Lastnosti aminokislin: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
No edit summary
m (Popravek vejic, pravopisa)
 
(2 intermediate revisions by one other user not shown)
Line 1: Line 1:
==KIRALNOST IN IZOMERIJA==
==KIRALNOST IN IZOMERIJA==


Vse z izjemo glicina (kjer je R = H) so optično aktivne, kar pomeni da se pojavljajo v dveh izomernih oblikah stereoizomerih, natančneje enantiomerih. Optično aktivnost omogoča α-ogljikov atom, na katerega so vezane štiri različne funkcionalne skupine. Posledica sta torej dva enantiomera, vsaka aminokislina ima torej D- in L- izomerno strukturo, med seboj pa sta zrcalno simetrični.  
Vse z izjemo glicina (kjer je R = H) so optično aktivne, kar pomeni, da se pojavljajo v dveh izomernih oblikah stereoizomerih, natančneje enantiomerih. Optično aktivnost omogoča α-ogljikov atom, na katerega so vezane štiri različne funkcionalne skupine. Posledica sta torej dva enantiomera, vsaka aminokislina ima torej D- in L- izomerno strukturo, med seboj pa sta zrcalno simetrični.  
Da je spojina optično aktivna pomeni, da raztopine čistih stereoizomerov sučejo ravnino linearno polarizirane svetlobe. Oznaka D- pomeni desnosučnost, L- pa levosučnost.
Da je spojina optično aktivna, pomeni, da raztopine čistih stereoizomerov sučejo ravnino linearno polarizirane svetlobe. Oznaka D- pomeni desnosučnost, L- pa levosučnost.
V proteinih in nasplošno v naravi se nahajajo L-aminokisline, pri nekaterih bakterijah in morski organizmi pa so našli tudi D-izomere nekaterih aminokislin, kot odpornost na hidrolitične encime. Nekatere D-izomere pa so našli tudi v človeški celici, nastale so z racemizacijo pri procesu staranja.
V proteinih in na splošno v naravi se nahajajo L-aminokisline, pri nekaterih bakterijah in morskih organizmih pa so našli tudi D-izomere nekaterih aminokislin, kot odpornost na hidrolitične encime. Nekatere D-izomere pa so našli tudi v človeški celici, nastale so z racemizacijo pri procesu staranja.
Nekatere aminokisline pa imajo celo dva kiralna centra, torej še dodaten kiralni ogljikov atom. To sta dve aminokislini: izolevcin in treonin. Izomere imenujemo diastereoizomeri.
Nekatere aminokisline pa imajo celo dva kiralna centra, torej še dodaten kiralni ogljikov atom. To sta dve aminokislini: izolevcin in treonin. Izomere imenujemo diastereoizomeri.
   
   
==IZGLED IN FIZIKALNE LASTNOSTI==
==IZGLED IN FIZIKALNE LASTNOSTI==


V čistih oblikah so bele kristalične snovi. Obnašajo se kot soli. So topne v vodi in netopne v organskih topilih. Imajo visoka tališča, vodne raztopine pa prevajajo električni tok. Beljakovine imajo absorbcijski vrh pri 280nm, zaradi česa jih je tudi mogoče identificirati. Pri tej valovni dolžini namreč svetlobo absorbirajo aminokisline z aromatskim značajem (fenilalanin, triptofan in tirozin).
V čistih oblikah so bele kristalične snovi. Obnašajo se kot soli. So topne v vodi in netopne v organskih topilih. Imajo visoka tališča, vodne raztopine pa prevajajo električni tok. Beljakovine imajo absorbcijski vrh pri 280 nm, zaradi česar jih je tudi mogoče identificirati. Pri tej valovni dolžini namreč svetlobo absorbirajo aminokisline z aromatskim značajem (fenilalanin, triptofan in tirozin).
Optični izomeri aminokislin imajo kljub različni sučnosti enake fizikalne lastnosti.
Optični izomeri aminokislin imajo kljub različni sučnosti enake fizikalne lastnosti.


