerov in heksamerov, ki vsebujejo dodekamerni portalni protein. Nastanek tega kompleksa je odvisen predvsem od ogrodnih proteinov.		Portalni protein deluje kot nekakšen kanal za DNA. Vendar je najprej potrebno, da se monomeri sestavijo v kompleks portalnega proteina (v nadaljevanju je kompleks omenjen tudi samo kot portalni protein) in vgradijo v eno oglišče prokapside. V prvi fazi mora priti do združitve portalnega proteina in ogrodnih proteinov skupaj s plaščnimi v ikozaedrično prokapsido. Taka prokapsida je sestavljena iz pentamerov in heksamerov, ki vsebujejo dodekamerni portalni protein. Nastanek tega kompleksa je odvisen predvsem od ogrodnih proteinov.

	Ko se oblikujejo dodekamerni obroči, le-ti sodelujejo kot iniciatorji nadaljnjega sestavljanja. Znano je, da prisotnost portalnega proteina pri sestavljanju kapside pri nekaterih bakteriofagih poveča izkoristek le-tega procesa sestavljanja. Ojedritev pri bakteriofagih poteka različno, v vsakem primeru pa pride do tega, da se ogrodni protein nahaja na notranji strani prokapside.		Ko se oblikujejo dodekamerni obroči, le-ti sodelujejo kot iniciatorji nadaljnjega sestavljanja. Znano je, da prisotnost portalnega proteina pri sestavljanju kapside pri nekaterih bakteriofagih poveča izkoristek le-tega procesa sestavljanja. Ojedritev pri bakteriofagih poteka različno, v vsakem primeru pa pride do tega, da se ogrodni protein nahaja na notranji strani prokapside.

	Znano je, da ni nujen za izgradnjo prokapsid. Njegova prisotnost postane ključnega pomena pri pakiranju DNA, saj le-ta proces ne more poteči v njegovi odsotnosti. Le bakteriofagi, ki torej vsebujejo tak kompleks lahko zapakirajo ustrezno količino DNA in tako uspešno delujejo.		Znano je, da ni nujen za izgradnjo prokapsid. Njegova prisotnost postane ključnega pomena pri pakiranju DNA, saj le-ta proces ne more poteči v njegovi odsotnosti. Le bakteriofagi, ki torej vsebujejo tak kompleks lahko zapakirajo ustrezno količino DNA in tako uspešno delujejo.

	===Oblikovanje prokapside===		===Oblikovanje prokapside===

Anja Konjc at 07:13, 5 May 2020

2020-05-05T07:13:50Z

← Older revision		Revision as of 07:13, 5 May 2020
Line 1:		Line 1:
	Kompleksi portalnih proteinov so posebne strukture, ki so se razvile pri dsDNA bakteriofagih iz reda ''Caudiovirales''. Virusi tega reda večinoma vsebujejo ikozaedrično kapsido. Portalni protein, razporejen v obliki dodekamernega obroča, igra posebno vlogo pri uspešnosti virusne okužbe, saj je ključnega pomena pri sestavljanju bakteriofaga, pakiranju bakteriofagne DNA in dostavi DNA gostiteljski celici. Tak dodekamerni obroč, namreč pomaga tudi pri povezovanju repnih proteinov s kapsido, kar omogoča uspešen prenos virusnega genoma. Portalni proteini so zaradi svoje dinamične vloge precej plastični, pri vsaki fazi sestavljanja bakteriofaga pride do nekaterih konformacijskih sprememb. Znano je, da pri različnih baketriofagih, portalni protein predstavlja nepogrešljiv del v večini faz procesa sestavljanju fagnih delcev.		Kompleksi portalnih proteinov so posebne strukture, ki so se razvile pri dsDNA bakteriofagih iz reda ''Caudiovirales''. Virusi tega reda večinoma vsebujejo ikozaedrično kapsido. Portalni protein, razporejen v obliki dodekamernega obroča, igra posebno vlogo pri uspešnosti virusne okužbe, saj je ključnega pomena pri sestavljanju bakteriofaga, pakiranju bakteriofagne DNA in dostavi DNA gostiteljski celici. Tak dodekamerni obroč, namreč pomaga tudi pri povezovanju repnih proteinov s kapsido, kar omogoča uspešen prenos virusnega genoma. Portalni proteini so zaradi svoje dinamične vloge precej plastični, pri vsaki fazi sestavljanja bakteriofaga pride do nekaterih konformacijskih sprememb. Znano je, da pri različnih baketriofagih, portalni protein predstavlja nepogrešljiv del v večini faz procesa sestavljanju fagnih delcev.


