Kolageni
Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je degradacija kolagena, katera vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Zgradba
Kolagen slika1 je zgrajen iz treh alfa verig, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z vodikovimi vezmi, katere potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi. Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin slika2. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna slika3, ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.
Sinteza
Kolagen izločajo fibroblasti slika4 in epitelne celice. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen zrnatega endoplazmatskega retikuluma(ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je le-tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
Glikozilacija poteka v zrnatem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze, katere odstranijo N- in C- terminalne propeptide (ti so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice. slika5
Tipi
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.
| TIP | STRUKTURNE LASTNOSTI | KJE SE NAHAJA | POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU |
|---|---|---|---|
| I | 300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi | koža, tetive, kosti, stene arterij | Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine) |
| II | 300nm dolge fibrile, v matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane | hrustanec | kolagenoza (sistemska vezivna bolezen) |
| III | 300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I | koža, mišice, stene krvnih žil | Ehlers-Danlosov sindrom |
| IV | dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini slika6 | bazalne lamine vseh celic | Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom |
Uporaba
- Prehrana: za idelavo želatine video1 , prehranski dodatki
- Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki
- Kozmetika: izdelki proti staranju kože
Viri
- Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005
- http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
