Globin: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
(New page: Globin spada v družino proteinov. Sestavljen je iz osmih α-vijačnic, ki so običajno označene s črkami od A-H, ti deli so med seboj povezani s kratkimi zankami, razporejeni pa so tako...)
 
No edit summary
 
Line 1: Line 1:
Globin spada v družino proteinov. Sestavljen je iz osmih α-vijačnic, ki so običajno označene s črkami od A-H, ti deli so med seboj povezani s kratkimi zankami, razporejeni pa so tako, da vijačnice tvorijo reaktivna mesta, kamor mioglobin in hemoglobin vežeta hem skupino. Oba pa vežeta kisik.
Globin je protein, sestavljen iz osmih α-vijačnic, ki so običajno označene s črkami od A-H. Te so med seboj povezane s kratkimi zankami, razporejenimi  tako, da vijačnice tvorijo vezavna mesta, na katera je pri mioglobinu in hemoglobinu vezana molekula hema, ki lahko veže kisik.


Mioglobinova struktura je bila prva med proteini, ki je bila razrešena. Ker je globinova struktura sestavljena samo iz α-vijačnic, spada v družino zvitij, sestavljenih samo iz alfa heliksov. Vijačnice pri globinu so med seboj nagnjene pod kotom v povprečju 50°, kar je precej bolj strmo kot pri drugih proteinih, ki vsebujejo α-vijačnice. Velikost kota med α-vijačnicami je odvisen od zaporedja proteina, saj zvijanje posreduje sterične in hidrofobne interakcije z aminokislinskimi stranskimi verigami.
Struktura mioglobina je bila prva med proteini, ki je bila razrešena. Ker je struktura globina sestavljena samo iz α-vijačnic, spada v družino zvitij, sestavljenih samo iz alfa heliksov. Vijačnice pri globinu so med seboj nagnjene pod kotom v povprečju 50°, kar je precej bolj strmo kot pri drugih proteinih, ki vsebujejo α-vijačnice. Velikost kota med α-vijačnicami je odvisna od aminokislinskega zaporedja, saj zvijanje posreduje sterične in hidrofobne interakcije z aminokislinskimi stranskimi verigami.
Čeprav je globinsko zvijanje evolucijsko dobro ohranjeno, pa imajo lahko sekvence, ki tvorijo zvijanje, le 16% sekvenčno identiteto. Medtem, ko specifičnost zaporedja ni strogo določeno, se morajo hidrofobna jedra proteinov ohraniti, ti  hidrofobni deli ne smejo biti izpostavljeni, s tem ostane struktura stabilna in topna.


Znana mutacija globinskega zvijanja[http://en.wikipedia.org/wiki/Globin_fold] je sprememba glutamanata v valin na eni verigi molekule hemoglobina. Ta mutacija ustvarja hidrofobne odprtine na površini proteina, ki povzročijo med molekularno združevanje, to pa povzroča anemijo srpastih celic.
Čeprav je globinsko zvitje evolucijsko dobro ohranjeno, imajo lahko proteini s tem tipom zvitja lahko le 16 % identičnih aminokislinskih ostankov v zaporedju.
 
Znana mutacija globinskega zvijanja [http://en.wikipedia.org/wiki/Globin_fold] je sprememba glutamata v valin na eni verigi molekule hemoglobina. Ta mutacija ustvarja hidrofobne odprtine na površini proteina, ki povzročijo medmolekulsko združevanje, to pa povzroča anemijo srpastih celic.
 
[[Category:LEX]]

Latest revision as of 12:12, 2 February 2011

Globin je protein, sestavljen iz osmih α-vijačnic, ki so običajno označene s črkami od A-H. Te so med seboj povezane s kratkimi zankami, razporejenimi tako, da vijačnice tvorijo vezavna mesta, na katera je pri mioglobinu in hemoglobinu vezana molekula hema, ki lahko veže kisik.

Struktura mioglobina je bila prva med proteini, ki je bila razrešena. Ker je struktura globina sestavljena samo iz α-vijačnic, spada v družino zvitij, sestavljenih samo iz alfa heliksov. Vijačnice pri globinu so med seboj nagnjene pod kotom v povprečju 50°, kar je precej bolj strmo kot pri drugih proteinih, ki vsebujejo α-vijačnice. Velikost kota med α-vijačnicami je odvisna od aminokislinskega zaporedja, saj zvijanje posreduje sterične in hidrofobne interakcije z aminokislinskimi stranskimi verigami.

Čeprav je globinsko zvitje evolucijsko dobro ohranjeno, imajo lahko proteini s tem tipom zvitja lahko le 16 % identičnih aminokislinskih ostankov v zaporedju.

Znana mutacija globinskega zvijanja [1] je sprememba glutamata v valin na eni verigi molekule hemoglobina. Ta mutacija ustvarja hidrofobne odprtine na površini proteina, ki povzročijo medmolekulsko združevanje, to pa povzroča anemijo srpastih celic.