==VODNE RAZTOPINE==
==VODNE RAZTOPINE==
Za te molekule je značilno, da so hkrati kisline in baze, so amfoliti. Ionsko stanje skupin in s tem celokupni naboj aminokisline sta odvisna od vrednosti pH-ja topila. Pri okoli pH=7 so aminokisline v dipolarni ionski obliki, kar pomeni da je aminska skupina protonirana, karboksilna pa deprotonirana (splošno označeno: H3N+-CHR-COO-  ). Aminska skupina deluje kot baza, saj sprejme proton, karboksilna pa kot kislina, saj odda proton.  Kadar je torej aminokislina v dipolarni ionski obliki, je hkrati pozitivno in negativno nabita. Rečemo da je aminokislina v obliki iona dvojčka oziroma Zwitter iona (neto naboj je nič). pH vrednost pri kateri je aminokislina v zwitter ionski obliki imenujemo izoelektrična točka (IP) in je za vsako aminokislino drugačna.  
Za te molekule je značilno, da so hkrati kisline in baze, so amfoliti. Ionsko stanje skupin in s tem celokupni naboj aminokisline sta odvisna od vrednosti pH-ja topila. Pri okoli pH=7 so aminokisline v dipolarni ionski obliki, kar pomeni, da je aminska skupina protonirana, karboksilna pa deprotonirana (splošno označeno: H3N+-CHR-COO-  ). Aminska skupina deluje kot baza, saj sprejme proton, karboksilna pa kot kislina, saj odda proton.  Kadar je torej aminokislina v dipolarni ionski obliki, je hkrati pozitivno in negativno nabita. Rečemo, da je aminokislina v obliki iona dvojčka oziroma Zwitter iona (neto naboj je nič). pH vrednost, pri kateri je aminokislina v zwitter ionski obliki, imenujemo izoelektrična točka (IP) [http://en.wikipedia.org/wiki/File:Glycine_pI.png]in je za vsako aminokislino drugačna.  
Topnost aminokislin v izoelektrični točki je minimalna, zato jih pri takih pogojih lahko oborimo in izoliramo.
Topnost aminokislin v izoelektrični točki je minimalna, zato jih pri takih pogojih lahko oborimo in izoliramo.
Zaradi teh lastnosti imajo aminokisline značilne titracijske krivulje, ki spominjajo na krivulje šibkih kislin. Prikazujejo odvisnost neto naboja od pH vrednosti. Iz njih lahko razberemo pK vrednosti za karboksilno, aminsko in pri nekaterih tudi za stransko skupino, ter prevladujoče oblike pri določenih pH vrednostih.
Zaradi teh lastnosti imajo aminokisline značilne titracijske krivulje, ki spominjajo na krivulje šibkih kislin. Prikazujejo odvisnost neto naboja od pH vrednosti. Iz njih lahko razberemo pK vrednosti za karboksilno, aminsko in pri nekaterih tudi za stransko skupino, ter prevladujoče oblike pri določenih pH vrednostih.
Line 54: Line 54:
*b) POLARNE, NENABITE
*b) POLARNE, NENABITE
Sem spadajo serin, treonin, cistein, tirozin, asparigin in glutamin.
Sem spadajo serin, treonin, cistein, tirozin, asparigin in glutamin.
Te aminokisline imajo širok spekter funkcionalnih skupin za katere je značilno, da vsebujejo heteroatome (N,O,S), ki s svojim eletronskim parom omogočajo nastanek vodikovih vezi. To so torej hidrofobne aminokisline.  
Te aminokisline imajo širok spekter funkcionalnih skupin, za katere je značilno, da vsebujejo heteroatome (N,O,S), ki s svojim eletronskim parom omogočajo nastanek vodikovih vezi. To so torej hidrofobne aminokisline.  
Posebno zanimiv in biokemijsko pomemben je cistein s svojo tiolno (-SH) skupino, ki v oksidativnih razmerah omogoča nastanek kovalentne disulfidne vezi ( –S-S- ) med dvema cisteinoma. Te so izrednega pomena za mnoge proteine.
Posebno zanimiv in biokemijsko pomemben je cistein s svojo tiolno (-SH) skupino, ki v oksidativnih razmerah omogoča nastanek kovalentne disulfidne vezi ( –S-S- ) med dvema cisteinoma. Te so izrednega pomena za mnoge proteine.


