Struktura nespecifičnih LTP proteinov omogoča razumevanje njihove odpornosti na proteolizo
LTP proteini (lipid transfer proteins) se nahajajo v tkivih višjih rastlin. Prištevamo jih k proteinom z majhno molekulsko maso, ki znaša približno od 7 do 9 kDa. Znastveniki so jih odkrili že pred več kot 30 leti. Čeprav si glede njihove vloge še vedno niso enotni, pa se sedaj bolj nagibajo k teoriji, da LTP proteini sodelujejo v transportu monomerov pri nastajanju kutina, ki ga rastline potrebujejo za zaščito proti mikrobom. Najnovejše raziskave so pokazale, da LTP proteini spadajo med alergene, ki povzročajo alergijo na različne vrste hrane kot je na primer breskev, pšenica ali pivo. Do sedaj so uspeli določiti strukturo številnim LTP proteinom vključno tistemu, ki se nahaja v breskvi (Pru p 3), ter nevezanemu LTP1 proteinu, ki je homologen LTP proteinu breskve. Prav tako je bila določena struktura LTP1 modificiranemu proteinu (LTP1b), na katerega je bil vezan ligand (maščobi podobna α-keton 9-hidroksi-10-okso-12(Z)-oktadekanojska kislina). V raziskavi [1], ki so jo opravili, so primerjali zgoraj omenjene proteine med prebavo. Zanimal jih je učinek pepsina, tripsina in kimotripsina na tridimenzionalno strukturo LTP proteina breskve. Po analizi rezultatov so prišli do zaključka, da se tridimenzionalna struktura ohrani. S tem se ne uničijo alergenske lastnosti LTP proteina breskve, ter mu tako omogočajo vezavo z imunoglobulinom E (IgE). To povzroča sproščanje histamina, ki je v celicah odgovoren za alergijske reakcije.