Peskovnik

Ta stran je zato, da lahko na njej poskusite, kar bi radi preverili - glede oblikovanja (kaj se zgodi, če dam neko besedo v trojni narekovaj?, bo tabela res prav široka?, so črke dovolj velike?), shranjevanja in spreminjanja vsebine.

<math>\frac{x^2}{\sqrt{3+2}}</math>

<math>\frac{2}{\sqrt{2x3}}</math>

Škrob

Media:http://sl.wikipedia.org/wiki/Wikipedija:Orodja Škrob je rezervni polisaharid pri rastlinah. Je homopolimer, sestavljen iz amilopektina (75 - 85 %) in amiloze (15 - 25 %). Osnovni gradnik škroba je D-glukopiranoza, ki se med seboj povezuje z 1α -4 in 1α -6 vezmi.
==Tališče== škroba je pri 250 ˚C; v vodi je netopen. Pri kuhanju molekule škroba nabreknejo in tvorijo homogeno viskozno raztopino - nastane škrobni klej. Pri segrevanju z razredčenimi kislinami ali pa pod vplivov encimov se File:Http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/f/ff/Creatine2.png škrob najprej razgradi v dekstrin, nato v maltozo in končno v glukozo.
Prisotnost škroba dokazujemo z jodovico, raztopino joda v vodi, ki je rjavkaste barve, s škrobom pa daje modro-vijolično obarvanje.

==Amil

Amiloza je homopolimer glukoze, v katerem se posamezne glukozne enote povezujejo z 1α -4. Nastane nerazvejana veriga, ki vsebuje 250-1000 glukoznih podenot.
Zaradi kota v 1α -4 vezi se molekula zvije v desnosučno vijačnico, v kateri enemu obratu ustreza 7 molekul glukoze (slika vijačnice amiloze). V spiralo se lahko vključijo majhne molekule, ki povzročijo obarvanje. Jod amilozo obarva modro.
Pri razgradnji amiloze so ključnega pomena encimi α-amilaze. Ti amilozo najprej razgradijo v maltozo, nato pa v D-glukozo.

Acetil koencim A

Acetil koencim A je organska spojina strukturna formula, tioesterski derivat ocetne kisline <ref>S. P. Stanforth, Natural Product Chemistry at a Glance, 2006, stran 8</ref>, ki ima na peptidu podobno verigo (pantotenat) na eni strani vezano tiolno skupino z acetilom, na drugi strani pa se konča z adenozin difosfatom <ref>http://www.chm.bris.ac.uk/motm/acetylcoa/acoah.htm</ref>.
Njena kemijska formula je C23H38N7O17P3S, molska masa pa 809,57 g/mol. Nastane, ko se acetilna skupina (CH3CO-) z visoko energijsko (nestabilno) vezjo poveže s sulfhidrilno (tiolno) skupino (-SH) molekule koencima A <ref>Oxford dictionary of chemistry,2008, stran 5</ref>.

Tavrin

Tavrin (2-aminoetansulfonska kislina) je organska kislina. V laboratorijskih pogojih je jedka brazbarvna kristalna snov s tališčem pri 305,11° C. človeškem telesu nastane iz aminokisline cisteina, ob prisotnosti vitamina B6. Tavrin umetno pridobivajo iz natrijevega etilenimina, ter žveplove(IV) kisline.

