Protein-kinaza: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
m (Protein kinaza moved to Protein-kinaza: manjka vezaj v imenu encima)
No edit summary
 
Line 1: Line 1:
Protein kinaza (protein kinase; Proteinkinase) je encim, ki pripenja fosfatno skupino k serinski, treoninski ali tirozinski molekuli, vgrajeni v protein.
Protein-kinaza je encim, ki pripenja fosfatno skupino na aminokislino serin, treonin ali tirozin, vgrajeno v protein.  
 
Protein kinaza je encimska kinaza, ki spreminja ostale proteine s kemijskim dodajanjem fosfatnih skupin. Fosforilacija ponavadi posledično spremeni funkcijo ciljnega proteina (substrata) s spreminjanjem encimske dejavnosti, celične lokacije ali z asociacijo z drugimi proteini.
Človeški genom vsebuje približno 500 genov proteina kinaze in predstavljajo približno 2% celotne človeške genske strukture.
Protein kinazo lahko prav tako najdemo v bakterijah in rastlinah.
Do približno 30% vseh človeških proteinov lahko modificiramo s kinazo. Kinaze so znane po tem, da regulirajo večino celičnih poti, še posebno tiste, ki imajo pomembno vlogo pri prenosu signalov.


Protein-kinaza s svojim delovanjem spreminja lastnosti proteinov, na katere dodaja fosfatne skupine. Fosforilacija ponavadi posledično spremeni funkcijo ciljnega proteina (substrata), tako da se spremeni encimska aktivnost, celična lokacija ali povezovanje z drugimi proteini.
Človeški genom vsebuje približno 500 genov za različne protein-kinaze, kar predstavlja približno 2 % vseg genov v genomu.
Protein-kinaze najdemo tako pri bakterijah kot tudi pri živalih in rastlinah.
Do približno 30 % vseh človeških proteinov lahko modificiramo s kinazo. Kinaze so znane po tem, da regulirajo večino celičnih poti, še posebno tiste, ki imajo pomembno vlogo pri prenosu signalov.




== KEMIJSKA AKTIVNOST ==
== KEMIJSKA AKTIVNOST ==


 
Kinaze fosfatne skupine prenesejo z ATP in jih kovalentno povežejo z eno od treh aminokislin, ki imajo prosto hidroksilno skupino. Večina protein-kinaz deluje na serin in treonin, druge pa samo na tirozin. Obstajajo tudi redke protein-kinaze, ki fosforilirajo druge aminokisline; npr. histidin-kinaza, ki fosforilira histidinske ostanke.
Kemijska dejavnost kinaze vključuje odstranitev fosfatnih skupin iz ATP in le te povezati s kovalentno vezjo na eno od treh aminokislin, ki imajo prosto hidroksilno skupino. Večinoma kinaza deluje na oba, tako serin kot treonin, druge delujejo na tirozin, in številka (dvospecifičnost kinaze) deluje pri vseh treh.  
Obstajajo tudi proteinske kinaze, ki fosforilirajo druge aminokisline, vključno s histidin kinazo, ki fosforilira histidne ostanke.
 




== EVKARIONTSKI PROTEINI  ==


Evkariontski proteini kinaza pa so encimi, ki spadajo v družino zelo velikih proteinov, ki imajo ohranjena katalitska jedra. Obstajajo številne ohranjene regije na katalitskem področju proteinske kinaze. V N-terminalu skrajne katalične domene je glicinsko bogat odsek ostankov v bližini lizinske aminokisline, kjer je bilo dokazano, da je sodelovanje pri ATP obvezujoče.
== PROTEIN-KINAZA A ==


Protein-kinaza A (PKA) je pravzaprav družina encimov, katerih dejavnost je odvisna od cikličnega AMP (cAMP) v celici. V biologiji celice encime PKA  imenujejo tudi od cAMP odvisna protein-kinaza. Protein-kinaza ima več funkcij v celici, vključno z uravnavanjem metabolizma glikogena, sladkorjev in presnove maščob. Pomembno sodelujejo tudi pri regulaciji celičnega cikla, skupaj s [[ciklin|ciklinom]].


Vsaka PKA je holoeencim, ki je sestavljen iz dveh regulatornih in dveh katalitičnih podenot. Ob nizki koncentraciji cAMP holoencim ostaja katalitsko neaktiven. Ko se koncentracija cAMP poveča, se cAMP veže na dve vezavni mesti na regulatornih podenotah, kar vodi do sprostitve katalitičnih podenot.


