Ubikvitin

Ubikvitin je majhen regulativni protein, ki ima sposobnost kovalentne vezave (preko lizinskih ostankov na druge proteine) in je prisoten pri vseh evkariontih. Je zelo ohranjen protein, zato si je podoben v vseh evkariontskih organizmih. Tvori peptidno vez z e-amino skupino lizina pri proteinu, ki naj bi se razgradil ( odvisno od ATP). Pomemben je predvsem kot označevalec citosolnih in jedrnih proteinov za razgradnjo v proteasomu, ki nadzorujejo pomembne celične procese, kot sta izražanje genov in celična delitev. Ubikvitin so prvič identificirali leta 1975, kot povsod prisotni protein z maso 8,5kDA. Osnovne vloge tega majhnega proteina so odkrili trije znanstveniki; Aaron Ciechanover, Avram Hershko in Irwin Rose, ki so za svoja odkritja, leta 2004, dobili Nobelovo nagrado za Kemijo.

Ubikvitinacija (reverzibilna modifikacija ) je pomembna sekundarna modifikacija proteinov, ki regulira številne procese. Kontrolira stabilnost, funkcijo in položaj velikega števila proteinov. Proces ubikvitinacije prične encim E1. Ubikvitinacijska sestava deluje pri različnih številnih celičnih procesih: degradacija proteinov, nastanek ribosoma, virusne okužbe, prenos proteinov, regulacija celičnega cikla …

SLOVAR:

UBIKVITIN: Majhen protein.

DELOVANJE:' Deluje kot signalna molekula, nekakšen sprejemnik informacij.

SPOSOBNOST Ub: Sposobnost kovalentne vezave (vez dveh atomov, ki ima skupne elektrone).

SESTAVA Ub: Iz 76 aminokislin.

VLOGA Ub:' Označevalec proteinov, ki nadzorujejo pomembne celične procese.

AKTIVACIJA Ub:' Aktivira E1 ubikvitin-aktivirajoči encim u procesu, ki zahteva ATP kot izvor energije.

MOLEKULSKA MASA:' 8564.47 Da

IZOELEKTRIČNO POLJE : 6.79

IDENTIFICIRAN': leta 1975

SLIKOVNA POVEZAVA:

http://sl.wikipedia.org/wiki/Ubikvitin