Subtilizin - Revision history

Tjaša: /* Subtilizin */

2010-12-12T16:16:04Z

Subtilizin

← Older revision		Revision as of 16:16, 12 December 2010
Line 1:		Line 1:
	== Subtilizin ==		== Subtilizin ==

	'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. ~~[[serin\|Serinsko]] [[♠]] subtilizin~~ tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.		'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. Subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.
	Njegova struktura je bila določena s [[kristalografija\|kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])		Njegova struktura je bila določena s [[kristalografija\|kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])

Mici: /* Subtilizin */

2010-12-11T20:00:42Z

Subtilizin

← Older revision		Revision as of 20:00, 11 December 2010
Line 1:		Line 1:
	== Subtilizin ==		== Subtilizin ==

	'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[serin\|Serinsko]] [[~~endopeptidaza\|endopeptidazo~~]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.		'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[serin\|Serinsko]] [[♠]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.
	Njegova struktura je bila določena s [[kristalografija\|kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])		Njegova struktura je bila določena s [[kristalografija\|kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])

Tjaša: /* Subtilizin */

2010-12-11T18:38:50Z

Subtilizin

← Older revision		Revision as of 18:38, 11 December 2010
Line 2:		Line 2:

	'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[serin\|Serinsko]] [[endopeptidaza\|endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.		'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[serin\|Serinsko]] [[endopeptidaza\|endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.
	Njegova struktura je bila določena s [[kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])		Njegova struktura je bila določena s [[kristalografija\|kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])

	Sekvenčna analiza je pokazala, da subtilizin vsebuje [[serin]] v aktivnem centru, vendar pa ni homologen s [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Tripsin tripsinom] in himotripsinom. [[Proteaza]] subtilizin skupaj z njenimi homologi predstavlja družino S8, znano tudi kot subtilizinsko družino. Je druga največja skupina serinskih proteaz.		Sekvenčna analiza je pokazala, da subtilizin vsebuje [[serin]] v aktivnem centru, vendar pa ni homologen s [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Tripsin tripsinom] in himotripsinom. [[Proteaza]] subtilizin skupaj z njenimi homologi predstavlja družino S8, znano tudi kot subtilizinsko družino. Je druga največja skupina serinskih proteaz.

Tjaša: /* Viri */

2010-12-11T18:37:56Z

Viri

← Older revision		Revision as of 18:37, 11 December 2010
Line 20:		Line 20:
	* Peter Karlson: Biokemija, stran 153		* Peter Karlson: Biokemija, stran 153

	* Rodney Boyer: Temelji biokemije, stran 149		* Rodney Boyer: Temelji biokemije, Študentska založba, stran 149


	== Zunanje povezave ==		== Zunanje povezave ==

Tjaša: /* Subtilizin */

2010-12-11T18:35:44Z

Subtilizin

← Older revision		Revision as of 18:35, 11 December 2010
Line 1:		Line 1:
	== Subtilizin ==		== Subtilizin ==

	'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[Serinsko]] [[endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.		'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[serin\|Serinsko]] [[endopeptidaza\|endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.
	Njegova struktura je bila določena s [[kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])		Njegova struktura je bila določena s [[kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])

Line 8:		Line 8:
	Subtilaze se možično uporabljajo pri komercialnih produktih. Pomembna aplikacija subtilaz je v industriji detergentov, pralnih praškov in živilsko predelovalni industriji. Uporabljajo pa jih tudi v kozmetiki, mazilih za nego kože, za čiščenje kontaktnih leč, ter za raziskovalne namene v sintetični organski kemiji.		Subtilaze se možično uporabljajo pri komercialnih produktih. Pomembna aplikacija subtilaz je v industriji detergentov, pralnih praškov in živilsko predelovalni industriji. Uporabljajo pa jih tudi v kozmetiki, mazilih za nego kože, za čiščenje kontaktnih leč, ter za raziskovalne namene v sintetični organski kemiji.

	Bakterijsko [[proteinazo]] subtilizin navadno dodajajo pralnim praškom. Ta pomaga odstranjevati madeže z veliko [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini proteini], npr. od trave, krvi, sluzi, iztrebkov, jajc in mesnih omak. Proteinski madeži niso topni v vodi in se držijo površine oblačil.		Bakterijsko [[proteinaza\|proteinazo]] subtilizin navadno dodajajo pralnim praškom. Ta pomaga odstranjevati madeže z veliko [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini proteini], npr. od trave, krvi, sluzi, iztrebkov, jajc in mesnih omak. Proteinski madeži niso topni v vodi in se držijo površine oblačil.
	Subtilizin [[katalizira]] razcep peptidnih vezi v beljakovinah, predvsem tistih, ki ležijo ob [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinam] z velikimi aminokislinskimi ostanki brez električnega naboja. Tako se s pomočjo subtilizina, ki [[katalizira]] [[hidrolizo]] [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini proteinov] v madežih, le ti razgradijo v manjše in topne peptide.		Subtilizin [[kataliza\|katalizira]] razcep peptidnih vezi v beljakovinah, predvsem tistih, ki ležijo ob [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinam] z velikimi aminokislinskimi ostanki brez električnega naboja. Tako se s pomočjo subtilizina, ki [[kataliza\|katalizira]] [[hidroliza\|hidrolizo]] [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini proteinov] v madežih, le ti razgradijo v manjše in topne peptide.
	Vendar pa pri občutljivih osebah lahko pride do alergičnih reakcij ob uporabi takih pralnih sredstev.		Vendar pa pri občutljivih osebah lahko pride do alergičnih reakcij ob uporabi takih pralnih sredstev.

