Pepsin: Difference between revisions

From Wiki FKKT
Jump to navigationJump to search
No edit summary
No edit summary
Line 1: Line 1:
Pepsin (slika [http://www.google.com/imgres?q=pepsin&um=1&hl=en&client=firefox-a&sa=N&rls=org.mozilla:sl:official&biw=1280&bih=652&tbm=isch&tbnid=LDVqWMy2N3e8rM:&imgrefurl=http://vitaminy.alteon.sk/en/enzyme/pepsin/33/&docid=tInFCCcxyvedRM&imgurl=http://vitaminy.alteon.sk/img/enzymes/pepsin.jpg&w=540&h=366&ei=7zMET8GsB8K_8gOPhqWPDQ&zoom=1&iact=hc&vpx=524&vpy=329&dur=1094&hovh=185&hovw=273&tx=188&ty=81&sig=101052279811656143231&page=1&tbnh=127&tbnw=162&start=0&ndsp=18&ved=1t:429,r:8,s:0]) je leta 1836 odkril Theodor Schwann. Beseda pepsin izhaja iz grškega izraza za prebavo, pepis, ki pomeni notranjo toploto. Je prvi odkrit živalski encim in eden prvih kristaliziranih encimov (kristaliziral ga je John H. Northrop leta 1929).
Pepsin (slika [http://www.google.com/imgres?q=pepsin&um=1&hl=en&client=firefox-a&sa=N&rls=org.mozilla:sl:official&biw=1280&bih=652&tbm=isch&tbnid=LDVqWMy2N3e8rM:&imgrefurl=http://vitaminy.alteon.sk/en/enzyme/pepsin/33/&docid=tInFCCcxyvedRM&imgurl=http://vitaminy.alteon.sk/img/enzymes/pepsin.jpg&w=540&h=366&ei=7zMET8GsB8K_8gOPhqWPDQ&zoom=1&iact=hc&vpx=524&vpy=329&dur=1094&hovh=185&hovw=273&tx=188&ty=81&sig=101052279811656143231&page=1&tbnh=127&tbnw=162&start=0&ndsp=18&ved=1t:429,r:8,s:0]) je leta 1836 odkril Theodor Schwann. Beseda pepsin izhaja iz grškega izraza za prebavo, ''pepsis'', ki pomeni notranjo toploto. Je prvi odkrit živalski encim in eden prvih kristaliziranih encimov (kristaliziral ga je John H. Northrop leta 1929).


Pepsin je optimalno aktiven v območju pH 1.5 - 2.5, kar je odvisno od substrata in drugih primesi, je pa v tem območju nestabilen zaradi [[avtolize]]. V raztopini je najbolj stabilen pri pH 5 - 5.5. Deluje skoraj na vse naravne in še bolj na denaturirane beljakovine. Ne razkraja pa [[keratina]], [[svilnega fibrolina]], [[mucina]], [[ovomukoida]], [[spongina]] in [[konhiolina]] ter še nekaj drugih proteidov. Inaktivira se v alkalnem območju, po nakisanju dobi nazaj skoraj vso prvotno aktivnost. Ta reaktivizacija je odvisna od pH in časa, v katerem se nahaja. Pepsin se hrani pri zelo hladnih temperaturah okoli -80 °C do -20 °C, da preprečimo avtolizo. Velikost pepsina je okoli 34.600 Da.
Pepsin je optimalno aktiven v območju pH 1,5 - 2,5, kar je odvisno od substrata in drugih primesi, je pa v tem območju nestabilen zaradi [[avtolize]]. V raztopini je najbolj stabilen pri pH 5 - 5,5. Deluje skoraj na vse naravne in še bolj na denaturirane beljakovine. Ne razkraja pa [[keratin|keratina]], svilnega [[fibrolin|fibrolina]], [[mucin|mucina]], [[ovomukoid|ovomukoida]], [[spongin|spongina]] in [[konhiolin|konhiolina]] ter še nekaterih drugih proteinov. Inaktivira se v alkalnem območju, po nakisanju dobi nazaj skoraj vso prvotno aktivnost. Ta reaktivacija je odvisna od pH in časa. Pepsin se hrani pri zelo nizkih temperaturah, okoli -80 °C do -20 °C, da preprečimo avtolizo. Velikost pepsina je okoli 34.600 Da.


Pepsin je glavni hidrolitični encim v želodcu, ki cepi beljakovinske molekule v manjše polipeptide. Celice želodčne sluznice izločajo [[pepsinogen]], ki zaradi delovanja kisline (klorovodikova kislina) ali pepsina na »kompleks zaviralca pepsina« (avtokataliza) spremeni v aktiven pepsin. Pepsin hidrolizno cepi beljakovinske molekule v krajše polipeptide. Pepsin je predstavnik družine sorodnih endopeptidaz želodčnega soka vretenčarjev, z optimumom delovanja v močno kislem okolju.  
Pepsin je glavni hidrolitični encim v želodcu, ki cepi beljakovinske molekule v manjše polipeptide. Celice želodčne sluznice izločajo [[pepsinogen]], ki zaradi delovanja kisline (klorovodikova kislina) ali pepsina na »kompleks zaviralca pepsina« (avtokataliza) spremeni v aktiven pepsin. Pepsin hidrolitično cepi beljakovinske molekule v krajše polipeptide. Pepsin je predstavnik družine sorodnih endopeptidaz želodčnega soka vretenčarjev, z optimumom delovanja v močno kislem okolju.  


