Kolageni
Kolagen[slika1] je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne povezave in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica staranja je degradacija kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Zgradba
Kolagen je zgrajen iz treh alfa verig ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicina ter 1/6 prolina in hidroksiprolina. Stranska veriga glicina (H atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice. Obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda nevzven. Struktura je stabilizirana z vodikovimi vezmi ki potekajo med vodikom N-H skupine in kisikom C=O skupine v peptidni vezi. Vzorec aminokislin v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna, ki so zelo odporna proti natezni sili. Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. Odpornost proti natezni sili je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
Sinteza
Kolagen izločajo fibroblasti in epitelne celice. V ribosomih nastanejo alfa polipeptidne verige, ki preidejo v lumen granuliranega endoplazmatskega retikuluma (ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER. Tam poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikolizacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je tega premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomankanja pa je bolezen skorbut.
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- terminalnimi propeptidi in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
Glikozilacija poteka v granuliranem ER in golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-terminalnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice. Sekrecija poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen peptidaze ki odstranijo N- in C- terminalne propeptide (te so na koncu vsake pro alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Terminalni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice.
Tipi
Poznamo 19 tipov kolagenoa. Razlikujejo se glede na sekvenco aminokislin v posameznih verigah. Lahko so vse tri verige identične, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolagen I, II, III, IV.
| TIP | STRUKTURNE LASTNOSTI | KJE SE NAHAJA | POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU |
|---|---|---|---|
| I | 300nm dolge fibrile, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi | koža, tetive, kosti, stene arterij | Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine) |
| II | 300nm dolge fibrile; v matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane | hrustanec | kolagenoza (sistemska vezivna bolezen) |
| III | 300nm dolge fibrile, pogosto povezovanje s tipom I | koža, mišice, stene krvnih žil | Ehlers-Danlosov sindrom |
| IV | dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini | bazalne lamine vseh celic | Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom |
Uporaba
- Prehrana: za idelavo želatine, prehranski dodatki
- Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji
- Kozmetika: izdelki proti staranju kože
Viri
- Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, d.d., 2005
- http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
