Tvorba priona z rekombinantnim prionskim proteinom: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
(New page: [http://en.wikipedia.org/wiki/Prion Prioni] so beljakovinski kužni patogeni delci, ki pri živalih in človeku povzročajo redke degenerativne bolezni osrednjega živčevja kot so praskav...)
 
No edit summary
 
(5 intermediate revisions by the same user not shown)
Line 1: Line 1:
[http://en.wikipedia.org/wiki/Prion Prioni] so beljakovinski kužni patogeni delci, ki pri živalih in človeku povzročajo redke degenerativne bolezni osrednjega živčevja kot so praskavka ovc, Creutzfeldt-Jakobova bolezen (CJB) pri ljudeh in bovina (goveja) spongiformna encefalopatija (BSE) ali „bolezen norih krav“. Patogena prionska beljakovina PrP<sup>Sc</sup> ali PrP<sup>CJB</sup> (protein, ki povzroča praskavko – angl. '''sc'''arpie oz. '''C'''reutzfeldt-'''J'''akobovo '''b'''olezen) nastane s posttranslacijsko spremembo normalnega, celičnega prionskega proteina PrP<sup>C</sup> in ima sposobnost da ostale prionske proteine preoblikuje po svoji podobi. Raziskave so pokazale, da se PrP<sup>C</sup> nahaja na celičnih membranah, katerih glavni gradniki so lipidi.
[http://en.wikipedia.org/wiki/Prion Prioni] so beljakovinski kužni patogeni delci, ki pri živalih in človeku povzročajo redke degenerativne bolezni osrednjega živčevja kot so praskavka ovc, Creutzfeldt-Jakobova bolezen (CJB) pri ljudeh in goveja spongiformna encefalopatija (BSE) ali „bolezen norih krav“. Patogena prionska beljakovina PrP<sup>Sc</sup> (protein, ki povzroča praskavko – angl. '''''sc'''arpie'') nastane s posttranslacijsko spremembo normalnega, celičnega prionskega proteina PrP<sup>C</sup> [http://www.triroc.com/sunnen/images/prion.ilus340x312.gif] in ima sposobnost, da ostale prionske proteine preoblikuje po svoji podobi. Raziskave so pokazale, da se PrP<sup>C</sup> nahaja na celičnih membranah, katerih glavni gradniki so lipidi.


Študija, objavljena 28. 1. 2010 v znanstveni reviji Science, ponuja dokaze o „prionski hipotezi“. Slednja trdi, da je prav napačno zviti proteinski delec povzročitelj degenerativnih bolezni živčevja. S pomočjo rekombinantnega mišjega prionskega proteina (PrP), so raziskovalci odkrili, da interakcija z lipidi vodi do spremembe v konformaciji proteina. Na novo izdelan rekombinantni PrP je povzročil bolezen pri miših 130 dni po vbrizganju v možgane. Možganska tkiva obolelih mišk so nadalje lahko okužila drugo skupino mišk. Po več poskusih so znanstveniki odkrili, da se PrP<sup>C</sup> pretvori v PrP<sup>Sc</sup> ob prisotnosti lipidov in polianinov.
Študija [http://www.eurekalert.org/pub_releases/2010-01/osu-soe012710.php], objavljena 28. 1. 2010 v znanstveni reviji Science, ponuja dokaze o prionski hipotezi. Slednja trdi, da je prav napačno zviti proteinski delec povzročitelj subakutnih spongiformnih encefalopatij. S pomočjo rekombinantnega mišjega prionskega proteina (recPrP), so raziskovalci odkrili, da interakcija z lipidi in polianioni, kot je na primer RNA, vodi do spremembe v konformaciji proteina. Na novo izdelan patogeni rekombinantni PrP je povzročil bolezen pri miškah 130 dni po vbrizganju v možgane. Avtorji študije so dokazali, da je pri obolelih miškah prav modificiran recPrP povzročil prionsko bolezen na podlagi:
*Enako kot PrP<sup>Sc</sup>, tudi patogen rPrP-res (rekombinantni PrP, ki je neobčutljiv na proteaze) tvori agregate in vsebuje na proteaze neobčutljivo jedro s C-koncem.
*rPrP-res lahko prenese svojo neobčutljivost na endogene PrP<sup>C</sup>.
*Vnos rPrP-res je povzročil nevrodegenerativne bolezni pri miškah divjega tipa.
*Bolezen, ki jo povzroči rPrP-res, se lahko serijsko prenese z intracerebralnim vbrizganjem homogenata obolelih možganov na ostale osebke iste živalske vrste.

Latest revision as of 15:53, 10 March 2010

Prioni so beljakovinski kužni patogeni delci, ki pri živalih in človeku povzročajo redke degenerativne bolezni osrednjega živčevja kot so praskavka ovc, Creutzfeldt-Jakobova bolezen (CJB) pri ljudeh in goveja spongiformna encefalopatija (BSE) ali „bolezen norih krav“. Patogena prionska beljakovina PrPSc (protein, ki povzroča praskavko – angl. scarpie) nastane s posttranslacijsko spremembo normalnega, celičnega prionskega proteina PrPC [1] in ima sposobnost, da ostale prionske proteine preoblikuje po svoji podobi. Raziskave so pokazale, da se PrPC nahaja na celičnih membranah, katerih glavni gradniki so lipidi.

Študija [2], objavljena 28. 1. 2010 v znanstveni reviji Science, ponuja dokaze o prionski hipotezi. Slednja trdi, da je prav napačno zviti proteinski delec povzročitelj subakutnih spongiformnih encefalopatij. S pomočjo rekombinantnega mišjega prionskega proteina (recPrP), so raziskovalci odkrili, da interakcija z lipidi in polianioni, kot je na primer RNA, vodi do spremembe v konformaciji proteina. Na novo izdelan patogeni rekombinantni PrP je povzročil bolezen pri miškah 130 dni po vbrizganju v možgane. Avtorji študije so dokazali, da je pri obolelih miškah prav modificiran recPrP povzročil prionsko bolezen na podlagi:

  • Enako kot PrPSc, tudi patogen rPrP-res (rekombinantni PrP, ki je neobčutljiv na proteaze) tvori agregate in vsebuje na proteaze neobčutljivo jedro s C-koncem.
  • rPrP-res lahko prenese svojo neobčutljivost na endogene PrPC.
  • Vnos rPrP-res je povzročil nevrodegenerativne bolezni pri miškah divjega tipa.
  • Bolezen, ki jo povzroči rPrP-res, se lahko serijsko prenese z intracerebralnim vbrizganjem homogenata obolelih možganov na ostale osebke iste živalske vrste.