Peptidna vez in peptidi

Peptidna vez in peptidi

Peptidi so verige sestavljene iz aminokislin

Dve molekuli aminokislin se lahko med sabo kovalentno povežeta preko peptidne vezi, ki je posebna oblika amidne vezi. Tako nastane dipeptid. Taka povezava nastane pri izstopu atomov, ki sestavljajo vodo, (dehidraciji) iz alfa karbonilne skupine ene aminokisline in alfa amino skupine druge aminokisline. Nastanek peptidne vezi je primer reakcije pri kateri poteče kondenzacija. Te reakcije so pogoste v živih celicah. Pri standardnih biokemijskih pogojih je ravnotežje za reakcijo med dvema aminokislinama pomaknjeno v smer dveh posameznih aminokislin. Reakcija sama ni termodinamsko ugodna. To pomanjkljivost se odpravi tako, da se hidroksilna skupina aktivira ali modificira. Tako se ta skupina lažje eliminira.

Lastnosti peptidne vezi

Alfa ogljikovi atomi so v peptidih ločeni s tremi kovalentnimi vezmi razporejenimi na naslednji način C(alfa)-C-N-C(alfa). Kristalna struktura dipeptidov je razkrila, da je peptidna vez krajša od drugih vezi C-N in da so atomi, ki so vključeni v peptidno vez razporejeni na isti ravnini. To nakazuje na to, da prihaja do resonance oziroma do delne delitve dveh parov elektronov karbonilnega kisika in amidnega dušika. Kisik ima delno negativni naboj dušik pa delno pozitvini naboj, kar ima za posledico, da nastane majhen električni dipol. Šest atomov, ki sestavljajo peptidno skupinoleži isti ravnini. Pri tem je karbonilni kisik v trans položaju glede na amidni dušik. Zaradi teh lastnosti, ki kažejo na delni značaj dvojne vezi, je rotacija okoli peptidne vezi onemogočena. Je pa mogoča rotacija okoli vezi N-C(alfa) in C(alfa)-C. Ogrodje polipeptidov si zato lahko predstavljamo kot serijo rigidnih ravnin pri katerih si dve zaporedni ravnini delita točko rotacije pri C(alfa). Kljub temu, da je hidroliza peptidne vezi eksergonski reakcija, poteka le počasi, ker ima visoko aktivacijsko energijo. Posledica je, da so peptidne vezi v peptidih in proteinih zelo stabilne. Njihovi razpolovni časi so približno sedem let.

Tripeptidi, polipetidi, proteini

Tri aminiokisline se lahko povežejo preko dveh peptidnih vezi in tako tvorijo tripeptid. Na podoben način se lahko povežejo štiri aminokisline v tetrapeptid in tako naprej. Ko se nekaj aminokislin poveže na tak način se struktura imenuje oligopeptid. Ko pa se veliko aminokislin poveže se produkt imenuje polipeptid. Proteini pa so lahko sestavljeni iz tisoče aminokislinskih ostankov. Po dogovoru imenujemo molekule sestavljene iz aminokislin, ki imajo molekulsko maso nižjo od 10000, polipeptidi. Tiste molekule z večjo molekulsko maso pa imenujemo proteini.

Peptide lahko ločimo po njihovih ionizacijskih lastnostih

Peptidi vsebujejo samo eno prosto alfa amino skupino in eno sprosto karboksilno skupino na nasprotnih straneh verige. Te skupine lahko ionizirajo tako kot v prostih aminokislinah, ampak so njihove ionizacijske konstante različne kot v aminokislinah, ker ni nasprotno nabite skupine na drugi strani C(alfa) atoma. Vse alfa amino in alfa karboksilne skupine aminokislin, ki niso končne, so kovalentno povezane v peptidne vezi in tako ne prispevajo k skupnemu kislo-bazično obnašanju peptidov. Lahko pa ionozirajo nakatere stranske skupine R in prispevajo k celotnemu kislo-bazično obnašanju. Torej na ionizacijske lastnosti peptidov vplivajo prosta alfa amino, alfa karboksilna in stranske skupine R. Tako kot proste aminokisline imajo tudi peptidi karakteristične titracijske krivulje in karakterističen izoelektričen pH pri katerem se ne premikajo v električnem polju. Te lastnosti uporabimo pri nekaterih tehnikah za ločevanje peptidov in proteinov. Potrebno je poudariti, da se pKa za ionizirajočo stransko skupino R lahko spremeni, ko aminokislina postane del petida. Izguba naboja na alfa amino in alfa karboksilnih skupinah ter interakcije z ostalimi stranskimi skupinami R lahko vplivajo na pKa.

Viri

http://en.wikipedia.org/wiki/Peptide_bond

David L. Nelson, Michale M. Cox Lehninger; Principles of biochemistry 5. izdaja, W. H. Freeman and company, 2008.