	==Sestavljanje bakteriofaga==		==Sestavljanje bakteriofaga==

Anja Konjc at 07:10, 5 May 2020

2020-05-05T07:10:23Z

← Older revision		Revision as of 07:10, 5 May 2020
Line 1:		Line 1:
	Kompleksi portalnih proteinov so posebne strukture, ki so se razvile pri dsDNA bakteriofagih iz reda ''Caudiovirales''. ~~Ti kompleksi~~, ~~razporejeni~~ v obliki ~~dodekamernih obročev~~, ~~igrajo~~ posebno vlogo pri uspešnosti virusne okužbe, saj so ključnega pomena pri sestavljanju bakteriofaga, pakiranju bakteriofagne DNA in dostavi DNA gostiteljski celici.		Kompleksi portalnih proteinov so posebne strukture, ki so se razvile pri dsDNA bakteriofagih iz reda ''Caudiovirales''. Virusi tega reda večinoma vsebujejo ikozaedrično kapsido. Portalni protein, razporejen v obliki dodekamernega obroča, igra posebno vlogo pri uspešnosti virusne okužbe, saj je ključnega pomena pri sestavljanju bakteriofaga, pakiranju bakteriofagne DNA in dostavi DNA gostiteljski celici. Tak dodekamerni obroč, namreč pomaga tudi pri povezovanju repnih proteinov s kapsido, kar omogoča uspešen prenos virusnega genoma. Portalni proteini so zaradi svoje dinamične vloge precej plastični, pri vsaki fazi sestavljanja bakteriofaga pride do nekaterih konformacijskih sprememb. Znano je, da pri različnih baketriofagih, portalni protein predstavlja nepogrešljiv del v večini faz procesa sestavljanju fagnih delcev.


	==Sestavljanje bakteriofaga==		==Sestavljanje bakteriofaga==

Tina Logonder: /* Regija krilo */

2020-05-05T06:16:56Z

Regija krilo

← Older revision		Revision as of 06:16, 5 May 2020
Line 52:		Line 52:
	===Regija krilo===		===Regija krilo===

	Regija krilo ~~mogoča~~ tesno povezavo s kapsido in ogrodnimi proteini. Štrli navzven iz centralne osi. Najdaljša alfa vijačnica v domeni predstavlja hrbetenico krila. Na obrobju pa ima alfa/beta podzvitje. Ploščata površina krila je prevladujoče negativno nabita. To prepreči vezavo DNA na portal. Velikosti domene krila lahko segajo od 33 kDa (HK97-podobni virusi) pa vse do 80 kDa (P22). Povezano je s steblom preko fleksibilne zanke. Gre za neurejen element prisoten pri poznanih kompleksih nekaterih fagov. Zanke vsakega od protomerov prodirajo proti centru portalnega kanala in tako ustvarijo zožitev v obroču. Ta ima ključno vlogo pri preprečevanju uhajanja DNA pri pakiranju.		Regija krilo omogoča tesno povezavo s kapsido in ogrodnimi proteini. Štrli navzven iz centralne osi. Najdaljša alfa vijačnica v domeni predstavlja hrbetenico krila. Na obrobju pa ima alfa/beta podzvitje. Ploščata površina krila je prevladujoče negativno nabita. To prepreči vezavo DNA na portal. Velikosti domene krila lahko segajo od 33 kDa (HK97-podobni virusi) pa vse do 80 kDa (P22). Povezano je s steblom preko fleksibilne zanke. Gre za neurejen element prisoten pri poznanih kompleksih nekaterih fagov. Zanke vsakega od protomerov prodirajo proti centru portalnega kanala in tako ustvarijo zožitev v obroču. Ta ima ključno vlogo pri preprečevanju uhajanja DNA pri pakiranju.

	===Regija steblo===		===Regija steblo===

Tina Logonder: /* Regija krona */

2020-05-05T06:16:30Z

Regija krona

← Older revision		Revision as of 06:16, 5 May 2020
Line 48:		Line 48:
	===Regija krona===		===Regija krona===

	Regija krona je širok konec (če ni prisotne regije ~~sodčka~~) portalnega proteinskega kompleksa in sega v notranjost virusne kapside. Sestavljena je iz alfa vijačnic. Poleg regije krilo, s katero je fleksibilno povezana, gre za najbolj variabilno regijo portalnega proteina.		Regija krona je širok konec (če ni prisotne regije sodček) portalnega proteinskega kompleksa in sega v notranjost virusne kapside. Sestavljena je iz alfa vijačnic. Poleg regije krilo, s katero je fleksibilno povezana, gre za najbolj variabilno regijo portalnega proteina.

	===Regija krilo===		===Regija krilo===

Anja Konjc at 06:10, 5 May 2020

2020-05-05T06:10:53Z

← Older revision		Revision as of 06:10, 5 May 2020
Line 5:		Line 5:

	Sestavljanje fagnih delcev lahko razdelimo na štiri ključne faze, in sicer:		Sestavljanje fagnih delcev lahko razdelimo na štiri ključne faze, in sicer:
	# nastanek jedra		# nastanek jedra,
	# oblikovanje prokapside, ki vsebuje ogrodne proteine		# oblikovanje prokapside, ki vsebuje ogrodne proteine,
	# pakiranje bakteriofagne DNA, odstranitev ogrodnih proteinov in zorenje strukture		# pakiranje bakteriofagne DNA, odstranitev ogrodnih proteinov in zorenje strukture,
	# sklopitev repnih proteinov.		# sklopitev repnih proteinov.

