Kolageni: Difference between revisions
From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
No edit summary |
(→Viri) |
||
| (12 intermediate revisions by 3 users not shown) | |||
| Line 1: | Line 1: | ||
Kolagen | Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne stike in [http://en.wikipedia.org/wiki/Phenotype fenotip celic]. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s [http://en.wikipedia.org/wiki/Keratin keratinom] pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je razgrajevanje kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub. | ||
Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja. | Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja. | ||
| Line 6: | Line 6: | ||
=== Zgradba === | === Zgradba === | ||
Kolagen je zgrajen iz treh alfa | Kolagen [http://asweknowit.net/images_edu/DWA5%20collagen.gif (slika 1)] je zgrajen iz treh verig alfa, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicinskih ter 1/6 prolinskih in hidroksiprolinskih ostankov. Stranska veriga glicina (H-atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda navzven. Strukturo stabilizirajo [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A7315&rendertype=def-item&id=A7574 vodikove vezi], ki potekajo med vodikom skupine N-H in kisikom skupine C=O v [http://sl.wikipedia.org/wiki/Peptidna_vez peptidni vezi]. | ||
Vzorec | Vzorec aminokislinskih ostankov v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin [http://www.chemistryland.com/ElementarySchool/BuildingBlocks/collegenAminoAcids.jpg (slika 2)]. Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. | ||
Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif | Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna [http://www.nowpublishers.com/10.1561%5CCGV06%5C0600000013%5Ccgv0138x.gif (slika 3)], ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken. | ||
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. | Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture. | ||
| Line 15: | Line 15: | ||
=== Sinteza === | === Sinteza === | ||
Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg | Kolagen izločajo [http://en.wikipedia.org/wiki/Fibroblasts fibroblasti] [http://intcom.com.vn/en/uploads/spaw/news/1222746444.nv.jpg (slika 4)] in [http://en.wikipedia.org/wiki/Epithelial_cell epitelne celice]. V ribosomih nastanejo polipeptidne verige alfa, ki preidejo v lumen zrnatega [http://sl.wikipedia.org/wiki/Endoplazemski_retikulum endoplazemskega retikuluma](ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen. | ||
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in | Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico. | ||
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če je | Hidroksilacija [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6548 lizina] in prolina je pod vplivom vitamina C. Če ga je premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomanjkanja pa je bolezen [http://sl.wikipedia.org/wiki/Skorbut skorbut]. | ||
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- | Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- končnimi deli propeptidov in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico. | ||
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v | |||
[http://en.wikipedia.org/wiki/Glycosylation Glikozilacija] poteka v zrnatem ER in Golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-končnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen-peptidaze, ki odstranijo N- in C- končne propeptide (ti so na koncu vsake pro-alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Končni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice [http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542&rendertype=figure&id=A6551 (slika 5)]. | |||
---- | ---- | ||
| Line 28: | Line 29: | ||
=== Tipi === | === Tipi === | ||
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na | Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige enake, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolageni I, II, III, IV. | ||
<table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0> | <table border=1 cellpadding=2 cellspacing=0> | ||
| Line 39: | Line 40: | ||
<tr> | <tr> | ||
<td>I</td> | <td>I</td> | ||
<td > | <td >300 nm dolgi fibrili, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi</td> | ||
<td >koža, tetive, kosti, stene arterij</td> | <td >koža, tetive, kosti, stene arterij</td> | ||
