Kolageni

Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne stike in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je razgrajevanje kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.

---

Zgradba

Kolagen (slika 1) je zgrajen iz treh verig alfa, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicinskih ter 1/6 prolinskih in hidroksiprolinskih ostankov. Stranska veriga glicina (H-atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda navzven. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, ki potekajo med vodikom skupine N-H in kisikom skupine C=O v peptidni vezi. Vzorec aminokislinskih ostankov v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin (slika 2). Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna (slika 3), ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.

Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.

---

Sinteza

Kolagen izločajo fibroblasti (slika 4) in epitelne celice. V ribosomih nastanejo polipeptidne verige alfa, ki preidejo v lumen zrnatega endoplazemskega retikuluma(ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.

Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.

Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če ga je premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomanjkanja pa je bolezen skorbut.

Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- končnimi deli propeptidov in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.

Glikozilacija poteka v zrnatem ER in Golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-končnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen-peptidaze, ki odstranijo N- in C- končne propeptide (ti so na koncu vsake pro-alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Končni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice (slika 5).

---

Tipi

Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige enake, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolageni I, II, III, IV.

TIP	STRUKTURNE LASTNOSTI	KJE SE NAHAJA	POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU
I	300 nm dolgi fibrili, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi	koža, tetive, kosti, stene arterij	Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)
II	300 nm dolgi fibrili, v medceličnem matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane	hrustanec	kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)
III	300 nm dolgi fibrili, pogosto povezovanje s tipom I	koža, mišice, stene krvnih žil	Ehlers-Danlosov sindrom
IV	dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini (slika 6)	bazalne lamine vseh celic	Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom

---

Uporaba

• Prehrana: za idelavo želatine (video 1) , prehranski dodatki.
• Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki.
• Kozmetika: izdelki proti staranju kože.

---

Viri

1. Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, 2005
2. http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
3. http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542