Selenoproteini
Selenoproteini vsebujejo enega ali več ostankov aminokisline selenocistein, ki je analog cisteina. Atom žvepla v modificirani tiolni skupini v cisteinu je nadomeščen z atomom selena v selenocisteinu. Selenocistein je označen kot enaindvajseta aminokislina. Slika selenocisteina.
Funkcije selenoproteinov
Večina selenoproteinov katalizira oksidacije ali redukcije. Modificirana tiolna skupina, ki namesto žvepla vsebuje selen, je v selenoproteinu vezana v aktivno mesto encima in sodeluje pri reakciji. Prednost selena, vezanega na molekulo cisteina, pred tiolno skupino oziroma žveplom, je v tem, da ta poveča encimom kinetično energijo. Prisotnost selena v selenocisteinu je pomembna, ker le ta sodeluje v vsakem od štirih katalitičnih centrov encima glutamin peroksidaze. V nekaterih bioloških sistemih imajo selenoproteini strukturno vlogo, ker imajo možnost dioligomerizirati proteine, tako da formirajo diselenide ali disulfid-selenidne mostičke.
Sinteza selenoproteinov
Biosinteza selenoproteinov je zelo specifična in se razlikuje od sinteze ostalih proteinov, ker se selen vgradi kotranslacijsko in ne posttranslacijsko. Vstavljanje selenocisteina je koordinirano z DNA in zahteva analogno funkcijo tRNA in specifičen elongacijski faktor (elongacijski faktor SelB), ki se razlikuje od elongacijskega faktorja TU.
Vrste selenoproteinov
Pri sesalcih so do sedaj odkritili 30 različnih selenoproteinov, najbolj raziskani pa so:
Glutamin peroksidaza
je encim sestavljen iz štirih identičnih podenot, pri čemer vsaka vsebuje en selenocistein v aktivnem mestu. Delovanje encima ni še dobro raziskano, vendar domnevajo, da bi lahko deloval in vivo tako, da odstranjuje peroksid iz celice in tako preprečuje peroksidacijo membran in oksidativne poškodbe.
Selenoproteini
Selenoprotein P je protein, ki so ga ekstrahirali iz podganje in človeške plazme in je povezan oziroma ga povezujejo z endotelijskimi celicami. Njegova vloga še ni znana, naj bi pa imel zunajcelično oksidacijsko-obrambno vlogo. Selenoprotein W so našli v mišicah in drugih tkivih; njegova vloga še ni najbolj raziskana.
Tioredoksin reduktaza
Tioredoksin reduktaza je flavoencim odvisen od NADPH. Ta encim reducira disulfide na tioredoksinu.
Viri
Literatura
J. Lennarz, William, Lane, M. Daniel. Encyclopedia of Biological Chemistry (S-Z, volume 4). Elsevier Academic Press. 2004, first edition, ISBN: 978-0-12-443710-4
