Nove moznosti zdravljenja diabetesa: Difference between revisions
PetraRusjan (talk | contribs) (New page: Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi lahko pomembno vp...) |
PetraRusjan (talk | contribs) No edit summary |
||
| (One intermediate revision by the same user not shown) | |||
| Line 1: | Line 1: | ||
Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi | Strukturo [http://en.wikipedia.org/wiki/Insulin inzulina] sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na [http://en.wikipedia.org/wiki/Insulin_receptor receptor] in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi lahko pomembno vplivale na razvoj novejših oblik oz. načinov zdravljenja [http://en.wikipedia.org/wiki/Diabetes diabetesa]. | ||
Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v Proceedings of the National Academy of Sciences poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja. | |||
V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano inducirano prilagajanje inzulina receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur. Pri vseh visoko aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati. Z raziskavo so torej poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor. | Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v [http://www.pnas.org/content/107/5/1966 Proceedings of the National Academy of Sciences] poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja. | ||
V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano [http://en.wikipedia.org/wiki/Induced_fit#Induced_fit_model inducirano prilagajanje] inzulina receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur. Pri vseh visoko aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati. | |||
Z raziskavo so torej poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor. | |||
Latest revision as of 19:25, 6 April 2010
Strukturo inzulina sicer poznamo že štiri desetletja, mehanizem vezave inzulina na receptor in njegova aktivacija pa sta še danes izziv. Raziskave na tem področju bi lahko pomembno vplivale na razvoj novejših oblik oz. načinov zdravljenja diabetesa.
Češka raziskovalna skupina inštituta za organsko kemijo in biokemijo v raziskavi objavljeni v Proceedings of the National Academy of Sciences poroča o svojih študijah visoko aktivnih, strukturno podobnih analogov inzulina. Inzulin se v monomerni obliki, ki je aktivna veže na receptor, znana pa je tudi polimerna oblika (dimerna, heksamerna), ki ima predvsem vlogo skladiščenja.
V raziskavi pokažejo, da je C-konec B-verige, zaradi svoje gibljivosti, dinamičen element pri vezavi na inzulinski receptor. Gre za tako imenovano inducirano prilagajanje inzulina receptorju in obratno, ki predvideva stalne spremembe v zgradbi aktivnega mesta receptorja med procesom vezave inzulina. Raziskovalcem je uspelo pripraviti kar devet prepričlljivih kristalnih struktur. Pri vseh visoko aktivnih analogih inzulina so opazili podoben strukturni element, to je β-zavoj na B24-B26. Dosežejo ga s cis/trans izomerizacijo peptidne vezi na mestu B25-B26. Najbolj aktiven inzulin (465%) je NB26-metiliran in na B26 mestu skrajšan analog [NMeAlaB26]DTI-NH2, ki jim ga je uspelo v aktivni obliki tudi kristalizirati.
Z raziskavo so torej poskušali preučiti vpliv strukture inzulina za vezavo na receptor.
