Tetraspanin

Tetraspanini (skica molekula) [[1]] spadajo v družino membranskih proteinov, ki jih najdemo v vseh večceličnih evkariontih ^[4].

Tetraspanini, imenovani tudi tetraspani, imajo štiri transmembranske domene. Znotrajcelične N- in C- konce in dve zunajcelični domeni, eno kratko (imenovana small extracellular domain ali loop, SED / SEL) in eno daljšo, običajno veliko 100 aminokislinskih ostankov (large extracellular domain / loop, LED / LEL ali EC2). Glavna značilnost so štiri ali večcisteinski ostanki v domeni EC2, z dvema zelo ohranjenima CCG zaporedjema ^[4].

Raziskave na tem področju so relativno mlade (manj kot 20 let), zato se je potrebno še veliko naučiti o funkciji posameznih tetraspaninov. Za tetraspanine so pogosto mislili, da delujejo kot ogrodni proteini, ki vežejo več proteinov na eno področje celične membrane ^[3]. Tetraspanini so zelo ohranjeni med vrstami. Nekateri tetraspanini lahko imajo N-vezane glikozilacije na dolgi zunajcelični zanki (LEL, EC2) in palmitoilacije pri CXXC zaporedju v njihovi transmembranski regiji. Obstaja 34 tetraspaninov pri sesalcih, od katerih jih je 33 tudi pri ljudeh. Tetraspanini imajo številne lastnosti, ki kažejo na njihov fiziološki pomen pri celični adheziji, gibljivosti, aktivnosti in proliferaciji, kot tudi prispevek k bolezenskim stanjem kot so metastaze ali virusne okužbe ^[4].

Dva tipa tetraspaninov (TSP-1 in TSP-2) najdemo tudi v parazitskih črvih (shistosoma) [[2]]. TSP-2 protitelesa najdemo tudi pri nekaterih ljudeh, ki naj bi bili zaradi tega odporni na shistosomske infekcije ^[4].

Viri

• [3]
• [4]