== PROTEIN KINAZA A ==
Povratna regulacija protein-kinaze poteka tako, da fosfodiesteraza, eden od substratov, ki se aktivira s kinazo, hitro pretvarja cAMP v AMP, s čimer se zniža raven cAMP, ki aktivira protein-kinaze.
 
protein kinaze A (PKa) se nanaša na družino encimov, katerih dejavnost je odvisna od stopnje cikličnega AMP (cAMP) v celici, v biologiji celice PKa je poznan tudi kot cAMP-odvisen protein kinaza. Protein kinaza ima več funkcij v celici, vključno s predpisi glikogena, sladkorja in presnovo maščob. Pomemben je pri regulaciji celičnega cikla, skupaj z beljakovinami cyclina.
 
Ne smemo ga zamenjevati z AMP aktivacijskim proteinom kinaza, ker čeprav so podobne narave nimajo enake funkcije.
 
Vsak pKa je holoeencim, ki je sestavljen iz dveh regulativnih in dveh katalitskih podenot. Pod nizko ravnjo cAMP, holoencim ostaja nedotaknjen in je katalitsko neaktiven. Ko se koncentracija cAMP poveča (npr. aktivacija adenylate cyclases beljakovine G-povezanih receptorjev priklopijo na Gs, inhibicije fosfodiesteraz, ki škodijo cAMP), cAMP se veže na dve vezavni mest na regulativnih podenotah, kar vodi do sprostitve katalitskih podenot.
 
 
 
 
== INAKTIVACIJA ==
cAMP PKA je pod nadzorom cAMP. Tudi katalitske podenote se lahko določi s fosforilacijo.
 
Do vzratne regulacije proteina kinaze pride z mehanizmom povratnih informacij: Eden od substratov, ki se aktivira s kinazo je fosfodiesteraza, ki hitro pretvarja cAMP v AMP, s čimer se zmanjša količina cAMP, ki lahko aktivira protein kinaze.




Line 58: Line 39:




[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_kinase]
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_kinase]
 
* [http://www.kinaseresearch.com/]
[http://www.kinaseresearch.com/]
* [http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_kinase_A]
 
[http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_kinase_A]






[[Category:LEX]]
[[Category:LEX]]

Latest revision as of 10:15, 19 February 2010

Protein-kinaza je encim, ki pripenja fosfatno skupino na aminokislino serin, treonin ali tirozin, vgrajeno v protein.

Protein-kinaza s svojim delovanjem spreminja lastnosti proteinov, na katere dodaja fosfatne skupine. Fosforilacija ponavadi posledično spremeni funkcijo ciljnega proteina (substrata), tako da se spremeni encimska aktivnost, celična lokacija ali povezovanje z drugimi proteini. Človeški genom vsebuje približno 500 genov za različne protein-kinaze, kar predstavlja približno 2 % vseg genov v genomu. Protein-kinaze najdemo tako pri bakterijah kot tudi pri živalih in rastlinah. Do približno 30 % vseh človeških proteinov lahko modificiramo s kinazo. Kinaze so znane po tem, da regulirajo večino celičnih poti, še posebno tiste, ki imajo pomembno vlogo pri prenosu signalov.


KEMIJSKA AKTIVNOST

Kinaze fosfatne skupine prenesejo z ATP in jih kovalentno povežejo z eno od treh aminokislin, ki imajo prosto hidroksilno skupino. Večina protein-kinaz deluje na serin in treonin, druge pa samo na tirozin. Obstajajo tudi redke protein-kinaze, ki fosforilirajo druge aminokisline; npr. histidin-kinaza, ki fosforilira histidinske ostanke.


PROTEIN-KINAZA A

Protein-kinaza A (PKA) je pravzaprav družina encimov, katerih dejavnost je odvisna od cikličnega AMP (cAMP) v celici. V biologiji celice encime PKA imenujejo tudi od cAMP odvisna protein-kinaza. Protein-kinaza ima več funkcij v celici, vključno z uravnavanjem metabolizma glikogena, sladkorjev in presnove maščob. Pomembno sodelujejo tudi pri regulaciji celičnega cikla, skupaj s ciklinom.

Vsaka PKA je holoeencim, ki je sestavljen iz dveh regulatornih in dveh katalitičnih podenot. Ob nizki koncentraciji cAMP holoencim ostaja katalitsko neaktiven. Ko se koncentracija cAMP poveča, se cAMP veže na dve vezavni mesti na regulatornih podenotah, kar vodi do sprostitve katalitičnih podenot.

Povratna regulacija protein-kinaze poteka tako, da fosfodiesteraza, eden od substratov, ki se aktivira s kinazo, hitro pretvarja cAMP v AMP, s čimer se zniža raven cAMP, ki aktivira protein-kinaze.


Slikovni prikaz delovanja proteina kinaze:

- http://employees.csbsju.edu/hjakubowski/classes/ch331/signaltrans/sigtrans.gif

- http://www.bio.miami.edu/~cmallery/150/memb/fig11x12.jpg




VIRI:

Retrieved from "https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Protein-kinaza&oldid=3055"