Pepsin A- endopeptidaza, ki hidrolizira beljakovine predvsem z razcepom peptidne vezi na mestu [[fenilalanina]], [[triptofana]], [[tirozina]] in [[levcina]], z optimumom delovanja pri pH 1.5 - 2.0 in temparaturi 37°C in 42°C.
Pepsin A - endopeptidaza, ki hidrolizira beljakovine predvsem z razcepom peptidne vezi na mestu [[fenilalanin|fenilalanina]], [[triptofan|triptofana]], [[tirozin|tirozina]] in [[levcin|levcina]], z optimumom delovanja pri pH 1,5 - 2,0 in temperaturi 37 °C do 42 °C.


Pepsin B- pepsin svinje, podoben pepsinu A človeka
Pepsin B - pepsin svinje, podoben pepsinu A človeka


Pepsin C/ gastricsin- pepsin, podoben pepsinu A, vendar z visoko anfiniteto do hemoglobina
Pepsin C (gastricsin) - podoben pepsinu A, vendar z visoko anfiniteto do hemoglobina




'''Viri:'''
'''Viri:'''


www2.arnes.si/~jgorse1/plonki/DiHaLanm.doc


http://www.impletum.zavod-irc.si/docs/Skriti_dokumenti/Osnove_zivilske_kemije-Krecic_Stres_NU.pdf
http://www.impletum.zavod-irc.si/docs/Skriti_dokumenti/Osnove_zivilske_kemije-Krecic_Stres_NU.pdf
Line 34: Line 33:


http://www.britannica.com/EBchecked/topic/450873/pepsin
http://www.britannica.com/EBchecked/topic/450873/pepsin
http://www.worthington-biochem.com/pm/default.html


http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html
http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html

Revision as of 09:04, 6 May 2013

Pepsin (slika [1]) je leta 1836 odkril Theodor Schwann. Beseda pepsin izhaja iz grškega izraza za prebavo, pepsis, ki pomeni notranjo toploto. Je prvi odkrit živalski encim in eden prvih kristaliziranih encimov (kristaliziral ga je John H. Northrop leta 1929).

Pepsin je optimalno aktiven v območju pH 1,5 - 2,5, kar je odvisno od substrata in drugih primesi, je pa v tem območju nestabilen zaradi avtolize. V raztopini je najbolj stabilen pri pH 5 - 5,5. Deluje skoraj na vse naravne in še bolj na denaturirane beljakovine. Ne razkraja pa keratina, svilnega fibrolina, mucina, ovomukoida, spongina in konhiolina ter še nekaterih drugih proteinov. Inaktivira se v alkalnem območju, po nakisanju dobi nazaj skoraj vso prvotno aktivnost. Ta reaktivacija je odvisna od pH in časa. Pepsin se hrani pri zelo nizkih temperaturah, okoli -80 °C do -20 °C, da preprečimo avtolizo. Velikost pepsina je okoli 34.600 Da.

Pepsin je glavni hidrolitični encim v želodcu, ki cepi beljakovinske molekule v manjše polipeptide. Celice želodčne sluznice izločajo pepsinogen, ki zaradi delovanja kisline (klorovodikova kislina) ali pepsina na »kompleks zaviralca pepsina« (avtokataliza) spremeni v aktiven pepsin. Pepsin hidrolitično cepi beljakovinske molekule v krajše polipeptide. Pepsin je predstavnik družine sorodnih endopeptidaz želodčnega soka vretenčarjev, z optimumom delovanja v močno kislem okolju.

Pepsin A - endopeptidaza, ki hidrolizira beljakovine predvsem z razcepom peptidne vezi na mestu fenilalanina, triptofana, tirozina in levcina, z optimumom delovanja pri pH 1,5 - 2,0 in temperaturi 37 °C do 42 °C.

Pepsin B - pepsin svinje, podoben pepsinu A človeka

Pepsin C (gastricsin) - podoben pepsinu A, vendar z visoko anfiniteto do hemoglobina


Viri:


http://www.impletum.zavod-irc.si/docs/Skriti_dokumenti/Osnove_zivilske_kemije-Krecic_Stres_NU.pdf

http://en.wikipedia.org/wiki/Pepsin

http://www.jbc.org/content/242/13/3093.full.pdf

http://www.worthington-biochem.com/pm/default.html

Veliki splošni leksikon: v osmih knjigah – Ljubljana : DZS. 1997-<1998> str.3174

Slovenski medicinski slovar: tretja razširjena izdaja – Medicinska fakulteta univerze v Ljubljani, Ljubljana 2007 str.745

Mikro metoda določanja aktivnosti encima pepsina : diplomsko delo / Marija Čehovin, Ljubljana 1958


Zunanje povezave:

http://www.britannica.com/EBchecked/topic/450873/pepsin

http://www.sigmaaldrich.com/life-science/metabolomics/enzyme-explorer/analytical-enzymes/pepsin.html

http://www.greatvistachemicals.com/biochemicals/pepsin.html

http://www.bio.davidson.edu/Courses/Molbio/MolStudents/spring2010/Gonzalez_Stewart/pepsin.html