Latest revision as of 21:07, 25 March 2021

KIRALNOST IN IZOMERIJA

Vse z izjemo glicina (kjer je R = H) so optično aktivne, kar pomeni, da se pojavljajo v dveh izomernih oblikah stereoizomerih, natančneje enantiomerih. Optično aktivnost omogoča α-ogljikov atom, na katerega so vezane štiri različne funkcionalne skupine. Posledica sta torej dva enantiomera, vsaka aminokislina ima torej D- in L- izomerno strukturo, med seboj pa sta zrcalno simetrični. Da je spojina optično aktivna, pomeni, da raztopine čistih stereoizomerov sučejo ravnino linearno polarizirane svetlobe. Oznaka D- pomeni desnosučnost, L- pa levosučnost. V proteinih in na splošno v naravi se nahajajo L-aminokisline, pri nekaterih bakterijah in morskih organizmih pa so našli tudi D-izomere nekaterih aminokislin, kot odpornost na hidrolitične encime. Nekatere D-izomere pa so našli tudi v človeški celici, nastale so z racemizacijo pri procesu staranja. Nekatere aminokisline pa imajo celo dva kiralna centra, torej še dodaten kiralni ogljikov atom. To sta dve aminokislini: izolevcin in treonin. Izomere imenujemo diastereoizomeri.

IZGLED IN FIZIKALNE LASTNOSTI

V čistih oblikah so bele kristalične snovi. Obnašajo se kot soli. So topne v vodi in netopne v organskih topilih. Imajo visoka tališča, vodne raztopine pa prevajajo električni tok. Beljakovine imajo absorbcijski vrh pri 280 nm, zaradi česar jih je tudi mogoče identificirati. Pri tej valovni dolžini namreč svetlobo absorbirajo aminokisline z aromatskim značajem (fenilalanin, triptofan in tirozin). Optični izomeri aminokislin imajo kljub različni sučnosti enake fizikalne lastnosti.

VODNE RAZTOPINE

Za te molekule je značilno, da so hkrati kisline in baze, so amfoliti. Ionsko stanje skupin in s tem celokupni naboj aminokisline sta odvisna od vrednosti pH-ja topila. Pri okoli pH=7 so aminokisline v dipolarni ionski obliki, kar pomeni, da je aminska skupina protonirana, karboksilna pa deprotonirana (splošno označeno: H3N+-CHR-COO- ). Aminska skupina deluje kot baza, saj sprejme proton, karboksilna pa kot kislina, saj odda proton. Kadar je torej aminokislina v dipolarni ionski obliki, je hkrati pozitivno in negativno nabita. Rečemo, da je aminokislina v obliki iona dvojčka oziroma Zwitter iona (neto naboj je nič). pH vrednost, pri kateri je aminokislina v zwitter ionski obliki, imenujemo izoelektrična točka (IP) [1]in je za vsako aminokislino drugačna. Topnost aminokislin v izoelektrični točki je minimalna, zato jih pri takih pogojih lahko oborimo in izoliramo. Zaradi teh lastnosti imajo aminokisline značilne titracijske krivulje, ki spominjajo na krivulje šibkih kislin. Prikazujejo odvisnost neto naboja od pH vrednosti. Iz njih lahko razberemo pK vrednosti za karboksilno, aminsko in pri nekaterih tudi za stransko skupino, ter prevladujoče oblike pri določenih pH vrednostih.

