Pepsin: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
No edit summary
 
(One intermediate revision by the same user not shown)
Line 1: Line 1:
Pepsin (slika [http://www.google.com/imgres?q=pepsin&um=1&hl=en&client=firefox-a&sa=N&rls=org.mozilla:sl:official&biw=1280&bih=652&tbm=isch&tbnid=LDVqWMy2N3e8rM:&imgrefurl=http://vitaminy.alteon.sk/en/enzyme/pepsin/33/&docid=tInFCCcxyvedRM&imgurl=http://vitaminy.alteon.sk/img/enzymes/pepsin.jpg&w=540&h=366&ei=7zMET8GsB8K_8gOPhqWPDQ&zoom=1&iact=hc&vpx=524&vpy=329&dur=1094&hovh=185&hovw=273&tx=188&ty=81&sig=101052279811656143231&page=1&tbnh=127&tbnw=162&start=0&ndsp=18&ved=1t:429,r:8,s:0]) je leta 1836 odkril Theodor Schwann. Beseda pepsin izhaja iz grškega izraza za prebavo, ''pepsis'', ki pomeni notranjo toploto. Je prvi odkrit živalski encim in eden prvih kristaliziranih encimov (kristaliziral ga je John H. Northrop leta 1929).
Pepsin je prebavni encim. Njegova glavna naloga je razgradnja beljakovin do polipeptidov. Prebavo beljakovinske hrane prične v želodcu. Je endopeptidaza, kar pomeni, da cepi peptidne vezi znotraj oziroma na sredini molekule in nikoli na njenih koncih.  


Pepsin je optimalno aktiven v območju pH 1,5 - 2,5, kar je odvisno od substrata in drugih primesi, je pa v tem območju nestabilen zaradi [[avtolize]]. V raztopini je najbolj stabilen pri pH 5 - 5,5. Deluje skoraj na vse naravne in še bolj na denaturirane beljakovine. Ne razkraja pa [[keratin|keratina]], svilnega [[fibrolin|fibrolina]], [[mucin|mucina]], [[ovomukoid|ovomukoida]], [[spongin|spongina]] in [[konhiolin|konhiolina]] ter še nekaterih drugih proteinov. Inaktivira se v alkalnem območju, po nakisanju dobi nazaj skoraj vso prvotno aktivnost. Ta reaktivacija je odvisna od pH in časa. Pepsin se hrani pri zelo nizkih temperaturah, okoli -80 °C do -20 °C, da preprečimo avtolizo. Velikost pepsina je okoli 34.600 Da.
Izločajo ga posebne žleze v steni želodca v obliki prekurzorja, pepsinogena. Pepsinogen je pepsin s 44 dodatnimi aminokislinami. Ko pepsinogen v želodcu pride v stik s HCl, te dodatne aminokisline odpadejo in nastane aktiven pepsin. Izločanje pepsinogena stimulira hormon gastrin, ki se v kri izloči kot odziv na hranjenje.  


Pepsin je glavni hidrolitični encim v želodcu, ki cepi beljakovinske molekule v manjše polipeptide. Celice želodčne sluznice izločajo [[pepsinogen]], ki zaradi delovanja kisline (klorovodikova kislina) ali pepsina na »kompleks zaviralca pepsina« (avtokataliza) spremeni v aktiven pepsin. Pepsin hidrolitično cepi beljakovinske molekule v krajše polipeptide. Pepsin je predstavnik družine sorodnih endopeptidaz želodčnega soka vretenčarjev, z optimumom delovanja v močno kislem okolju.  
Kemično je pepsin fosfoprotein z enojno verigo (327 aminokislin; 34,5 kd), ki nastaja z avtokatalizo iz zimogena preko pepsinogena (42,5 kd). Pri tem procesu nastaja peptid, ki je inhibitor pepsina in mora biti zato razgrajen.


Pepsin A - endopeptidaza, ki hidrolizira beljakovine predvsem z razcepom peptidne vezi na mestu [[fenilalanin|fenilalanina]], [[triptofan|triptofana]], [[tirozin|tirozina]] in [[levcin|levcina]], z optimumom delovanja pri pH 1,5 - 2,0 in temperaturi 37 °C do 42 °C.


Pepsin B - pepsin svinje, podoben pepsinu A človeka
'''[[AKTIVNOST]]'''


Pepsin C (gastricsin) - podoben pepsinu A, vendar z visoko anfiniteto do hemoglobina
Pepsin je zelo aktiven v kislem okolju (nizek pH), med 37°C in 42°C. Zaradi tega je aktiven v želodcu, kjer je pH od 1,5 do 2. Najbolj dejaven je pri pH 2,0, ter je neaktiven pri pH 6,5 in več, vendar do pH 8,0 še ni popolnoma denaturiran. Pri visoki pH vrednosti, lahko povzoči različne bolezni povezane z grlom in žrelom, ter poškodbe želodčne sluznice.




