Kolagen (I): Difference between revisions
No edit summary |
No edit summary |
||
| (6 intermediate revisions by one other user not shown) | |||
| Line 1: | Line 1: | ||
Kolagen je najbolj zastopan in glavni strukturni protein v telesu, saj predstavlja več kot 90 % suhe mase zunajceličnega matriksa tkiv in organov. Prisoten je v kitah, kosteh, koži in v krvnih žilah. V koži je kar 80 % kolagena, zato tudi najbolj vpliva na prožnost in elastičnost kože. Ojačuje krvne žile in ima pomembno vlogo pri razvoju tkiva. V trdni obliki se nahaja v roženici in očesni leči. Uporablja se pri plastični kirurgiji in pri zdravljenju opeklin. Pri nastajanju kolagena so zelo pomembne majhne celice - hondrociti, saj proizvajajo encime, ki razgrajujejo kolagen in tako ustvarjajo prostor za sintezo novega. | |||
Kolageni so zgrajeni iz aminokislin, pri čemer so značilni ostanki Gly (35 %), Ala (11 %), Pro (21 %) in 4-Hyp. Tkiva so zgrajena iz različnih tipov kolagenov, toda en tip kolagena vedno prevladuje. Danes je znanih okrog 20 kolagenskih tipov. Poznamo kolagene, ki tvorijo vlakna ( I, II, III, V, XI) in kolagene, ki ne tvorijo vlaken (IV, VI, VII, VIII, IX, X, XII). Tisti, ki tvorijo vlakna imajo dolge trojne vijačnice, za ostale kolagene pa je značilno, da so heterogeni. [http://www.pnas.org/content/95/13/7275.full] | |||
Kolagen (I)] je najbolj zastopan kolagen v tkivih, zato je tudi izolacija tega proteina najlažja. Zgrajen je iz dveh verig alfa1(I) ter iz ene verige alfa2(I). Vsaka veriga ima okrog 1500 aminokislinskih ostankov [http://novebiologije.wikia.com/wiki/Aminokisline_in_proteini aminokislin]. Dolga vlakna kolagena(I) v kitah pritrjajo mišice na kosti in lahko prenesejo ogromne sile; imajo tudi zelo veliko natezno trdnost, zato so kite lahko iztegnjene. | |||
| Line 11: | Line 12: | ||
Literatura: | Literatura: | ||
Tissue engineering. Clemens van Blitterswijk. 1st edition. Canada : Academic Press is an imprint of Elsevier, 2008. 740 s. ISBN 978-0-12-370869-4. | * Tissue engineering. Clemens van Blitterswijk. 1st edition. Canada : Academic Press is an imprint of Elsevier, 2008. 740 s. ISBN 978-0-12-370869-4. | ||
* STEVENS, Lewis. Avian biochmistry and molecular biology. United Kingdom : Cambridge university press, 1996. 272 s. ISBN 0-521-61211. | |||
* HAMES, B.D., HOOPER, N.M. Instant notes : Biochemistry. 2nd edition. United Kingdom : BIOS Scientific Publishers Ltd, 2000. 422 s. ISBN 1-85996-142-8. | |||
* LODISH, Harvey, et al. Molecular cell biology. 6th edition. USA : W. H. Rfeeman and Company, 2007. 1150 s. ISBN 9781429203142. | |||
* Peter Stušek. 2006 . Biologija človeka. Ljubljana: DZS | |||
DODATNA POVEZAVA NA SPLET: | |||
1. Članek, ki je objavljen v reviji PNAS - Defining the domains of type I collagen involved in heparin- binding and endothelial tube formation: | |||
[http://www.pnas.org/content/95/13/7275.full] | |||
2. Opis aminokislin (in beljakovin) v spletnem iskalniku wikia science: | |||
[http://novebiologije.wikia.com/wiki/Aminokisline_in_proteini] | |||
[[Category:LEX]] | [[Category:LEX]] | ||
Latest revision as of 07:28, 2 September 2010
Kolagen je najbolj zastopan in glavni strukturni protein v telesu, saj predstavlja več kot 90 % suhe mase zunajceličnega matriksa tkiv in organov. Prisoten je v kitah, kosteh, koži in v krvnih žilah. V koži je kar 80 % kolagena, zato tudi najbolj vpliva na prožnost in elastičnost kože. Ojačuje krvne žile in ima pomembno vlogo pri razvoju tkiva. V trdni obliki se nahaja v roženici in očesni leči. Uporablja se pri plastični kirurgiji in pri zdravljenju opeklin. Pri nastajanju kolagena so zelo pomembne majhne celice - hondrociti, saj proizvajajo encime, ki razgrajujejo kolagen in tako ustvarjajo prostor za sintezo novega.
Kolageni so zgrajeni iz aminokislin, pri čemer so značilni ostanki Gly (35 %), Ala (11 %), Pro (21 %) in 4-Hyp. Tkiva so zgrajena iz različnih tipov kolagenov, toda en tip kolagena vedno prevladuje. Danes je znanih okrog 20 kolagenskih tipov. Poznamo kolagene, ki tvorijo vlakna ( I, II, III, V, XI) in kolagene, ki ne tvorijo vlaken (IV, VI, VII, VIII, IX, X, XII). Tisti, ki tvorijo vlakna imajo dolge trojne vijačnice, za ostale kolagene pa je značilno, da so heterogeni. [1]
Kolagen (I)] je najbolj zastopan kolagen v tkivih, zato je tudi izolacija tega proteina najlažja. Zgrajen je iz dveh verig alfa1(I) ter iz ene verige alfa2(I). Vsaka veriga ima okrog 1500 aminokislinskih ostankov aminokislin. Dolga vlakna kolagena(I) v kitah pritrjajo mišice na kosti in lahko prenesejo ogromne sile; imajo tudi zelo veliko natezno trdnost, zato so kite lahko iztegnjene.
VIRI
Literatura:
- Tissue engineering. Clemens van Blitterswijk. 1st edition. Canada : Academic Press is an imprint of Elsevier, 2008. 740 s. ISBN 978-0-12-370869-4.
- STEVENS, Lewis. Avian biochmistry and molecular biology. United Kingdom : Cambridge university press, 1996. 272 s. ISBN 0-521-61211.
- HAMES, B.D., HOOPER, N.M. Instant notes : Biochemistry. 2nd edition. United Kingdom : BIOS Scientific Publishers Ltd, 2000. 422 s. ISBN 1-85996-142-8.
- LODISH, Harvey, et al. Molecular cell biology. 6th edition. USA : W. H. Rfeeman and Company, 2007. 1150 s. ISBN 9781429203142.
- Peter Stušek. 2006 . Biologija človeka. Ljubljana: DZS
DODATNA POVEZAVA NA SPLET:
1. Članek, ki je objavljen v reviji PNAS - Defining the domains of type I collagen involved in heparin- binding and endothelial tube formation: [2]
2. Opis aminokislin (in beljakovin) v spletnem iskalniku wikia science: [3]