ESENCIALNOST/NEESENCIALNOST

Proteini so sestavljeni iz nabora standardnih 20-ih aminokislin in nekatere od njih lahko organizem sintetizira sam. Te imenujemo neesencialne aminokisline. Za razliko od teh pa moramo nekatere zaužiti s hrano, saj jih organizem ni sposoben sam sintetizirati. Te imenujemo esencialne aminokisline. Nekatere so esencialne le v določenih okoliščinah. Aminokisline arginin, cistein, glicin, glutamin, histidin, prolin, serin in tirozin so pogojno esencialne aminokisline, saj jih normalno telo samo proizvede v dovoljšnjih količinah, v določenih okoliščinah pa je potreben vnos s hrano. Aminokisline cistein, tirozin, histidin in arginin pa so pri otrocih celo esencialne, saj ne morejo jih sintetizirati v dovoljšnji količini.

ESENCIALNE

  • Izolevcin
  • Arginin
  • Lizin
  • Metionin
  • Fenilalanin
  • Treonin
  • Triptofan
  • Valin
  • Histidin
  • Tirozin
  • Levcin

NEESENCIALNE

  • Alanin
  • Aspartat
  • Cistein
  • Glutamat
  • Glutamin
  • Glicin
  • Prolin
  • Serin
  • Asparigin

DELITEV

Aminokisline lahko razdelimo v tri velike skupine: nepolarne, polarne nenabite in polarne nabite.

  • a) NEPOLARNE

Sem spadajo glicin, alanin, valin, levcin, izolevcin, prolin, metionin, fenilalanin in triptofan. Stranske skupine teh aminokislin so enostavni ogljikovodiki, ki niso preveč reaktivni. Njihove alifatske oziroma aromatske skupine dajejo hidroboben značaj, zato se te aminokisline nahajajo predvsem v notranjosti proteinov.

  • b) POLARNE, NENABITE

Sem spadajo serin, treonin, cistein, tirozin, asparigin in glutamin. Te aminokisline imajo širok spekter funkcionalnih skupin, za katere je značilno, da vsebujejo heteroatome (N,O,S), ki s svojim eletronskim parom omogočajo nastanek vodikovih vezi. To so torej hidrofobne aminokisline. Posebno zanimiv in biokemijsko pomemben je cistein s svojo tiolno (-SH) skupino, ki v oksidativnih razmerah omogoča nastanek kovalentne disulfidne vezi ( –S-S- ) med dvema cisteinoma. Te so izrednega pomena za mnoge proteine.

  • c) POLARNE, NABITE

Sem spadajo aspartat, glutamat, lizin, arginin in histidin. Stranske skupine teh aminokislin kažejo dodatne bazične in kisle lastnosti. Pri kislih aminokislinah stranska veriga nosi dodatno karboksilno skupino, ki daje kisel značaj. Sem spadata: asparaginska in glutaminska kislina. Za bazične aminokisline je značilna dodatna amino skupina na stranski verigi, to daje bazičen značaj. To so: lizin, arginin, histidin. Te polarne aminokisline so (prav tako kot polarne nenabite) hidrofobne in se praviloma nahajajo na zunanjosti proteinov. Značilno zanje je, da so nabite tudi v fiziološkem pH, kisle so negativno nabite, bazične pa pozitivno. Njihova titracijska krivulja se nekoliko razlikuje od ostalih aminokislin, ima tri prevojne točke, saj imajo stranske skupine svojo pK vrednost (enako velja tudi za cistein in tirozin). Če stranska skupina izkazuje kisle ali bazične lastnosti, tudi ta namreč sodeluje pri ravnotežnih reakcijah.

NEPROTEINSKE FUNKCIJE

Aminokisline sodelujejo ne le pri tvorbi proteinov, temveč tudi kot drugi intermediati oziroma prekurzorji:

  • Triptofan – prekurzor nevrotransmiterja serotonina
  • Tirozin – prekurzor nevrotransmiterja dopamina
  • Glicin – eden od reaktantov za sintezo porfirinov (npr. hem)
  • Arginin – prekurzor dušikovega oksida
  • Aspartat, glicin in glutamat – prekurzorji nukleotidov

VIRI

Retrieved from "https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Lastnosti_aminokislin&oldid=18070"