<td >[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)</td> | <td >[http://en.wikipedia.org/wiki/Ehlers-Danlos_syndrome Ehlers-Danlosov sindrom] (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine)</td> | ||
| Line 45: | Line 46: | ||
<tr> | <tr> | ||
<td>II</td> | <td>II</td> | ||
<td> | <td>300 nm dolgi fibrili, v medceličnem matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane</td> | ||
<td>hrustanec</td> | <td>hrustanec</td> | ||
<td>kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)</td> | <td>kolagenoza (sistemska vezivna bolezen)</td> | ||
| Line 51: | Line 52: | ||
<tr> | <tr> | ||
<td>III</td> | <td>III</td> | ||
<td> | <td>300 nm dolgi fibrili, pogosto povezovanje s tipom I</td> | ||
<td>koža, mišice, stene krvnih žil</td> | <td>koža, mišice, stene krvnih žil</td> | ||
<td>Ehlers-Danlosov sindrom</td> | <td>Ehlers-Danlosov sindrom</td> | ||
</tr> | </tr> | ||
<tr> | <tr> | ||
<td>IV [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg | <td>IV</td> | ||
<td>dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini [http://www.e22.physik.tu-muenchen.de/bausch/What%20I%20do_files/image001.jpg (slika 6)] </td> | |||
<td>bazalne lamine vseh celic</td> | <td>bazalne lamine vseh celic</td> | ||
<td>Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]</td> | <td>Alportov sindrom, [http://en.wikipedia.org/wiki/Goodpasture_syndrome Goodpastureov sindrom]</td> | ||
| Line 68: | Line 69: | ||
=== Uporaba === | === Uporaba === | ||
*Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&h=397&w=478&sz=23&hl=sl&start=39&tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&tbnh=107&tbnw=129&prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 | *Prehrana: za idelavo želatine [http://images.google.si/imgres?imgurl=http://www.rcsb.org/pdb/education_discussion/molecule_of_the_month/images/1cag_bonds.gif&imgrefurl=http://diybio4beginners.blogspot.com/2009/02/molocule-mondays-understanding-collagen.html&usg=__qANaHR1YK0ppoQzsAeyp43a5JwE=&h=397&w=478&sz=23&hl=sl&start=39&tbnid=59LAz-xnQV6LJM:&tbnh=107&tbnw=129&prev=/images%3Fq%3Dcollagen%2Bstructure%26gbv%3D2%26ndsp%3D21%26hl%3Dsl%26sa%3DN%26start%3D21 (video 1)] , prehranski dodatki. | ||
*Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki | *Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki. | ||
*Kozmetika: izdelki proti staranju kože | *Kozmetika: izdelki proti staranju kože. | ||
---- | ---- | ||
| Line 76: | Line 77: | ||
=== Viri === | === Viri === | ||
#Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. ''Praktični pouk celične biologije.'' 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije | #Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. ''Praktični pouk celične biologije.'' 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, 2005 | ||
#http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen | #http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen | ||
#http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542 | #http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542 | ||
[[Category:LEX]] [[Category:BMB]] | |||
Latest revision as of 13:31, 22 October 2010
Kolagen je protein medceličnine. Spada med fibrilarne proteine. Je najbolj zastopan protein našega telesa in predstavlja 25% vseh proteinov v telesu. Veliko ga je v tetivah mišic, kosteh, zobeh, hrustancu in koži pa tudi v stenah vseh telesnih organov. Organizacija molekul kolagena v medceličnini vpliva na lastnosti posameznih tkiv, adherentne stike in fenotip celic. Njegova lastnost je velika natezna trdnost, skupaj s keratinom pa vpliva na čvrstost in elastičnost kože. Posledica procesa staranja je razgrajevanje kolagena, ki vodi do nastanka kožnih gub. Intenzivno preučevanje kolagenskih molekul se je začelo v prvi polovici 20. stoletja.
Zgradba
Kolagen (slika 1) je zgrajen iz treh verig alfa, ki so med seboj povezane v trojno vijačnico. Verige vsebujejo 1/3 glicinskih ter 1/6 prolinskih in hidroksiprolinskih ostankov. Stranska veriga glicina (H-atom) je tako majhna, da je lahko obrnjena v notranjost trojne vijačnice, obroč prolina in hidroksiprolina pa gleda navzven. Strukturo stabilizirajo vodikove vezi, ki potekajo med vodikom skupine N-H in kisikom skupine C=O v peptidni vezi. Vzorec aminokislinskih ostankov v posamezni verigi je Gly-X-Y, kjer je X pogosto prolin, Y pa hidroksiprolin (slika 2). Glicin zaseda vsako tretje mesto v verigi. Posamezne molekule kolagena se zunaj celice povezujejo v kolagenska vlakna (slika 3), ki so zelo odporna proti natezni sili, le-ta pa je odvisna od načina povezav in količine kolagenskih vlaken.
