Globin

Globin spada v družino proteinov. Sestavljen je iz osmih α-vijačnic, ki so običajno označene s črkami od A-H, ti deli so med seboj povezani s kratkimi zankami, razporejeni pa so tako, da vijačnice tvorijo reaktivna mesta, kamor mioglobin in hemoglobin vežeta hem skupino. Oba pa vežeta kisik.

Mioglobinova struktura je bila prva med proteini, ki je bila razrešena. Ker je globinova struktura sestavljena samo iz α-vijačnic, spada v družino zvitij, sestavljenih samo iz alfa heliksov. Vijačnice pri globinu so med seboj nagnjene pod kotom v povprečju 50°, kar je precej bolj strmo kot pri drugih proteinih, ki vsebujejo α-vijačnice. Velikost kota med α-vijačnicami je odvisen od zaporedja proteina, saj zvijanje posreduje sterične in hidrofobne interakcije z aminokislinskimi stranskimi verigami. Čeprav je globinsko zvijanje evolucijsko dobro ohranjeno, pa imajo lahko sekvence, ki tvorijo zvijanje, le 16% sekvenčno identiteto. Medtem, ko specifičnost zaporedja ni strogo določeno, se morajo hidrofobna jedra proteinov ohraniti, ti hidrofobni deli ne smejo biti izpostavljeni, s tem ostane struktura stabilna in topna.

Znana mutacija globinskega zvijanja[1] je sprememba glutamanata v valin na eni verigi molekule hemoglobina. Ta mutacija ustvarja hidrofobne odprtine na površini proteina, ki povzročijo med molekularno združevanje, to pa povzroča anemijo srpastih celic.