Pepsin: Difference between revisions
No edit summary |
No edit summary |
||
Line 10: | Line 10: | ||
Pepsin C/ gastricsin- pepsin, podoben pepsinu A, vendar z visoko anfiniteto do hemoglobina | Pepsin C/ gastricsin- pepsin, podoben pepsinu A, vendar z visoko anfiniteto do hemoglobina | ||
'''Viri:''' | '''Viri:''' |
Revision as of 11:16, 4 January 2012
Pepsin (slika [1]) je leta 1836 odkril Theodor Schwann. Beseda pepsin izhaja iz grškega izraza za prebavo, pepis, ki pomeni notranjo toploto. Je prvi odkrit živalski encim in eden prvih kristaliziranih encimov (kristaliziral ga je John H. Northrop leta 1929).
Pepsin je optimalno aktiven v območju pH 1.5 - 2.5, kar je odvisno od substrata in drugih primesi, je pa v tem območju nestabilen zaradi avtolize. V raztopini je najbolj stabilen pri pH 5 - 5.5. Deluje skoraj na vse naravne in še bolj na denaturirane beljakovine. Ne razkraja pa keratina, svilnega fibrolina, mucina, ovomukoida, spongina in konhiolina ter še nekaj drugih proteidov. Inaktivira se v alkalnem območju, po nakisanju dobi nazaj skoraj vso prvotno aktivnost. Ta reaktivizacija je odvisna od pH in časa, v katerem se nahaja. Pepsin se hrani pri zelo hladnih temperaturah okoli -80 °C do -20 °C, da preprečimo avtolizo. Velikost pepsina je okoli 34.600 Da.
Pepsin je glavni hidrolitični encim v želodcu, ki cepi beljakovinske molekule v manjše polipeptide. Celice želodčne sluznice izločajo pepsinogen, ki zaradi delovanja kisline (klorovodikova kislina) ali pepsina na »kompleks zaviralca pepsina« (avtokataliza) spremeni v aktiven pepsin. Pepsin hidrolizno cepi beljakovinske molekule v krajše polipeptide. Pepsin je predstavnik družine sorodnih endopeptidaz želodčnega soka vretenčarjev, z optimumom delovanja v močno kislem okolju.
Pepsin A- endopeptidaza, ki hidrolizira beljakovine predvsem z razcepom peptidne vezi na mestu fenilalanina, triptofana, tirozina in levcina, z optimumom delovanja pri pH 1.5 - 2.0 in temparaturi 37°C in 42°C.
Pepsin B- pepsin svinje, podoben pepsinu A človeka
Pepsin C/ gastricsin- pepsin, podoben pepsinu A, vendar z visoko anfiniteto do hemoglobina
Viri:
www2.arnes.si/~jgorse1/plonki/DiHaLanm.doc
http://www.impletum.zavod-irc.si/docs/Skriti_dokumenti/Osnove_zivilske_kemije-Krecic_Stres_NU.pdf
http://en.wikipedia.org/wiki/Pepsin
http://www.jbc.org/content/242/13/3093.full.pdf
http://www.worthington-biochem.com/pm/default.html
Veliki splošni leksikon: v osmih knjigah – Ljubljana : DZS. 1997-<1998> str.3174
Slovenski medicinski slovar: tretja razširjena izdaja – Medicinska fakulteta univerze v Ljubljani, Ljubljana 2007 str.745
Mikro metoda določanja aktivnosti encima pepsina : diplomsko delo / Marija Čehovin, Ljubljana 1958
Zunanje povezave:
http://www.britannica.com/EBchecked/topic/450873/pepsin
http://www.worthington-biochem.com/pm/default.html
http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html
http://www.greatvistachemicals.com/biochemicals/pepsin.html
http://www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/spring2010/Gonzalez_Stewart/pepsin.html