V človeškem procesu je tavrin prisoten v žolčniku, kjer s pomočjo glicina, ter drugih aminokislin tvori žolčne kisline, ki emulgirajo lipide, ter tako pomaga pri njihovi absorbciji v naše telo. Tavrin je zelo pomemben tudi pri delovanju gibalnega mišičevja, delovanju srca, ter delovanju možganov, kjer zagotavlja pravilno raven kalijevih, magnezijevih ter natrijevih ionov, ter pri razvoju možganov dojenčkov. Zaradi tega najdemo tavrin tudi v človeškem mleku, dodajajo pa ga tudi v otroško prehrano. Obstajajo tudi posredni dokazi da lahko deluje tavrin kot nevrotransmiter, saj pospešuje delovanje možganov. Tavrin skrbi tudi za hidratizacijo kože, v manjših količinah pa ga najdemo tudi v pljučih. Deluje kot antioksidant, ter preprečuje bolezni jeter, srca in ožilja, medicinsko pa je bil tudi testiran za zdravljenje epilepsije, srčnih zastojev, ter sladkorne bolezni, vendar brez vidnih uspehov. Dokazano je, da imajo ljudje, ki jedo le brezmesno hrano, v sebi manjšo vsebnost tavrina, kot tisti ki redno uživajo meso.

Tollu-podobni receptorji

Tollu podobni receptorji (TLRs-Toll like receptors) so vrste proteinov, ki igrajo ključno vlogo v prirojenem imunskem sistemu. So membranski signalizacijski receptorji, ki prepoznavajo različne setavine mikroorganizmov. Ko mikroorganizmi pridejo skozi fizične ovire kot so koža in črevesna stena, jih TLRs prepoznajo ter sprožijo reakcijo imunskega odziva. Ime so dobili po njihovi podobnosti proteinu, kodiranim z Toll-genom, ki ga je odkrila Christine Nusslein-Volhard v Drosophili-ji leta 1985. File:300px-TLR3 structure.jpg

Amiloid beta

Beta amiloida (Aβ ali Abeta) je peptid sestavljen iz 39-43 aminokislin, ki naj bi bili glavna sestavina Amiloidih plakov v možganih bolnikov z Alzheimerjevo boleznijo. Podobni planki se pojavljajo v nekaterih različicah mišičnih bolezni kot sta demence z Lewy telesci in Miozitis. Aβ tovorijo tudi agregati premaz možganska krvnih žil v možganskem Amiloidnem ožilju. Ti plaki pa so sestavljene iz prepletenih Fibrilarni proteinov imenovani Amiloidne vlaknine. Ta protein je skupen tudi ostalim peptidom kot so prionov peptid, ki ga povezujemo z boleznimi ki vklučujejo napačno zlaganje oziroma razporejanje proteinov. Raziskave nam kažejo da imata mulekoli Aβ40 in Aβ42 velik vpliv pri razvitju Alzheimerjeve bolezni in obeh miščnih bolezni.

Nastanek Amiloidov beta

Aβ se oblikuje pri zaporednih cepitvah izvornih Amiloidnih beljakovin, transmembranski glikoproteinov nedoločene funkcije. Amiloid beta je lahko sestavljen iz 39-43 amino kislin. Krajša oblika se običajno proizvaja pri razkrajanju, ki poteka v endoplazmatskem retikulumu, daljše oblike Amiloida beta pa nastane pri cepitvi v trans-Golgijevem omrežju. Aβ40 oblika je pogostejša kot Aβ42, vendar ima Aβ42 večji pomen pri nastanku bolezni ki so povezne z Amiloidi beta. Mutacije v APP in posledično zvišana proizvodnja Aβ42 so začetni simptomi Alzheimerjeve bolezni, predlagano zdravljenje je prilagajanje β in γ secretases da proizvajajo večinoma Aβ40 obliko Amiloida beta.

Načini merjenja Amiloidov beta

Obstaja veliko različnih načinov za merjenje Amiloidov beta:

- Z metoda ELISA

- Z mikroskopijo na atomsko silo, angleško Atomic force microscope (AFM)

- Z dvojno polarizacijo interferometrija angleško Atomic force microscope

-....

Formule

<chemform>H2SO4</chemform>

Prikaz citiranja

... kakor je opisano <ref>I. Priimek, Knjiga, 2000</ref>.

Nadaljnje raziskave <ref>I. Priimek, Knjiga, 2001</ref> so pokazale...

Literatura

http://en.wikipedia.org/wiki/Amyloid_beta

Viri

<references/>

http://en.wikipedia.org/ http://sl.wikipedia.org/ []