Aminokisline in proteini

AMINOKISLINE Aminokisline so nasplošno velike organske molekule, ki vsebujejo tako aminsko (-NH2 ) kot karboksilno skupino (-COOH). Aminokisline, ki imajo karboksilno in aminsko skupino na istem C atomu (rečemo mu α-C atom) imenujemo α-aminokisline. Te se povezujejo v peptide oziroma proteine. Povprečna masa ene aminokisline je 110 Da. Splošna struktura α-aminokislin je taka:

           R
            |
H2N – C – COOH
            |
           H                          R.. stranska veriga; vsaka aminokislina ima drugačno

Aminokislinski ostanek nastane, ko se aminokislina veže v peptid, pri čemer se mora iz dveh aminokislin odcepiti voda. Konec, kjer je vezana NH2 skupina imenujemo amino oziroma N-konec, kjer je vezana COOH skupina pa karboksilni oziroma C-konec. Po dogovoru te molekule zapisujemo od N-terminalnega konca proti C-terminalnemu koncu. α-aminokisline oziroma kar aminokisline so nepogrešljive za življenje, saj imajo veliko pomembnih vlog v metabolizmu. Najpomembnejša vloga je torej tvorba proteinov, to so polimerne verige iz samih aminokislinskih preostankov. V našem telesu je 20 osnovnih, standardnih α –aminokislin, se med seboj razlikujejo po stranski verigi R, glede na velikost, obliko, naboj, možnost tvorbe vodikove vezi, hidrofobni karakter in kemijsko reaktivnost.

Vrste in delitev aminokislin

Seznam osnovnih aminokislin z imenom, tričrkovno in enočrkovno oznako:

• Slika:120px-L-alanine-skeletal.png

  L-alanin (Ala/A)

• Slika:71px-L-arginine-skeletal-(tall).png

  L-arginin (Arg/R)

• Slika:102px-L-asparagine-skeletal.png

  L-asparagin (Asn/N)

• Slika:102px-L-aspartic-acid-skeletal.png

  L-asparaginska kislina (Asp/D)

• Slika:118px-L-cysteine-skeletal.png

  L-cistein (Cys/C)

• Slika:120px-L-glutamic-acid-skeletal.png

  L-glutaminska kislina (Glu/E)

• Slika:120px-L-glutamine-skeletal.png

  L-glutamin (Gln/Q)

• Slika:120px-Glycine-skeletal.png

  L-glicin (Gly/G)

• Slika:101px-L-histidine-skeletal.png

  L-Histidin (His/H)

• Slika:113px-L-isoleucine-skeletal.png

  L-izolevcin (Ile/I)

• Slika:113px-L-leucine-skeletal.png

  L-levcin (Leu/L)

• Slika:120px-L-lysine-skeletal.png

  L-lizin (Lys/K)

• Slika:120px-L-methionine-skeletal.png

  L-metionin (Met/M)

• Slika:118px-L-phenylalanine-skeletal.png

  L-fenilalanin (Phe/F)

• Slika:120px-L-proline-skeletal.png

  L-prolin (Pro/P)

• Slika:120px-L-serine-skeletal.png

  L-serin (Ser/S)

• Slika:120px-L-threonine-skeletal.png

  L-treonin (Thr/T)

• Slika:111px-L-tryptophan-skeletal.png

  L-triptofan (Trp/W)

• Slika:120px-L-tyrosine-skeletal.png

  L-tirozin (Tyr/Y)

• Slika:L-valine-skeletal.png

  L-valin (Val/V)

V beljakovinah pa so lahko prisotne tudi drugačne, nestandardne aminokisline. Te nastanejo iz standardnih s posttranslacijskimi modifikacijami. Ta proces je včasih nujno potreben, da protein (encim) postane aktiven. Taki aminokislini sta selenocistein in pirolizin.

SESTAVLJANJE AMINOKISLIN IN PROTEINI

Če se aminska skupina ene aminokisline združi s karboksilno skupino druge aminokisline, se tvori peptidna vez in nastane dipeptid. Pri tem se odcepi voda. Če se poveže več aminokislin, nastane polipeptid. Terminološko uporabljamo besedo protein, kadar se poveže v polipeptid vsajt petdesetih aminokislin, zaradi večje termodinamske stabilnosti pa se le-ti zvijejo v specifično 3D strukturo. Točno zaporedje aminokislin v posameznem proteinu je gensko določeno, nastajanje proteinov poteka torej s prevajanjem informacijske RNA (mRNA), ki služi kot matrica genskega zapisa. Ta proces polimerizacije aminokislin v polipeptidno verigo imenujemo translacija in vključuje dodajanje eno-po-eno aminokislino na nastajajočo verigo. Sinteza proteinov poteka na celičnih organelih – ribosomih. Vsak protein ima svoje lastno zaporedje aminokislin, to zaporedje predstavlja primarno strukturo proteina. Sekundarna struktura proteina pa predstavlja urejeno strukturo v bližnji okolici, oziroma je določena s sekundarnimi motivi kot so α-heliksi in ß-ravnine. Prostorsko razporeditev elementov sekundarne strukture in položaj posameznih atomov v molekuli proteina opisuje terciarna struktura. Protein ima lahko tudi kvartarno strukturo, če se poveže več terciarnih struktur. Rečemo, da je sestavljen iz večih podenot. Proteini opravljajo različne funkcije, delimo jih na:

• a) Encime: so katalizatorji biokemijskih reakcij v živih organizmih. Poznamo 6 skupin encimov, ki se ločijo po svoji vlogi:
• oksidoreduktaze (prenos elektronov ali protonov),
• transferaze (prenos funkcionalnih skupin),
• hidrolaze (cepijo vezi s hidrolizo),
• liaze (nastanek dvojnih vezi in dodajanje skupin nanje),
• izomeraze (pretvorba enega izomera v drugega),
• ligaze (nastanek vezi).
• b) Transportne in skladiščne proteine: npr. hemoglobin prenaša kisik, transferin prenaša železo, feritin skladišči železo.
• c) Gibalne proteine: npr. aktin sodeluje pri mišični kontrakciji, mikrotubuli pri gibanju kromosomov.
• d) Strukturne proteine: npr. kolagen, ki je glavna sestavina kože in kosti, elastin je v vezivnem tkivu pljuč in večjih žil.
• e) Obrambne proteine: npr. protitelesa, ki so namenjena temu, da ob stiku z antigenom vežejo antigen.
• f) Regulatorne in receptorske proteine: npr. receptorji v živčni celici, rastni faktorji, inzulin, ki se izloča pri povečanih koncentracijah glukoze v krvi.

Viri

• http://en.wikipedia.org/wiki/Amino_acid
• http://sl.wikipedia.org/wiki/Aminokislina
• Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. Biochemistry. 6.izdaja. New York: W.H. Freeman and Company, 2007.
• Boyer, R. Temelji biokemije. Ljubljana: Študentska založba, 2005.