Poznamo različne tipe kolagenov, ki tvorijo različna vlakna in različne višje strukture.
Sinteza
Kolagen izločajo fibroblasti (slika 4) in epitelne celice. V ribosomih nastanejo polipeptidne verige alfa, ki preidejo v lumen zrnatega endoplazemskega retikuluma(ER). Prekurzor kolagenskih verig se imenuje prokolagen.
Prokolagenski polipeptid se modificira v ER, kjer poteče hidroksilacija, tvorba disulfidnih vezi in glikozilacija. ER je tudi mesto, kjer se po tri pro-alfa verige povežejo v trojno vijačnico.
Hidroksilacija lizina in prolina je pod vplivom vitamina C. Če ga je premalo, hidroksilacija ne poteče. Vitamin C je namreč kofaktor encimov hidroksilaz, posledica njegovega pomanjkanja pa je bolezen skorbut.
Tvorba disulfidnih vezi poteka med N- in C- končnimi deli propeptidov in omogoča povezavo treh verig v trojno alfa vijačnico.
Glikozilacija poteka v zrnatem ER in Golgijevem aparatu. Na hidroksilizinske ostanke se dodata glukoza in galaktoza. Na določene asparaginske ostanke C-končnega propeptida pa se dodajo oligosaharidne enote. Glikozilacija proteina je potrebna za sekrecijo proteina iz celice, ki poteka z eksocitozo. Zunaj celice delujejo prokolagen-peptidaze, ki odstranijo N- in C- končne propeptide (ti so na koncu vsake pro-alfa verige). To omogoči kolagenskim molekulam povezavo v kolagenska vlakna. Končni propeptidi torej inhibirajo nastanek kolagenskih vlaken znotraj celice (slika 5).
Tipi
Poznamo 19 tipov kolagena. Razlikujejo se glede na zaporedje aminokislin v posameznih verigah: lahko so vse tri verige enake, lahko sta enaki dve, ali pa se vse tri razlikujejo. Najpogostejši tipi kolagena v našem telesu so kolageni I, II, III, IV.
| TIP | STRUKTURNE LASTNOSTI | KJE SE NAHAJA | POSLEDICE NAPAK V DELOVANJU |
|---|---|---|---|
| I | 300 nm dolgi fibrili, v različnih tkivih se povezuje z nekaterimi ostalimi tipi | koža, tetive, kosti, stene arterij | Ehlers-Danlosov sindrom (zelo raztegljiva koža), zgodnja kortikalna hiperostoza (povečana količina kostnine) |
| II | 300 nm dolgi fibrili, v medceličnem matriksu je navzkrižno povezan s kolagenom IX na proteoglikane | hrustanec | kolagenoza (sistemska vezivna bolezen) |
| III | 300 nm dolgi fibrili, pogosto povezovanje s tipom I | koža, mišice, stene krvnih žil | Ehlers-Danlosov sindrom |
| IV | dvodimenzionalna mreža v bazalni lamini (slika 6) | bazalne lamine vseh celic | Alportov sindrom, Goodpastureov sindrom |
Uporaba
- Prehrana: za idelavo želatine (video 1) , prehranski dodatki.
- Medicina: uporaba v lepotni kirurgiji, kolagenski vsadki.
- Kozmetika: izdelki proti staranju kože.
Viri
- Veranič P, Romih R in Pšeničnik M. Praktični pouk celične biologije. 2. izdaja. Ljubljana: Tehniška založba Slovenije, 2005
- http://en.wikipedia.org/wiki/Collagen
- http://www.ncbi.nlm.nih.gov/bookshelf/br.fcgi?book=mcb&part=A6542