	Portalni protein igra pomembno vlogo v fazi 1, 3, in 4. Pri sestavljanju bakteriofaga so poleg portalnega proteina bolj pomembni še plaščni ter ogrodni proteini.		Portalni protein igra pomembno vlogo v fazi 1, 3 in 4. Pri sestavljanju bakteriofaga so poleg portalnega proteina bolj pomembni še plaščni ter ogrodni proteini.

	===Nastanek jedra===		===Nastanek jedra===
Line 36:		Line 36:
	Strukturno so portalni proteini dodekamerni obroči (12 podenot) in so del ikozaederične kapside. Vsaka kapsida ima na enem izmed svojih dvanajstih oglišč, ki je stičišče petih ploskev, prisoten portalni dodekamerni obroč. Je središče za pritrditev repa in proteinov, ki omogočijo zaprtje virusnega delca.		Strukturno so portalni proteini dodekamerni obroči (12 podenot) in so del ikozaederične kapside. Vsaka kapsida ima na enem izmed svojih dvanajstih oglišč, ki je stičišče petih ploskev, prisoten portalni dodekamerni obroč. Je središče za pritrditev repa in proteinov, ki omogočijo zaprtje virusnega delca.

	Čeprav se monomeri portalnih proteinov različnih virusov precej razlikujejo po velikosti (od 0,4 do 1 Mda), si vsi delijo podobno zvitje kljub zelo nizki podobnosti primarnega aminokislinskega zaporedja. Ta je običajno zgolj okrog 12%. Tako funkcija portalnih proteinov temelji predvsem na njihovem zvitju in strukturi.		Čeprav se monomeri portalnih proteinov različnih virusov precej razlikujejo po velikosti (od 0,4 do 1 Mda), si vsi delijo podobno zvitje kljub zelo nizki podobnosti primarnega aminokislinskega zaporedja. Ta je običajno zgolj okrog 12 %. Tako funkcija portalnih proteinov temelji predvsem na njihovem zvitju in strukturi.

	Zanimivo je opažanje, da ''in vitro'' obstajajo različne oligomerne oblike (11-meri, 12-meri in 13-meri). Kar nakazuje na to, da so monomeri portalnih proteinov zgrajeni, tako da se lahko prilagodijo znatnim strukturnim spremembam. Strukturno je ta plastičnost lahko pojasnjena s prisotnostjo pozitivno in negativno nabitih zaplat na protomerih portala, ki interagirajo preko elektrostatskih sil in delujejo kot molekularni magneti. Posledično je možen nastanek različnih oligomerov.		Zanimivo je opažanje, da ''in vitro'' obstajajo različne oligomerne oblike (11-meri, 12-meri in 13-meri). Kar nakazuje na to, da so monomeri portalnih proteinov zgrajeni, tako da se lahko prilagodijo znatnim strukturnim spremembam. Strukturno je ta plastičnost lahko pojasnjena s prisotnostjo pozitivno in negativno nabitih zaplat na protomerih portala, ki interagirajo preko elektrostatskih sil in delujejo kot molekularni magneti. Posledično je možen nastanek različnih oligomerov.
Line 44:		Line 44:
	===Regija sodček===		===Regija sodček===

	Portalni obroči imajo lahko dodatno regijo sodček, ki je pritrjen na krono in se razširja v notranjost kapside. Prisoten je pri bakteriofagih T4 in P22. Pri P22 je prisoten le pri popolnoma dozorelih virusih. Gre za vijačno strukturo. Regija sodček pri posameznem monomeru portalnega proteina vsebuje eno alfa vijačnico. Pri bakteriofagih P22 je ta dolga kar 125 aminokislin. V tej regiji je najpogostejša aminokislina glutamin (17%), ki je tudi pogost aminokislinski ostanek pri DNA vezavnih proteinih.		Portalni obroči imajo lahko dodatno regijo sodček, ki je pritrjen na krono in se razširja v notranjost kapside. Prisoten je pri bakteriofagih T4 in P22. Pri P22 je prisoten le pri popolnoma dozorelih virusih. Gre za vijačno strukturo. Regija sodček pri posameznem monomeru portalnega proteina vsebuje eno alfa vijačnico. Pri bakteriofagih P22 je ta dolga kar 125 aminokislin. V tej regiji je najpogostejša aminokislina glutamin (17 %), ki je tudi pogost aminokislinski ostanek pri DNA vezavnih proteinih.

	===Regija krona===		===Regija krona===