'''Viri:'''
'''[[ZGODOVINA]]'''


Leta 1836 je pepsin odkril nemški citolog in histolog Theodor Schwann, ki je prav tako skoval ime iz grške besede pepsis, kar pomeni prebavo. Znanstveniki so v tem času začeli odkrivati številne biokemične spojine, ki igrajo pomembno vlogo v bioloških procesih, pepsin pa je bil eden izmed njih. Pepsin je bil najden v živalskem želodcu in je bil prvi odkriti živalski encim.


http://www.impletum.zavod-irc.si/docs/Skriti_dokumenti/Osnove_zivilske_kemije-Krecic_Stres_NU.pdf


http://en.wikipedia.org/wiki/Pepsin
'''[[VIRI]]'''


http://www.jbc.org/content/242/13/3093.full.pdf
-Boyer, R.,Temelji biokemije. Ljubljana, Študentska založba, 2005


http://www.worthington-biochem.com/pm/default.html
-https://en.wikipedia.org/wiki/Pepsin


Veliki splošni leksikon: v osmih knjigah – Ljubljana : DZS. 1997-<1998> str.3174
-http://www.britannica.com/EBchecked/topic/450873/pepsin


Slovenski medicinski slovar: tretja razširjena izdaja – Medicinska fakulteta univerze v Ljubljani, Ljubljana 2007 str.745
-Slovenski medicinski e-slovar; Univerza v Ljubljani, Medicinska fakulteta, Lek d. d.


Mikro metoda določanja aktivnosti encima pepsina : diplomsko delo / Marija Čehovin, Ljubljana 1958
-Strah, Silva, Encimi in njihova vloga v predelavi živil: diplomska naloga, Ljubljana: [S. Strah], 1999




'''Zunanje povezave:'''
'''[[ZUNANJE POVEZAVE]]'''


http://www.britannica.com/EBchecked/topic/450873/pepsin
-http://www.worthington-biochem.com/pm/default.html


http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html
-http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html


http://www.greatvistachemicals.com/biochemicals/pepsin.html
-http://www.infoplease.com/encyclopedia/science/pepsin.html


http://www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/spring2010/Gonzalez_Stewart/pepsin.html
-https://www.youtube.com/watch?v=W5EWhhozg_0
 
[[Category:LEX]]

Latest revision as of 18:44, 7 November 2013

Pepsin je prebavni encim. Njegova glavna naloga je razgradnja beljakovin do polipeptidov. Prebavo beljakovinske hrane prične v želodcu. Je endopeptidaza, kar pomeni, da cepi peptidne vezi znotraj oziroma na sredini molekule in nikoli na njenih koncih.

Izločajo ga posebne žleze v steni želodca v obliki prekurzorja, pepsinogena. Pepsinogen je pepsin s 44 dodatnimi aminokislinami. Ko pepsinogen v želodcu pride v stik s HCl, te dodatne aminokisline odpadejo in nastane aktiven pepsin. Izločanje pepsinogena stimulira hormon gastrin, ki se v kri izloči kot odziv na hranjenje.

Kemično je pepsin fosfoprotein z enojno verigo (327 aminokislin; 34,5 kd), ki nastaja z avtokatalizo iz zimogena preko pepsinogena (42,5 kd). Pri tem procesu nastaja peptid, ki je inhibitor pepsina in mora biti zato razgrajen.


AKTIVNOST

Pepsin je zelo aktiven v kislem okolju (nizek pH), med 37°C in 42°C. Zaradi tega je aktiven v želodcu, kjer je pH od 1,5 do 2. Najbolj dejaven je pri pH 2,0, ter je neaktiven pri pH 6,5 in več, vendar do pH 8,0 še ni popolnoma denaturiran. Pri visoki pH vrednosti, lahko povzoči različne bolezni povezane z grlom in žrelom, ter poškodbe želodčne sluznice.


ZGODOVINA

Leta 1836 je pepsin odkril nemški citolog in histolog Theodor Schwann, ki je prav tako skoval ime iz grške besede pepsis, kar pomeni prebavo. Znanstveniki so v tem času začeli odkrivati številne biokemične spojine, ki igrajo pomembno vlogo v bioloških procesih, pepsin pa je bil eden izmed njih. Pepsin je bil najden v živalskem želodcu in je bil prvi odkriti živalski encim.


VIRI

-Boyer, R.,Temelji biokemije. Ljubljana, Študentska založba, 2005

-https://en.wikipedia.org/wiki/Pepsin

-http://www.britannica.com/EBchecked/topic/450873/pepsin

-Slovenski medicinski e-slovar; Univerza v Ljubljani, Medicinska fakulteta, Lek d. d.

-Strah, Silva, Encimi in njihova vloga v predelavi živil: diplomska naloga, Ljubljana: [S. Strah], 1999


ZUNANJE POVEZAVE

-http://www.worthington-biochem.com/pm/default.html

-http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html

-http://www.infoplease.com/encyclopedia/science/pepsin.html

-https://www.youtube.com/watch?v=W5EWhhozg_0

Retrieved from "https://wiki.fkkt.uni-lj.si/index.php?title=Pepsin&oldid=8476"