Aminokisline in proteini

Aminokisline so velike molekule, ki vsebujejo aminsko (-NH₂ ) in karboksilno skupino (-COOH) in so osnovni gradniki proteinov. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da. Aminokisline, ki imajo karboksilno in amino skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo α-aminokisline.

Konec, kjer je vezana NH₂ skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu.

Za te molekule je značilno, da so hkrati kisline in baze, so amfoliti. Ionsko stanje skupin in s tem celokupni naboj aminokisline sta odvisna od vrednosti pH-ja. Pri pH = 7 so aminokisline v obliki iona dvojčka oziroma Zwitter iona, pri bazičnem pH-ju sta NH₂ in COOH skupini deprotonirani, pri kislem pH-ju pa sta protonirani. pH vrednost pri kateri je aminokislina v zwitter ionski obliki imenujemo izoelektrična točka (IP) in je za vsako aminokislino drugačna.

Vrste in delitev aminokislin

V našem telesu je 20 osnovnih α –aminokislin, ki se med seboj razlikujejo po stranski verigi R, glede na velikost, obliko, naboj, možnost tvorbe vodikove vezi, hidrofobni karakter in kemijsko reaktivnost.

Seznam osnovnih aminokislin z imenom, tričrkovno in enočrkovno oznako:

• Slika:120px-L-alanine-skeletal.png

  L-alanin (Ala/A)

• Slika:71px-L-arginine-skeletal-(tall).png

  L-arginin (Arg/R)

• Slika:102px-L-asparagine-skeletal.png

  L-asparagin (Asn/N)

• Slika:102px-L-aspartic-acid-skeletal.png

  L-asparaginska kislina (Asp/D)

• Slika:118px-L-cysteine-skeletal.png

  L-cistein (Cys/C)

• Slika:120px-L-glutamic-acid-skeletal.png

  L-glutaminska kislina (Glu/E)

• Slika:120px-L-glutamine-skeletal.png

  L-glutamin (Gln/Q)

• Slika:120px-Glycine-skeletal.png

  L-glicin (Gly/G)

• Slika:101px-L-histidine-skeletal.png

  L-Histidin (His/H)

• Slika:113px-L-isoleucine-skeletal.png

  L-izolevcin (Ile/I)

• Slika:113px-L-leucine-skeletal.png

  L-levcin (Leu/L)

• Slika:120px-L-lysine-skeletal.png

  L-lizin (Lys/K)

• Slika:120px-L-methionine-skeletal.png

  L-metionin (Met/M)

• Slika:118px-L-phenylalanine-skeletal.png

  L-fenilalanin (Phe/F)

• Slika:120px-L-proline-skeletal.png

  L-prolin (Pro/P)

• Slika:120px-L-serine-skeletal.png

  L-serin (Ser/S)

• Slika:120px-L-threonine-skeletal.png

  L-treonin (Thr/T)

• Slika:111px-L-tryptophan-skeletal.png

  L-triptofan (Trp/W)

• Slika:120px-L-tyrosine-skeletal.png

  L-tirozin (Tyr/Y)

• Slika:L-valine-skeletal.png

  L-valin (Val/V)

Aminokisline lahko razdelimo v naslednje štiri skupine: kisle, bazične, polarne in nepolarne.

• Pri kislih aminokislinah stranska veriga nosi dodatno karboksilno skupino, ki daje kisel značaj. Sem spadata: asparaginska in glutaminska kislina.

• Za bazične aminokisline je značilna dodatna amino skupina na stranski verigi, to daje bazičen značaj. To so: lizin, arginin, histidin.

• Polarne aminokisline so hidrofilne, reagirajo z vodo. To so: serin, treonin, tirozin, cistein, asparagin in glutamin.

• Nepolarne pa so hidrofobne, ne reagirajo z vodo. To so: glicin, alanin, valin, levcin, izolevcin, fenilalanin, triptofan, prolin in metionin.

Sestavljanje aminokislin in proteini

Če se amino skupina ene aminokisline združi s karboksilno skupino druge aminokisline, se tvori peptidna vez in nastane dipeptid. Pri tem se odcepi voda. Če se poveže več aminokislin, nastane polipeptid. Protein nastane pri povezavi približno več kot petdesetih aminokislin in nastane 3D struktura.

Proteini so sestavljeni iz nabora standardnih 20-ih aminokislin in nekatere od njih lahko organizem sintetizira sam, ostale pa moramo zaužiti s hrano. Te imenujemo esencialne aminokisline. V proteine se vgrajujejo samo L aminokisline, poznamo pa tudi D izomere.

Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot.

Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:

• Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:

• oksidoreduktaze (prenos elektronov ali protonov),
• transferaze (prenos funkcionalnih skupin),
• hidrolaze (cepijo vezi s hidrolizo),
• liaze (nastanek dvojnih vezi in dodajanje skupin nanje),
• izomeraze (pretvorba enega izomera v drugega),
• ligaze (nastanek vezi).

• Transportne in skladiščne proteine: npr. hemoglobin prenaša kisik, transferin prenaša železo, feritin skladišči železo.

• Gibalne proteine: npr. aktin sodeluje pri mišični kontrakciji, mikrotubuli pri gibanju kromosomov.

• Strukturne proteine: npr. kolagen, ki je glavna sestavina kože in kosti, elastin je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.

• Obrambne proteine: npr. protitelesa, ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.

• Regulatorne in receptorske proteine: npr. receptorji v živčni celici, rastni faktorji, inzulin, ki se izloča pri povečanih koncentracijah glukoze v krvi.

Viri

• http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid
• http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina
• Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 6.izdaja. New York: W.H. Freeman and Company, 2007.
• Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.