Tjaša: /* Subtilizin */

2010-12-11T18:32:50Z

Subtilizin

← Older revision		Revision as of 18:32, 11 December 2010
Line 1:		Line 1:
	== Subtilizin ==		== Subtilizin ==

	'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[Serinsko]] [[endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.		'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaza\|proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[Serinsko]] [[endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.
	Njegova struktura je bila določena s [[kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])		Njegova struktura je bila določena s [[kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])

Tjaša: /* Subtilizin */

2010-12-11T18:23:14Z

Subtilizin

← Older revision		Revision as of 18:23, 11 December 2010
Line 2:		Line 2:

	'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[Serinsko]] [[endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.		'''Subtilizin''' spada med bakterijske [[proteinaze]], ki se odlikujejo po širokem spektru delovanja nasproti različnim [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini aminokislinskim] ostankom. [[Serinsko]] [[endopeptidazo]] subtilizin tvorijo [[bacili]] iz rodu ''Bacillus subtilis''. Molekulske mase subtilizinov so okoli 27-36 kDa.
	Njegova struktura je bila določena s [[kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://~~upload~~.~~wikimedia~~.org/~~wikipedia/commons/b/b8~~/1st2.~~pngs~~ kristalna struktura subtilizina])		Njegova struktura je bila določena s [[kristalografijo]]. 275 ostankov gradi globularni [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Aminokisline_in_proteini protein] z večimi alfa vijačnicami in veliko beta ravnino. Vsebujejo eno ali več vezavnih mest za Ca<sup>2+</sup>, ki pripomore k večji termalni stabilnosti. ([http://en.wikipedia.org/wiki/File:1st2.png kristalna struktura subtilizina])

	Sekvenčna analiza je pokazala, da subtilizin vsebuje [[serin]] v aktivnem centru, vendar pa ni homologen s [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Tripsin tripsinom] in himotripsinom. [[Proteaza]] subtilizin skupaj z njenimi homologi predstavlja družino S8, znano tudi kot subtilizinsko družino. Je druga največja skupina serinskih proteaz.		Sekvenčna analiza je pokazala, da subtilizin vsebuje [[serin]] v aktivnem centru, vendar pa ni homologen s [http://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php/Tripsin tripsinom] in himotripsinom. [[Proteaza]] subtilizin skupaj z njenimi homologi predstavlja družino S8, znano tudi kot subtilizinsko družino. Je druga največja skupina serinskih proteaz.

Tjaša: /* Zunanje povezave */

2010-12-11T18:04:20Z

Zunanje povezave

← Older revision		Revision as of 18:04, 11 December 2010
Line 30:		Line 30:

	*[http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html]		*[http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html]

			*[http://core.org.cn/OcwWeb/Biology/7-343Fall-2004/CourseHome/index.htm http://core.org.cn/OcwWeb/Biology/7-343Fall-2004/CourseHome/index.htm]

	[[Category:LEX]]		[[Category:LEX]]

Tjaša: /* Viri */

2010-12-11T17:59:35Z

Viri

@@ Line 13: / Line 13: @@
 == Viri ==
 *[http://en.wikipedia.org/wiki/Subtilisin http://en.wikipedia.org/wiki/Subtilisin]
@@ Line 28: / Line 22: @@
 * Rodney Boyer: Temelji biokemije, stran 149
 [[Category:LEX]]

Tjaša: /* Viri */

2010-12-11T17:58:00Z

Viri

← Older revision		Revision as of 17:58, 11 December 2010
Line 20:		Line 20:
	*[http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html]		*[http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html http://chemistry.umeche.maine.edu/CHY252/Peptidase3.html]

	*[http://~~translate.google.si/translate?hl=sl&sl=~~en~~&tl=sl&u=http%3A%2F%2Fen~~.wikipedia.org~~%2Fwiki%2FSubtilisin~~ http://~~translate.google.si/translate?hl=sl&sl=~~en~~&tl=sl&u=http%3A%2F%2Fen~~.wikipedia.org~~%2Fwiki%2FSubtilisin~~]		*[http://en.wikipedia.org/wiki/Subtilisin http://en.wikipedia.org/wiki/Subtilisin]

	*[http://www.digitalna-knjiznica.bf.uni-lj.si/dn_kocjancic_manca.pdf http://www.digitalna-knjiznica.bf.uni-lj.si/dn_kocjancic_manca.pdf]		*[http://www.digitalna-knjiznica.bf.uni-lj.si/dn_kocjancic_manca.pdf http://www.digitalna-knjiznica.bf.uni-lj.si/dn_kocjancic_manca.pdf]